막걸리의 제조공정 중 2단사입시에 lysozyme 270ppm과 glycine 0.27%구 및 lysozyme 450ppm과 glycine 0.45% 구를 첨가하여 발효시킨 후, 주요를 2배 희석시켜 발호성분변화, pH 변화, acetic acid 함량, 핵산 관련물질의 함량, 관능검사 등을 측정하였다. 제조과정 중 lysozyme과 glycine의 첨가는 막걸리 발효에 어떠한 영향도 미치지 않았으며, lysozyme 혼합 처리구는 대조구에 비해 저장기간 동안 pH의 감소가 둔화되었고, 초산 생성량이 현저히 억제되었다. 또한 $3^{\circ}C$에서 2주 저장한 막걸리의 핵산 관련물질은 대조구에 비해 IMP, inosine함량이 더 많았고 관능검사에서도 lysozyme 혼합 처리구가 맛과 기호성 면에서 그 유의성이 인정되었다.
우유와 쏘세지 등 몇가지 동물성 식품의 보존에 미치는 오골계 난백 lysozyme의 효과를 검토하기 위하여 이들을 0.05% lysozyme 으로 처리한 후 $20^{\circ}C$, $30^{\circ}C$ 및 $37^{\circ}C$에 저장하면서 경시적으로 이들의 pH와 휘발성 염기질소 함량 및 생균수의 변화를 조사 하였다. 생우유를 lysozyme 으로 처리하여 $20^{\circ}C$에서 48시간 저장 하였을 때 휘발성 염기질소 함량이 63mg%로 제일 낮아 보존효과가 있었고 $30^{\circ}C$에서는 lysozyme 과 glycine의 혼용처리시 그 보존효과가 상승하였다. 또한 시판우유와 어묵에서도 lysozyme처리에 의한 보존효과가 있었으며 특히 솔빈산을 첨가하지 않은 쏘세지에 lysozyme 을 처리하여 $5^{\circ}C$에 저장 하였을 때 휘발성 염기질소 함량이 약 150 mg%로 비교적 낮았다.
박테리오 파아지 T7 RNA 중합효소는 어떤 전사인자도 관여하지 않는 간단한 시스템으로 파아지 RNA 중합효소와 전사촉진제만의 단백질-DNA 상호작용에 의해 전사가 진행된다. T7 파아지의 숙주 세포의 파괴에 관여하는 T7 파아지 lysozyme은 전사를 억제하고, 전사종결에 영향을 미친다. 따라서 T7 파아지 lysozyme 유전자를 대장균 발현 벡터에 삽입하여 pT7lys를 얻었고, 발현시켜 Ni-NTA column chromatography로 순수 분리하였다. T7 파아지 lysozyme은 SDS-gel에서 단일 밴드로 확인하였으며, amidase 활성 역시 확인하였다. 염기서열 특이적 전사 종결에 미치는 T7 파아지 lysozyme의 역할을 알아보기 위하여, rrnB T1 전사종결 인자 부근에서의 전사연장 복합체 제조에 미치는 T7 파아지 lysozyme의 영향력을 조사하였다. 이 결과 T7 파아지 lysozyme 존재 하에 형성되는 전사연장 복합체는 불안정함을 알 수 있었다.
Lysozyme was covalentyl conjugated with galactomannan through a amino-carbonyl reaction between the lysine $\varepsilon$-amino groups of lysozyme and the reducing ends of galactomannan at a relative humidity of 79% and 6$0^{\circ}C$. The resulting lysozyme-galactomannan conjugate (LGC) was investigated for its antibacterial activity against Escherichia coli. Lysozyme alone did not exhibit antibacterial activity against E. coli. in contrast , significant bactericidal effect was observed for LGC, depending on the reaction temperature. The degree of conjugation between lysozyme and galactomannan was dependent on the incubation time, which affected the antibacterial efficiency against E. coli. This study demonstrated that the amino-carbonyl reaction between lysozyme and galactomannan could be a potential tool to modify lysozyme toward broadening its antibacterial spectrum to Gram-negative bacteria.
