Journal of The Korean Society of Grassland and Forage Science
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v.12
no.1
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pp.71-76
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1992
Starch gel electrophoresis was used to examine the banding pattern of Esterase isozyme in the leaf, root-nodule and seedling of four wild legume species, Trifolim repense, Glycine soja, Phaseolus nipponensis and Vigna uexillata. The number of band, enzyme activity and migrating rate of esterase isozyme varies depending on the species and tissues of legume plants. The isozyme banding pattern in the cotyledon and radicle of T. repense showed same pattern, however, the number of band were varible among the cotyledon of G. soja, P. nipponensis and V. vexzllata, respectively. Est-1 in the leaf of G. soja, V, vexillata. root-nodule of G. soja and seedling of V. vexillata expreesed the highest enzyme activity. The Est-1 showed the rapidest migrating rate among the isozymes.
Isozyme was used to characterize general protein patterns of genetic relationships among 303 silkworm stocks preserved in National Sericultural and Entomology Research Institute, RDA. Six isozymes (esterase, acid phosphatase, alkaline phosphatase, amylase, glucose-6-phosphate dehydrogenase and sucrase) from hemolymph, midgut, and digestive juice were employed to construct dendograms(UPGMA method) using a polycrylamide gel electrophoresis. A cluster analysis revealed four major group, which were divided into several subgroups within each group, contained assemglages of Japanese and Chinese races. Especially, genetic differentiation in the first and second group was greatest rather than within Japanese and Chinese races repectively and was concordant with the hypothesis of phyletic sorting of initial variability in China many years ago. Hypothesized recent introgression between groups was also plausible, but the eviednce suggested bidirectional gene flow between the Chinese and the Japnaese lineages. Interpreting the results in light of evidence from the current study, the genetic diversity and relationship showed in Korean silkworm race, Hansammyun reflected early and independent evolution from the Chinese ancestor, limited addition of new variability and phyletic sorting within Korean peninsula more than 4,000 years.
The possible mechanisms of increased aryl sulfotransferase (AST) isozymes activities in cholestatic rat liver were studied. Hepatic AST-I, II and -III, IV activities were determined from the experimental rats with common bile duct ligation (CBDL). The Michaelis-Menten constants in these hepatic enzymes were also measured. The activities of mitochondrial AST-I, II and -III, IV, and microsomal AST-III, IV as well as their Vmax values were found to be increased significantly in CBDL plus taurocholic acid (TCA) injected group than in the control group, such as CBDL alone groups. However, their Km values in the experimental groups did not vary. The results suggest that TCA stimulates biosynthesis of the AST in the liver.
Two homotetrameric lactate dehydrogenase isozymes from Fluta alba and one from Ophicephalus argus were purified by combination of gel filtration and DEAE-cellulose chromatogrphy. The final preparations were isozymically pure and used to elicit antibodies in rabbits. The immunochemical reactivities demonstrated that the amino acids of active site is not to be included in the antigenic determinants, that antibodies or unknown component of immunized rabbit serum might be responsible for the electrophoretic abnormality and that two subunits share common antigenic determinants, reflecting that these polypeptides have a common evolutionary origin.
The inhibitory effect of herbicides such as sulfonylurea derivatives, imidazolinones and pyrimidylsalicylate has been examined on the purified valine sensitive acetolactate synthase (ALS) from Serratia marcescens. The concentration of sulfometuron methyl which inhibits 50% of the ALS activity was 2.5 mM. The required concentrations of triasulfuron, primisulfuron methyl and imazaquin for the 50% inhibition of the ALS activity were 1 mM. The resistance of Serratia ALS to sulfometuron methyl, imazapyr and imazaquin is similar to that of E. coli ALS 1. However, pyrimidylsalicylate showed a potent inhibitory effect on the Serratia ALS almost 13 times more potent than on E. coli ALS II, which is known as herbicide-sensitive isozyme. The inhibitory mode was competitive against pyruvate. 150 value was determined to be $17{\mu}M$ in an assay mixture containing 20 mM pyruvate, and the $K_1$, value was calculated to be $0.4{\mu}m$ from the modified double reciprocal plot of 1/V versus $1/S^2$.
