• 제목/요약/키워드: ACE inhibitory peptide

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Isolation and Charaterization of Bioactive Peptides from Hwangtae (yellowish dried Alaska pollack) Protein Hydrolysate

  • Cho, San-Soon;Lee, Hyo-Ku;Yu, Chang-Yeon;Kim, Myong-Jo;Seong, Eun-Soo;Ghimire, Bimal Kumar;Son, Eun-Hwa;Choung, Myoung-Gun;Lim, Jung-Dae
    • Preventive Nutrition and Food Science
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    • 제13권3호
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    • pp.196-203
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    • 2008
  • Hwangtae, dried Alaska pollack, is a major storage product in the fish processing industry. Hwangtae is prepared by removing the internal organs and drying outdoors during the cold witner months by allowing it to thaw during the daytime and re-freeze at night under sub-zero ($-10^{\circ}C$) conditions and gradually dry from December until the next April for around 5 months from Myungtae. In this study, ground Hwangtae was hydrolyzed using two proteolytic enzymes (pepsin and alcalase) which produced five soluble active peptides from Hwangtae (yellowish dried Pollack, Theragra chalcogramma) protein. Two different peptides with strong antioxidative activity were isolated from the hydrolysate using consecutive chromatographic methods of Sephadex G-25 gel, ion-exchange chromatography on a Sepharose-Sephadex C-25 gel, and high-performance liquid chromatography. The isolated peptides, APO1 and APO2, were composed of 16 and 13 amino acid residues, respectively. Both peptides contained a Gly residue at the C-terminus and the repeating motif Gly-Pro-Hyp. The peptide with a molecular weight less than 1,000 Daltons (APACE) obtained from enzymatic hydrolysates of Hwangtae exhibited the highest ACE inhibitory activity. The APACE peptides was composed of 4 amino acid residues (Gly-Leu-Leu-Pro). These results suggest that Hwangtae hydrolysates could be a good source of peptides with ACE inhibitory activity. Biochemical analysis indicated that two 70 kDa peptides (APG1 and APG2) isolated from the hydrolysate had gelatinoytic activity, which was shown to be a calcium dependent protease type as showed by gelatin SDS PAGE.

Ovotransferrin 가수분해물의 Angiotensin-converting Enzyme 활성억제 효과 및 생산 최적화 (Inhibitory Effect on Angiotensin-converting Enzyme (ACE) and Optimization for Production of Ovotransferrin Hydrolysates)

  • 이나경;안동욱;박근규;백현동
    • 한국축산식품학회지
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    • 제30권2호
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    • pp.286-290
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    • 2010
  • 본 연구를 통해 난백 단백질인 ovotransferrin 및 가수분해물의 항고혈압 효과를 얻을 수 있는 ACE 저해효과가 최초로 확인되었다. Ovotransferrin과 산 분해 및 효소 가수분해물의 ACE 저해효과 순서는 trypsin>pepsin>산 분해순인 것으로 나타났다. 따라서, trypsin에 의해 가수분해되어 생산된 가수분해물이 가장 큰 ACE 저해효과(60.2%)를 나타내는 것으로 확인되었으며, 이 결과를 토대로 trypsin에 의한 가수분해물의 최적화 연구를 수행하였다. ACE 저해효과를 효소 반응시간에 따른 생산을 검토한 결과, 7시간 일 때 64%로 가장 높게 나타났으며, 7시간을 반응시간으로 최적화 실험을 계속 진행하였다. 기질과 효소의 비, pH, 반응온도를 변수로 사용하여 중심합성계획에 의해 총 16개의 조건으로 하여 최적화 하였다. 회귀식의 전체 $R^2$는 0.9908이었고, 0.01% 유의수준을 나타내었다. 중심합성계획에 따른 maximum response는 기질 농도 26.32%, pH 6.32, $51.29^{\circ}C$에서 ACE 저해효과 70.67%로 예측되어졌으며, 실제 실험으로 검증한 결과도 이와 유사하게 69.1%로 확인됨으로써, 본 실험을 통해 ACE 저해활성을 나타내는 가수분해물의 생산이 최적화되었다.

