발효식품의 후산발효를 조절하기 위하여 pH sensitive liposome의 이용 가능을 검토하였다. Lactococcm sp. CU216이 생산하는 박테리오신은 L.. acidophilus를 제외하고는 대부분의 유산균주들에 생육억제 효과가 있는 것으로 확인되었으며, 이를 Octyl-Sepharose column으로 분획하여 정제하였다. 정제된 박테리오신을 dipalmitoyl phosphocholine, dipalmitoyl phosphoethanolamine, dioleoyl phosphocholine 및 콜레스테롤를 각각 4:2:1:4(㏖ ratio)의 비율로 섞은 liposome을 제조하여 최종적으로 pH sensitive bacteriocin-liposome을 제조하였다. 이렇게 제조된 liposome은 pH 4부근에서 대부분 유리되는 것으로 확인되었으나 pH 6이상에서는 일어나지 않았다. 또한 pH sensitive bacteriocin-liposome 한국의 전통 발효식품인 김치에 적용하여 저장시 pH의 저하를 억제시키는 것으로 확인되었다. 본 실험 결과, pH sensitive bacteriocin-liposome은 발효식품의 후산발효 억제에 적용될 수 있으며 추후에 요구르트를 포함한 다른 발효식품에 대한 추가적인 실험이 필요한 것으로 생각되었다.
Pepsin, trypsin, $\alpha-chymotrypsin$, papain, bromelain, 복합효소, Novozym 89, Neutrase 0.51., Protamex 및 Alcalase 0.6L 등으로 가수분해하여 얻은 멸치육 단백질 효소 가수분해물의 항산화작용을 살펴본 결과, 항산화작용이 매우 우수한 것으로 나타났으며 특히 생체내 소화효소의 하나인 pepsin과 식품가공용 단백분해효소인 Protamex에 의한 가수분해물의 항산화작용이 우수한 것으로 나타났다. 이들의 다른 항산화제와의 상승작용에 있어서는 $\alpha-tocopherol$과는 상승작용이 있는 것으로 나타났으나 BHT에 대해서는 BHT 자체의 강한 항산화능으로 상승작용을 확인할 수 없었다. 금속이온 $(Fe^{3+},\;Cu^{2+})$에 대한 봉쇄작용 또한 우수한 것으로 나타났으며, 특히 pepsin, $\alpha-chymotrypsin$ 및 papain유래 가수분해물이 $Cu^{2+}$이온에 대하여 높은 억제작용을 나타내었다. Pepsin유래 멸치육 단백질 효소가수분해물을 이온교환크로마토그래피 및 겔 크로마토그래피에 의하여 분획하고 얻어진 획분별 항산화작용은 P-2 (fraction No. $26\~31$)획분에서 가장 큰 것으로 나타났다. 이 때 가수분해전후 및 활성획분의 아미노산조성은 aspartic acid와 glutamic acid가 증가한 반면 alanine, cysteine, tyrosine 및 phenylalanine은 감소한 것으로 나타났다.
An extracellular levansucrase, which catalyzes the formation of levan from sucrose, from the culture broth of Zymomonas mobilis ZM1 was purified by conventional column purification methods. The final purification yield was 18.3 fold of the crude enzyme from Z. mobilis, with 16.5 % of the enzyme recovered in the preparation step. The molecular weight of the enzyme was estimated to be 91,000 by Superose 12 gel filtration, and 45,000 by SDS-PAGE, indicating that levansucrase is a dimer. The optimum pH for the enzyme activity was around pH 4.0 for sucrose hydrolysis, and was around pH 5.0 for levan formation. The enzyme was inhibited by some metal ions, such as Hg$\^$2+/ and Cu2$\^$2+/, and 50% of inhibition was observed with 5mM EDTA. The enzyme activity was enhanced by the presence of detergent Triton X-100, but inhibited by SDS completely The enzyme catalyzes the liberation of reducing sugars, oligosacccharides and the formation of fructose polymer(levan). The enzyme also catalyzes the transfructosylation reaction of fructose moiety from sucrose to various sugar acceptor molecules, including sugar alcohols.
Tyrosinase was purified from Solanum melongena by ammonium sulfate precipitation, Sephadex G-150 and DEAE-Sephacel column chromatography. The molecular weight of the purified tyrosinase was approximately 88,600 daltons with 805 amino acid residues. The amino acid composition showed the characteristic high contents of glycine, glutamic acid and serine residues. The enzyme had high substrate specificity towards (+)-catechin. The $K_m$, value for L-DOPA was 20.8 mM. L-ascorbic acid, ${\beta}-mercapto-ethanol$, sodium diethyldithiocabamate, KCN and $NaN_3$ had strong inhibitory effects on enzyme activity. Sodium diethyldithiocabamate was a competitive inhibitor of the enzyme with a $K_i$ value of $5.2{\times}10^{-2}\;mM$. The optimum pH of the enzyme was 9.0 and the optimum temperature was $65^{\circ}C$ with L-DOPA as a substrate. In addition, the activity was enhanced by addition of $Ca^{+2}$ or $Cu^{+2}$, but decreased in the presence of $Fe^{2+},Fe^{3+}$ and $Zn^{2+}$ ions.
