A metagenomic fosmid library was constructed from genomic DNA isolated from the microbial community residing in hindguts of a wood-feeding higher termite (Microcerotermes sp.) collected in Thailand. The library was screened for clones expressing lignocellulolytic activities. Fourteen independent active clones (2 cellulases and 12 xylanases) were obtained by functional screening at pH 10.0. Analysis of shotgun-cloning and pyrosequencing data revealed six ORFs, which shared less than 59% identity and 73% similarity of their amino acid sequences with known cellulases and xylanases. Conserved domain analysis of these ORFs revealed a cellulase belonging to the glycoside hydrolase family 5, whereas the other five xylanases showed significant identity to diverse families including families 8, 10, and 11. Interestingly, one fosmid clone was isolated carrying three contiguous xylanase genes that may comprise a xylanosome operon. The enzymes with the highest activities at alkaline pH from the initial activity screening were characterized biochemically. These enzymes showed a broad range of enzyme activities from pH 5.0 to 10.0, with pH optimal of 8.0 retaining more than 70% of their respective activities at pH 9.0. The optimal temperatures of these enzymes ranged from $50^{\circ}C$ to $55^{\circ}C$. This study provides evidence for the diversity and function of lignocellulose-degrading enzymes in the termite gut microbial community, which could be of potential use for industrial processes such as pulp biobleaching and denim biostoning.
A novel agar-degrading bacterium SL-5 was isolated from seashore of Homigot at Kyung-Buk province, and cultured in marine broth 2216 media. The bacterium SL-5 was identified as Thalassomonas genus by 16S rDNA sequencing with 96% identity. Growth rate was faster at $27^{\circ}C$ than at $37^{\circ}C$ and agarase was produced as growth-related. The optimum pH of the enzyme activity was 7.0 and the optimum temperature for the reaction was $40^{\circ}C$. Although the enzyme had no thermostability, the enzyme activity was remained over 80% at $60^{\circ}C$. The enzyme hydrolyzed neoagarohexaose to yield neoagarobiose as the main product, indicating that the enzyme is $\beta-agarase$. Thus, the enzyme would be useful for the industrial production of neoagarobiose.
Park, Chul-Hwan;Han, Eun-Jung;Lee, Byung-Hwan;Lee, Jin-Won;Kim, Sang-Yong
KSBB Journal
/
v.21
no.2
/
pp.85-89
/
2006
Typical property of the white-rot fungi is their ability to degrade lignin and other aromatic compounds with non-specific extracellular enzyme. In this work, the modification of the strain(Funalia trogii ATCC 200800) and the culture condition was performed to enhance enzyme productivity. Single cell was separated by the protoplasts formation and several putative laccase and manganese peroxidase inducers were tested. By adopting the modified strain, enzyme productivity increased comparing with that of the original strain. Extracellular enzyme formation was highly stimulated by the addition of copper and various aromatic compounds in the glucose-based culture medium.
Park, Sung-Won;Her, Nam-Yun;Kim, Dong-Seob;Park, Sun-Jin;Lee, Han-Seung;Park, Hak-Jong;Yu, Ju-Hyun
Preventive Nutrition and Food Science
/
v.2
no.2
/
pp.174-179
/
1997
CMCase produced by recombinant E. coli JM109 (pCEH#4) containing CMCase gene from Cellulomonas sp. YE-5 was purified to 24.3 fold and 2.6% yield by ammoniumsulfate precipitation, DEAE-cellulose column chromatography and gel filtration on Sephadex G-100. The optimum pH and temperature for CMCase activity were pH 7.0 and 5$0^{\circ}C$. The enzyme was stable between pH 5.0 and 10.0, and up to 6$0^{\circ}C$. The molecular weight of he enzyme was estimated to be approximately 40,000 daltons by SDS-PAGE. Analysis of the amino acid composition showed that the enzyme contained many glycines and acidic amino acids. The enzyme was an endo-type CMCase and the final enzyme reaction product from hydrolysis of Cm-cellulose by the enzyme was cellobiose. {TEX}$K_{M}${/TEX} value determined with CM-cellulose was 1.28mM.
Arginase was purified to homogeneity from Schizosaccharomyces pombe. The purified enzyme is a tetramer with a subunit molecular weight of 42,000. Activity is optimal at pH 10.0 and at $60^{\circ}C$ The enzyme migrated during isoelectric focusing showing a pl=5.4. The enzyme exhibited hyperbolic kinetics at pH 10.0 with an apparent $K_m$ for L-arginine of 18 mM. Arginase activity was strongly inhibited by L-glutamate.
