The carbon paste electrode (CPE) was modified with the pristine bentonite and hybrid material (HDTMA-modified bentonite). The modified-CPEs are then employed as working electrode in an electrochemical detection of As(V) from aqueous solutions using the cyclic voltammetric measurements. Cyclic voltammograms revealed that As(V) showed reversible behavior onto the working electrode. The hybrid material-modified carbon paste electrode showed significantly enhanced electrochemical signal which was then utilized in the low level detection of As(V). Moreover, the studies were conducted at neutral pH conditions. The electrochemical studies were conducted with scan rates (20 to 200 mV/s) to deduce the mechanism of redox processes involved at the electrode surface. The anodic current was linearly increased, increasing the concentration of As(V) from 5.0 to $35.0{\mu}g/g$ using the hybrid material-modified electrode. This provided fairly a good calibration line for As(V) detection. The presence of varied concentrations of As(III) in the determination of total arsenic was studied. The influence of several cations and anions viz., Cu(II), Mn(II), Zn(II), Pb(II), Cd(II), Fe(III), $Cl^-$, $NO_3{^-}$, $PO_4{^{3-}}$, EDTA and glycine in the detection of As(V) from aqueous solution was also studied. Further, in an attempt to simulate the real matrix analysis, the tap water sample was spiked with As(V) and subjected for As(V) detection using the modified-CPE.
Serratia sp. Y-4 was isolated from soil. Many characteristics of the strain and optimum cultivation condition for protease production were investigated.,The protease from Serratia sp. Y-4 was purified and studied for the properties of the enzyme. The isolated strain was identified to the genus Serratia. The strain was cultivated in 1%-casein, 0.5%-Na$_{3}$PO$_{4}$.7H$_{2}$O, 0.1%-NaCl, 0.05%-KCI, 0.02%-MgSO$_{4}$.7H$_{2}$O, 0.02%-CaCl$_{2}$.2H$_{2}$O, 0.02%-ZnSO$_{4}$.7H$_{2}$O, 0.02%-MnCl$_{2}$.4H$_{2}$O and 0.5%-soy bean oil at pH 7.0 for 35 hrs. The enzyme was purified about 5.89 fold from the culture broth with 31.1% recovery and 19,613 u/mg through ultrafiltration, ammonium sulfate, DEAE-sephacel and Superose-12 chromatography. The purified enzyme was identified as one band by isoelectric focusing, SDS- and native-PAGE. It has maxium activity at $37^{\circ}C$ and pH 9.0. Molecular weight of it is approx. 50 kD and pl is about 6.70. Its Km value for casein was 20 mg/ml. 5 mM-EDTA, 5mM-SDS, Ag$^{+1}$, Cu$^{+2}$, Hg$^{+2}$ and Pb$^{+2}$ inhibited the enzyme.
Intracellular NADH:quinone reductase involved in degradation of aromatic compounds including lignin was purified and characterized from white rot fungus Trametes versicolor. The activity of quinone reductase was maximal after 3 days of incubation in fungal culture, and the enzyme was purified to homogeneity using ion-exchange, hydrophobic interaction, and gel filtration chromatographies. The purified enzyme has a molecular mass of 41kDa as determined by SDS-PAGE, and exhibits a broad temperature optimum between $20-40^{\circ}C$, with a pH optimum of 6.0. The enzyme preferred FAD as a cofactor and NADH rather than NADPH as an electron donor. Among quinone compounds tested as substrate, menadione showed the highest enzyme activity followed by 1,4-benzoquinone. The enzyme activity was inhibited by $CuSO_4,\;HgCl_2,\;MgSO_4,\;MnSO_4,\;AgNO_3$, dicumarol, KCN, $NaN_3$, and EDTA. Its $K_m\;and\;V_{max}$ with NADH as an electron donor were $23{\mu}M\;and\;101mM/mg$ per min, respectively, and showed a high substrate affinity. Purified quinone reductase could reduce 1,4-benzoquinone to hydroquinone, and induction of this enzyme was higher by 1,4-benzoquinone than those of other quinone compounds.
The proteolytic enzyme from Saccharomyces sp. B101 was purified to homogeneity by ammonium sulfate fractionation, ultrafiltration, diethyl aminoethyl (DEAE)-Sephadex A-50 ion-exchange chromatography, and Sephadex G-100 gel filtration chromatography from the culture supernatant of Saccharomyces sp. B101. The specific activity and the purification fold of the purified enzyme were 4,688.9 unit/mg and 18, respectively. The molecular weight of the purified enzyme was estimated to be 33 kDa by sodium dodecylsulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). The optimum pH and temperature for the enzyme activity were pH 8.5 and $30^{\circ}C$, respectively. The enzyme activity was relatively stable in the pH range of 6.5-8.5 at below $35^{\circ}C$. The salt-tolerance and stability for the enzyme activity were relatively stable even at NaCl concentrations of 10 and 15%. The activity of enzyme was inhibited by $Ag^{2+}$ and $Fe^{2+}$, and activated by $Mn^{2+}$. In addition, the enzyme activity was potently inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA) and phenylmethyl sulfonylfluoride (PMSF). Based on these findings we concluded that the purified enzyme was a serine protease. Km and Vmax values for hammastein milk casein were 1.02 mg/mL and 278.38 unit/mL, respectively.
