The activity of aldehyde dehydrogenase (ALDH) in the cerebrum, cerebellum, striatum, and medulla oblongata was examined and mitochondrial matrix ALDH was purified prior to immunohistochemical study on the localization of ALDH isozymes in pig brain. Relatively high enzyme activity was found in the striatum and medulla oblongata when using indole-3-acetaldehyde as substrate, and in the striatum when using 3,4-dihydroxyphenylacetaldehyde (DOPAL). The main part of mitochondrial ALDH activities with both acetaldehyde and DOPAL existed in the matrix fraction. The ratio of activity of the matrix to the membrane fraction in the cerebrum was higher than in the cerebellum, suggesting that the distribution pattern of ALDH isozymes was different according to the brain regions. The 276-fold purified mitochondrial matrix ALDH from pig brain was identified to be homologous tetramers with 53 KD subunits. The enzyme showed maximal activity at pH 9.0 and was stable in the temperature range from $25^{\circ}C$ to $37^{\circ}C$. The mitochondrial matrix ALDH activity was considerably inhibited by acetaldehyde in vitro. The $K_m$ values of the enzyme for acetaldehyde and propionaldehyde were 5.8 mM and 4.9 mM, respectively, whereas $K_m$ values for indole-3-acetaldehyde and DOPAL were 44 ${\mu}M$ and 1.6 ${\mu}M$, respectively. The $V_{max}/K_{m}$ ratio was the highest with DOPAL as compared with other substrates. These results suggested that mitochondrial matrix ALDH in the present work might be a low Km isozyme involved in biogenic aldehyde oxidation in pig brain.
Korean ginseng(Panax ginseng C.A. Meyer) is very difficult to obtain stable production of qualified ginseng roots because of variable stresses in soil environments. In transformation of ginseng with betain aldehyde dehydrogenase gene, compounds synthesized for controlling osmotic pressure such as proline, glycine, betaine, polyols and sugar were accumulated in cell for salt resistance in transgenic plants. 2 Agrobactgerium conjugants were acquired with bet A and bet B genes for solt resistant plants. A. tumefaciens MP90/pBetA and A. tumefaciens MP90/pBetB were recombined for increasing the tolerance to salt stress. To confirm the transformation of the binary vector, tobacco plant was transformed, and the transformant can grow on media containing high concentration of kanamycin. To identify NPT 11, BetA and BetB genes of the transformants, the band on the agarose was confirmed by PCR and RT-PCR techniques. The transformants of ginseng with bet A and bet B genes were acquired on the phytohormone free basic MS media containing only antibiotics and 1M mannitol used for selection of transgenic plant, but the transfomation efficiency for BetA and BetB was very low.
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.23
no.2
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pp.187-191
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1994
The present stduy was undertaken to investigate the possible effect of Puffer fish skin extract (Pf) on the heptic acetaldehyde metabolism . It was obsrved that PF markedly decreased the acetaldehyde levels in blood and liver. The activity of mitochondrial aldehyde dehydrogenase (Ald DH) increased by induction of acute intoxicatiion of alcohol (5 g/kg) was further increased through pretreatment with PF for 2 weeks. When PF was given to rat fed with 25% alcohol solution instead of water for 6 weeks. the activity of Ald DH in mitochondrial fraction decreased to about 28% compared with sucrose-treated group. But after pretreatemnt of PF, the activity was restored to the normal level. By the treatment with disulfiram (300 mg/kg, once a day for 3days) was restored to the control after the pretreatment with PF. And also mitochondrial Ald DH activity in vitro was not changed. All these observations suggest that reduction of acetaldehyde levels are partly due to increase activity of mitochondrial Ald DH. Therefore, the recovery from intoxication of acetaldehyde may be enhanced by treatment with PF.
In this study, we evaluated the alcohol degradation ability of fig enzyme in the production of cheese using Lactobacillus kitasatonis, Lactobacillus amylophillus, and Leuconostoc mesenteroides sub. The strains were highly resistant to ethanol, acid, and bile acid. When 10% of fig enzyme was added, the alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase activities in each strain were approximately 170, 270, and 190% higher, respectively, than in samples without fig enzyme. The addition of 10% of fig enzyme to produce cheese with the L. amylophillus strain showed an approximately 250% increase in alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase degradation. In conclusion, when fig enzyme was added to produce cheese using L. amylophillus, high alcohol degradation ability was observed. The applicability of fig enzyme addition was confirmed for the production of functional food.
Human mitochondrial aldehyde dehydrogenase(ALDH2) is mainly responsible for the oxidation of acetaldehyde generated during alcohol oxidation in vivo. To investigate the role of ALDH2 in alcohol metabolism, it was needed to get solubilized enzyme. The cDNA of ALDH2 is isolated from cDNA library and ligated to several expression vectors for E. coli. At almost expression system to be constructed, the broad expression band of ALDH2 was detected. But, the large part of the expressed protein consisted as inclusion body, the yield of solubilized enzyme was not more tan 5% of the total expressed amount. Recombinant ALDH2 was verified from the several expression systems.
