• Food Science and Biotechnology
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• 제15권1호
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• pp.128-132
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• 2006

This study was undertaken to investigate the effect of peptic and chymotryptic hydrolyses of 7S globulin, the major allergen of soybean protein, on its allergenicity, as measured by enzyme linked immunosorbent assay (ELISA), and to identify the allergenic hydrolyzed fragments of 7S globulin using SDS-PAGE. When 7S globulin was hydrolyzed by pepsin, the allergenicity was reduced by over 50%. However, the allergenicity of 7S globulin reduced by peptic hydrolysis was recovered in the sera from 5 out of 10 patients following sequential chymotryptic hydrolysis. Two fragments, with molecular weights 20-25 and 13-16 kDa, among the hydrolysate of 7S globulin by sequential pepsin and chymotrypsin showed reactivity with sera from 10 soybean-allergenic patients. As a result of the theoretical hydrolyses of ${\beta}$-conglycinin, which is a major protein of 7S globulin, it is suggested that the 20-25 kDa fragments were the fragments of the ${\alpha}$-subunit of ${\beta}$'-conglycinin and that the 10-16 kDa fragments were from the ${\alpha}$'-subunit.

• Applied Biological Chemistry
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• 제20권1호
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• pp.26-32
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• 1977

대두(大豆)(Glycine max cultivar Gwang-gyo)의 각 성숙시기(成熟時期)에 나타나는 7S globulin을 분리하여 Davis 방법(方法)에 의한 전기영동과 PAWU용매에 의해서 유리(遊離)되는 그들의 subunit를 전기영동한 결과 7S globulin중의 복합단백질간(複合蛋白質間)에는 그 구성(構成) subunit에 유사성(類似性)이 있음을 시사하였다. 7S globulin의 복합단백질(複合蛋白質)을 DEAE-Sephadex A-50으로 크로마토그라피하여 분리하였다. 이때 pH 7.6의 인산완충액(燐酸緩衝液)에서 NaCl의 농도구배(濃度句配)가 0.28M부터 0.40M 사이에서 두 개의 분획(分劃)으로 분리되었다. 이들 명(名) 단백질(蛋白質)의 subunit를 5M urea와 1% SDS로 유리(遊離)시켜 7.5% acrylamide-PAWU gel과 5.6% acrylamide-SDS gel에서 전기영동하였다. 그 결과 subunit의 하전량(荷電量)에 의해서 분리되는 PAWU gel전기영동에서 7S globulin이 5개의 주 분리대로 분리되고 그중 2개의 분리대가 7S-A globulin과 7S-B globulin에 공유(共有)되어 있었다. 또 subunit의 분자량(分子量)에 따라서 분리되는 SDS gel 전기영동에서는 7S globulin이 7개의 주 분리대를 나타내는데 그 중에서 3개의 분리대가 7S-A와 7S-B 분획에 공유(共有)되어 있었다. 따라서 7S globulin의 복합단백질간(複合蛋白質間)에는 구성(構成) subunit간(間)에 유사성(類似性)이 있는 것으로 나타났다.

• 한국자원식물학회지
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• 제12권3호
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• pp.198-203
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• 1999

콩 저장 단백질의 대부분은 globulin이며, 이중 7S와 11S가 70% 이상을 차지한다. 따라서 콩 단백질의 조성개량을 위해서는 11S/7S비율 조정이 우선되는데, 본 연구에서는 전기영동(SDS-PAGE)법을 사용하여 콩 단백질 7S와 11S를 분리 확인하고, 이들 분획 단백질의 유전변이를 분석하였다. 국내 3개지역에서 재배된 콩 장려품종 6계통들의 평균 7S 함량은 38.9% 이었고 11S는 61.2%의 함량을 나타내었다. 분산분석 결과 품종간에 는 유의성이 있었지만 지역간에는 변이가 없었으며, 품종 x 지역의 상호작용은 고도의 유의성을 나타내었다. 유전력은 7S분획중의 $\beta$함량이 72.7%로 높게 나타났다. 공분산을 이용한 상관계수 추정에서는 유전상관이 표현형 상관 보다 다소 높게 나타났다. 따라서 7S와 11S의 분획간 함량을 조정함으로써 콩 단백질의 조성을 개량할 수 있으리라 판단된다.

• 한국축산식품학회지
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• 제36권5호
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• pp.671-678
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• 2016

Fractioning and/or preheating treatment on the rheological properties of myofibrillar protein (MP) gels induced by microbial transglutaminase (MTG) has been reported that they may improve the functional properties. However, the optimum condition was varied depending on the experimental factors. This study was to evaluate the effect of red bean protein isolate (RBPI) on the rheological properties of MP gels mediated by MTG as affected by modifications (fractioning: 7S-globulin of RBPI and/or preheat treatment (pre-heating; 95℃/30 min): pre-heating RBPI or pre-heating/7S-globulin). Cooking yields (CY, %) of MP gels was increased with RBPI (p<0.05), while 7S-globulin decreased the effect of RBPI (p<0.05); however, preheating treatments did not affect the CY (p>0.05). Gel strength of MP was decreased when RBPI or 7S-globulin added, while preheat treatments compensated for the negative effects of those in MP. This effect was entirely reversed by MTG treatment. Although the major band of RBPI disappeared, the preheated 7S globulin band was remained. In scanning electron microscopic (SEM) technique, the appearance of more cross-linked structures were observed when RBPI was prepared with preheating at 95℃ to improve the protein-protein interaction during gel setting of MP mixtures. Thus, the effects of RBPI and 7S-globulin as a substrate, and water and meat binder for MTG-mediated MP gels were confirmed to improve the rheological properties. However, preheat treatment of RBPI should be optimized.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제2권1호
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• pp.77-82
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• 1997