A new lectin was partially purified from starfish,Asterina pectinifera by means of physiological saline extraction, salt fractionation, ion exchange chromatography and hy droxyapatite chromatography, and it was named APL. The biochemical properties of the APL were characterized. In addition, its effects on lymphocyte mitogenicity and cancer cell agglutinability were tested. The APL agglutinated nonspecifically human erythrocytes and rabbit blood cells. Agglutinability was decreased to 30% of control activity below pH 5 and above pH 9 and was relatively unstable at increasing temperatures above 60$^{\circ}C$. The activity was reduced by addition of two kinds of metal ions, $Ba^{2+},\;Mn^{2+}$ and chelating agent, EDTA. APL was proved to be glycoproteins containing 9% sugars. For carbohydrate specificity, it was found that the activity of APL was inhibited by D(+)-glucosamine, D(+)-galactosamine, stachyose, N-acetyl-galactosamine and methyl-${\alpha}$-D-galactopyranoside among 35 sugars tested. In amino acid composition, the contents of acidic amino acids such as aspartic acid and glutamic acid were relatively high. This result suggest that the isoelectric point would be in a lower range. APL was found that it promotes the division of human lymphocytes. APL was proved to be a potent agglutinin for cancer cells such as HeLa, L929 and L1210 cells. Significant changes on the HeLa cell surfaces affected by APL were observed under the electron microscope.
Calcium (Ca) and potassium (K) were introduced to remove Sr and Cs in soil, respectively. Four factor and three level Box-Bhenken design was employed to determine the optimal washing condition of Ca- and K-based solutions, and the ranges tested were 0.1 to 1 M of Ca or K, L/S ratio of 5 to 20, washing time of 0.5 to 2 h, and pH of 2 to 7. The optimal washing condition determined was 1 M of Ca or K, L/S ratio of 20, washing time of 1 h, and pH of 2, and Ca-based and K-based solutions showed 68 and 81% removal efficiency for Sr and Cs, respectively in soil. For comparison, widely used conventional washing agents such as 0.075 M EDTA, 0.01 M citric acid, 0.01 M oxalic acid, and 0.05 M phosphoric acid were tested, and they showed 25 to 30% of Sr and Cs removal efficiency. Tessier sequential extraction was employed to identify the changes in chemical forms of Sr and Cs during the washing. In contrast to the conventional washing agents, Ca-based and K-based solutions were able to release relatively strongly bound forms of Sr and Cs such as Fe/Mn-oxide and organic matter bound forms, suggesting the involvement of direct substitution mechanism, probably due to the physicochemical similarities between Sr-Ca and Cs-K.
Kim, Sun Kyung;Kwon, Sukcheol;Kim, Hee Seo;Suh, Yong Jae;Yoo, Jeong Hyun;Chang, Hankwon;Jeon, Ho-SeoK;Park, In-Su
Resources Recycling
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v.31
no.2
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pp.20-32
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2022
This study implemented a chelating agent (Ethylenediaminetetraacetic acid, EDTA) in purification to obtain high-purity vanadium pentoxide (V2O5) for use in VRFB (Vanadium Redox Flow Battery). V2O5 (powder) was produced through the precipitation recovery of ammonium metavanadate (NH4VO3) from a vanadium solution, which was prepared using a low-purity vanadium raw material. The initial purity of the powder was estimated to be 99.7%. However, the use of a chelating agent improved its purity up to 99.9% or higher. It was conjectured that the added chelating agent reacted with the impurity ions to form a complex, stabilizing them. This improved the selectivity for vanadium in the recovery process. However, the prepared V2O5 powder exhibited higher contents of K, Mn, Fe, Na, and Al than those in the standard counterparts, thus necessitating additional research on its impurity separation. Furthermore, the vanadium electrolyte was prepared using the high-purity V2O5 powder in a newly developed direct electrolytic process. Its analytical properties were compared with those of commercial electrolytes. Owing to the high concentration of the K, Ca, Na, Al, Mg, and Si impurities in the produced vanadium electrolyte, the purity was analyzed to be 99.97%, lower than those (99.98%) of its commercial counterparts. Thus, further research on optimizing the high-purity V2O5 powder and electrolyte manufacturing processes may yield a process capable of commercialization.
Hong, K.W.;Rhim, B.Y.;Peter Binancani;Weiss Robert M.
