Journal of the Korean Society of Food Science and Nutrition
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v.29
no.3
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pp.395-400
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2000
양파 조미액으로부터 ACE 저해활성 물질을 분리하기 위해 hexane, ethylether, ethylacetate, butanol과 물로 분획시, 4.8g의 당 함량과 31.9 mg의 phenol성 물질을 함유한 butanol 분획이 82.1%의 ACE 저해활성을 나타내었고, 70.3%의 ACE 저해활성을 보인 양퍄 조미액보다 높은 저해활성을 보였다. Butanol 분획을 Amberite XAD-2column으로 분리한 결과, ACE 저해활성을 보이는 미흡착 분획(F1)를 얻었다. 활성분획 F1을 Sephadex LH-20column으로 분획한 결과, 4개(F1-1,F1-2,F1-3,F1-4)의 분획을 얻었으며, 이중 F1-3 분획의 ACE 저해활성은 93%로 가장 높은 저해활성을 보였다. Sephadex LH-20 column chromatography에 의해 얻어진 활성분획F1-3을 Supercosil LC-18 column을 이용하여 분리한 결과, 6분대에서 ACE 저해활성을 가지는 단일 peak(F1-3a)를 얻었다. 각 정제 과정에서 얻은 분획들은 전형적인 flavonoid의 band I과 bandII의 피크를 보였다. 또한 ACE에 대한 저해기작은 flavonoid 물질이 보이는 전형적인 비경쟁적 저해양상을 보였다.
About 100 bacterial strains producing proteolytic enzymes were isolated from Korean traditional soy paste Doenjang. Among them, strain SYG3 producing the highest level of angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitor into the culture medium was selected and identified as Bacillus pumilus according to the Bergey's mannual of systematic bacteriology. Soybean powder as a nitrogen source and glucose as a carbon source supported high level of ACE inhibitor production. The presence of 3% NaCl also enhanced the production of ACE inhibitor in the medium. The optimum initial pH of the medium and culture temperature for the production of ACE inhibitor were 7.0 and $32^{\circ}C$, respectively. The maximal level of ACE inhibitory effect was obtained after 36 hours of cultivation under the optimized conditions, which was about 98% of inhibition ratio.
Antioxidative activity and inhibitory activity of angiotensin I converting enzyme(ACE), aminopeptidase N(APN) and $\alpha$-amylase were investigated in the methanol extracts from 25 fern plants native to Jeju Island, in order to screen the plant species containing bioactive materials for functional foods or medicines. The antioxidative activity was higher in Cytomium fortunei(41.9%) and Rumohra standishii(34.1%) than in leaves of Thea sinensis(30.9%), a small tree for antioxidative beverage. Inhibitory activities of ACE and APN were relatively high in Cytomium fortunei as 26.7% and 28.2% respectively. $\alpha$-Amylase inhibitory activity was higher than 50% in 10 species. Particularly, Cytomium fortunei(87.4%) and Dryopteris erythrosora(71.6%) showed the inhibitory activities higher than those of other form plants. Of 25 fern plants investigated here, Cytomium fortunei showed not only the highest antioxidative activity but also the highest inhibitory activity of ACE, APN and $\alpha$-amylase. It suggests that Cytomium fortunei could be potentially used as a resource of bioactive materials for fuctional foods or medicines.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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2005.10a
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pp.168-171
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2005
한우의 Myosin B 단백질을 단백질 가수분해 효소인 pepsin으로 처리한 다음 단백질의 함량과 혈압상승 펩티드 생성효소인 angiotensin-I converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 등심이 우둔에 비해 단백질의 함량이 높았으며, 가수분해 처리 후 우둔과 다르게 등심은 3시간 가수분해 처리구에서 단백질의 함량이 높게 나타났다. ACE 저해활성은 등심에서는 3시간, 우둔에서는 6시간동안 가수분해시켰을 때 ACE 저해율이 유의적으로 가장 높게 나타났으며, 3, 6시간동안 가수분해시켰을 경우 부위 별로 유의적인 차가 있었으나(p<0.05), 0, 1시간동안 가수분해 시켰을 때는 부위간의 유의적인 차는 없었다(p>0.05). ACE 저해율이 가장 좋은 가수분해 처리구를 ultrafiltration시킨 결과, 저분자 peptide 상태의 가수분해물이 고분자에 비하여 ACE 저해율이 높은 것으로 나타났다. 차후 ACE 억제활성도가 높은 단백질을 분리하여 가장 우수한 분획을 찾아 아미노산 염기서열을 밝혀 고혈압 억제제로 합성 개발하는 연구를 추진할 예정이다.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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2006.05a
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pp.250-252
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2006
Casein을 인공 소화관 내의 조건으로 처리한 가수분해물의 ACE 저해활성 측정 및 이를 유제품에 적용하기 위한 기초자료 수집을 위해 관능검사를 실시하였다. Casein을 인공위액과 인공장액으로 각각 단독으로 처리했을 때의 ACE 저해 활성보다는 인공 위액과 인공 장액의 연속처리를 받은 가수분해 분해물의 ACE저해 활성이 더 높게 나타났다. 또한 가수분해물의 관능검사를 실시한 결과에서는 백색 시유에는 0.3% 정도의 첨가가 적당하였으며, 초코우유나 커피우유에 첨가할 경우에는 0.5% 정도까지 첨가하여도 맛에 크게 변화를 주지 않았다.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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2005.05a
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pp.326-330
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2005
구기자, 구기엽, 지골피 추출물을 이용한 요구르트를 제조하여 항산화효과, ACE (angiotensin converting enzyme) 저해 효과 및 ${\alpha}-glucosidase$ 저해 활성을 시험하였다. 구기자 첨가 발효유의 Antioxidants activity는 물 추출물보다 methanol 추출물에서 더 많은 항산화 활성능을 보였으며 특히 구기엽 요구르트에서 83.85%의 높은 활성능을 보였다. 구기자와 지골피 요구르트에서는 각각 47%와 54%내외의 활성능을 나타냈다. 구기자 첨가 발효유의 ACE(angiotensin converting enzyme) 저해 효과는 원재료에서는 물 추출물이 angiotensin converting enzyme 저해능이 높았고, 구기자 요구르트의 경우 물 추출물과 methanol 추출물 모두가 angiotensin converting enzyme 저해능이 높은 것으로 나타났다. 구기자 첨가 발효유의 ${\alpha}-glucosidase$ 저해 활성은 구기자, 구기엽 및 지골피 4% 첨가 요구르트에서 methanol 추출물의 경우 각각 8.2%, 5.6%, 7.3%의 ${\alpha}-glucosidase$ 저해능을 나타냈는데 이들 모두 원재료 보다는 활성 저해능이 큰 것으로 나타났으나 물 추출물의 경우에는 활성 저해능이 거의 나타나지 않았다.
