• 제목/요약/키워드: Ca-ATPase

검색결과 232건 처리시간 0.028초

사후강직형태에 따른 근원섬유 단백질의 이화학적 성질변화 (Postmorten Changes in the Myofibrillar Proteins of Alkaline and Acid Rigor Rabbit Muscle during Storage)

  • 김대곤;성삼경
    • 한국식품영양과학회지
    • /
    • 제21권6호
    • /
    • pp.712-718
    • /
    • 1992
  • 산 강직근과 알카리 강직근의 사후 자장중 물리, 화학적 변화를 비교 검토하였다. 근섬유의 소편화도는 산강직근이 알카리 강직근에 비하여 저장 3일째부터 월등히 높았다. $Mg^{2+}$-ATPase 활성은 알카리 강직근이 저장 전기간 동안 산 강직근 보다 높았으며, 산 강직근은 저장 1일째, 알카리 강직근은 저장 3일째에 가장 높았다. $Ca^{2+}$-ATPase 활성에 있어서 산 강직근과 알카리 강직근 모두 전 저장기간 동안 약간 증가하는 경향이었으나 산 강직근은 알카리 강직근 보다 전기간 동안 활성도가 낮았다. Actomyosin의 용해성이나 myofibril의 전기영동상은 강직 형태에 따른 유의한 차이가 없었다.

  • PDF

무흡광색소 식물의 감광수용체 개발 연구(I) - 표고버섯 중의 광감응성 mitochondrial ATPase - (Studies on the Development of Photoreceptor in the Nonchromatophore Organisms(I) - Light-Induced Mitochondrial ATPase in the L. edodes(Berk) Sing -­)

  • 민태진;조석우;박상신
    • 한국균학회지
    • /
    • 제15권4호
    • /
    • pp.217-223
    • /
    • 1987
  • 1. 표고버섯의 미토콘드리아는 설탕 농도 $44{\sim}50%$ 사이에서 분리정제 되었다. 2. 파장 변화에 따른 미토콘드리아성 ATPase의 비활성도는 680 nm파장에서 가장 증가하였다. 3. 680nm에서 빛 조사 시간 변화에 따른 활성도는 5분 동안 조사하였을 때 가장 증가하였다. 4. 최적 광조건(680nm, 5분)에서 조사한 이 효소의 최적 pH 및 최적 온도는 7.5와 $59^{\circ}C$였다. 5. 최적 광조건에서 얻은 이 효소는 $Fe^{3+},\;Fe^{2+},\;Mg^{2+},\;K^+$$Ca^{2+}$ 이온에 의하여 활성화되었고, $Na^+$ 이온에 의하여 억제되었다.

  • PDF

느타리버섯 중의 광감응성 Mitochondrial ATPase에 관한 연구 (Studies on the Light-Induced Mitochondrial ATPase in Pleurotus ostreatus)

  • 이갑득;민태진
    • 한국균학회지
    • /
    • 제17권4호
    • /
    • pp.169-176
    • /
    • 1989
  • 1. 느타리버섯 중의 미토콘드리아는 설탕농도 44% 층에서 분리 정제되었다. 2. 파장 변화에 따른 미토콘드리아성 ATPase의 활성도는 580nm의 빛이 조사될 때 가장 크게 증가되었다. 3. 최적 파장 580nm의 빛 조사시간 변화에 따른 활성도는 10초 동안 조사하였을 때 가장 크게 증가하였다. 4. 최적 빛 조사 조건에서 이 효소의 최적 pH는 7.4, 최적 온도는 $60^{\circ}C$였다. 5. 최적 광 조건에서 얻은 이 효소는 $Fe^{3+}$, $Fe^{2+}$, $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$$K^{+}$ 이온에 의하여 활성화 되었으나 $Na^{+}$ 이온에 의해서는 억제되었다.

  • PDF

이가 양이온과 세포막 인산화 반응의 억제제가 Synaptosome에서의 소듐-칼슘 교환이동에 미치는 영향 (Influences of Divalent Cations and Membrane Phosphorylation Inhibitors on $Na^+-Ca^{++}$ Exchange in Synaptosomes)

  • 신용규;이정수;이광수
    • 대한약리학회지
    • /
    • 제24권2호
    • /
    • pp.179-187
    • /
    • 1988
  • 소듐에 의한 칼슘의 유리는 verapamil, TTX, TEA의 영향을 받지 않았다. $100\;{\mu}M\;Cd6{++}$$Zn^{++}$은 소듐에 의한 칼슘 유출을 유의하게 억제하였다. $Cd^{++}$$Ki\;100\;{\mu}M\;Cd6{++}$로써 비상경적으로 소듐-칼슘 교환이동을 억제하였다. $Cd^{++}$은 SH기의 산화를 초래하였으나, $Zn^{++}$은 거의 영향을 나타내지 않았다. $Cd^{++}$$Zn^{++}$$Na^+-Ca^{++}$ ATPase를 효과적으로 억제하였으나 $Ca^{++}-Mg^{++}$ ATPase를 약간 억제시켰다. Carbonyl cyanide chlorophenylhydrazone, 2,4-dinitrophenol과 sodium arsenate는 소듐에 의한 칼슘 유리를 촉진하였다. Dibucaine과 oligomycin은 소듐에 의한 칼슘의 유리를 약간 억제하였으나, 이에 반하여 ouabain은 약간 촉진하였다. 이상의 실험 결과로부터 신경 세포막에서의 소듐-칼슘 교환은 이온 통로를 통하여 이루어지지 않을 것으로 시사되었다. 소듐-칼슘 교환이동은 $Cd^{++}$에 민감하게 억제되고 이 이동기전에 synaptosome막의 SH기가 관여할 것으로 사료되었다. 또한 소듐-칼슘 교환은 세포막 단백질 성분의 인산화 반응 동안에 억압될 것으로 추정되었다.