The Korean Journal of Pharmacology
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v.16
no.1
s.26
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pp.25-34
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1980
The in vitro guinea pig ureter responded to 5 sec trains of electrical stimuli with two contractions; the first an 'on response' (ON) occurred with $0.1{\sim}0.3$ sec after the onset o the stimulus train, the second an 'off response'(OFF) occurred $0.2{\sim}1.0$ sec after the termination of the stimulus train. Relaxation occurred between the two responses during a time when the stimulus was still being delivered. Longer duration and/or higher frequencies of stimuli within the train were required to elicit the OFF than the ON. Decreasing temperature from $37^{\circ}$ to $22^{\circ}$ decreased ON amplitude and increased OFF amplitude. $Ca^{++}$-free solution, 2 mM EDTA, 1 mM $Mn^{++}$ or $1{\mu}M$ verapamil rapidly abolished ON. OFF persisted when ON had disappeared by repeated stimulation at 0.12 train per sec. Conversely, caffeine, $50{\mu}M$ and theophylline, $10{\mu}M$ abolished OFF with only slight reduction of ON, and sodium nitroprusside decreased preferentially ON amplitude rather than OFF. Relaxation between ON and OFF was incomplete in low $Na^+$ solution. ON and OFF were not affected by the neural blockers tetrodotoxin, atropine or phentolamine, also pyrilamine and methysergide, and relaxation between ON and OFF was $Na^+$ dependent. Furthermore, ON depends on free $Ca^{++}$ and OFF is more dependent on bound or stored $Ca^{++}$.
Background: Gram-negative bacterial endotoxin induced septicemia is known to be a leading cause in the development of adult respiratory distress syndrome(ARDS). The mechanism of endotoxin induced lung injury is mainly due to the activated neutrophils which injure the capillary endothelial cells by releasing oxidant radical and resulted in pulmonary edema. We studied the change of antioxidant enzyme in the case of large or small, intermittant dose of endotoxin infused rat lungs. Methods: Endotoxin was given to the rat through the peritoneal cavity in the dose of 7 mg/kg body weight in the large dose group and 1 mg/kg for 10 days in the small dose group. Bronchoalveolar lavage (BAL) was done and rats were killed at 6, 12, 24 hours after single endotoxin injection in the large dose group and 3, 7, 10 days after daily endotoxin injection for 10 days in the small dose group. The lungs were perfused with normal saline through the pulmonary artery to remove the blood and were homogenized in 5 volume of 50 mM potassium phosphate buffer containing 0.1 mM EDTA. After centrifuging at 100,000 g for 60 minute, the supernatent was removed and stored at $-70^{\circ}C$ until measuring for superoxide dismutase (SOD), catalase, glutathione peroxidase (GSH-Px) and protein. Results: We observed the following results. 1) The lung wet/dry weight ratio and albumin concentration in the BAL fluids were increased to peak at 12 hours and neutrophil number in the BAL fluids were peak at 6 hours after endotoxin injection in the large dose group. 2) Cu, Zn SOD (IU/mg protein) was significantly decreased after 6, 12 hours after endotoxin injection in the large dose group. 3) There were no singnificant change in the level of Mn SOD, catalase, GSH-Px after endotoxin injection in both groups. Conclusion: Endotoxin in the large dose group produced the acute pulmonary edema and decreased the Cu, Zn SOD in the lung tissue after injecting endotoxin at 6 and 12 hours. These phenomenon may be due to the cell membrane damage by endotoxin. Further research would be necessary whther giving SOD by intratracheal route or method to increase the synthesis of SOD may lessen the acute lung injury by endotoxin.
The adsorption and desorption of Pb, Cd, Co, Zn, Cr, Co, Ni, and Mo on the waste Undaria sp. were studied. Except for Pb. the mono adsorption rate for all heavy metals were lower than that of the heavy metals mixed. However, the adsorption capacity of the heavy metals by 1g of biosorption, in mixed heavy metals increased According to FT-IR analysis of the biosorbent after heavy metal biosorption, the replacement of the functional group by the heavy metals ions could be confirmed and the inverted peaks became larger after heavy metals adsorption. The adsorption equilibrium of heavy metals was reached in about 1 hour. The equilibrium parameters were determined based on Langmuir and Freundlich isotherms. The affinity of metals on the biosorbent decreased in the following order: Pb>Cu>Cr>Cd>Co. The desorption rate decreased in the following sequence: NTA>$H_2SO_4$>HCl>EDTA. The desorption rate of heavy metals by NTA increased with increase in the concentration from 0.1 to 0.3% but the desorption rate became constant beyond 0.3%. Therefore, it represented that desorption rate of heavy metals was suitable under optimized condition ($30^{\circ}C$, pH 2 and 0.3% NTA solution) and was fast with 80% or more the uptake occurring within 10 min of contact time.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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