• Korea-Australia Rheology Journal
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• 제15권1호
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• pp.9-17
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• 2003

The rheological behaviour of anatase $TiO_2$ with organic coating has been investigated extensively in this study. The yield stress was measured over a wide range of solids concentration and pH using stress-controlled and speed-controlled rheometers. The organic treatment leads to a shift of the isoelectric point (IEP) from around pH 5.5 to pH 2.4. A maximum yield stress occurs in the vicinity of the isoelectric point determined by electrokinetic measurements. The transition of rheological behaviour between elastic solid and viscous liquid is represented by a stress plateau in a plot of stress against strain. It is hypothesised that the slope of the stress plateau reflects the uniformity of the structure, and hence the distribution of bond strength. Altering the concentration and the surface chemistry can vary the bond strength and its distribution. therefore, resulting in different type of failure: "ductile-type" or "brittle-type". pH and volume fraction dependence of yield stress could be described quantitatively using existing models with reasonable agreement.easonable agreement.

• 한국식품영양학회지
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• 제9권3호
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• pp.325-330
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• 1996

Foaming capacity (FC) and stability (FS) of protein recovered from red crab (Chitinonecetes opilio) processing in water and soybean protein isolate were determined at pH 2.0~10.0 in water and NaCl solution. The FC values for both proteins showed the lowest values at the isoelectric point (pH 4.0) and increased nth an increase in pH above the isoelectric point. FC of RCP was higher than that of SPI at pH 10.0 in water and both NaCl solutions. FC of SPI increased with an increase in NaCl concentration at pH 4.0 and 6.0, but FC of RCP was not affected. The highest FS values for both proteins were obtained at pH 4.0 in water. At pH 2.0, FC of RCP decreased with NaCl concentration increase, but FS increased. NaCl concentration had little effect on FS of RCP at pH 4.0 and 6.0, but the FS decreased at pH 10.0. FS of SPI was similar to that of RCP at pH 2.0 and increased with NaCl concentration Increase from 0.1 to 0.5M NaCl at pH 10.0.

• Archives of Pharmacal Research
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• 제21권3호
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• pp.291-297
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• 1998

Cop protein has been overexpressed in Escherichia coli using a T7 RNA polymerase system. Purification to apparent homogeneity was achieved by the sequential chromatography on ion exchange, affinity chromatography, and reverse phase high performance liquid chromatography system. The molecular weight of the purified Cop was estimated as 6.1 kDa by sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE). But the molecular mass of the native state Cop was shown to be 19 kDa by an analytical high performance size exclusion chromatography, suggesting a trimer-like structure in 50 mM Tris-HCI buffer (pH 7.5) containing 100 mM NaCl. Cop protein Was calculated to contain $39.1% {\alpha}-helix, 16.8% {\beta}-sheet$, 17.4% turn, and 26.8% random structure. The DNA binding property of Cop protein expressed in E. coli Was preserved during the expression and purification process. The isoelectric point of Cop was determined to be 9.0. The results of amino acid composition analysis and N-terminal amino acid sequencing of Cop showed that it has the same amino acid composition and N-terminal amino acid sequence as those deduced from its DNA sequence analysis, except for the partial removal of N-terminal methionine residue by methionyl-aminopeptidase in E. coli.

• Applied Biological Chemistry
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• 제21권3호
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• pp.137-143
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• 1978

소의 갑상선에 있는 xanthine oxidase 효소도 flavin adenine dinucleotide(FAD), 모리브덴 및 철을 cofactor로서 가지고 있었으며 그 비율은 1 : 0.36 : 1.6이었다 갑상선 xanthine oxidase의 분자량은 gel filtration과 gel electrophoresis방법으로 측정하였을 때 우유에서 추출한 xanthine oxidase의 분자량과 큰 차이가 없었다. 그 효소의 활성도는 pH7.8에서 가장 높았고 isoelectric point는 electrofocusing으로 측정하였을 때 pH 6.2 였다. SDS-polyacrylamide gel electrophoresis 실험 결과는 소의 갑상선에서 추출된 xanthine oxidase가 세개의 subunit로 분해되었음을 지적했고, 최소 단위분자량 65,000정도의 polypeptide 4개로서 완전한 xanthine oxidase 한 분자를 구성하고 있을 가능성을 보였다. 갑상선 호소의 absorption spectrum을 우유에서 추출된 효소와 비교하였을 때 상당한 상이점을 나타내었다.

