Mallerman, Julieta;Papinutti, Leandro;Levin, Laura
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제25권1호
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pp.57-65
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2015
β-Glucosidase production by the white rot fungus Flammulina velutipes CFK 3111 was evaluated using different carbon and nitrogen sources under submerged fermentation. Maximal extracellular enzyme production was 1.6 U/ml, corresponding to a culture grown in sucrose 40 g/land asparagine 10 g/l. High production yield was also obtained with glucose 10 g/land asparagine 4 g/l medium (0.5 U/ml). Parameters affecting the enzyme activity were studied using p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside as the substrate. Optimal activity was found at 50℃ and pHs 5.0 to 6.0. Under these conditions, β-glucosidase retained 25% of its initial activity after 12 h of incubation and exhibited a half-life of 5 h. The addition of MgCl2, urea, and ethanol enhanced the β-glucosidase activity up to 47%, whereas FeCl2, CuSO4, Cd(NO3)2, and cetyltrimethylammonium bromide inflicted a strong inhibitory effect. Glucose and cellobiose also showed an inhibitory effect on the β-glucosidase activity in a concentration-dependent manner. The enzyme had an estimated molecular mass of 75 kDa. To the best of our knowledge, F. velutipes CFK 3111 β-glucosidase production is amongst the highest reported to date, in a basidiomycetous fungus.
The aim of this study was to investigate the physiological functionalities of Codonopsis lanceolata, Glycyrrhiza uralensis, Chaenomeles sinensis, Crataegus pinnafida, and their mixtures. We also determined their antioxidative, fibrinolytic, and ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activities. The antioxidative activities of Codonopsis lanceolata, Glycyrrhiza uralensis, Chaenomeles sinensis, and Crataegus pinnafida were 79%, 88.3%, 89.9%, and 89.3% respectively. Their fibrinolytic activities were 0.80plasmin unit/mi, 0.57 plasmin unit/mi, 0.52 plasmin unit/mi, and 0.53 plasmin unit/mi respectively. The ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activity of Codonopsis lanceolata was 25%. The 10-fold diluents of Glycyrrhiza uralensis, Chaenomeles sinensis, and Crataegus pinnafida showed ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activities of 93.6%, 65.3%, and 61.3% respectively. In antioxidative activity tests of the medicinal plants mixtures at various ratios, the mixtures of Glycyrrhiza uralensis, Chaenomeles sinensis, and Crataegus pinnafida with Codonopsis lanceolata showed antioxidative activities of approximately 90%. In fibrinolytic activity tests mixtures(1:1) of Codonopsis lanceolata with Chaenomeles sinensis and Crataegus pinnafida exhibited increases of 23% and 24% in activity respectively. In ${\alpha}-glucosidase$ inhibitory activity tests, a mixture (4:1) of Codonopsis lanceolata and 10-fold diluted Glycyrrhiza uralensis showed an inhibitory activity of 98%, a mixture (3:1) of Codonopsis lanceolata and 10-fold diluted Chaenomeles sinensis showed an inhibitory activity of 69.6%, and a mixture (1:1) of Codonopsis lanceolata and 10-fold diluted Crataegus pinnafida showed an inhibitory activity of 50.2%. In conclusion, the mixtures of Glycyrrhiza uralensis, Chaenomeles sinensis, and Crataegus pinnafida with Codonopsis lanceolata will be used as a material for the development of biofunctional foods.
Physiological activities of hot water extract and solvent fractions isolated from Astragalus membranaceus were examined and the antioxidative, fibrinolytic, thrombin inhibitory and a-glucosidase inhibitory activity were measured. The hot water extract of Astragalus membranaceus was fractionated into hexane, chloroform, ethyl acetate, butanol and water fractions, and each of these fractions was individually assayed. The antioxidative activities of ethyl acetate and chloroform fractions were 89.96% and 87.36%, respectively. Using the fibrin plate method, only the hot water extract showed a plasmin activity of 0.41 units/ml. The thrombin inhibitory activity of the ethyl acetate fraction was the highest with a value of 82.73%. The hot water extract displayed a-glucosidase inhibitory activity of 64.91%. In conclusion, the hot water extract and the ethyl acetate fraction can be used as materials for the development of biofunctional foods to prevent cardiovascular diseases.
