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흰쥐 측뇌실의 Metallothionein 유사단백질과 Stress Protein의 유도 (Induction of Metallothionein-like Protein in the Rat Brain by Intracerebroventricular Cadmium Treatment)

  • 원석준;손성향
    • 한국동물학회지
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    • 제38권2호
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    • pp.238-247
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    • 1995
  • 쥐 뇌에·처 카드뮴에 대한 metallothionein-like protein(MTLP)의 유도 생성 능력을 알아보기 위하여 Stereotaxic Bpparatus를 이용하여 측뇌실에 카드뮴을 주사하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 대조군과 생리식염수 처리군에서는 MTLP의 양적 변화가 없었고. 카드를 처리군은 대조군과 식염수 처리군에 비하여 MTLP가 2배 이상 유도되었다. MTLP의 분자량은 6.000-6,500 Oa 정도 였으며. 흡광도가 254 nm에서 높게 나타나고. 280 nm에서 낮게 나타나는 것으로 보아 thiol 함량이 높고 방향족 아미노산이 적은 단백질임을 알 수 있었다 또한 카드뮴 처리군에서는 MTLP 이외의 여러 종류의 protein-30. 64, 68, 80, 108 kDa-들이 유도되었다 이와 같은 결과로 카드뮴은 흰쥐 뇌에서도 MTLP의 유도 능력이 있음을 알 수 있었다.

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미국흰불나방 지방체에서 저장단백질-1의 수용체의 특성과 부분정제 (Characterization and Partial Purification of Storage Protein-i Receptor in the Fat Body of Hyphantria cunea)

  • 채권석;여성문;김학렬
    • 한국동물학회지
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    • 제38권4호
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    • pp.490-497
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    • 1995
  • 미국흰불나방 의지방체 조직을 [35S]-메타이오닌이 포하된 배지에서 조직배양한 결과, 저장단백질-1(SP-1)의 전용기부터 용 1일 사이에 지방체로 흡수됨을 알았다. CHAPS, Triton X-100 등의 계면활성제를 농도별로 처리하여 막단백질의 용해도를 스크리닝한 뒤, anti-SP-1 polyclonal 항체를 쓴 Western blotting과 ligand blotting, 그리고 in vitro reductive methylation으로 14C을 표지한 저장단백질-1을 사용한 fluorography 등으로 1개의 수용체 밴드를 확인하였다. 1% Triton X-100으로 용해시킨 부분정제하였고, SDS-PAGE에 의해서 분자량을 측정한 결과 약 80 kDa로 나타났고 isoelectric focusing 시행 결과 등전점은 약 6.1로 계산되었다. 수용체 분자는 환원조건과 비환원조건의 차이와 전기영동 중의 온도에 따라서 SDS-PAGE상의 뚜렷한 밴드 양상의 차이를 나타내었다.

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Effect of Carbohydrates to Protein Ratio in EPS on Sludge Settling Characteristics

  • Shin, Hang-Sik;Kang, Seok-Tae;Nam, Se-Yong
    • Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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    • 제5권6호
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    • pp.460-464
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    • 2000
  • Extracellular polymeric substances (EPS) are believed to play a role in the binding and formation of microbial flocs. However, the precise role is not well known. Sludge settling characteristics and the carbohydrate to protein ratio in EPS were tested with various airflow rates in this study. Sludge was collected from three modified sequencing batch reactors (SBRs), which were operated at 16$\^{C}$ with an airflow rate of 0.8L/min, 3L/min and 6L/min, respectively. During the operation, the reactor operated at an airflow rate of 0.8L/min showed sludge volume index (SVI) of 80 to 90ml/g and a constant ratio of carbohydrate to protein in the EPS, while a significant increase in the SVI was seen in the other reactors. Sludge bulking increased the amount of carbohydrate in the EPS, while kept protein almost constant in the airflow rate of 3L/min ad 6L/min. Surface charge also increased with increases in the carbohydrate to protein ratio in the EPS, which weakens the attraction between the EPS and multivalent cations. The ratio of carbohydrate to protein in the EPS was tween the EPS and multivalent cations. The ratio of carbohydrate to protein in the EPS was inferred to be essential for bioflocculation.

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SDS/PAGE와 아미노산분석에 의한 논우렁이 [Cipangopaludina chinensis malleata(Reeve)]의 단백질 패턴 (Protein Patterns of Cipangopaludina chinensis malleata (Reeve) by SDS/PAGE and Amino Acid Analysis)