• Journal of Microbiology
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• 제33권2호
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• pp.103-108
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• 1995

Streptomyces fradiae protease inhibitor (SFI) was purified effectively by preparative isoelectric focusing and hydroxyapatite chromatography. The molecular weight of SFI was estimated to be 1.7 kDa by SDS-PAGE and 1.8 kDa by molecular sieving HPLC. One hundred and sixty amino acid residues were determined from which molecular weight of SFI was calculated to be 17.054 Da and carbohydrate residue was not detected. SFI was calculated to be 17,064 Da and carbohydrate residue was not detected. SFI was a monomeric protein with two reactive sits, of which isoelectric point was pH 4.1. N-terminal amino acid sequence of SFI had homology with SSI (Streptomyces subsilisin inhibitor) and other protease inhibitors produced by Streptomyces.

• 대한약리학회지
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• 제16권2호
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• pp.15-24
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• 1980

[${\alpha}$]-Amylase catalyses the hydrolysis of starch, glycogen, and related poly- and oligosac-charide by random cleavage of ${\alpha}$-D-(l-4) glucan linkage. In man large amounts of amylase are secreted into the digestive tract by the salivary and exocrine pancreatic gland, minimal amount being produced also in other tissues. It has been known that ${\alpha}$-amylase exists in multiple molecular forms, isoenzyme which can be separated from each other because of difference in their physicochemical properties. By using various methods, several groups of investigator have separated the many isoenzyme in serum, saliva and pancreatic juice. Furthermore, changes of the normal serum isoenzyme pattern is diagnostically useful even when the total serum enzyme activity is noninformative, such as the clinical use of isoenzyme of serum lactate dehydrogenase. Procarboxypeptidase-A which is one of the pancreatic enzymes is also present as isoenzymes. Four forms of procarboxypeptidase-A haye been found in the bovine enzyme and three forms of the porcine enzyme. In human pancreatic juice four forms of procarboxypeptidase-A isoenzyme were found by isoelectric focusing method. Recently, the so-called isoamylase analysis was developed for the diagnostic use of amylase in pancreatic diseases. In alcohotic patients, the serum concentration of pancreatic isoamylase is subnormal and this lowered activity provides strong evidence for pancreatic exocrine insufficiency. The purpose of this study was to elucidate the variations of the isoenzyme of amylase and procarboxypeptidase-A in serum, saliva and pancreatic juice of the experimental animals. The results are as follow. 1) Three main forms of isoenzyme of amylase by isoelectric focusing were found in pancreatic juice of normal rabbit. However, many new bands were appeared in the pancreatic juice of cholic acid administered animal intravenously while the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct produced the decrease of number of the fractions on the isoelectric focusing. In the case of serum isoenzyme from normal animal, two major and a few minor isoamylases were observed. By injecting alcohol intravenousely the fractions of serum isoamylase were significantly decreased and in contrary to the pattern in the pancreatic juice the infusion of cholic acid or elastase into pancreatic duct exhitited a significant decrease of the isoenzyme of amylase fractions. In saliva from normal animal three main isoamylase were produced of the administration of alcohol. 2) In the case of procarboxypeptidase-A isoenzyme, two major fractions which have isoelectric point at 6.2 and 6.4 and other two minor bands were observed in the pancreatic juice of normal rabbit. By the treatment of the juice with trypsin, only one band was produced on the isoelectric focusing. No procarboxypeptidase was appeared on the electrofocusing by the infusion of cholic acid or phospholipase A into the pancreatic duct of rabbit. However, a single major fraction of procarboxypeptidase-A was appeared at 3 hr after simple ligation of the pancreatic duct. No significant changes were observed in the juice of the alcohol or cholic acid administered group.

• KSBB Journal
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• 제10권1호
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• pp.1-8
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• 1995

냉통고기풀 또는 수산연제품 등의 수산가공품 제조시 수세공정에 의해 폐액 중으로 많은 수용성 단백질과 지질성분이 유출되고 있는데, 이로 인하여 폐수의 BOD 및 COD값이 상승되어 해양의 오염과 연안의 적조현상을 일으키는 원인이 되고 있다. 따 라서, 본 연구에서는 해양오염 방지 빛 미이용 자원 의 개발이라는 두 측면에서 수세폐액 중에 함유되어 있는 수용성 단백질을 등전점 pH이동침전법에 의해 최적으로 회수하는 조건을 규명하였고, 아울러 그 회수단백질의 이용가능성 타진을 위해 기초척인 성 분 분석도 행하였다. $\circled1$ 수세폐액 중의 수용성 단백질을 회수하기 위한 방법으로서 여러 가지 등전점 응집법 중 산이통법이 효율적이었다. 즉 수세폐액을 먼저 pH 2.5~3.0으 로 낮춘 후 pH 6.5~7.5로 재조절하여 원심분리한 것이 높은 단백질 회수율을 나타내였다. 한편, 폐액 내 잔존지방은 산이통 처리후 대부분 부유하여서 그 상충수를 따라 부어내어 유분리기로 쉽게 수거가능 하므로 본 처리 장치로써 잔존단백질과 지방을 동시 회수할 수가 있다. $\circled2$ 최척처리조건에서 회수한 단백질구분의 수분과 단백 질 함량은 80.6 및 14.4 % 였다. 한편, 회수단백 질구분의 VBN함량은 9.6mgj100g로서 선도가 양 호하였으며, 구성아미노산 중 lysine 등 필수아미노 산이 여전히 많은 비율로 존재해 있어 영향학적으로 도 손색이 없었다. 이상의 결과로 미루어 보아 냉통고기풀이나 어묵 의 제조공정 중에 나오는 수세폐액으로부터 수용성 단백질 벚 유지를 통전점침전법의 한 변형인 산이통 법으로 간단히 재회수할 수 있음을 얄 수 있었다. 그래서 이들 성분의 재회수로 수산가공공장폐액에 의 한 하천의 오염을 근본적으로 막을 수 있음은 물론 이고 수산가콩폐기물의 완전 식량화의 가능성도 찾 아볼 수 있게 되었다고 판단되어진다.