멸치육 단백질 효소가수분해물로부터 Angiotensin-I 전환효소 저해제의 분리 및 그 특성 (Isolation and Characteristics of Angiotensin-I Converting Enzyme Inhibitory Activity of Peptic Hydrolyzates of Anchovy Muscle Protein)

  • 김선봉;이태기;박영범;염동민;김외경;도정룡;박영호
    • 한국수산과학회지
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    • 제27권1호
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    • pp.1-6
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    • 1994
  • 수산식품중에 함유되어 있는 기능성 물질의 계통적 해석을 위한 연구의 일환으로 소화효소에 의한 멸치육 단백질 가수분해물의 angiotensin-I 전환효소(ACE) 저해물질을 추출, 분리하여 이들 각 획분들의 특성에 대하여 살펴보았다. 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 1. 가수분해에 따른 ACE 저해효과는 pepsin에 의하 멸치육 단백질 가수분해물에 있어서는 peptide-nitrogen의 생성량이 급격히 증가한 가수분해 20시간째에 가장 우수한 것으로 나타났다. 2. Gel 여과에 의하여 분리된 멸치육 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용을 검토한 결과, 획분 2와 4가 ACE 저해작용이 우수하여 이들을 rechromatography하여 분리한 단일획분인 2'와 4'획분의 $IC_{50}$은 각각 45, $76{\mu}g$인 것으로 나타났다. 3. 분리한 단일 획분인 2'와 4'획분의 아미노산 조성은 다소 차이가 있었으며, 2'획분은 glutamic acid, leucine 및 lysine의 함량이 많은 것으로 나타났으며, 4'획분은 aspartic acid와 threonine의 함량이 많은 것으로 나타났다.

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발효 소시지 제조를 위한 기능성 유산균의 선발 (Screening of Lactic Acid Bacteria as Starter Culture for Making Fermented Sausage)

  • 한수민;김영주;이홍철;진구복;오세종
    • 한국축산식품학회지
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    • 제26권4호
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    • pp.511-516
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    • 2006
  • 발효 소시지의 제조에 starter로 사용한 균주를 선발하기 위해 각 유산균 균주들의 ACE 저해 활성, 콜레스테롤 흡착능력, 발효 육제품 저장 중 S. aureus에 대한 저해 황성을 평가하였다. ACE 저해 활성은 L. plantarum L167이 가장 우수하였고(58.75%), 콜레스테롤 흡착 능력이 우수한 균주로는 L. plantarum L155를 선발하였다. 박테리오신을 생산하는 P. damnosus를 starter로 이용하여 제조한 발효 소시지에 S. aureus를 접종하여 상온 저장 중 생균수를 측정한 결과 저장 35일째에 대조구에 비하여 1 log의 균수 감소 효과가 나타났다.

Partial Purification of Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptide Isolated form Supernatant of Bovine Plasma Treated by Trichloroscetic Acid

  • Park, Eun-Hee;Song, Kyung-Bin
    • Preventive Nutrition and Food Science
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    • 제3권4호
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    • pp.379-381
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    • 1998
  • An angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitor was isolated and partially purified from bovine blood plasma. Bovine blood plasma was obtained after removing blood cells by centrifugation, followed by the addition of anticoagulant to whole bovine blood. To precipitate plasma proteins, bovine blood plasma was treated with 4% trichloroacetic acid (TCA) as a final concentration .An ACE inhibitor was isolated from TCA supernatnat, using ultrafiltration, gel permeation chormatography, and reverse-phase high pressure liquid chromatogrpahy. The ACE inhibitor purified from TCA supernatant had IC50 values of 9.4$\mu$M.