The Oomycete Saprolegnia ferax produces an extracellular $\beta$-amylase, Maximum enzyme yield was attained after 7 days of growth in YNB starch medium (pH 6.5) at 25$\circ$C. The amylase was pu- rified 24-fold by ultrafitration, HPLC DEAE column and HPLC gel filtration. The purfied enzyme was a monomeric glycoprotein with a molecular weight of about 44,000 dalton. The pH and temperature optima were 6.5 and 50$\circ$C, respectively. The enzyme was fairly stable up to 50$\circ$C and at acidic pH region (pH 4.0-7.0). The apparent Km and Vmax values of the enzyme against soluble starch were 0.77 mg/ml and 2,174 $\mu$moles/mg protein, respectively. Amino acid analysis indicated that the enzyme was enriched in alanine, glycine, leucine and acidic amino acid. Starch hydrolysis with the enzyme released maltose but not glucose, whereas maltotriose, Schardinger dextrin ($\alpha$-cyclodextrin) and pullulan were not hydrolysed by the enzyme. The enzyme was inhibited by Schardinger dextrin, p-chloromercuribenzoate(PCMB), CU$^{2+}$' and Hg$^{2+}$. Inhibition of the enzyme by PCMB could be reversed by the addition of cysteine and mercaptoethanol.
A cell aggregation factor produced by Aspergillus sp. LAM 94-142 was purified and partially characterized. The factor was purified about 15 folds from culture broth by IRA 420 and IRC 120 treatment, 1% NaCl added acetone precipitation, and Sepharose 4B column chromatography with overall yield of 48%. It was heteropolysaccharide consisted of mannose, arabinose, and glucose with a molar ratio, 31:17:2, and its molecular weight was estimated to be about 900,000 daltons by Sepharodse 4B gel filtration method. The optimum pH and temperature was 8 and 40$\circ$C, respectively. The factor was stable in pH range of 3-9 and at 100$\circ$C for 90 min. The cell aggregation activity of the factor was inhibited by the addition of Hg$^{2+}$, Fe$^{2+}$, Cu$^{2+}$, and some polypeptides such as milk casein or hemoglobin. The factor aggregated Bacillus subtilis, B. macerans, B. turingiensis, E. coli, Peudomonas aeruginosa, P. fluorescens, P. malophilia, and weakly aggregated Staphylococcus sp., Sarcina lutea, P. putida and Cryptococcus neoformnans, but it didn't aggregate various strains of Candida sp. and Saccharomyces sp.
A Bacillus strain capable of producing an extracellular malto-oligosaccharides forming $\alpha $-amylase was isolated from soil and designated as Bacillus sp. SUH4-2. The enzyme was purified by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Toyopearl and Mono-Q HR 5/5 column chromatographies using a FPLC system. The specific activity of the enzyme was increased by 16.1-fold and the yield was 13.5%. The optimum temperature for the activity of $\alpha $-amylase was 60-65$\circ$C and more than 50% of initial activity was retained after the enzyme was incubated at 60$\circ$C for 40 min. The enzyme was stable over a broad pH range of 5.0-8.0 and the optimum pH was 5.0-6.0. The molecular weight of the enzyme was determined to be about 63.6 kD and isoelectric point was around 5.8. The enzyme activity was strongly inhibited by Mn$^{2+}$, Ni$^{2+}$, and Cu$^{2+}$ ; slightly by Ca$^{2+}$. The purified enzyme produced starch hydrolyzates containing mainly maltose and maltotriose from soluble starch. The starch hydrolyzates were composed of 11% glucose, 59% maltose, 25% maltotriose and 5% maltotetraose.
A new method of qualitative and quantitative determination of barbiturates in the pharmaceuticals by means of $\alpha$-picoline-copper (II) was studied. Barbiturates in the pharmaceuticals were dissolved in the mixed solvent of 33% $\alpha$-picoline-Carbontetrachloride to yield Complex Compounds of barbiturates-copper (II)-$\alpha$-picoline. Complex Compounds of barbiturates show uniformly maximum absorption at the wavelength of 540m.mu. and wre to be identified at the concentration of 1 X 10$^{-4}$ Mole, and also was to be quantitatively determined at the concentration of 1 X 10$^{-3}$ Mole. By this method barbiturates in the pharmaceuticals could be determined in the presence of various compounds such as sulpyrine, isopropylantipyrine, antipyrine, phenacetin and etc. But Barbiturates could be also determined by this method after seperation with aminopyrine, acetaminophen, acetylsalicylic acid and etc. by column chromatography. And barbiturates and acetylsalicylic acid could be also determined by simultaneous equation while their complex compounds show uniformly each maximum absorption at the Wavelength of 540 m${\mu}$ and 620 m${\mu}$. I.R. spectra of these complex compounds show identification of Barbiturates derivatives. The composition ratio of these complex compounds were : barbiturates : Cu : ${\alpha}$-picoline=2:1:2.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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