• 분석과학
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• 제19권3호
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• pp.239-243
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• 2006

본 연구는 LLE(liquid-liquid extraction) 전처리 방법과 HPLC/UV를 이용하여 혈장에서 이트라코나졸을 정량 분석하는 방법을 연구하였다. 이트라코나졸과 내부표준물질(펠로디핀)을 디에틸에테르로 추출하고 C18 컬럼을 이용하여 분리한 후 UV 검출기를 통하여 254 nm에서 검출하였다. 이동상은 10 mM 아세트산 암모늄 완충액(pH 7) :아세토나이트릴(35:65, v/v) 혼합용액을 사용하였으며, 유속은 0.2 mL/min.으로 하였다. 정량범위는 2~1,000 ng/mL 이며, 상관관계($R^2$)는 0.9991로 좋은 직선성을 보였다. 정량한계는 2 ng/mL, 재현성은 변동계수가 10.8 이하, 정확도는 97.2~108.2% 였다. 이 분석방법은 혈장 중의 약물 정량 및 약물의 약동력학에 유용함을 보여주었다.

• 농업과학연구
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• 제48권4호
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• pp.787-796
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• 2021

Nitrogen (N) is the most important element during the process of plant growth, and the quality of crops varies depending on the amount of nitrogen present. Most of the nitrogen is used for plant growth, but approximately 10 - 20% of Nitrogen is carried away by the wind in the form of NH₃. This volatilized NH₃ reacts with various oxides in the atmosphere to generate secondary particulate matter. To address this, the present study attempts to reduce NH₃ occurring in the soil using biochar at a specific pH. Biochar was used as a treatment with 1% (w·w^-1) of the soil, and urea was applied at different levels of 160, 320, and 640 kg·N·ha^-1. NH₃ generated in the soil was collected using a dynamic column and analyzed using the indophenol blue method. NH₃ showed the maximum emission within 4 - 7 days after the fertilizer treatment, decreasing sharply afterward. NH₃ emission levels were reduced with the biochar treatment in all cases. Among them, the best reduction efficiency was found to be approximately 25% for the 320 kg·ha^-1 + pH 6.7 biochar treatment. Consequently, in order to reduce the amount of NH₃ generated in the soil, it is most effective to use pH 6.7 biochar and a standard amount (320 kg·N·ha^-1) of urea.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제19권4호
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• pp.387-390
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• 2009

Microbial UDP-glycosyltransferases can convert many small lipophilic compounds into glycons using uridine-diphosphate-activated sugars. The glycosylation of flavonoids affects solubility, stability, and bioavailability. The gene encoding the UDP-glycosyltransferase from Bacillus cereus, BcGT-3, was cloned by PCR and sequenced. BcGT-3 was expressed in Escherichia coli BL21(DE3) with a glutathione S-transferase tag and purified using a glutathione S-transferase affinity column. BcGT-3 was tested for activity on several substrates including genistein, kaempferol, luteolin, naringenin, and quercetin. Flavonols were the best substrates for BcGT-3. The enzyme dominantly glycosylated the 3-hydroxyl group, but the 7-hydroxyl group was glycosylated when the 3-hydroxyl group was not available. The kaempferol reaction products were identified as kaempferol-3-O-glucoside and kaempferol-3,7-O-diglucoside. Kaempferol was the most effective substrate tested. Based on HPLC, LC/MS, and NMR analyses of the reaction products, we conclude that BcGT-3 can be used for the synthesis of kaempferol 3,7-O-diglucose.

• 한국식품영양과학회지
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• 제46권8호
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• pp.952-956
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• 2017