  • PDF

가토(家兎) 신장(腎臟) Microsome 분획내(分劃內) ATPase 활성도(活性度)에 관(關)한 연구(硏究) (Studies on the Activity of Microsomal ATPase of the Rabbit Kidney)

  • 이상호
    • The Korean Journal of Physiology
    • /
    • 제1권2호
    • /
    • pp.141-150
    • /
    • 1967
  • The present investigation was initially undertaken to see if there exists $Na^+-K^+$ activated ATPase in the microsome fraction of the kidney. Having confirmed the presence of such an enzyme, further attempts have been made to characterize its nature and the following conclusions were obtained: (1) The ATPase activity was greatest at the $Na^+$ concentration of 100 mM as well as at $K^+$ concentration of 10 mM. Moreover, the ATPase activity was found to be depressed by $Ca^{++}$ in the presence of $Mg^{++}$. (2) While the ATPase activity was depressed by Ouabain, the magnitude of inhibition was greater in the Na medium than in the K medium. (3) NaCN augmented the ATPase activity whereas NaF and IAA depressed it. On the other hand, DNP had little influence on the ATPase activity. (4) Diamox, vasopressin and aldosterone had no effect while $HgCl_2$ markedly depressed the ATPase activity These findings indicate that the nature of ATPase isolated from the microsome fraction of the rabbit kidney is quite similar to that from other organs such as the heart and the muscle, although there are certain features specific to the type of organs.

  • PDF

Ca2+-ATPase and cAMP-mediated Anti-Apoptotic Effects of Acanthopanax senticosus Extracts on Ischemia/Reperfusion Liver Damages

  • Xie, Guang-Hua;Jeong, Jae-Hun;Choi, Sun Eun;Jeong, Seung Il;Park, Kwang-Hyun
    • 한국자원식물학회지
    • /
    • 제30권6호
    • /
    • pp.647-653
    • /
    • 2017
  • Hepatic ischemia-reperfusion injury (HIRI) is linked with high mortality rate. Several agents have been developed so far to reduce the risk of HIRI. In this study, we investigated the effects of Acanthopanax senticosus extract (AS) on hepatic ischemia-reperfusion. To explore the protective effects of A. senticosus extract injection (ASI) on hepatic ischemia-reperfusion injury rats animal model were used. After the development of HIRI by using clamping method rats were then randomly divided into five groups. Different doses of AS were administered in HIRI rat model. The level of ALT, AST, and MDA content in serum were detected in sham and HIRI groups. The activity of SOD, MPO and $Ca^{2+}-ATPase$, content of MDA, and cAMP in hepatic tissue were also measured. Expression of Bcl-2 and Bax protein were detected by immunohistochemical staining method. Compared with sham group, ASI has the protective effect on the HIRI model in rats. Blood levels of ALT, AST, SOD, MPO, and MDA were significantly lower in ASI group compared with HIRI. Indeed SOD and $Ca^{2+}-ATPase$ activities, MDA content, and cAMP level were improved in ASI group. Furthermore, Bcl-2 and Bax protein were improved in ASI group compared with only HIRI group. These results suggest that AS may provide potential ameliorative therapy by inhibiting the damage signaling mechanism in hepatic ischemia/reperfusion injury model.

Synergistic Inhibition of Membrane ATPase and Cell Growth of Helicobacter pylori by ATPase Inhibitors

  • Ki, Mi-Ran;Yun, Soon-Kyu;Lim, Wang-Jin;Hong, Bum-Shik;Hwang, Se-Young
    • Journal of Microbiology and Biotechnology
    • /
    • 제9권4호
    • /
    • pp.414-421
    • /
    • 1999
  • Helicobacter pylori were found to be resistant to azide but sensitive to vanadate, suggesting that defect in the P-type ATPase activity rather than F-type ATPase would be lethal to cell survival or growth. To elucidate the relationship between this enzyme inhibition and H. pylori death, we determined the effect of omeprazole (OMP) plus vanadate on enzyme activity and cell growth. The minimum inhibitory concentration (MIC; ca. 0.8$\mu$mol/disk) of vanadate for H. pylori growth was lowered over l0-fold with the aid of OMP, whereby its inhibitory potential toward the P-type ATPase activity was diametrically increased. Alternatively, we found that this enzyme activity was essential for active transport in H. pylori. From these observations, we strongly suggest that the immediate cause of the growth inhibition of H. pylori cells with OMP and/or vanadate might be defective in the cell's active transport due to the lack of P-type ATPase activity. From the spectral data with circular dichroism (CD) spectroscopy, we found that activated OMP (OAS) at concentration below MIC did not disrupt helical structures of membrane proteins. Separately, we determined the cytopathic effect of OAS by SDS-PAGE, indicating the change in the production of cytoplasmic protein but not cell membrane.