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Peptic Hydrolysate of Porcine Crude Myosin Has Many Active Fractions Inhibiting Angiotensin I-converting Enzyme

  • Katayama, Kazunori;Fuchu, Hidetaka;Sugiyama, Masaaki;Kawahara, Satoshi;Yamauchi, Kiyoshi;Kawamura, Yukio;Muguruma, Michio
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제16권9호
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    • pp.1384-1389
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    • 2003
  • In order to clarify one of the biological functions of pork, we investigated whether a peptic hydrolysate of denatured porcine crude myosin showed inhibitory activity against angiotensin I-converting enzyme (ACE), which contributed to hypertension. Our results indicated that this hydrolysate showed relatively strong activity, and we therefore attempted to separate the involved peptides, which were considered to be active substances. To isolate these active peptides, the hydrolysate was separated using a solidphase separation, gel filtration high-performance liquid chromatography (HPLC), and two kinds of reverse phase HPLC. In each stage of separation, many fractions were detected, almost all of which showed ACE inhibitory activity. Thus, we suggested that the activity of the hydrolysate as a whole was a result of the activities of the many individual peptides. Six peaks were distinguished, with yields from 34 to 596 ppm of original crude myosin. In addition to the six peaks, many other active fractions were found throughout the separation steps, strongly suggesting that whole porcine crude myosin itself had ACE inhibitory activity. Moreover, pork as food was considered to function as an ACE inhibitory material in vivo, because pork proteins consist primarily of crude myosin, which included almost all the myofibrillar structural proteins.

Aroase AP10에 의한 문어 가수분해물의 Angiotensin Converting Enzyme 저해 Peptide의 특성 (Characteristics of Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Peptides from Aroase AP10 Hydrolysate of Octopus)

  • 박영범
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제38권2호
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    • pp.177-181
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    • 2009
  • 문어육의 Aroase AP10 가수분해물을 제조하고 이들 가수분해물을 한외여과막을 통과시켜 회수한 분자량 10,000 Da이하의 저분자물질을 Bio-gel P-2 gel chromatography를 행하여 ACE 저해효과를 가지는 3개 획분을 분취하였다. 또한 이들 획분을 SuperQ-Toyopearl 650S column을 이용한 이온교환크로마토그래피에 의해 4개의 활성획분을 분리하였다. 이중 ACE 저해효과가 가장 높은 C-1 획분의 아미노산 조성은 arginine, lysine, histidine 및 leucine의 함량이 가장 많아 전체의 약 60%를 차지하였으며 $IC_{50}$$3.10{\mu}g$으로 나타났다.

Identification of Antihypertensive Peptides Derived from Low Molecular Weight Casein Hydrolysates Generated during Fermentation by Bifidobacterium longum KACC 91563

  • Ha, Go Eun;Chang, Oun Ki;Jo, Su-Mi;Han, Gi-Sung;Park, Beom-Young;Ham, Jun-Sang;Jeong, Seok-Geun
    • 한국축산식품학회지
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    • 제35권6호
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    • pp.738-747
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    • 2015
  • Angiotensin-converting enzyme (ACE) inhibitory activity was evaluated for the low-molecular-weight fraction (<3 kDa) obtained from milk fermentation by Bifidobacterium longum KACC91563. The ACE inhibitory activity in this fraction was 62.3%. The peptides generated from the <3 kDa fraction were identified by liquid chromatography-electrospray ionization quantitative time-of-flight mass spectrometry analysis. Of the 28 peptides identified, 11 and 16 were identified as β-casein (CN) and αs1-CN, respectively. One peptide was identified as κ-CN. Three peptides, YQEPVLGPVRGPFPIIV, QEPVLGPVRGPFPIIV, and GPVRGPFPIIV, from β-CN corresponded to known antihypertensive peptides. We also found 15 peptides that were identified as potential antihypertensive peptides because they included a known antihypertensive peptide fragment. These peptides were as follows: RELEELNVPGEIVE (f1-14), YQEPVLGPVRGPFP (f193-206), EPVLGPVRGPFPIIV (f195-206), PVLGPVRGPFPIIV (f196-206), VLGPVRGPFPIIV (f197-206), and LGPVRGPFPIIV (f198-206) for β-CN; and APSFSDIPNPIGSENSEKTTMPLW (f176-199), SFSDIPNPIGSENSEKT- TMPLW (f178-199), FSDIPNPIGSENSEKTTMPLW (f179-199), SDIPNPIGSENSEKTTMPLW (f180-199), DIPNPIGSENSEKTTMPLW (f181-199), IPNPIGSENSEKTTMPLW (f182-199), PIGSENSEKTTMPLW (f185-199), IGSENSEKTTMPLW (f186-199), and SENSEKTTMPLW (f188-199) for αs1-CN. From these results, B. longum could be used as a starter culture in combination with other lactic acid bacteria in the dairy industry, and/or these peptides could be used in functional food manufacturing as additives for the development of a product with beneficial effects for human health.

