• Preventive Nutrition and Food Science
• /
• 제15권4호
• /
• pp.282-286
• /
• 2010

To isolate a calcium-binding peptide from chlorella protein hydrolysates, chlorella protein was extracted and hydrolyzed using Flavourzyme, a commercial protease. The degree of hydrolysis and calcium-binding capacity were determined using trinitrobenzenesulfonic acid and orthophenanthroline methods, respectively. The enzymatic hydrolysis of chlorella protein for 6 hr was sufficient for the preparation of chlorella protein hydrolysates. The hydrolysates of chlorella protein were then ultra-filtered under 5 kDa as molecular weight. The membrane-filtered solution was fractionated using ion exchange, reverse phase, normal phase chromatography, and fast protein liquid chromatography to identify a calcium-binding peptide. The purified calcium-binding peptide had a calcium binding activity of 0.166 mM and was determined to be 700.48 Da as molecular weight, and partially identified as a peptide containing Asn-Ser-Gly-Cys based on liquid chromatography/electrospray ionization tandem mass spectrum.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제11권1호
• /
• pp.23-32
• /
• 1983

본 연구에서는 Aspergillus niger KG79에서 두종류의 D-xylanase를 분리.정제하여 그 특성을 규명하였다. 이 두 종류의 D-xylanase의 물리화학적 및 동력학적 특성은 큰 차이가 없었다. 이들 Xylanase는 D-Xylan으로부터 Xylose, Xylobiose와 Xylotriose를 분해 생성하였다. 그러나 보리짚 Xylan을 기질로 사용했을 경우에는 Xylanase I 은 II보다 측쇄 arabinose를 상당히 빨리 분해하였다. 이들 효소에 의한 Xylan의 분해도는 기질의 종류에 따라 차이가 나서 보리짚 Xylan과 larchwood Xylan의 분해도는 각각 10%와 25%(환원당량) 정도로 나타났다. 순수정제된 Xylanase와 $\beta$-Xylosidase를 사용하여 재조합한 Xylanase계의 기질분해력을 비교한 결과 최적조건에서 보리짚과 larchwood Xylan은 각각 28%와 54%씩 분해 전환되었다. 이러한 결과는 Xylan의 효소분해도의 제한요소는 기질의 물리적 특성의 차이에 기인함을 추정할 수 있었다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제41권6호
• /
• pp.622-627
• /
• 2009

홍게 가공부산물을 고부가가치 식품소재로 이용하기 위하여 단백질 분해효소를 이용하여 가수분해하고 반응표면분석법으로 가수분해 조건을 최적화 하였다. 홍게 가공부산물을 단백질 분해 효소인 Flavourzyme으로 가수분해한 결과 효소반응곡선은 반응 초기 빠른 반응속도를 나타내다가 이 후에 느려지는 전형적인 형태를 나타내었다. 반응초기 90분까지 가수분해도는 30%까지 증가하다가, 이후 최종적으로 32-36%를 나타내었다. 최적화를 하기 위한 가수분해 요인변수로는 반응온도, 반응시간 및 홍게 가공부산물에 대한 Flavourzyme의 양을 선정하였고, 5개의 수준에서 부호화하여 이들을 중심합성설계법을 이용하여 반응표면분석을 실시하였다. 홍게 가공부산물을 Flavourzyme을 이용하여 반응표면 분석법으로 가수분해 조건을 최적화한 결과, 온도 $51.8^{\circ}C$, 반응시간 4시간 45분, 홍게 가공부산물에 대한 Flavourzyme의 양 3.8%로 나타났다. 홍게 가공부산물 효소분해물은 향미소재 및 반응향 제조의 전구물질로서 이용할 수 있을 것이다.

