Portinari, Mattia;Baldini, Gabriele;Guidoboni, Massimo;Borghi, Alessandro;Panareo, Stefano;Bonazza, Simona;Dionigi, Gianlorenzo;Carcoforo, Paolo
Annals of Surgical Treatment and Research
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v.95
no.5
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pp.286-296
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2018
Purpose: Sentinel lymph node (SLN) biopsy (SLNB) is widely accepted for staging of melanoma patients. It has been shown that clinico-pathological features such as Breslow thickness, ulceration, age, and sex are better predictors of relapse and survival than SLN status alone. The aims of this study were to evaluate the long-term (10-year) prognostic impact of SLNB and to determine predictive factors associated with SLN metastasis, relapse, and melanoma specific mortality (MSM). Methods: This was a prospective observational study on 289 consecutive patients with primary cutaneous melanoma who underwent SLNB from January 2000 to December 2007, and followed until January 2014, at an Italian academic hospital. Results: SLN was positive in 64 patients (22.1%). The median follow-up was 116 months (79-147 months). Tenyear disease-free survival and melanoma specific survival were poor in patients with positive SLN (58.7% and 66.4%, respectively). Only the increasing Breslow thickness resulted independently associated to an increased risk of SLN metastasis. Cox regression analysis showed that a Breslow thickness >2 mm was an independent predictor of relapse, and male sex and Breslow thickness >2 mm was a predictor of MSM. At 10 years, SLN metastasis was not significantly associated to either relapse or MSM. Conclusion: After the fifth year of follow-up, SLN metastasis is not an independent predictive factor of relapse or mortality which are mainly influenced by the characteristics of the primary tumor and of the patient. Patients with a Breslow thickness >2 mm regardless of the SLN status should be considered at high risk for 10-year relapse and mortality.
Kim, Hyo Jin;Baek, So Hyeon;Shin, Woon Chul;Seo, Chun Sun;Park, Myoung Ryoul;Ko, Jae Kwon;Yun, Song Joong
Korean Journal of Breeding Science
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v.42
no.5
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pp.540-546
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2010
This study was conducted to understand the role of soybean pathogenesis-related 10 (GmPR10) gene in salt tolerance and to develop salt-tolerant rice using GmPR10 cDNA. GmPR10 transgene was expressed constitutively in the shoot and root of the $T_1$ transgenic rice plants. Interestingly, however, the levels of the transgene expression were increased temporally up to over four- to five-fold in the shoot and root by 125 mM NaCl treatment, peaking at six hours after the treatment and decreasing thereafter. Electrolyte leakage of leaf cells under 125 mM NaCl treatment was lower in all the transgenic lines than in the control variety, Dongjin-byeo. Ability of seedlings to recover from 125 mM NaCl treatment for two weeks was higher in the transgenic plants than in the control plants. These results demonstrated that GmPR10 had function to increase cell integrity and promote growth under the saline stress imposed by NaCl. The transgenic line GmPR10-3 which showed highest ability to recover from the saline stress could be used as a potential source for salt tolerance in rice breeding programs.
A proteolytic lactic acid bacterium was isolated from Korean traditional fermented foods. The isolate BV-26, which had a protease activity (24 U/mg-crude protein), was identified as Lactobacillus plantarum by the API 50CHL kit and 16S rDNA analysis (99.9% of homology), and named as L. plantarum BV-26. Cell growth and protease activity of L. plantarum BV-26 was determined in MRS broth using 5L jar fermentor at $30^{\circ}C$. The maximum growth of L. plantarum BV-26 was reached at 18 hr in MRS broth, while protease activity of BV-26 was detectable at 12 hr and the highest activity was obtained after 16 hr cultivation. Therefore, we expect that the proteolytic lactic acid bacteria, L. plantarum BV-26, may be used as a starter for the fermentation of animal feed. Especially, the fermentation of soybean meal with the strain can be applied for improving feed utilization.
