• 공업화학
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• 제32권3호
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• pp.277-282
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• 2021

본 연구에서는 PF₆를 음이온으로 하며, 이미다졸리움 계열의 양이온을 변화시키면서 2종의 소수성을 띠는 이온성 액체 전해질을 합성하였다. 합성한 이온성 액체는 1-benzyl-3-butylimidazolium hexafluorophosphate [BzBIM]PF₆와 1-pentyl-3-butylimidazolium hexafluorophosphate [PBIM]PF₆이며 이들 각각의 구조는 푸에리에 변환 적외선 분광기와 핵자기공명 분광기를 이용하여 분석하였다. 이와 함께, 합성한 이온성 액체 전해질의 물리적(점도, 이온전도도, 열적 안정성) 및 전기화학적 특성을 조사하고 비교 분석하였다. 그 결과, [BzBIM]PF₆의 경우 [PBIM]PF₆와 다르게 이미다졸리움 양이온에 π-π 분자 간 결합이 강하게 존재하는 벤질링 기능기를 가지고 있어서 열적 및 전기화학적 특성에서 더 우세한 안정성을 보여주었다.

• 생명과학회지
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• 제14권5호
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• pp.752-760
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• 2004

Nitrogenase 촉매에서 Fe-단백질을 포함하는 [4Fe-4S] 클라스터의 기능은 기질의 결합과 환원 자리를 포함하는 MoFe-단백질로 핵산 의존 전자 주개로 작용하는 것이다. 이러한 방법의 Fe-단백질의 기능은 Mofe-단백질과 상호작용을 위해 적합한 구조를 갖추며 전자 전달을 위한 추진력을 제공하기 위해 산화 환원 퍼텐셜을 변화시키는 능력에 의존한다. Nitrogenase Fe-단백질에 MgADP가 결합한 (혹은 떨어진) 구조적 정보는 핵산 결합 자리로부터 MoFe-단백질과의 결합력을 조절하기 위한 장거리 상호작용 메커니즘을 제시한다. 스위치 I과 II의 두 가지 경로가 뉴클레오티드의 신호전달 메커니즘을 담당한다. MgADP가 결합된 Fe-단백질의 구조는 Fe 단백질이 핵산과 결합할 때 관찰되는 [4Fe-4S] 클라스터의 생물리학적 특성 변화의 기초를 제공한다. 스위치, I과 II의 핵산 의존 신호전달 경로에서 특정 아미노산이 치환된 nitrogenase Fe-단백질의 구조들이 X-선 회절법에 의해서 결정되었다. 이들 경로는 아미노산 치환 연구, 구조 분석, 유사한 핵산 의존 신호전달 경로에 이용된 다른 단백질 등에 의해서도 분석되었다. 이들 경로가 거대분자 착물 형성과 분자간 전자 전달을 위한 MgADP 결합과 가수분해의 신호전달 경로로의 타당성이 조사되었다. 이러한 결과는 nitrogenase Fe 단백질과 MoFe-단백질 착물에서 Fe-단백질의 변이와 상호작용의 생물리학적 및 생화학적 특성을 위한 기초적 자료를 제공할 것이다.

• 대한화학회지
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• 제57권4호
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• pp.432-438
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• 2013

기초 화학 실험에서 쉽게 만들고 운용할 수 있는 접촉각 측정기를 구성했다. LED 손전등과 시료 거치대, 디지털 카메라를 광학보드에 고정했고, 시료부는 양쪽에 구멍이 뚫린 암실 상자로 덮었다. 공개된 영상분석 프로그램(ImageJ)과 플러그인(Drop_analysis)을 이용해서 고체 표면 위에 형성된 액체 방울의 사진으로부터 접촉각을 측정했다. 구성된 측정기와 해석 프로그램을 이용해 여러 액체와 다양한 표면에서의 접촉각을 측정해 측정기의 성능을 확인했다. 측정된 $H_2O$와 $CH_2I_2$ 접촉각으로부터 결정된 고체의 표면에너지들은 알려진 값들과 대체로 일치하며 표면의 특성과 개질, 비극성 및 극성 기여도 등을 충실히 보여준다. 이 논문에 소개된 수제 접촉각 측정기와 측정법을 활용해 기초 화학을 배우는 학생들이 젖음성, 친수성, 발수성 등 표면 특성들과 분자 간 상호작용을 이해하고 관련된 힘의 평형, 광학, 수식의 전개 등을 경험할 수 있다.