• 한국수산과학회지
• /
• 제32권2호
• /
• pp.127-133
• /
• 1999

참치 자숙액 중에 함유되어 단백질을 효율적으로 이용하고자 막반응기에서 연속적으로 효소적 가수분해를 수행하기 위한 최적 조건을 검토하였다. 회분식에서 TPCCE를 이용한 자숙액의 최적 가수분해조건은 pH 9.0, 반응온도는 $40^{\circ}C$, 기질인 자숙액에 대한 효소비 50(w/w) 및 기질농도 $1\%$ (w/v)였으며, 이 때 6시간의 반응시간에 의해 약$70\%$의 가수분해도를 나타내었다. 그리고 TPCCE를 이용하는 것이 시판 단백질 분해효소보다 효과적이었다. 막반응기에서 자숙액을 연속적으로 효소적 가수분해를 수행하기 위한 막반응기의 작동조건의 검토에서, 기질용액을 pH 9 및 $40^{\circ}C$로 조절한 후 자숙액의 반응시간에 따른 가수분해도는 3시간, $1\%$ (w/v) 자숙액에 대한 효소농도는 0,1 g/$\ell$, 자숙액 대 효소비는 100 (w/w), 그리고 기질농도는 $5\%$ (w/v)였으며, 이 때 가수분해도는 약 $60\%$를 나타내었다.

• Food Science and Biotechnology
• /
• 제18권2호
• /
• pp.570-573
• /
• 2009

The debranching enzyme of Nostoc punctiforme (NPDE) is a novel enzyme that catalyzes the hydrolysis of $\alpha$-1,6-glycosidic linkages in starch, followed by the sequential hydrolysis of $\alpha$-1,4-glycosidic linkages. The debranching activity of NPDE is highly specific for branched chains with a degree of polymerization (DP)>8. Moreover, the rate of hydrolysis of $\alpha$-1,4-linkages by NPDE is greatly enhanced for maltooligosaccharides (MOs) with a DP>8. An analysis of reaction mixtures containing various starches revealed the accumulation of maltooctaose (G8) with glucose and maltose. Based on the novel enzymatic properties of NPDE, an MO mixture containing more than 60% G8 with yield of 18 g G8 for 100 g starch was prepared by the reaction of NPDE with soluble starch, followed by ethanol precipitation and gel permeation chromatography (GPC). The yield of the G8-rich mixture was significantly improved by the addition of isoamylase. In summary, a 4-step process for the production of a G8-rich mixture was developed involving the enzymatic hydrolysis of starch by NPDE.

• 한국축산식품학회지
• /
• 제34권3호
• /
• pp.362-371
• /
• 2014

This study utilized commercially available proteolytic enzymes to prepare egg-white protein hydrolysates (EPHs) with different degrees of hydrolysis. The antioxidant effect and functionalities of the resultant products were then investigated. Treatment with Neutrase yielded the most ${\alpha}$-amino groups (6.52 mg/mL). Alcalase, Flavourzyme, Protamex, and Ficin showed similar degrees of ${\alpha}$-amino group liberation (3.19-3.62 mg/mL). Neutrase treatment also resulted in the highest degree of hydrolysis (23.4%). Alcalase and Ficin treatment resulted in similar degrees of hydrolysis. All hydrolysates, except for the Flavourzyme hydrolysate, had greater radical scavenging activity than the control. The Neutrase hydrolysate showed the highest 2,2-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) (ABTS) radical scavenging activity ($IC_{50}=3.6mg/mL$). Therefore, Neutrase was identified as the optimal enzyme for hydrolyzing egg-white protein to yield antioxidant peptides. During Neutrase hydrolysis, the reaction rate was rapid over the first 4 h, and then subsequently declined. The $IC_{50}$ value was lowest after the first hour (2.99 mg/mL). The emulsifying activity index (EAI) of EPH treated with Neutrase decreased, as the pH decreased. The EPH foaming capacity was maximal at pH 3.6, and decreased at an alkaline pH. Digestion resulted in significantly higher 1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl (DPPH) and ABTS radical scavenging activity. The active peptides released from egg-white protein showed antioxidative activities on ABTS and DHHP radical. Thus, this approach may be useful for the preparation of potent antioxidant products.

• 한국식품과학회지
• /
• 제29권5호
• /
• pp.876-881
• /
• 1997

쌀 전분을 1 N 염산용액으로 가수분해하였을 때 가수분해율은 1시간에 0.31%, 3시간에 0.39%, 12시간에 0.7%, 72시간 후에 4.7%이었다. 전분은 산에 의하여 ${\alpha}-1,4$ 결합과 ${\alpha}-1,6$ 결합이 모두 분해되었는데, 산처리 전분의 요드 반응과 분자량 분포로 보아, 산처리 3시간까지는 ${\alpha}-1,6$ 결합이 분해되었으며, 그 이후부터는 ${\alpha}-1,4$ 결합도 분해되기 시작하였다. 산처리 전분겔 (50%)의 초기 노화도는 산가수분해 정도와 정의 상관 관계를 보였고, 산에 의한 아밀로펙틴의 ${\alpha}-1,6$ 결합의 분해는 노화를 촉진 시켰다.