Lycii fructus has been traditionally used as a preventive and therapeutic medicine to treat enervation and diverse chronic diseases. In this study, we investigated whether fermentation of Lycii fructus extract (LE) increases the enzymatic activity of the alcohol dehydrogenase (ADH) and aldehyde dehydrogenase (ALDH). The fermentation of LE by Bacillus subtilis subsp. subtilis and Saccharomyces cerevisiae IFO 2376 was shown to increase the enzymatic activity of ADH and ALDH. TLC analysis of LE and fermented LE (FLE) showed that ADH and ALDH activities increased in different spots. Fraction No. 66 of LE and fraction No. 68 of FLE by Silica gel chromatography showed increased ADH activity of 129.1% and 148.9%, respectively. Fractions No. 128 of LE and FLE by Silica gel chromatography showed increased ALDH activity of 134.1% and 148.1%, respectively. The fraction No. 68 of FLE obtained by HPLC showed new peaks at $R_t$ 11.938min, $R_t$ 22.072min and $R_t$ 28.842min, indicating that ADH activity was increased. The LE and FLE fractions with the greatest increases in ADH activity peaked at the same time ($R_t$ 13min),whereas the LE and FLE fractions with the greatest increases in ALDH activity peaked at different times ($R_t$ 16.307min and $R_t$ 36.640min, respectively).
Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.29
no.2
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pp.268-273
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2000
To investigate an effect of the ethanol extract of Lycium chinense(EELC) on the activities of enzymes scavenging oxygen free radicals or detoxicating alcohol. The ground Lycium chinense was extracted with 30% edible ethanol and then diluted with 6% ethanol to contain 2% EELC(w/v). Three different groups of male Sprague-Dawley rats had taken a drink EELC, ethanol(ETH) or water(control), respectively for 2 months. At the end of experimental period, the animals were sacrificed and obtained the following findings. The EELC-treated animals showed the highest activity of hepatic glucose-6-phosphatase among three groups. The activities of xanthine oxidase and cytochrome p-450 from EELC treatment group were lower than those from ETH-treated group. However, the activity of superoxide dismutase was higher in the EELC-treated group than the ETH-treated(p<0.005). Furthermore, hepatic alcohol or aldehyde dehydrogenase activity, and glutathione content and glutathione peroxidase were significantly higher in EELC-treated animals than in ETH-treated those. The activity of glutathione S-transferase in liver was appeared the orderly higher value in EELC, ETH and control-treated group. As the result, EELC may affect the reduction of oxygen free radical production and help the detoxication of ethanol.
Han, Sang Mi;Hong, In Pyo;Woo, Soon Ok;Kim, Se Gun;Jang, Hye Ri
Journal of Apiculture
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v.32
no.3
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pp.269-273
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2017
We investigated whether purified bee venom increases the enzymatic activity of the alcohol dehydrogenase (ADH) and aldehyde dehydrogenase (ALDH). ADH and ALDH assay were tested by in vitro kits. The purified bee venom was assayed by ultra performance liquid chromatography, The contents of melittin, apamin and phospholipase A2, as main component of purified bee venom, were 63.9%, 2.3%, and 10.9%, respectively. The ADH and ALDH acitivity of purified bee venom(at 1mg/ml) were $88.6{\pm}7.34%$ and $94.6{\pm}0.57%$, respectively compared with positive control at 2mg/ml. These results showed that purified bee venom induces the activity of ADH and ALDH which reduce the aldehyde concentration in the blood, suggesting the possibility of purified bee venom as resource of medicine or functional beverage for hangover relieving.
The experiment was conducted to evaluate the effects of medicinal plants on ethanol-metabolism. Sprague Dawley rats divided into 6 groups (n=8), fed with 10% ethanol and diets supplemented with each 1% of four plant extracts, ${\alpha}-tocopherol$ (as positive control) and fiber (as negative control) for 4 weeks. Group supplemented with plant extract of Ulmus davidiana showed the most high value (322 nM NADH/min/mg protein) in alcohol dehydrogenase (ADH) activity among the experimented groups $(144{\sim}312\;nM\;NADH/min/mg\;protein)$ at p<0.05. Groups fed with Lagerstroemia indica and Zelkova serrata extract-supplemented diets indicated high activity in aldehyde dehydrogenase (ALDH, 16.7 & 12.3 M NADH/min/mg protein), which were comparatively lower than 20.1 M NADH/min/mg protein of ${\alpha}-tocopherol$ fed group. All of the groups fed with plant extracts indicated very low GPT activities $(13.9{\sim}17.3\;IU/l)$ compared to those (146.1 & 128.6 IU/l) fed with ${\alpha}-tocopherol$ and fiber at p<0.05. From these results, it is suggested that Lagerstroemia indica have a potent ethanol-metabolizing activity.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.35
no.1
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pp.22-29
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2017
Increased alcohol consumption is a burden on the world because it is associated with various health problems. However, the effects of silkworms on alcohol metabolism have not been studied yet. The hard-to-eat mature silkworms have become easier to ingest recently due to the development of technology, steam-lyophilising mature silkworm larvae. In this study, we investigated and compared the effects of SMSPs from three silkworm varieties, Baekokjam, Golden-silk and Yeonnokjam weaving white, golden, and light green cocoons on alcohol metabolism in vivo. Sprague-Dawley rats pretreated with three SMSPs (0.1 g/kg or 1 g/kg body weight) or normal diet (AIN-76A) for 2 weeks were subjected to intragastric administration of absolute ethanol (3 g/kg body weight, 3 h). Three SMSPs did not affect the final body weight and liver weight. All 3 SMSPs were effective to reduce the enzymes in alcohol metabolism, alcohol dehydrogenase (ADH) and aldehyde dehydrogenase (ALDH), and liver damage and enzymes involved in liver damage, aspartate aminotransferase (AST) and alanine aminotransferase (ALT). Among SMSP from 3 varieties of silkworm, preadministration of 1 g/kg Baekokjam SMSP showed the most effective suppressive effect on the activities of ADH, ALDH, AST and ALT. The Baekokjam SMSP contained higher amounts of beneficial amino acids than Golden-silk or Yeonnokjam SMSP. These results suggest that Baekokjam SMSP might be used as a new and promising candidate for improving alcohol metabolism and liver injury through promoting rapid alcohol metabolism.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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