To understand molecular mechanisms of mouse mammary gland involution, clones were isolated by differential screening of a cDNA library. Partial sequences of a clone showed 100% identity to cDNA sequences of mouse lysozyme P gene. Northern analysis was performed to examine expression levels of lysozyme mRNA in mammary gland at several physiological states. Expression of lysozyme gene was induced at involution day 5 compared with lactating stage. High levels of lysozyme mRNA were also detected at virgin tissues. Two types of separate genes, P and M lysozyme, have been known in mouse, and we found that both lysozyme P and M genes were expressed in mammary tissues by reverse transcriptase-polymerase chain reaction. The lysozyme enzyme activity determined by lysoplate assay was also higher in involuted mammary tissues compared with lactating tissues, showing a similar trend to its mRNA levels. Lysozyme is an antimicrobial protein and involved in host defense mechanism. The increase in lysozyme gene expression may help to prevent microbial infection during mammary gland involution at which stage the residual milk in the mammary gland provides good nutritional sources for microbial growth.
역미셀과 가압이산화탄소를 이용한 난백 lysozyme의 추출실험에서 일정한 압력의 이산화탄소를 유기용액에 가하였을 때 lysozyme의 추출율과 그 때 형성되는 역미셀의 크기, 즉 역미 셀 내부의 수분함량 ($W_{0}$)를 알아보았다. 이산화탄소로 가압된 상태에서도 수용액에서 유기용액으로의 lysozyme의 추출 경향은 실험조건인 수용액의 이온강도, pH, 유기용액의 계면활성제의 농도를 달리 하였을 때 기존의 다른 연구와 유사한 경향을 나타내었으며, 이산화탄소의 압력을 102 bar까지 증가시켰을 때 가장 높은 추출율을 나타내었다. 또한 이때 역미셀 내부의 수분함량 ($W_{0}$)을 측정한 결과, lysozyme의 추출율과 역미셀 내부의 수분함량은 비례함을 확인할 수 있었다.
난백으로부터 lysozyme을 효과적으로 추출하기 위하여 난백의 전처리와 이온교환수지의 선택 및 전처리 등 추출조건에 관한 연구를 실시한 결과는 다음과 같다. 난백의 점도저하를 위하여 2,000 rpm의 속도로 30분간 균질하고 45분간 초음파처리를 실시한 결과 난백의 겉보기 점도가 3 cp까지 떨어졌으나 pH의 변화에 따라서는 점도의 차이가 크지 않았다. lysozyme의 추출을 위한 이온교환수지의 선택을 위하여 Amberlite IRC-84 등 6종류의 수지에 대한 Lysozyme 흡착력을 검토한 결과 CM-Sepdex C-25>Duolte C-464>Amberlite C-50>Dowex MSC-1>Amberlite IRC-50>Amberlite IRC-84의 순으로 lysozyme 흡착력이 높았으나 난백에의 적용시 CM-Sephadex C-25의 경우에는 난백의 유출이 용이하지 않은 것으로 나타나 Duolite C-464가 가장 적합한 것으로 나타났다. 양이온교환수지인 Duolite C-464 의 양이온형태 결정을 위하여 $Na^{+}$, $NH_4$$^{+}$. $K^{+}$ form으로 만들어 lysozyme 흡착력을 검토한 결과 $Na^{+}$ > $NH_4$$^{+}$ > $K^{+}$의 순으로 나타나 $Na^{+}$ form으로 하는 것이 가장 효과적인 것으로 나타났다. Duolite C-464의 $Na^{+}$form을 이용하여 lysozyme을 추출할 경우 rinse buffer는 pH6.5의 0.1M sodium phosphate buffer, eluting solution은 10% ammoniun sulfate가 효율적이었다. Lysozyme을 추출한 전, 후 난백의 가공적성을 측정한 결과 기포력은 추출전의 난백액에 대하여 85.3%로서 다소 떨어졌으나 가열한 난백겔의 경우에는 추출전, 후 색택의 변화가 크지 않았으며 조직감의 경우에도 hardness가 다소 떨어졌으나 elasticity는 오히려 13%가량 증가되었다.