Proceedings of the Korean Society for Applied Microbiology Conference
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1986.12a
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pp.521.3-522
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1986
A gene encoding alcohol dehydrogenase (ADH) in Zymomonas mobilis was cloned into E. coli JM 83 with plasmid pUC 9. The ADH produced by the E. coli transformant was purified bysonication, (NH$^4$)2SO4 fractionation, Affi-Gel blue and hydroxylapatite chromatography. The ADH produced by Z. mobilis was also purified by the same procedures. The two enzyme preparations were characterized and compared. It was found that the E. coli ADH was identical to one of two ADH isozymes of Z. mobilis. Analytical gel filtrations led to the conclusion that the molecule of E. coli ADH was composedv of four subunits having molecular weight of 40,000 (+1,000) dalton each The effect of metal ions on ADH activity and optimum pH were investigated.
Acute poisoning with organic solvents and other volatile compounds now usually follows deliberate inhalation (volatile substance abuse) or ingestion of these compounds. The effect of butane gas inhalation was analyzed for serum, liver, brain, lung and muscle. And the observations are revealed on rat cholinesterase activity, lactatedehydrogenase activity and electrophoretic pattern of lactatedehydrogenase isozyme. The results are as follows: 1. The rat cholinesterase activity on serum, liver and muscle show the decreased by increasing of inhalation time of butane gas in particular the lung cholinesterase activity was greatly affected. 2. Butane gas inhalation brought out the lactatedehydrogenase activity increased of the serum and the tissues and had an important effect especially in both the liver and muscle 1actatedehydrogenase activities. 3. Each tissue was found to have a characteristic distribution of lactatedehy-drogenase isozymes on celluloseacetate electrophoresis and the development of inhalation time is shown the disappearance and diffusion of band. The toxicity of butane gas inhalation was most prominence in the liver and lung toxicity was occurred also.
Antibody against cellobiohydrolase purified from Trichoderma viride had been obtained by injection to rabbit. The antibody had a high specificity against the cellobiohydroase evidienced by absence of immunological reaction to other isozymes from Trichoderma viride. Assay limit of cellobiohydrolase was 1-10 $\mu\textrm{g}$ by column single immunodiffusion and by enzyme linked immunosorbent assay, it was 10-140 ng and 100-1200 pg when the dilution of antibody was 10$^{-6}$ and 10$^{-5}$, respectively.
Soft-rot bacterial pathogen, Erwinia sp., was isolated from chinese cabbage tissue showing soft-rot symptom. This bacterial strain caused soft-rot to chinese cabbage and potato, and it was identified as Erwinia carotovora subsp. carotovora LY34 (E. c. subsp. carotovora LY34). Erwinia carotovora subsp. carotovora LY34 did not have hemicellulase but extracellular cellulase, pectinase, polygalacturonase, protease activity. The results of the microscopy showed that chinese cabbage tissue and potato tissue were macerated by infection of E. c. subsp. carotovora LY34. In analysis of the cellulases activity of the isolated cellulose-degradation enzymes from E. c. subsp. carotovora LY34 total protein, three cellulase activity bands were detected by non-denaturation gel electrophoresis method and five cellulase activity bands were detected by CMC-SDS-PAGE direct stain method.
Nicotine (100 .mu. M) was incubated with microsomes (1 mg/ml) prepared from New Zealand White rabbits. On the basis of microsomal weight, the rate of nicotine oxidation were calculated on the basis of cytochrome P-450 concentration, the specific activity of the metabolic oxidation catalyzed by lung was approximately 4 times greater than liver (6.4 vs 1, 65 nmoles nicotine oxidized. nmole cytochrome $P-450^{-1}\;min{-1})$. These studies employed several methods of altering activities of specific isozymes present in pulmonary microsomes, including the use of the isozyme2 and 6 specific inhibitor $\alpha$-methylbenzyl ABT, metabolite inhibitors, norbenzphetamine and N-hydroxyamphetamine. TCDD induction and Arochlor 1260 pretreatment. These results support the conclusion that nicotine metabolism by rabbit lung microsomes is mediated primarily by cytochrome P-450 isozyme 2.
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