Physiological functionalities of various extracts from Danmemil and legumes were determined and its optimal extraction conditions were also investigated. Angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activity and tyrosinase inhibitory activity of Danmemil were higher in water extracts (53%, 58%) than those of ethanol extracts. However, its electron-donating ability was the highest in ethanol extracts (72%). ACE inhibitory activity and electron-donating ability of Black bean No. 1 and Taekwangkong(one of bean) were higher in water extracts than those of ethanol extracts, whereas SOD-like activity was the highest in ethanol extracts. ACE inhibitor and tyrosinase inhibitor of Danmemil were maximally extracted when it were treated with 20 times of distilled water at 35$^{\circ}C$ for 24 h and 36 h, respectively. Its electron donating compound was maximally extracted by treatment of 50$^{\circ}C$ for 18 h. ACE inhibitor of Black bean No. 1 was extracted maximally when it was treated with distilled water (1 :20) at 20$^{\circ}C$ for 24 h, whereas the other functional compounds were maximally extracted at 20$^{\circ}C$ for 18 h.
The peptides of enzymatic hydrolysates from oyster were determined by inhibitory activity against angiotensin-converting enzyme. The ACE inhibitory activity of enzymatic oyster hydrolysates increases with hydrolysis time. Among enzymatic oyster hydrolysates, oyster hydrolysates incubated with Protamex showed the best ACE inhibitory activity after 10 h. Hydrolysates were filtered through a HiSep ultrafiltration membrane (M.W. cut-off 30 kDa, 10 kDa) to obtain the peptide fractions with ACE inhibition activity. These fractions were applied to an HPLC column (watchers 120 ODS-AP $250{\times}4.6$ ($5{\mu}m$)). Six active fractions were collected and the range of ACE inhibition was from 29.56 to 85.85%. Peptide was purified from fraction B, showing the highest ACE inhibitory activity, and its sequence was Leu-Gln-Pro. These results suggest that PEH may be beneficial for developing antihypertensive food and drug.
Proceedings of the Korean Society for Food Science of Animal Resources Conference
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2005.10a
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pp.290-293
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2005
장내 단백질 가수분해효소에 의한 casein 분해산물들의 ACE 저해 활성을 비교하기 위하여 인공위액, 인공장액 및 인공위액과 장액 연속처리를 각각 반응조건으로 일정시간 casein을 가수분해한 후 각 효소 가수분해물이 혈압상승 peptide 생성효소인 Angiotensin converting enzyme(ACE)에 대한 저해활성을 측정하였다. 각 소화액에 따른 가수분해물은 모두 ACE 저해활성을 나타내었으며, 2시간 효소처리를 하였을 때, 인공위액, 인공장액, 인공위액과 장액 가수분해물은 각각 69%, 80% 및 88%로 최대 ACE 저해활성을 보였다. 그리고 casein의 가수분해 정도를 확인하기 위한 SDS-PAGE에서는 인공위액으로 처리한 군보다 인공장액으로 처리한 군이 더 작은 분자량으로 분해되는 것을 확인할 수 있었고, 인공위액과 장액을 함께 처리한 군에서는 1시간 안에 대부분의 분해가 이루지는 것을 관찰할 수 있었다.
Seven commercial soybean paste were tested for ACE inhibition effect. In purification of ACE inhibitor from No. 2 soybean paste, acetone fraction $(50{\sim}80%)$ had 57% protein yield with 92.8% ACE inhibition effect. Inhibitor was purified from acetone fraction of soybean paste by Sephadex G-25, Sephadex LH-20 and ODS column chromatography and HPLC. $IC_{50}$ value of the purified inhibitor was 0.6 mg/ml. The inhibitor showed the competitive inhibition patterns on ACE. Amino acid analysis showed that the peptides consist of Ala, Phe, Leu, Glu, Gly, Ser, and Asp.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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