Kim, Kwang-Joo;Park, Young-Ran;Ahn, Geun-Young;Kim, Chul-Sung
Journal of Magnetics
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v.11
no.1
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pp.12-15
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2006
Magnetic and electronic properties of reduced rutile titanium dioxide $(TiO_{2-\delta})$ thin films doped by Mn have been investigated. The present sol-gel-grown semiconducting $TiO_{2-\delta}:Mn$ films exhibit a ferromagnetic behavior at room temperature for a limited range of Mn content. The Mn-doped films have p-type electrical conductivity with the carrier concentration near $10^{19}\;cm^{-3}$. The observed room-temperature ferromagnetism is believed to be intrinsic but not related to free carriers such as holes. Oxygen vacancies are likely to contribute to the room-temperature ferromagnetism-trapped carriers in oxygen vacancies can mediate a ferromagnetic coupling between neighboring $Mn^{+3}$ ions. The energy band-gap change due to the Mn doping measured by spectroscopic ellipsometry exhibits a red-shift compared to that of the undoped sample at low Mn content. It is explainable in terms of strong spin-exchange interactions between Mn ion and the carrier.
In rebar concrete structure, the corrosion of rebar can arise the deterioration of concrete structure and may affect the safety of the whole system. Recently, several methods for corrosion protection have been used and are more important for concrete structure using the sand including chloride ion. Among several protections, electrical cathodic protection has been expected to be one of the most useful methods in corrosion protection for reinforcement of concrete structures. The anode for cathodic protection needs high current density, high corrosion resistance and low overvoltage. To fill up the special qualities, the insoluble anodes were developed and these anodes were coated with metal oxide of $TiO_2$, $ZrO_2$, $RuO_2$, and $IrO_2$. Lifetime of these anodes can be one of the important factors affecting the lifetime of concrete structure in cathodic protection. In this work, several anodes were made by sol-gel method and thermal decomposition method and the lifetime of these anodes was evaluated by NACE international standard test method, TM 0294-94. Also, we did analyze the properties of coated metal oxides.
A new type of solid and gel-state ionics based on siloxane pyridinium iodides was synthesized and used as electrolytes in dye-sensitized solar cells. The resulting electrolytes were characterized by $^1H$ NMR spectroscopy, TGA and diffusion coefficient. The synthesized siloxane pyridinium iodide electrolytes have characteristics of different chain length of siloxane moieties. The ion conductivities were given 2.7-3.2 S/cm. Among the three SiDPIs based electrolytes, DSSC employing the SiDPI2 gives an open circuit voltage of 0.704 V, a short-circuit current of 15.85 $mA/cm^2$ and conversion efficiency of 6.8% under light intensity of 100 $mW/cm^2$. In addition, the performance of the DSSCs showed relatively reasonable compared with the propylpyridinium iodide (PPI) electrolyte.
Park, Hyo-Nam;Kim, Young-Soo;Kim, Young-Chang;Kim, Chi-Kyung;Lim, Jai-Yun
Microbiology and Biotechnology Letters
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v.24
no.3
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pp.282-289
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1996
2,3-DHBP dioxygenase was purified from E. coli CK1092 carrying the pcbC gene, which was cloned from 4-chlorobiphenyl-degrading Pseudomonas sp. P20. Purification of this enzyme was done by acetone precipitation, DEAE- Sephadex A-25 ion exchange chromatography, and preparative gel electrophoresis. The molecular weight of subunit was 34 kDa determined by SDS-PAGE, and that of native enzyme was about 270 kDa. It suggests that this enzyme consist of eight identical subunits. This enzyme was specifically active against only 2,3-DHBP as a substrate with 18 $\mu$M of Km value, but not catechol, 3-methylcatechol, 4-methylcatechol and 4-chlorocatechol. The optimal pH and temperature of 2,3-DHBP dioxygenase were pH 8.0 and 40-60$\circ$C. The enzyme was inhibited by Cu$^{2+}$, Fe$^{2+}$ and Fe$^{3+}$ ions, and was inactivated by H$_{2}$0$_{2}$2 and EDTA. The lower concentrations of some organic solvents such as acetone and ethanol don't stabilize the activity of 2,3-DHBP dioxygenase. The enzyme was completely inactivated by adding the reagents such as N-bromosuccinimide, iodine and p- diazobenzene sulfonic acid.
Park, Soo-Jung;Ju, Seong-A;Heo, Moon-Soo;Jung, Cho-Rok;Ju, Jin-Woo
The Journal of the Korean Society for Microbiology
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v.34
no.5
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pp.461-470
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1999
Growth under conditions of iron-restriction and the production of siderophore was examined in Vibrio mimicus ATCC 33653. This strain grew and multiplied in the presence of the high-affinity iron chelators ethylenediamine-di (o-hydroxyphenylacetic acid). Chrome azurol S (CAS) agar and solution were used to detect the production of siderophore under these condition. Siderophore could be detected in the iron-restricted culture supernatants. The siderophore was extracted from iron-restricted culture supernatants by phenol-chloroform-ether method and purified by Dowex ion-exchange and Sephadex G-25 gel filtracton chromatography. The purified siderophore was confirmed by paper chromatography and HPLC. The Purified siderophore enhanced the growth of V. mimicus when the bacterium was grown in iron limited medium. Injection of both the siderohore and the bacteria to mice resulted in more rapid death than that of the only bacteria. However, the siderophore did not show lethality to mice and any toxicity to cell line like HeLa and U937.