The dredged sediment management system was developed to have an objective, quantitative and scientific decision for the optimum removal time of dredged sediments behind debris barrier and was set up at the real site. The dredged sediment management system is designed and developed to directly measure the dredged sediments behind debris barrier in the field. This management system is composed of Data Acquisition System (DAS), Solar System and measurement units for measuring the weight of dredge sediments. The weight of dredged sediments, the water level and the rainfall are measured in real time using the monitoring sensors, and their data can be transmitted to the office through a wireless communication method. The monitoring sensors are composed of the rain gauge to measure rainfall, the load cell system to measure the weight of dredged sediments, and water level meter to measure the water level behind debris barrier. The management criteria of dredged sediments behind debris barrier was suggested by using the weight of dredged sediments. At first, the maximum weight of dredged sediments that could be deposited behind debris barrier was estimated. And then when 50%, 70% and 90% of the maximum dredged sediments weight were accumulated behind debris barrier, the management criteria were divided into phases of Outlooks, Watch and Warning, respectively. The weight of dredged sediments can be monitored by using the dredged sediment management system behind debris barrier in real time, and the condition of debris barrier and the removal time of dredged sediments can be decided based on monitoring results.
Recently, the rapid growth of the companion animal market has led to the development of animal disease diagnosis kits. Therefore, the utility of the introduction of biomarkers for the development of animal molecular diagnostics is being reevaluated. A good biomarker should be precise and reliable, distinguish between normal and diseased states, and differentiate between different diseases. Recently reported genetic markers, tumor markers (cell free DNA, circulating tumor cells, granzyme, and skin tumors), and others (brucellosis, programmed death recovery-1, symmetric dimethylarginine, periostin, and cysteinyl leukotrien) have been developed. The biomarkers are used for risk prediction or for the screening, diagnosis, and monitoring of disease progression. The most important criteria for related biomarkers are disease specificity. Many potential biomarkers have emerged from laboratory and test studies, but they have not been validated in independent or large-scale clinical studies. Candidate biomarkers evaluate disease associations, verify the effectiveness of biomarkers for early detection and disease progression, and incorporate them into humans and animals. In the future, it will be necessary to reevaluate the utility of well-structured biomarker-based research and study the development of kits that can be used in on-site tests in accordance with the trends introduced in the diagnosis of animal diseases.
H-NS binds to promoter DNA and works as a general transcription silencer. DicA protein, by binding to the promoter DNA of dicA, activates dicA expression and at the same time inhibits expression of dicF and dicB, thus, exerting cell division control in Escherichia coli. H-NS complexed with a nucleoid protein Cnu was known to be involved in dicA expression. However, the exact nature of H-NS binding to dicA promoter DNA and the consequences of H-NS binding in expression of dicA is not clear. In this study, we explored the DNA binding activity of H-NS on the promoter DNA of dicA and found that H-NS binding occurs exclusively to the dicA promoter DNA. We never observed, however, H-NS binding at the vicinity of the dicA promoter. Temperature dependent oligomerization of H-NS was observed during DNA binding and the Cnu protein enhances the oligomerization process of H-NS binding. In vivo measurement of dicA expression in an hns deleted strain showed that dicA expression increased. These results demonstrated that H-NS binds specifically to dicA promoter DNA and functions as a transcription silencer.
In Escherichia coli, DicA protein is involved in cell division control. DicA protein is known to bind DNA better at $25^{\circ}C$ than at $37^{\circ}C$. However, the molecular cause of the temperature dependent binding is not clear. In this study, we investigated how DicA binds DNA and why its DNA binding activity depends on temperature. An unique in vivo DNA binding assay developed in this laboratory showed that unlike the homologous proteins such as RovA or SlyA, DicA uses its N-terminal domain for DNA binding. The in vivo DNA binding assay of DicA also demonstrated that the temperature-dependent DNA binding activity does not come from Cnu or H-NS that is known to bind DNA better at $25^{\circ}C$ than at $37^{\circ}C$. Electrophoretic Mobility Shift Assay (EMSA), when performed with purified DicA protein, did not show temperature-dependent DicA binding activity. However when EMSA was performed with crude protein from WT E. coli cells, temperature-dependent DicA binding activity was observed, suggesting that there is a factor(s) that confers temperature DNA binding activity of DicA in vivo.