  • PDF

토끼와 한국관박쥐 대흉근의 근소포체 마이크로솜의 Calcium Uptake에 관한 연구 (Ca2+ Uptake of the Sarcoplasmic Reticulum-Microsome of Fine Structure Pectoralis Major Muscle in the rabbit and the Korean Greater Horseshoe Bat*)

  • 오영근;양원석
    • 한국동물학회지
    • /
    • 제38권1호
    • /
    • pp.10-19
    • /
    • 1995
  • 동면동물인 한국관박쥐(Korean greater horseshoe bat)와 비롱면 롱물인 토끼의 근소포체가 지니는 생리 및 근조직의 형태적 특징을 비교해 보고자 본 실험을 수행하여 다음과 같은 결론을 내렸다 Caffeine과 Mgcl2는 농도별로 처리하고, p연와 온도에 변화를 주는 등 각각의 생리조건하에서 한국관박쥐와 토끼 대흉근 근소포체 마이크로솜의 C32' 흡수정도가 다르게 나타났으며, Ca2'ATPase 활성 역시 상이함을 보였는데. 이로 미루어 보아 in vivo 상태에서 두 동물의 근소포체가 지니는 생리적 특성에 차이가 있을 것으로 추측된다. 형태학적 측면에서도 근심유의 수기와 미토콘드리아의 크기에 있어서 뚜렷한 차이를 발견할 수 있었는데. 이는 두 동물의 대흉근이 수행하는 운동의 종류와 관련이 있을 것으로 생각된다.

  • PDF

효소 화학적 방법에 의한 참돔, Pagrus major의 품질판정 (Quality Evaluation of Red seabream, Pagrus major by Chemoenzymatic Method)

  • 배진한;김태진;정호진;여해경;심길보;조영제
    • 한국양식학회지
    • /
    • 제17권3호
    • /
    • pp.167-172
    • /
    • 2004
  • 운동 사육구와 비운동 사육구에서의 참돔육에 대한 ATP관련 화합물의 변화를 살펴보면 운동 사육구에서는 ATP함량이 약간의 감소를 보이지만 ADP함량은 ATP의 소모만큼 약간의 증가를 보이고 있었다. 반면, 비운동 사육구에서 운동 사육구와 대초적으로 기간이 길어짐에 따라 ATP함량이 큰 변화를 보이고 있지 않았다. AEC수치는 운동 사육구에서 0.88$\pm$0.04으로 나타났고 비운동 사육구에서는 0.89$\pm$0.02으로 나타났으며 외관상으로 참돔의 건강상태는 양호하였다. 참돔의 근원섬유에 있어서 $Mg^{2+}$(+Ca$^{2+}$)-Arpase 활성의 변화는 운동 사육구의 Arpase 활성이 증가하여 운동 20일에는 0.42$\mu$mo1 Pi/min$.$mg의 함량을 나타내었으나, 비운동 사육구에서는 큰 차이를 보이지 않고 있다. $Mg^{2+}$(+Ca$^{2+}$)-ATPase활성은 운동시키 전에는 각각 0.10 $\mu$mol Pi/min$.$mg, 0.14 $\mu$mol Pi/min$.$mg으로 나타나 비운동 사육구가 운동 사육구에 비하여 높았으며 사육기간 동안 활성이 서서히 감소하는 경향을 나타내었다. $Ca^{2+}$-ATPase 활성 또한 사육기간 동안 큰 변화를 보이지 않았다. 운동 횟수에 따른 차이에서는 1회/일 운동시켰을 때에는 ATP관련 화합물의 함량은 2회/일 운동시킨 것과 비슷한 수준이었으며 운동휫수에 따른 ARC수치의 큰 변화는 나타나지 않았다.

가토심장(家兎心臟) 및 골격근(骨格筋)에서 분리(分離)한 Microsome 분획내(分劃內) ATPase 활성도(活性度)에 대(對)한 $Mg^{++}$, $Ca^{++}$, $Na^+$$K^+$의 영향(影響) (The influence of Calcium, Magnesium, Sodium and Potassium Ion on the Adenosintriphosphatase activity of heart and skeletal microsomal fraction of rabbits.)

  • 최신정;홍기환;김규태
    • 대한약리학회지
    • /
    • 제2권1호
    • /
    • pp.31-40
    • /
    • 1966
  • The microsomal fraction is isolated from rabbit heart and skeletal muscle. The fraction is found to contain the $Na^+$-and $K^+$-activated ATPase. The maximal ATPase activity is obtained in $Na^+$ and $K^+$ concentration of 100 mM. Calcium itself stimulates the $Na^+$-and $K^+$-activated portion of ATPase in the presence of $Mg^{++}$. However, calcium does not stimulate ATPase in the absence of $Mg^{++}$.

  • PDF