본 연구는 HPLC를 이용하여 율무근 추출물을 기능성 화장품 원료로 개발하기 위하여 지표성분인 coixol의 분석법 설정과 분석법에 대한 검증을 실시하고자 하였다. 표준액과 율무근 추출물은 다른 물질의 간섭 없이 분리되었으며, 표준액과 추출물의 피크 유지시간이 일치한 spectrum을 나타내었다. 또한, blank에서 표준액과 겹치는 피크가 없는 것으로 특이성을 확인하였다. 검량선의 상관계수($R^2$)는 0.9995로 모두 양호한 직선성을 보였으며, 직선상의 검출한계는 0.07~0.08 mg/mL였고 정량한계는 0.23~0.25 mg/mL로 나타났다. 율무근 추출물 2.25, 4.5 및 6.75 mg/mL 세 농도의 회수율은 98.36~100.30%였으며 RSD는 0.26~0.29%로 나타나 RSD 2.0% 이하로서 정확성이 있음을 알 수 있었다. 정밀성은 0.05~0.29%의 정밀도(RSD)를, 실험실 내 정밀성에서는 0.03~0.29%의 정밀도(RSD)를 나타내었고, intra-day에서의 정밀도(RSD)는 0.37~1.64%, inter-day에서는 0.36~0.81%의 정밀도를 나타내어 율무근 추출물의 지표성분 coixol의 분석법은 적합한 시험법임이 검증되었다. 본 분석법은 율무근 추출물의 기능성화장품 원료 개발을 위한 기초자료로 활용될 것으로 생각된다.

• 대한화장품학회지
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• 제46권4호
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• pp.415-424
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• 2020

본 연구에서는 오미자 열매로부터 모유두세포 증식에 활성을 나타내는 gomisin N을 정제하고 gomisin N의 함량이 높은 추출물을 얻기 위한 최적의 추출조건을 확인하였다. 추출물 및 분획물에 대하여 모유두세포 증식 활성 실험을 진행한 결과, n-hexane 분획물 1 ㎍/mL 처리군에서 약 29%의 증식 활성을 나타내었다. n-Hexane 분획물의 활성성분을 규명하기 위하여 column chromatography를 진행하였으며 2 개의 화합물 gomisin N (1)과 schizandrin (2)를 분리 동정하였다. 분리된 화합물에 대한 모유두세포 증식 활성 실험 결과, gomisin N에서 최대 20%이상의 증식 활성을 나타내었다. 따라서 오미자 열매로부터 최대치의 gomisin N을 얻을 수 있는 최적추출조건을 반응표면분석(RSM)을 사용하여 확인하였다. 최적추출조건을 설정하기 위해 에탄올의 비율, 추출시간, 추출온도를 독립변수로 하여 실험한 결과, 0.95 이상의 결정계수와 0.05 이하의 p-value를 나타내어 모델의 적합성이 확인 되었다. Gomisin N의 최대함량을 위한 최적추출조건은 에탄올 비율 83.8%, 추출온도 80 ℃, 추출시간 8.7 h으로 확인되었고, 최적추출조건에서 gomisin N의 함량은 378,300 ppm으로 예측되었다. 최적추출조건에 대한 실제 검증에서 평균 376,884 ppm으로 예측된 값과 유사한 결과를 확인 할 수 있었다

• 한국환경농학회지
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• 제18권2호
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• pp.135-139
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• 1999

나뭇잎에 침착된 PAHs를 분석할 때 기존의 방법들 보다 더 적은 양의 시약과 용매를 사용하여 효율적이고 경제적으로 방해물질을 제거하는 방법을 개발하였으며, 방법은 아래와 같다. 1) 시료 $4{\sim}5g$ DCM 100ml로 속슬렛에서 20시간 추출하고 약 3ml까지 농축한다. 2) 내경 9mm, 길이 130mm column에 아래로부터 $Al_2O_3$2.5g, $SiO_2$1.5g, 무수 Na$_2SO_4$ 2g을 충전시키고 hexane : DCM(1:1) 60ml로 용출한 후 1ml까지 농축한다. 3) 내경 20mm, 길이 200mm column에 Bio-beads 12g을 충전시킨 gPC(gel Permeation Chromatography) column을 사용하여 hexane:DCM(1:1) 80ml로 다시 clean-up 한다. 용출액중 처음 37ml는 방해물질이 포함되어 있으므로 버리고 나머지 43ml는 PAHs fraction이므로 포집하여 약 2ml까지 농축한다. 4) Hot plate위에서 질소로 천천히 final volume $50{\mu}l$까지 농축하여 GC-MS로 분석한다. 5) Deuterated PAHs로 계산한 회수율은 $43.3{\sim}107.5%$(RSD $2.2{\sim}9.5%$)였다.