This study was to isolate an active component of the chloroform fraction from the methanol extract of Ruta chalepensis leaves and to measure inhibitory effects against ${\alpha}$-glucosidase or ${\alpha}$-amylase. The inhibitory compound of R. chalepensis leaves was isolated using chromatographic methods and identified as quinoline. Quinoline and its structurally related derivatives were tested for their inhibitory activities by evaluating the $IC_{50}$ values against ${\alpha}$-amylase or ${\alpha}$-glucosidase and were compared with that of acarbose. Based on the $IC_{50}$ values, quinazoline exhibited the greatest inhibitory activity ($20.5{\mu}g/mL$), followed by acarbose ($66.5{\mu}g/mL$), and quinoline ($80.3{\mu}g/mL$) against ${\alpha}$-glucosidase. In case of ${\alpha}$-amylase, quinazoline had potent inhibitory activity, followed by quinoline ($179.5{\mu}g/mL$) and acarbose ($180.6{\mu}g/mL$). These results indicate that R. chalepensis extract, quinoline, and quinazoline could be useful for inhibiting ${\alpha}$-glucosidase or ${\alpha}$-amylase.
$\beta$-Glucosidaes from Cellvibrio gilvus(CG) was successfully overproduced in soluble form in E. coli with the coexpression of GroEL/ES/. Without the GroEL/ES protein, the $\beta$-glucosidase overexpressed in E. coli constituted a huge amount(80%) of total cellular protein, but was localized in the insoluble fraction, and little activity was detected in the soluble fraction. Coexpression of the E. coli GroEL/ES had a drastic impact on the proper folding of the $\beta$-glucosidase; 20% of the overexpressed enzyme was recovered in the soluble fraction in active form. Similar effects of GroEL/ES were also observed on the overexpressed $\beta$-glucosidase from Agrobacterium tumefaciens(AT). And pET28(a)-RGRAR, partially deleted mutant lacking 5-amino acid residues at carboxy teminus also could be folded into an active form when expressed with the molecular chaperonin GroEL/ES, and its activity was higher than that of the without GroEL/ES system, In addition, the synergistic effect of GroEL/ES and the low induction temperature were important factors for solubilization of the inclusion body from overproduced $\beta$-glucosidases.
Background: In this study, the radix of Astragalus membranaceus Bunge extract fermented by Saccharomyces cerevisiae, Weissella cibaria, and Pediococcus pentosaceus to increase the levels of isoflavonoid aglycone contents. Methods and Results: In order to change the in isoflavonoids, we fermented the radix of A. membranaceus extracts with microorganisms that have β-glucosidase activity. Besed on the β-glucosidase activity, we selected three strains, Weissella cibaria, Pediococcus pentosaceus, and Saccharomyces cerevisiae. HPLC analysis revealed that the levels of isoflavonoid aglycones were increased in all fermentation cases, and the extracts fermented by S. cerevisiae showed the highest levels of isoflavonoid aglycones. We evaluated the antioxidant activity, anti-wrinkle effects and whitening effects of the S. cerevisiae-fermented extracts using the DPPH assay, tyrosinase inhibition activity assay, and collagenase inhibition activity assay. We confirmed higher activity in S. cerevisiae-fermented extracts than in control, with the half maximal inhibitory concentration (IC50) value of 565.1 ± 59.1 ㎍/㎖ in DPPH radical scavenging activity, tyrosinase inhibition rate of 78.4 ± 0.9%, and collagenase inhibition rate of 83.8 ± 1.1%. Conclusions: We selected three stains of microorganisms showing high β-glucosidase activity, W. cibaria, P. pentosaceus and S. cerevisiae. Isoflavonoid glycones in the radix of A. membranaceus were converted to isoflavonoid aglycones by fermentation. In addition, the fermented radix of A. membranaceus exhibited antioxidant activity, anti-wrinkle effect, whitening effect and radical scavenging activity.