The interstitial cells of Cajal (ICCs) are the pacemaker cells in the gastrointestinal (GI) tract. In the present study, the effects of olanzapine, an atypical antipsychotic agent, on pacemaker potentials in cultured ICCs from the small intestine of the mouse were investigated. The whole-cell patch-clamp configuration was used to record pacemaker potentials from cultured ICCs. Olanzapine produced pacemaker depolarizations in a concentration-dependent manner in current clamp mode. Methoctramine, a muscarinic $M_2$ receptor antagonist, did not inhibit olanzapine-induced pacemaker depolarizations, whereas 4-diphenylacetoxy-N-methylpiperidine methiodide (4-DAMP) muscarinic $M_3$ receptor antagonist did inhibit it. When guanosine 5'-[${\beta}$-thio] diphosphate (GDP-${\beta}$-S; 1 mM) was in the pipette solution, olanzapine-induced pacemaker depolarization was blocked. Also, low $Na^+$ solution externally eliminated the generation of pacemaker potentials and inhibited the olanzapine-induced pacemaker depolarizations. Additionally, the nonselective cation channel blocker, flufenamic acid, inhibited the olanzapine-induced pacemaker depolarizations. Pretreatment with U-73122, an active phospholipase C (PLC) inhibitor, also eliminated the generation of pacemaker potentials and suppressed the olanzapine-induced pacemaker depolarizations. These results suggested that olanzapine modulates the pacemaker potentials through muscarinic $M_3$ receptor activation by G protein-dependent external $Na^+$ and PLC pathway in the ICCs. Therefore, olanzapine could affect intestinal motility through ICCs.
Our previous research demonstrated the essential role of the xenB gene in stress response to RDX by using Pseudomonas sp. HK-6 xenB knockout. We have extended this work to examine the cellular responses and altered proteomic profiles of the HK-6 xenA knockout mutant under RDX stress. The xenA mutant degraded RDX about 2-fold more slowly and its growth and survival rates were several-fold lower than the wild-type HK-6 strain. SEM revealed more severe morphological damages on the surface of the xenA mutant cells under RDX stress. The wild-type cells expressed proportionally-increased two stress shock proteins, DnaK and GroEL from the initial incubation time point or the relatively low RDX concentrations, but slightly less expressed at prolonged incubation period or higher RDX. However the xenA mutant did not produced DnaK and GroEL as RDX concentrations were gradually increased. The wild-type cells well maintained transcription levels of dnaA and groEL under increased RDX stress while those in the xenA mutant were decreased and eventually disappeared. The altered proteome profiles of xenA mutant cells under RDX stress also observed so that the 27 down-regulated plus the 3 up-regulated expression proteins were detected in 2-DE PAGE. These all results indicated that the intact xenA gene is necessary for maintaining cell integrity under the xenobiotic stress as well as performing an efficient RDX degradation process.
The rhizosphere is the active zone where plant roots communicate with the soil microbiome, each responding to the other's signals. The soil microbiome within the rhizosphere that is beneficial to plant growth and productivity is known as plant growth-promoting rhizobacteria (PGPR). PGPR take part in many pivotal plant processes, including plant growth, development, immunity, and productivity, by influencing acquisition and utilization of nutrient molecules, regulation of phytohormone biosynthesis, signaling, and response, and resistance to biotic- and abiotic-stresses. PGPR also produce secondary compounds and volatile organic compounds (VOCs) that elicit plant growth. Moreover, plant roots exude attractants that cause PGPR to aggregate in the rhizosphere zone for colonization, improving soil properties and protecting plants against pathogenic factors. The interactions between PGPR and plant roots in rhizosphere are essential and interdependent. Many studies have reported that PGPR function in multiple ways under the same or diverse conditions, directly and indirectly. This review focuses on the roles and strategies of PGPR in enhancing nutrient acquisition by nutrient fixation/solubilization/mineralization, inducing plant growth regulators/phytohormones, and promoting growth and development of root and shoot by affecting cell division, elongation, and differentiation. We also summarize the current knowledge of the effects of PGPR and the soil microbiota on plants.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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