In-situ stabilization is a remediation method using amendments to reduce contaminant availability in contaminated soil. We tested the effects of two amendments (furnace slag and red mud) on the availability of toxic trace elements (TTEs) and soil enzyme activities (dehydrogenase, phosphatase, and urease). The application of amendments significantly decreased the availability of TTEs in soil (p < 0.05). The decreased availability of TTE content in soils was accompanied by increased soil enzyme activities. We found significant negative relationships between the TTE content assessed using Ca(NO3)2-, TCLP, and PBET extraction methods and soil enzyme activities (p < 0.01). Soil enzyme activities responded sensitively to changes in the soil environment (pH, EC, and availability of TTEs). It could be concluded that soil enzyme activities could be used as bioindicators or ecological indicators for soil quality and health in environmental soil monitoring owing to their high sensitivity to changes in soil.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
/
v.27
no.2
/
pp.322-325
/
2013
In the present study, we report that the selection of operation mode is important to take the full advantage of nanofibrous membrane in enzyme immobilization. Silk fibroin nanofibrous membrane has been prepared by electrospinning, and a-chymotrypsin was immobilized as a model enzyme. When the immobilized enzyme was operated in the membrane reactor mode, the Michaelis constant, Km, was lower and the Vmax was higher compared to the batch reactor mode. No concentration gradient was observed in the membrane reactor mode and the immobilized enzyme was stable even after 7 times of re-use. Our results suggests that the enzyme immobilized nanofibrous membrane should be operated in the membrane reactor mode rather than in the bath reactor mode.
Myo-inositol monophosphate phosphatase is a key enzyme in the phosphoinositide cell-signaling system. Incubation of myo-inositol monophosphate phosphatase from porcine brain with N-bromosuccinimide (NBS) resulted in a time-dependent loss of enzyme activity. The inactivation followed pseudo-first-order kinetics with the second-order rate constant of $3.8{\times}10^3\;M^{-1}min^{-1}$. The time course of the reaction was significantly affected by the substrate myo-inositol-1-phosphate, which afforded complete protection against the loss of catalytic activity. Spectrophotometric studies indicated that about one oxindole group per molecule of enzyme was formed following complete loss of enzymatic activity. It is suggested that the catalytic function of myo-inositol monophosphate phosphatase is modulated by the binding of NBS to a specific tryptophan residue at or near the substrate binding site of the enzyme.
Spatial variations of physicochemical and microbiological variables were examined to understand spatial heterogeneity of those variables in intertidal flat. Variograms were constructed for understanding spatial autocorrelations of variables by a geostatistical analysis and spatial correlations between two variables were evaluated by applications of a Cross-Mantel test with a Monte Carlo procedure (with 999 permutations). Water content, organic matter content, pH, nitrate, sulfate, chloride, dissolved organic carbon (DOC), four extracellular enzyme activities (${\beta}-glucosidase$, N-acetyl-glucosaminidase, phosphatase, arylsulfatase), and bacterial diversity in soil were measured along a transect perpendicular to shore line. Most variables showed strong spatial autocorrelation or no spatial structure except for DOC. It was suggested that complex interactions between physicochemical and microbiological properties in sediment might controls DOC. Intertidal flat sediment appeared to be spatially heterogeneous. Bacterial diversity was found to be spatially correlated with enzyme activities. Chloride and sulfate were spatially correlated with microbial properties indicating that salinity in coastal environment would influence spatial distributions of decomposition capacities mediated by microorganisms. Overall, it was suggested that considerations on the spatial distributions of physicochemical and microbiological properties in intertidal flat sediment should be included when sampling scheme is designed for decomposition processes in intertidal flat sediment.
Park, Juyeon;Park, Mingyu;Han, Sora;Kim, Jeongdong;Oh, Taejin;Lee, Hyun
International Journal of Advanced Culture Technology
/
v.10
no.2
/
pp.201-212
/
2022
With the development of sequencing technology, there is a need for technology to predict the function of the protein sequence. Enzyme Commission (EC) numbers are becoming markers that distinguish the function of the sequence. In particular, many researchers are researching various methods of predicting the EC numbers of protein sequences based on deep learning. However, as studies using various methods exist, a problem arises, in which the exact prediction result of the sequence is unknown. To solve this problem, this paper proposes an All Enzyme Commission (AEC) algorithm. The proposed AEC is an algorithm that executes various prediction methods and integrates the results when predicting sequences. This algorithm uses duplicates to give more weights when duplicate values are obtained from multiple methods. The largest value, among the final prediction result values for each method to which the weight is applied, is the final prediction result. Moreover, for the convenience of researchers, the proposed algorithm is provided through the AllEC web services. They can use the algorithms regardless of the operating systems, installation, or operating environment.