• 생물환경조절학회지
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• 제17권3호
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• pp.197-203
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• 2008

본 연구는 1-2W형 온실의 구조를 개조하여 착색단 고추 재배온실로 이용하고 있는 온실의 구조의 안정성을 검토하였다. SAP-2000에 의한 구조해석 결과 1-2W기본형 온실의 기둥을 1.2m높였을 경우, 구조물이 견딜 수 있는 한계적설심은 변화는 거의 없으나 한계풍속은 약 $26.0\sim41.0m/s$정도로서 기본형에 비하여 약 $3\sim18%$ 정도 감소하는 것으로 나타났다. 풍하중 작용시 변형도를 비롯하여 축방향력, 전단력, 휨모멘트 등의 최대단면력은 기본형이나 개조형에 관계없이 거의 유사한 경향으로 나타났으며, 최대단면력은 풍상측의 처마높이 부위에서 발생하는 것으로 나타났다. 설하중 작용시 변형도를 비롯하여 축방향력, 전단력, 휨모멘트 등의 최대단면력은 기본형이나 개조형에 관계없이 거의 유사한 경향으로 나타났으며, 축방향력을 제외한 최대단면력은 처마높이 부위에서 발생하였으며, 최대축방향력은 내측기둥에서 발생하였다. 한계적설심에 대한 내측기둥의 좌굴은 모두 안전한 것으로 나타났으며 세장비 또한 제한값 범위내에 들어 기본형 및 개조형 모두 만족하였다. 기초의 인발저항력과 지내력은 기본형과 개조형에 관계없이 모두 안전한 것으로 나타났다.

• 대한약학회:학술대회논문집
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• 대한약학회 2003년도 Proceedings of the Convention of the Pharmaceutical Society of Korea Vol.1
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• pp.278.2-278.2
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• 2003

A column-switching semi-micro HPLC method with fluorescence detection was developed for the direct analysis of rebamipide in human plasma. Plasma was filtered through a 0.45 $\mu\textrm{m}$ membrane filter and 5 ${\mu}\ell$ of the filtrate was directly injected onto the pre-column. After elution of the plasma proteins to waste, the retained rebamipide and internal standard(ofloxacin) were transferred to a C18 semi-microcolumn (5$\mu\textrm{m}$, 150 ${\times}$2.0mm) where they were separated using acetonitrile-1.4％ acetic acid (40:60, v/v) as mobile phase. (omitted)

• The Plant Pathology Journal
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• 제20권4호
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• pp.293-296
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• 2004

During the screening of antiviral substances having inhibitory effects on Tobacco mosaic virus (TMV) infection on tobacco plants, we found a bacterial isolate KTB3, and identified it as Acinetobacter sp. which strongly inhibited the infection of TMV When the culture filtrate from KTB3 was applied on the upper surface of the Xanthi-nc tobacco leaves at the same time, or 24 hours before TMV inoculation, almost complete inhibition was achieved. Likewise, 86% inhibition was achieved, when the culture filtrate was applied on the underside of the leaves. In field trials, transmission of TMV from diseased seedlings to healthy ones during transplanting work was reduced by 92%, when the culture filtrate was sprayed onto the tobacco seedlings, cv. NC82, 24 hours before transplanting. No toxic effect was observed on the tobacco plants. Antiviral substance from the culture filtrate was purified by ethanol precipitation, dialysis, DEAE-cellulose, and Sephadex G75 gel column chromatography. The partially purified active material which showed positive color reaction to sugar and protein inhibited TMV infection by 60% at 1 ${\mu}$g/ml.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제7권4호
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• pp.421-426
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• 2002

In order to obtain basal data for industrial application of inulinase from Bacillus sphaeicus 188-1, its intracellular inulinase was purified by ammonium sulfate fractionation and column chromatography on DEAE-Sephadex A-50 and Sephadex G-100. The enzyme was homogeneous as judged by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis, with an apparent molecular weight of 29 kDa. Inulinase activity was optimal at pH 6.5 and 4$0^{\circ}C$. The enzyme activity was significantly inhibited by Cu$^{2＋}$, Cd$^{2＋}$ and Hg$^{2＋}$. The inulinase exhibited an apparent Km value of 0.014% for inulin.