• Korean Chemical Engineering Research
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• 제50권6호
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• pp.960-968
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• 2012

본 연구에서는 에틸렌 옥사이드가 부가된 3 종류의 아민 옥사이드 양쪽성 계면활성제에 대하여 임계 마이셀 농도, 표면장력, 계면장력, 접촉각, 점도, 기포 안정성 등을 측정하였다. 또한 계면활성제 수용액에 대한 제타전위 측정과 QCM (quartz crystal microbalance) 실험을 통하여 양쪽성 계면활성제가 양이온 계면활성제에서 비이온 계면활성제로 작용이 전환되는 등전점을 결정하였다. 제타전위 측정을 통하여 결정한 양쪽성 계면활성제의 등전점은 QCM 실험을 통하여 결정한 등전점 결과가 거의 일치하였으며, 표면 마찰 시험기를 사용하여 측정한 유연력 측정 결과와도 일치하는 경향을 나타내었다. 본 연구에서 사용한 3종류 계면활성제 모두, pH가 중성인 조건에서 섬유 유연 효과가 큰 것을 확인하였는데, 이러한 결과는 등전점 보다 낮은 산성 혹은 중성 조건에서 양이온 계면활성제로 작용함으로써 세탁 후 린스 과정에서 유연제로서 효과적으로 작용할 수 있음을 의미한다.

• 생명과학회지
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• 제18권6호
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• pp.832-838
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• 2008

수산가공공장폐액의 주성분은 수용성단백질이며 일부 지방이 함유되어 있는 특성이 있으므로 그 수용성 단백질을 등전점 침전처리에 의해 침전회수하여 어분 대체 사료로서의 이용을 시도하였다. 1차 이스라엘잉어 사육 실험에서는 지방 산화가 진행된 고등어가공공장폐액으로 제조 된 고등어가공공장폐액 회수단백질 어분의 첨가량이 증가할수록 사료효율이 떨어지는 결과를 보였으나, 이 산화된 고등어가공폐액 회수단백질의 산화된 지방성분을 제거한 후 다시 2차 이스라엘 잉어 사육 실험을 한 결과에서는 고등어가공폐액 회수단백질의 첨가량이 증가할수록 사료효율이 좋음을 확인하였다. 따라서, 지금까지 버려지는 고등어가공공장폐액 중 수용성단백질을 등전점이동 응집처리법으로 회수하여 어분 대체 단백질원으로 활용할 수 있음을 실제 field에서의 이스라엘 잉어 사육 실험으로 확인할 수 있었다.

• 미생물학회지
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• 제36권1호
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• pp.20-25
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• 2000

Trichoderma sp. C-4의 배양액으로부터 한 종류의 endoglucanase(F-II-II)를 Sephacryl S-200 및 Sephacryl S-100 chromatography를 통하여 분리하였다. 분리된 효소는 SDS-PAGE및 isoelectric focusing을 통하여 단일 band로 나타났으며, 분자량이 26,000, 등전점이 8.0으로 나타났다. 이 효소의 반응 최적온도와 최적 pH는 각각 $50^{\circ}C$, 5.0 이었으며, $50^{\circ}C$에서 24시간 동안 안정하였다. 분리된 효소의 carboxymethylcellulose에 대한 specific activity는 776.2 U/mg protein으로 나타났다. 이 효소의 아미노산 조성을 조사하였다. 효소를 trypsin으로 가수분해한 후 분해산물에 대한 단백질서열 분석을 행하였다. 그 결과 이 효소의 서열은 현재까지 밝혀진 다른 단백질과 homology를 갖지 않음이 확인되었다. 이 효소는 그 specific activity가 대단히 높고 아직 보고되지 않은 novel protein일 가능성이 대단히 높기 때문에 좋은 유전자 자원이 될 것으로 사료되었다.