본 웹사이트에 게시된 이메일 주소가 전자우편 수집 프로그램이나
그 밖의 기술적 장치를 이용하여 무단으로 수집되는 것을 거부하며,
이를 위반시 정보통신망법에 의해 형사 처벌됨을 유념하시기 바랍니다.
[게시일 2004년 10월 1일]
이용약관
제 1 장 총칙
제 1 조 (목적)
이 이용약관은 KoreaScience 홈페이지(이하 “당 사이트”)에서 제공하는 인터넷 서비스(이하 '서비스')의 가입조건 및 이용에 관한 제반 사항과 기타 필요한 사항을 구체적으로 규정함을 목적으로 합니다.
제 2 조 (용어의 정의)
① "이용자"라 함은 당 사이트에 접속하여 이 약관에 따라 당 사이트가 제공하는 서비스를 받는 회원 및 비회원을
말합니다.
② "회원"이라 함은 서비스를 이용하기 위하여 당 사이트에 개인정보를 제공하여 아이디(ID)와 비밀번호를 부여
받은 자를 말합니다.
③ "회원 아이디(ID)"라 함은 회원의 식별 및 서비스 이용을 위하여 자신이 선정한 문자 및 숫자의 조합을
말합니다.
④ "비밀번호(패스워드)"라 함은 회원이 자신의 비밀보호를 위하여 선정한 문자 및 숫자의 조합을 말합니다.
제 3 조 (이용약관의 효력 및 변경)
① 이 약관은 당 사이트에 게시하거나 기타의 방법으로 회원에게 공지함으로써 효력이 발생합니다.
② 당 사이트는 이 약관을 개정할 경우에 적용일자 및 개정사유를 명시하여 현행 약관과 함께 당 사이트의
초기화면에 그 적용일자 7일 이전부터 적용일자 전일까지 공지합니다. 다만, 회원에게 불리하게 약관내용을
변경하는 경우에는 최소한 30일 이상의 사전 유예기간을 두고 공지합니다. 이 경우 당 사이트는 개정 전
내용과 개정 후 내용을 명확하게 비교하여 이용자가 알기 쉽도록 표시합니다.
제 4 조(약관 외 준칙)
① 이 약관은 당 사이트가 제공하는 서비스에 관한 이용안내와 함께 적용됩니다.
② 이 약관에 명시되지 아니한 사항은 관계법령의 규정이 적용됩니다.
제 2 장 이용계약의 체결
제 5 조 (이용계약의 성립 등)
① 이용계약은 이용고객이 당 사이트가 정한 약관에 「동의합니다」를 선택하고, 당 사이트가 정한
온라인신청양식을 작성하여 서비스 이용을 신청한 후, 당 사이트가 이를 승낙함으로써 성립합니다.
② 제1항의 승낙은 당 사이트가 제공하는 과학기술정보검색, 맞춤정보, 서지정보 등 다른 서비스의 이용승낙을
포함합니다.
제 6 조 (회원가입)
서비스를 이용하고자 하는 고객은 당 사이트에서 정한 회원가입양식에 개인정보를 기재하여 가입을 하여야 합니다.
제 7 조 (개인정보의 보호 및 사용)
당 사이트는 관계법령이 정하는 바에 따라 회원 등록정보를 포함한 회원의 개인정보를 보호하기 위해 노력합니다. 회원 개인정보의 보호 및 사용에 대해서는 관련법령 및 당 사이트의 개인정보 보호정책이 적용됩니다.
제 8 조 (이용 신청의 승낙과 제한)
① 당 사이트는 제6조의 규정에 의한 이용신청고객에 대하여 서비스 이용을 승낙합니다.
② 당 사이트는 아래사항에 해당하는 경우에 대해서 승낙하지 아니 합니다.
- 이용계약 신청서의 내용을 허위로 기재한 경우
- 기타 규정한 제반사항을 위반하며 신청하는 경우
제 9 조 (회원 ID 부여 및 변경 등)
① 당 사이트는 이용고객에 대하여 약관에 정하는 바에 따라 자신이 선정한 회원 ID를 부여합니다.
② 회원 ID는 원칙적으로 변경이 불가하며 부득이한 사유로 인하여 변경 하고자 하는 경우에는 해당 ID를
해지하고 재가입해야 합니다.
③ 기타 회원 개인정보 관리 및 변경 등에 관한 사항은 서비스별 안내에 정하는 바에 의합니다.
제 3 장 계약 당사자의 의무
제 10 조 (KISTI의 의무)
① 당 사이트는 이용고객이 희망한 서비스 제공 개시일에 특별한 사정이 없는 한 서비스를 이용할 수 있도록
하여야 합니다.
② 당 사이트는 개인정보 보호를 위해 보안시스템을 구축하며 개인정보 보호정책을 공시하고 준수합니다.