  • Park, Won-Chul
    • 한국동물학회지
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    • 제29권3호
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    • pp.190-200
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    • 1986
  • 논우렁이의 組織別 蛋白質 패턴에 있어서 筋肉은 雌雄에 關係없이 16個의 主要蛋白質 bands는 거의 同一하였으며, 그 중에서 bands E (Mr. 41,500), H (Mr. 52,100), L (Mr. 71,700), N(Mr. 98,500), O (Mr. 107,900) 와 P (Mr. 112,900)는 筋肉과 精巢 卵巢에서 나타나는 蛋白質이었다. 그러나 精巢나 卵巢의 蛋白質 패턴은 그들 固有의 蛋白質 패턴을 가지고 있었으며 組織에서 全部 나타나는 band外에 精巢와 卵巢에서 共同으로 나타나는 主要한 bands는 약 5個[bands d (Mr. 15,600), k (Mr. 37,100), p (Mr. 57,000), s (Mr. 80,300), v (Mr. 105,400)]로 나타남을 알 수 있었다. 그리고 主要蛋白質 bands를 elution 시켜서 아미노산을 分析한 結果는 단백질 패턴의 양상과 같이, 아미노산의 量과 組成이 많은 순서는 卵巢, 筋肉, 精巢의 順으로 되었다. 이러한 結果를 볼 때 卵巢에서는 全個體에서 가질수 있는 豊富한 蛋白質이 發見되는 同時에 精巢에서는 核酸物質의 濃縮으로 情蟲이 되기 위한 morphogenesis의 現象으로 말미 암아 蛋白質의 量이 매우 적게 나타나는 것으로 生覺되었다.

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Phosphate Binding Protein이 세포질에 발현된 재조합 박테리아를 이용한 인 제거 (Phosphate Removal Using Recombinant Bacteria with Cytoplasmic Phosphate Binding Protein)

  • 최석순;하정협;차형준
    • 공업화학
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    • 제24권5호
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    • pp.558-561
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    • 2013
  • 본 연구에서는 인 결합 단백질(phosphate-binding protein)이 세포질(cytoplasm)에서 발현되는 재조합 대장균(Escherichia coli)을 제조하였으며, 이를 이용하여 수중에 함유된 인의 제거에 대하여 고찰하였다. 이 균주를 6 h 동안 배양하여 1.0, 1.5, 2.0 mg/L의 인을 처리하였을 때, 각각 90, 49, 41%의 제거효율을 도출하였으며, 우수한 인 제거 능력(specific phosphate removal)을 나타내었다. 또한, 세포의 Optical density를 2.5, 5.0으로 조절하여 운전하였을 때, 인의 제거효율이 향상됨을 알 수 있었으며, 2.0 mg/L 인을 80%까지 제거시킬 수 있었다. 이 연구를 통하여 얻어진 새로운 생물기술은 수계의 부영양화 문제를 해결하는데 효과적으로 사용될 수 있을 것이다.

EFFECTS OF SUPPLEMENTAL CHROMIUM PICOLINATE ON GROWTH PERFORMANCE, CARCASS COMPOSITION AND SERUM TRAITS OF BROILERS FED DIETS VARYING IN PROTEIN AND LYSINE

  • Kim, S.W.;Han, I.K.;Shin, I.S.;Chae, B.J.
    • Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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    • 제8권5호
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    • pp.455-462
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    • 1995
  • Arbor Acres broiler chickens (N=288) with an average initial weight of 59.4 g were fed diets varying in protein and lysine (80, 100, 120% of NRC; 100, 120% of NRC, 1984) in order to investigate the effects of supplemental chromium picolinate on growth performance, nutrient utilizability, carcass composition, serum traits and in vitro protein synthesis. Six replicates of eight chicks were grouped into one treatment Six chicks were sacrificed from each treatment for carcass analysis, and six additional chicks were chosen and dissected for in vitro culture of liver tissue. Body weight gain, feed intake, feed conversion, mortality, carcass composition and serum glucose, HDL/cholesterol ratio, serum triglyceride and serum nonesterified fatty acid appeared to be affected by either the level of dietary crude protein or lysine when supplemented with 200 ppb chromium picolinate (p < 0.05). Retained and secreted proteins in liver acinar cell cultured in vitro were not affected by dietary lysine level but affected by dietary protein level when added with 200 ppb chromium picolinate.

고기능성 쌀단백질 소재 개발 연구 (A study on the development of high functional food protein ingredient from rice bran)

  • 이의석;김기종;김재현;홍순택
    • 농업과학연구
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    • 제37권1호
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    • pp.61-68
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    • 2010
  • Rice bran proteins from different cultivars(Youngan, Sindongjin, Suwon 511) were extracted with Xylanase using orthogonal analysis method and their functional properties were investigated. The optimum extraction conditions, based on protein content in the extract found to be at 1 wt% xylanase, pH 7 and 50:1, solvent to rice bran ratio(v/w %). Nitrogen solubility indices(NSI) of rice bran protein concentrates were shown a minimum value at pH 4 ranged 2~23%, varied with different cultivars and a maximum (NSI${\geq}$90% for all cultivars) at pH 10. As for water adsorption and fat adsorption capacity, rice bran protein concentrates were shown to be better than Na-caseinate and isolated soy protein, respectively. Emulsifying activities were observed high in order of Na-caseinate>Youngan rice bran protein>Shindongjin rice bran protein>Suwon 511 rice bran protein>isolated soy protein. In general, the surface tension of rice bran protein solution($10^{-3}$ wt%, 5 mM bis-tris, pH 7) was increased with increasing concentrations and found a minimum value near pI. On heating, it was decreased slightly with increasing temperatures up to $70^{\circ}C$ and then increased above $80^{\circ}C$. Addition of sodium chloride was made the surface tension decrease. In conclusion, with Xylanase, rice bran protein concentrate can be successfully extracted from the rice bran of different cultivars and the Youngan rice bran protein was thought to have best functionality among rice cultivars tested. It might be used as a milk protein substitute.