Rhodanese was isolated and purified from the cytosolic fraction of liver tissue homogenate of the fruit bat, Eidolon helvum, by using ammonium sulphate precipitation and CM-Sephadex C-50 ion exchange chromatography. The specific activity was increased 130-fold with a 53% recovery. The $K_m$ values for KCN and $Na_2S_2O_3$ as substrates were $13.5{\pm}2.2\;mM$ and $19.5{\pm}0.7\;mM$, respectively. The apparent molecular weight was estimated by gel filtration on a Sephadex G-100 column to be 36,000 Da. The optimal activity was found at a high pH (pH 9.0) and the temperature optimum was $35^{\circ}C$. An Arrhenius plot of the heat stability data consisted of two linear segments with a break occurring at $35^{\circ}C$. The apparent activation energy values from these slopes were 11.5 kcal/mol and 76.6 kcal/mol. Inhibition studies on the enzyme with a number of cations showed that $Mg^{2+}$, $Mn^{2+}$, $Ca^{2+}$, and $Co^{2+}$ did not affect the activity of the enzyme, but $Hg^{2+}$ and $Ba^{2+}$ inhibited the enzyme.
Attempts were made to elucidate the responsible toxin in mussel Mytilus sp. which caused a food pisoning incident in March 1986 in Pusan, Korea. Two persons were dead and 15 persons intoxicated in the incident. The mid-gut glands of the mussel collected were extracted with dichlorlmethane, filtered through a Diaflo ulteafiltration membrane, and then purified by chromatography on Bio-Gel P-2 and Bio-Rex 70. The toxic fractions obtained were analysed by electrophoresis, TLC and ion-pairing reversed phase HPLC analyses. The results showed that the fractions contained GTW$\_$1-4/ as the major component, along with neoSTX, PX$\_$1,2/ as the minor. It was concluded from these results that the causative mussel toxin of the above food poisoning was PSP.
Kim, Tae-Soo;Cho, Young-Wook;Kim, Joon-Chul;Jin, Chang-Duck;Han, Tae-Jin;Park, Soo-Sun;Lim, Chang-Jin
BMB Reports
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v.32
no.6
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pp.605-609
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1999
Thioltransferase, also called glutaredoxin, is a general GSH-disulfide reductase of importance for redox regulation. Previously, the protein thioltransferase, now called S-type thioltransferase, was purified and characterized from Arabidopsis thaliana seed. In the present study, a second thioltransferase, called L-type thioltransferase, was purified to homogeneity from Arabidopsis thaliana leaves. The purification procedures included DEAE-cellulose ion-exchange chromatography, Sephadex G-50 gel filtration, and glutathione-agarose affinity chromatography. The purified enzyme was confirmed to show a unique band on SDS-PAGE and its molecular weight was estimated to be 26.6 kDa, which appeared to be atypical compared with those of most other thioltransferase. It could utilize 2-hydroxyethyl disulfide, S-sulfocysteine, and insulin as substrates, and also contained dehydroascorbate reductase activity. Its optimum pH was 8.5 and its activity was greatly activated by L-cysteine. When it was kept for 30 min, it appeared to be very stable up to $70^{\circ}C$. It was activated by $MgCl_2$ and, on the contrary, inhibited by $ZnCl_2$, $MnCl_2$, and $AlCl_3$.
A transparent and colorless $80SiO_2-20TiO_2$(mol%) thin films on soda-lime-silica slide glass and sapphire substrate were obtained by spin-coating technique using tetraethyl orthosilicate and titanium trichloride as starting materials. The prepared film annealed at $750^{\circ}C$ showed a high transmittance and a low reflectance. For the $SiO_2-TiO_2$ films on slide glasses, a strong interaction between the sodium ion and oxygens is properbly the origin of the good stability to the high temperature and the high humidity.
${\gamma}-Glutamylamine$ cyclotransferase was purified to homogeneity from soybean (Glycine max) seeds. To our knowledge, it is the first purification of the enzyme from plant origins. The molecular weight of the enzyme estimated by Sephacryl S-300 gel filtration and SDS-PAGE was 27,000, indicating that the enzyme is a monomer. The optimal pH for activity was 8.6. The Km value for ${\gamma}-glutamyldansylcadaverine$ was 11 ${\mu}M$. The enzymatic activity was substantially inhibited by the addition of p-chloromercuribenzoate and partially inhibited by the $Cu^{2+}$ ion. However, neither other modification reagents nor other divalent metal ions affected the enzymatic activity. The comparison between the enzymatic activities of seed extracts treated with cycloheximide and control extracts, and the detection of the same single protein band by western blot analysis at the dormant stage without inhibition with distilled water indicate that ${\gamma}-Glutamylamine$ cyclotransferase is already present at the dormant stage and gradually activated during germination in soybean seeds.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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