한우 등심과 우둔에서 추출한 Myosin B를 pepsin으로 가수분해한 단백질의 변화와 Angiotensin converting enzyme(ACE) 저해 효과

  • 김영주;최담미;진구복
    • 한국축산식품학회:학술대회논문집
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    • 한국축산식품학회 2005년도 정기총회 및 제35차 춘계 학술 발표대회
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    • pp.226-230
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    • 2005
  • 본 연구는 고혈압을 억제하는 ACE inhibitory peptide가 한우에 함유되어 있는지를 조사하기 위한 기초연구로 한우의 우둔과 등심으로부터 Myosin B를 추출하여 가열한 것과 가열하지 않은 것으로 구분하여 pepsin으로 0, 1, 3, 6시간 동안 $37^{\circ}C$에서 가수분해 시켰다. 가수분해물을 전기영동을 실시하여 pepsin 처리시간에 따른 단백질의 변화를 검토하였고, ACE 저해 활성을 측정하였다. 전기영동의 결과 가열한 것은 가열하지 않은 것에 비해서 단백질의 변성과 소멸이 많이 일어나 밴드의 수가 적었다. Pepsin으로 가수분해한 시간이 길어짐에 일부 단백질이 소실되었고, 저분자의 단백질이 생성되었다. Pepsin으로 가수분해함에 따라 등심과 우둔에서 25, 32, 40 및 44 kDa는 소실되었고, 37 kDa의 분자량을 갖는 밴드는 생성되었으며, 27 kDa의 단백질은 처음상태 그대로 유지되었다. 가수분해물을 이용하여 ACE 저해활성도를 측정한 결과, 등심은 1시간 가수분해시 유의차가 있었으나, 우둔은 가열여부에 따라 유의차가 발견되지 않았다. 반면 등심과 우둔 모두 가수분해 시간이 증가하면 ACE 저해율은 상승하는 경향을 보였다. 이와 같은 결과를 토대로 한우로부터 추출한 Myosin B의 ACE 억제활성이 우수한 단백질분획을 찾아 아미노산 염기서열을 밝히고 고혈압 억제제로 합성 개발하는 연구를 차후 추진할 예정이다.

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Quality Characteristics and Cardiovascular Activities of Korean Traditional Wines and Liquors

  • Yu, Hyung-Eun;Lee, Dae-Hyoung;Lee, Ju-Hyun;Choi, Sin-Yang;Lee, Jong-Soo
    • Food Science and Biotechnology
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    • 제14권6호
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    • pp.772-777
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    • 2005
  • The goal of this study was to screen and characterize the physiological functions of Korean traditional wines (TW) and liquors (TL). Forty-two TW and TL were collected and evaluated for quality and cardiovascular activities. Ethanol content ranged from $9.0%{\sim}41%$, and pH ranged from $3.0{\sim}7.8$, and they also contained 0.01% to 0.67% of total acid. Samples contained a maximum of 2.0% of crude protein and $0.1%{\sim}14.0%$ of reducing sugar. Commercial CM-wine showed the highest antihypertensive angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity, 85.9%. The greatest fibrinolytic activity and platelet aggregation inhibitory activity were also found in commercial CM-wine (31.8U) and commercial SS2-wine (38.6 %), respectively. Commercial SHBI-liquor showed the highest HMG-CoA reductase inhibitory activity, 78%. The ACE inhibitor from commercial CM-wine was a peptide compound and also showed an antihypertensive effect in spontaneous hypertensive rats at a dosage of 1.5 mg/kg.