• 대한환경공학회지
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• 제29권6호
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• pp.670-677
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• 2007

비이온성 및 이온성 계면활성제를 이용하여 제조한 CGA(cllodial gas aphron)의 안정성을 고찰하였다. 실험에서 이용한 계면활성제는 SDS(Sigma-Aldrich, Co.), Triton X-100, Tween 80, Quillaja Saponin이다. CGA발생장치를 이용하여 단일 성분의 계면활성제 및 혼합 계면활성제에 의한 CGA를 제조하였고, 농도, 온도, 시간에 따른 CGA의 안정성을 조사하였다. 단일 성분 CGA의 경우, Saponin이 143분의 지속시간을 보여 가장 높은 안정성을 나타내었고 Triton X-100, SDS, Tween 80순으로 안정성이 높았다(상온). CGA제조시 계면활성제 용액을 $70^{\circ}C$로 가열한 경우, SDS가 가장 높은 안정성을 보였으며(116분) Saponin은 상온에 비해 안정성이 낮아졌다. (105분). 혼합 계면활성제일 경우, 두 계면활성제의 중간 수준의 안정성을 보였으며, SDS+Saponin 조합이 139분으로 가장 안정성이 컸다. 가열한 혼합 계면활성제에서는 Saponin+Triton X-100 조합이 가장 안정성이 낮아 53분에 불과했다. CGA는 초기 평균 입경이 약 140 ${\mu}m$ 였다가 융합이 일어나면 그 크기가 약 190 ${\mu}m$로 상승하고 이후 붕괴하는 양상을 띠었다. 가열하여 제조한 CGA에서는, Saponin이 포함된 경우 상온에 비해 그 크기가 감소하였으며, 타 계면활성제에서는 일반적으로 그 크기가 증가하였다. 요약하면 CGA는 가열 했을 때 보다는 상온일때, 분자간 상호작용이 크게 작용하는 혼합 계면활성제보다 단일 계면활성제일 경우, CGA 지속시간이 길어져 안정성이 높아졌다.

• 대한화학회지
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• 제40권3호
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• pp.161-166
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• 1996

6-ethyl-5,-6-dihydrouracil($C_6H_10N_2O_2$)은 단사정계인 공간군 $P2_{1c}$으로 a=10.302(2), b=10.419(3), $c=7.095(1)\AA$, $\beta=106.6(0)^{\circ}$, Z=4, $V=729.7(3)\AA^3$, $D_c=1.29g/cm^3,\;{\lambda}(MoK\alpha)=0.71073\AA$, $\mu=0.010$cm^{-1}$, F(000)=304이며, F>4.0 $\sigma(F)$인 1070개의 관측된 회절점에 대한 R값은 0.054였다. 직접법에 의하여 구조를 풀었으며, 전행열-최소자승법에 의하여 정밀화하였고, C-H 결합길이는 $0.96\AA$에 고정하였다. Hydrouracil 고리는 불규칙한 puckered 각을 가진 envelope conformation으로 되어 있고, 고리에 붙어 있는 에틸기는 axial 방향으로 향하고 있으며, 단위격자속에는 100평면에 거의 평행인 2차원의 결합망을 이룬, 두 개의 분자간 수소결합, N(1)-H---O(7)(1+x, 0.5-y, -0.5+z)와 N(3)-H---O(7)(1+x, 0.5-y, 0.5+z)가 있으며, 이웃 분자와의 최단거리는 C(4)---O(8)(-x, -y, 1-z)의 $3.187\AA$이다.