• 한국식품과학회지
• /
• 제38권2호
• /
• pp.304-308
• /
• 2006

본 연구에서는 시판되고 있는 카제인 나트륨, 유청 단백질 분리물, 탈지분유 및 전지분유에 TGase를 첨가하여 단백질 이동특성 및 pepsin에 의한 가수분해 정도를 조사하였다. 우유 단백질과 분말 제품들을 TGase로 2시간 동안 반응시킨 후 전기영동을 실시한 결과 모든 시료에서 고분자량의 중합체를 형성하였으며 가교결합 정도는 카제인 나트륨 >탈지분유 >전지분유 >유청 단백질 분리물 순으로 감소하는 양상을 보였다. 인체 내 소화효소인 pepsin에 의하여 가수분해된 카제인 나트륨은 10kDa 이하의 펩타이드로 분해됐고, 유청 단백질은 분해 전, 후 양상이 유사하였다. 유청 단백질 중 ${\beta}-Lg$는 pepsin에 의해 거의 분해되지 않고 저항성을 보였다. 탈지분유, 전지분유 역시 더 낮은 분자량의 펩타이드가 관찰되었는 바, in vitro 상에서의 TGase작용으로 인한 교차결합은 소화효소에 의한 가수분해가 용이함을 확인하였다. 이 결과는 TGase를 첨가하여 새로운 유제품을 개발, 이용하는데 인체내에서의 소화에 거의 문제가 없을 것임을 시사하는 것으로 보인다.

• 폴리머
• /
• 제37권6호
• /
• pp.784-793
• /
• 2013

폴리아크릴로니트릴(PAN) 섬유로 된 제품에 열감응 특성을 부여하기 위하여, PAN을 가수분해하여 카복실기를 생성시키고 이를 1-ethyl-3-(3-dimethylaminopropyl)carbodiimide hydrochloride(EDC)와 N-히드록시석신이미드(NHS)를 촉매로 하여 이소프로필아민(IPA)과 반응시켜 열감응성 고분자인 폴리(N-이소프로필아크릴아미드) (PNIPAAm)로 전환시키는 방법에 대해 연구하였다. PAN을 알칼리 가수분해시킨 후 산 가수분해를 추가하여 카복실기 함량을 늘릴 수 있었다. 폴리아크릴산(PAA)과 IPA와의 아미드화 반응은 촉매인 EDC와 NHS의 양에 의존하며, PAA 단위가 약 53% 이상 PNIPAAm으로 전환되어야 하한임계용액온도(LCST) 거동을 나타냈다.

• 유기물자원화
• /
• 제29권4호
• /
• pp.99-106
• /
• 2021

본 연구는 혐기성 소화의 전처리로써 열가수분해와 고액분리가 결합된 공정의 성능을 평가하였다. 탈수케이크는 열가수분해를 통해 가용화되며, 이후 고액분리를 수행한다. 고액 분리된 액상은 혐기성 소화에 기질로써 이용되고 고형물은 열가수분해로 회수된다. 열가수분해의 가용화율(COD 기준)은 45.1-49.3%이며 고액분리와 결합한 공정은 76.1-77.6%로 나타났다. Dual-pool two-step model을 통해 도출된 메탄 발생 특성을 살펴보면 고액 분리된 액상의 전체 분해 가능한 물질 중 분해가 빠른 물질의 비(a)는 0.891-0.911로 열가수분해된 시료에 비해 높게 나타났다. 반면에 분해가 빠른 물질의 반응 속도(kF)는 유사하게 나타났다. 이를 통해 열가수분해와 고액분리가 결합한 공정은 열가수분해를 통해 분해가 빠른 물질을 생성하고, 고액분리를 통해 선별하는 것으로 나타났다.