농산방자원의 이용에 관한 연구 (제9유) 섬유소단세포단백질의 아미노산 조성 및 그의 영향학적 가치 (Studies on Microbial Utilization of Agricultural Wastes (Part IX) Analsis of Cellulosic Single Cell Protein and Their Amino Acid Patterns)

  • 김병홍;배무
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제5권4호
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    • pp.167-169
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    • 1977
  • 볏짚을 기질로 생산한 삼종의 단세포단백질의 성분 및 아미노산의 조성을 분석하였다. 이들의 조성을 조단백질 52.2∼70.3%, 조지방 11.6∼13.9%, 회분 11.5∼18.1% 이었으며, 단백가는 80.0, 61.8, 78.0이였다. 이 결과를 바탕으로 이들의 단백질원으로의 가치를 검토하였다.

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효모단백질내의 셀레늄 분포 및특정단백질내의 셀레노메티오닌 분석 (The Distribution of Selenium in Proteins of Saccaromyces Cerevisia and Analysis of Selenomethionine in Specific Protein)

  • 심희영;안상욱;안용현
    • 대한화학회지
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    • 제47권4호
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    • pp.363-369
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    • 2003
  • 효모를 최적 배양조건에서 키운후 $1.14{\times}10_-3 M$의 셀레늄을 배양액에 가하여 24시간 배양한 후 효모를 얻는다. 효모의 건조중량에 대하여 약 $0.1{\%}$(w/w)이상의 셀레늄을 함유하는 고농도의 셀레늄-효모를 얻었고 세포벽에 부착된 무기셀레늄은 세척후 MBRT과정으로 확인하였다. MBRT에서 15분 이상 푸른색이 지속되는 결과로 무기이온의 세포벽 흡착이 거의 없음을 확인하였다. 셀레늄이 함유된 효모를 초음파로 분해한 후 $80{\%}(NH_4)_2SO_4$ 용액을 이용하여 단백질을 부분 정제하였고 ICP-AES로 측정된 효모내의 셀레늄 농도와 비교하였을 때 약 $60.6{\%}$의 셀레늄이 단백질 내에 존재함을 확인하였다. 전기이동으로 단백질을 분리하여 확인한 결과 많은 양이 발현된 단백질 띠에서는 상대적으로 셀레늄의 농도가 높았다. 그중 47 kDa 단백질의 경우 69.5 ${\mu}$g Se/g의 농도로 가장 많은 함량을 보였다. 이 단백질을 PVDF 막에 electroblotting하여 분리하였고 이를 산으로 가수분해하여 얻어진 아미노산들을 PITC와 반응시켜 유도체를 얻었다. 아미노산유도체들을 HPLC로 분리 확인한 결과 셀레노메티오닌의 상대적인 비율이 총아미노산의 $2{\%}$로 얻어졌다. 이러한 셀레늄은 단백질과 킬레이트의 형태로 존재하는 것이 아니고 대부분이 셀레늄의 유기체인 셀레노메티오닌으로 효모 내에서 생합성 된다고 볼 수 있다.

Purification of Isoflavone from Soybean Hypocotyls using Various Resins

  • Choi Yeon-Bae;Kim Kang-Sung
    • 한국환경보건학회지
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    • 제31권3호
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    • pp.221-226
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    • 2005
  • Isoflavone was extracted with various concentration of aqueous methanol using whole hypocotyls as the starting material. Whole hypocotyls were preferred as the raw material because the residue could be easily removed from the solvent after the extraction process. Extraction yield was almost constant at the methanol concentration of $20-80\%$. Most of the isoflavone was extracted within 1 hr, and the extraction yield remained almost constant thereafter. When the concentration of methanol was $80\%$, the content of total solid was reduced due to the reduced extraction of contaminating protein as the result of protein insolubilization. Among resins tested, Diaion HP-20, Amberlite XAD-16, and Amberlite IRC-50 showed the highest capacity to absorb the compound. Open column chromatography with Diaion HP-20 showed that $80\%$ aqueous ethanol was most efficient as the eluting solvent with final recovery of the phytochemical being more than $95\%$. Maximum adsorption of the phytochemical occurred at the acidic pH 2-4. When the spatial velocity was increased to 15 and more, the degree of adsorption was decreased, whereas below spatial velocity of 15, the adsorption capacity of isoflavone to the resin was almost constant. The purity of the isoflavone purified by column chromatography was $78\%$.