③ 당 사이트는 회원으로부터 제기되는 의견이나 불만이 정당하다고 객관적으로 인정될 경우에는 적절한 절차를
거쳐 즉시 처리하여야 합니다. 다만, 즉시 처리가 곤란한 경우는 회원에게 그 사유와 처리일정을 통보하여야
합니다.
제 11 조 (회원의 의무)
① 이용자는 회원가입 신청 또는 회원정보 변경 시 실명으로 모든 사항을 사실에 근거하여 작성하여야 하며,
허위 또는 타인의 정보를 등록할 경우 일체의 권리를 주장할 수 없습니다.
② 당 사이트가 관계법령 및 개인정보 보호정책에 의거하여 그 책임을 지는 경우를 제외하고 회원에게 부여된
ID의 비밀번호 관리소홀, 부정사용에 의하여 발생하는 모든 결과에 대한 책임은 회원에게 있습니다.
③ 회원은 당 사이트 및 제 3자의 지적 재산권을 침해해서는 안 됩니다.
제 4 장 서비스의 이용
제 12 조 (서비스 이용 시간)
① 서비스 이용은 당 사이트의 업무상 또는 기술상 특별한 지장이 없는 한 연중무휴, 1일 24시간 운영을
원칙으로 합니다. 단, 당 사이트는 시스템 정기점검, 증설 및 교체를 위해 당 사이트가 정한 날이나 시간에
서비스를 일시 중단할 수 있으며, 예정되어 있는 작업으로 인한 서비스 일시중단은 당 사이트 홈페이지를
통해 사전에 공지합니다.
② 당 사이트는 서비스를 특정범위로 분할하여 각 범위별로 이용가능시간을 별도로 지정할 수 있습니다. 다만
이 경우 그 내용을 공지합니다.
제 13 조 (홈페이지 저작권)
① NDSL에서 제공하는 모든 저작물의 저작권은 원저작자에게 있으며, KISTI는 복제/배포/전송권을 확보하고
있습니다.
② NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 상업적 및 기타 영리목적으로 복제/배포/전송할 경우 사전에 KISTI의 허락을
받아야 합니다.
③ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 보도, 비평, 교육, 연구 등을 위하여 정당한 범위 안에서 공정한 관행에
합치되게 인용할 수 있습니다.
④ NDSL에서 제공하는 콘텐츠를 무단 복제, 전송, 배포 기타 저작권법에 위반되는 방법으로 이용할 경우
저작권법 제136조에 따라 5년 이하의 징역 또는 5천만 원 이하의 벌금에 처해질 수 있습니다.
제 14 조 (유료서비스)
① 당 사이트 및 협력기관이 정한 유료서비스(원문복사 등)는 별도로 정해진 바에 따르며, 변경사항은 시행 전에
당 사이트 홈페이지를 통하여 회원에게 공지합니다.
② 유료서비스를 이용하려는 회원은 정해진 요금체계에 따라 요금을 납부해야 합니다.
제 5 장 계약 해지 및 이용 제한
제 15 조 (계약 해지)
회원이 이용계약을 해지하고자 하는 때에는 [가입해지] 메뉴를 이용해 직접 해지해야 합니다.
제 16 조 (서비스 이용제한)
① 당 사이트는 회원이 서비스 이용내용에 있어서 본 약관 제 11조 내용을 위반하거나, 다음 각 호에 해당하는
경우 서비스 이용을 제한할 수 있습니다.
- 2년 이상 서비스를 이용한 적이 없는 경우
- 기타 정상적인 서비스 운영에 방해가 될 경우
② 상기 이용제한 규정에 따라 서비스를 이용하는 회원에게 서비스 이용에 대하여 별도 공지 없이 서비스 이용의
일시정지, 이용계약 해지 할 수 있습니다.
제 17 조 (전자우편주소 수집 금지)
회원은 전자우편주소 추출기 등을 이용하여 전자우편주소를 수집 또는 제3자에게 제공할 수 없습니다.
제 6 장 손해배상 및 기타사항
제 18 조 (손해배상)
당 사이트는 무료로 제공되는 서비스와 관련하여 회원에게 어떠한 손해가 발생하더라도 당 사이트가 고의 또는 과실로 인한 손해발생을 제외하고는 이에 대하여 책임을 부담하지 아니합니다.
제 19 조 (관할 법원)
서비스 이용으로 발생한 분쟁에 대해 소송이 제기되는 경우 민사 소송법상의 관할 법원에 제기합니다.
[부 칙]
1. (시행일) 이 약관은 2016년 9월 5일부터 적용되며, 종전 약관은 본 약관으로 대체되며, 개정된 약관의 적용일 이전 가입자도 개정된 약관의 적용을 받습니다.