양이온 교환수지를 이용하며 추출한 난백 lysozyme의 분리방법에 따른 역가측정과 역가 측정방법에 따른 차이를 비교 검토하고 pH와 열에 대한 안정성을 구명하였다. Lysozyme의 역가를 측정하는데 있어서 시료 무게당 lysozyme량으로 정의할 경우는 순도 높은 표준품의 구입이 필요하나 반복에 따른 측정 오차의 범위가 적었다. 반면 시료 무게당 units으로 할 때 오차의 범위는 조금 넓었지만 간편 신속하게 측정할 수 있었다. 난백 lysogyme을 pH6.3인 0.066M 인산염 완충액에 넣어 $37^{\circ}C$에서 2시간동안 항온시켰을 때 Micrococus lysodeiktius의 용균작용이 가장 활발히 일어났다. CM Sephadex C-25로 O.D. 1.0이상의 용액에서 회수한 lysozyme의 역가는 36,000units/mg으로 처리구 중 가장 높았다. 추출 lysozyme은 가열함에 따라 역가가 감소하였으며 인산염 완충액에서 $100^{\circ}C$, 15분간 가열하였을 때 35%이상이 감소하였다. 추출한 lysozyme용액을 pH별로 $100^{\circ}C$에서 15분간 가열했을 때 산성영역에서는 매우 안정되었으나 pH6.0 이상의 알칼리 영역에서 급격히 불활성화 되었다.
This study was conducted to determine the effect of lysozyme addition on in vitro rumen fermentation and to identify the lysozyme inclusion rate for abating methane ($CH_4$) production. An in vitro ruminal fermentation technique was done using a commercial concentrate to rice straw ratio of 8:2 as substrate. The following treatments were applied wherein lysozyme was added into 1 mg dry matter substrate at different levels of inclusion: Without lysozyme, 2,000, 4,000, and 8,000 U lysozyme. Results revealed that, lysozyme addition had a significant effect on pH after 24 h of incubation, with the highest pH (p<0.01) observed in 8,000 U lysozyme, followed by the 4,000 U, 2,000 U, and without lysozyme. The highest amounts of acetic acid, propionic acid (p<0.01) and total volatile fatty acid (TVFA) (p<0.05) were found in 8,000 U after 24 h of incubation. The $CH_4$ concentration was the lowest in the 8,000 U and the highest in the without lysozyme addition after 24 h of incubation. There was no significant differences in general bacteria, methanogen, or protozoan DNA copy number. So far, addition of lysozyme increased the acetate, propionate, TVFA, and decreased $CH_4$ concentration. These results suggest that lysozyme supplementation may improve in vitro rumen fermentation and reduce $CH_4$ emission.
넙치의 혈청, 체표점액 및 각 조직으로부터 lysozyme의 분리와 정제를 Chitin-coated Cellulose column 크로마토그라피를 사용하여 분리하였다. 15% SDS-PAGE의 전기 영동상을 조사한 결과 넙치의 신장, 유문수, 아가미 점액 및 혈청으로부터 분리된 lysozyme은 동일한 분자량(약 14000)을 나타내었다. 넙치의 방어기작으로서 lysozyme의 역할을 밝히기 위해 그람양성 세균 2주, 그람음성 세균 5주에 대하여 넙치 신장 유래 lysozyme의 정균작용을 조사한 결과 그람 양성 2주 그람 음성 세균 2주에 대하여 정균작용을 나타내었다. 이것은 넙치 유래의 lysozyme은 그람 양성 세균뿐만 아니라 그람 음성 세균에 대해서는 생체 방어 작용을 수행하는 것으로 고려된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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