Bacillus subtilis B22, a chemotrophic and aerobic bacterial strain was isolated from homemade kimchi, identified by 16S rRNA gene sequencing. B22 was primarily screened by biochemical, carbon source utilization tests. B22 was used to produce pectinase and ${\beta}$-glucosidase by submerged fermentation under different light sources. B22 was incubated in pectin media and basal media (pH 7.0) under blue, green, red and white light-emitting diodes (LEDs), fluorescent white light, and in darkness at $37^{\circ}C$, orbital shaker 150 rpm for 24 hours. Fermentation under blue LEDs maximized pectinase production ($71.59{\pm}1.6U/mL$ at 24 h) and ${\beta}$-glucosidase production ($56.31{\pm}1.6U/mL$ at 24 h). Further, the production of enzyme increased to pectinase ($156{\pm}1.28U/mL$) and ${\beta}$-glucosidase ($172{\pm}1.28U/mL$) with 3% glucose as a carbon source. Activity and stability of the partially purified enzymes were higher at pH 6.0 to 8.0 and $25-55^{\circ}C$. The effect on the metal ions $Na^+$ and $K^+$ and (moderateactivity) $Mn^{2+}$ and $Ni^{2+}$ increased activity, while $Hg^{2+}$, $Cu^{2+}$, $Fe^{2+}$, and $Fe^{2+}$ inhibited activity. EDTA, phenylmethylsulfonyl fluoride and 5,5-dithiobis (2-nitrobenzoicacid) reduced activity, while tetrafluoroethylene and 1,10-phenanthroline inhibited activity. The amylase was highly tolerant of the surfactants TritonX-100, Tween-20, Tween-80 and compatible with organic solvents methanol, ethanol, isoamylalcohol, isopropanol, t-butylalcohol and the oxidizing agents hydrogen peroxide, sodium perborate and sodium hypochlorite, although potassium iodide and ammonium persulfate reduced activity. These properties suggest utility of pectinase and ${\beta}$-glucosidase produced by B. subtilis B22 under blue LED-mediated fermentation for industrial applications.
This study examined the α-glucosidase inhibitory, and apoptosis- and anti-muscular-related factors of goat meat extracts from forelegs, hind legs, loin, and ribs. The goat meat extracts were evaluated for their α-glucosidase inhibitory activity. The gene and protein expression levels of Bcl-2-associated X (bax), p53, and p21 were examined by reverse transcription polymerase chain reaction (RT-PCR) and immunoblotting in AGS and HT-29 cells. The expression levels of Atrogin-1 and MHC1b were examined by RT-PCR in C2C12 myoblasts, and the expression levels of Atrogin-1, muscle atrophy F-box (MAFbx), muscle RING-finger protein-1 (MuRF-1), and myosin heavy chain-7 were investigated by immunoblotting. α-Glucosidase inhibitory activity was higher in ethanol extract than in hydrous and hot water extracts. BAX and p53 expression levels were higher (p<0.05) in AGS cells treated with goat meat extract than those of cells treated with no goat meat extract. In HT-29 cells, the protein expression levels of BAX, p53, and p21 were higher (p<0.05) in the cells treated with goat meat extract than those of cells not treated with goat meat extract. In dexamethasone-treated C2C12 cells, goat meat extract treatment lower (p<0.05) the expression of Atrogin-1 and lower (p<0.05) the expression of MAFbx and MuRF-1. The results of the present study indicate that goat meat extracts have α-glucosidase inhibitory activity in vitro. In addition, apoptosis was induced in AGS cells and HT-29 cells treated with goat meat extract, and anti-muscular atrophy activity was also observed in C2C12 cells treated with goat meat extract.
Compounds of isolated from roots extract of Pueraria thunbergiana were tested their inhibitory effects on $\alpha$-glucosidase and $\alpha$-amylase. Inhibitory activity of methylene chloride (MC) fraction and ethyl acetate (EA) fraction against $\alpha$-glucosidase showed more than 60% at a concentration of $500{\mu}g/m{\ell}$. Among the nine compounds tested on $\alpha$-glucosidase, biochanin A, (-)-tuberosin and calycosin from MC fraction and daidzein from EA fraction were stronger inhibitors than acarbose ($IC_{50}=530{\mu}g/m{\ell}$), and their $IC_{50}$ were 9, 144, 328 and $20{\mu}g/m{\ell}$, respectively. Biochanin A and (-)-tuberosin also inhibited $\alpha$-amylase activity as like as acarbose $IC_{50}=20.5{\mu}g/m{\ell}$), and their $IC_{50}$ were 22 and $348{\mu}g/m{\ell}$, respectively. Although daidzein was already known $\alpha$-glucosidase inhibitory effects, it was newly evaluated that biochanin A and (-)-tuberosin inhibited $\alpha$-glucosidase as well as $\alpha$-amylase, and that calycosin did $\alpha$-glucosidase.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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