The comparison soy protein coagulation by heat-and enzyme-treatment are summarized. The gelation mechanism of glycinin by heating was mainly due to dissociation and aggregation of the basic subunit of 11S globulin. In case of 7S globulin, macro-soluble aggregates may be formed by noncovalent intraction more than 30min at 8$0^{\circ}C$. Whereas, coagulum occured by the microbial enzyme was more minuter than the other Ca-, HCI-coagulum. Heat treatment attacked the basic subunit of 11S globulin and this results agreed very, how-ever, preferred acidic subunit to basic subunit of 11S globulin and attacked the 7S globulin, that could produce coagulum products within 4~5min at $65^{\circ}C$.

• Preventive Nutrition and Food Science
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• 제3권2호
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• pp.128-132
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• 1998

7S globulin has been isolate from the defatted soybean meal(glycine max,. merill) by Sepharose-6B column chromatography and CM-Sephadex column chromatography. Coagulum of 7S globulin formed at a temperature of $65^{\circ}C$ in microbial enzyme treatment. In order to characterize the structure of the coagulum, three kinds of coagulum (enzyme-, calcium-and acid-induced coagulum)were compared througth the Scanning Electron Microscope(SEM). The network structure was found to be of two levels. First, there was an appearance on the molecular level in the form of strands. Second, there was a denser network with a fine structure.

• 한국작물학회지
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• 제39권4호
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• pp.348-352
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• 1994

콩 저장 단백질의 대부분은 globulin이며, 이중 7S와 11S가 70% 이상을 차지한다. 따라서 콩 단백질의 조성개량을 위해서는 11S/7S 비율 조정이 우선되는데, 본 연구에서는 몇가지 콩 품종을 사용하여 7S와 11S를 분리 확인하고, 이들 분획 단백질을 이용한 두부제조시험을 실시하였다. 7S와11S는 콩 분말을 탈지한 후 pH를 조정하고 원심분리를 이용함으로써 분획할 수 있었고, 전기영동상(SDS-PAGE)에서 이를 확인할 수 있었다. 공시계통들의 11S/7S 비율은 1.29∼1.38을 나타내어 계통간 차이가 없었다. 한편 콩 종실 단백질을 7S와 11S로 분획한 후 7S와 11S를 비율별로 혼합하여 두부를 제조하고 물성을 측정한 결과 11S량이 많아질수록 두부의 경도, 탄력성, 응집성 등이 높게 나타난다. 따라서 11S와 7S의 비율을 조정함으로써 여러가지 용도에 알맞는 식품개발이 가능하리라 판단된다.

• 한국동물학회지
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• 제30권4호
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• pp.371-378
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• 1987

The fractions of serum proteins, the levels of serum immunoglobulins and the positive rate of HBs Ag were investigated in Korean patients with Down's syndrome. Mean concentrations (g/dl) of serum protein, albumin, a1,-globulin fraction, a2-globulin fraction, $\beta$-globulin fraction and Y-globulin fraction were 7.80$\pm$1.44, 3.89$\pm$0.74, 0.26$\pm$0.09, 0.80$\pm$0. 18, 1.00토0.29 and 1.85$\pm$0.64, respectively. Mean concentrations(mg/dl) of IgG, IgA and IgM were 1,682.17$\pm$600.26, 247.39$\pm$180.86 and 170.87$\pm$79.90, respectively. The positive rate of HBs Ag was 21.74% These results revealed higher levels of Y-globulin fraction, IgG and positive rate of HBs Ag in patients with Down's syndrome than in normal population.

• 한국작물학회지
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• 제63권1호
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• pp.25-34
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• 2018

휴면성이 다른 백중밀, 금강밀, 우리밀 후숙종자의 ABA 농도에 따른 발아 및 배아에서의 단백질체 발현 특성을 조사한 결과는 다음과 같다. 1. 백중밀, 금강밀, 우리밀 등 3품종의 0, 10, 30 및 $50{\mu}M$ ABA에서의 평균 발아지수와 발아율은 각각 0.95와 98% 이상으로 통계적으로 유의한 차이가 없었다. 유아와 유근의 생장은 $0{\mu}M$ ABA보다 10, 30 및 $50{\mu}M$ ABA에서 생장이 크게 억제되었는데, ABA 농도가 높을수록 생장이 더 억제되었다. 2. 3품종 배아의 평균 ABA 함량은 $0{\mu}M$ ABA와 $50{\mu}M$ ABA에서 각각 0.78 ng/mg과 269.04 ng/mg으로서 농도에 따른 ABA 함량의 차이가 컸다. 3. $0{\mu}M$ ABA 처리구에 비하여 $50{\mu}M$ ABA 처리구에서 발현양이 증가한 단백질 spot (S1, S3, S4, S6, S15, S16, S17)은 7개였으며, 감소한 단백질 spot (S2, S5, S9, S10, S11, S12, S13, S14, S18)은 8개였고, 증가와 감소가 동시에 이루어진 단백질 spot (S2)은 1개였다. $50{\mu}M$ ABA에서만 검출된 단백질 spot (S7, S8)은 2개였다. 4. 각 단백질 spot의 $0{\mu}M$ ABA 처리구 양에 대한 $50{\mu}M$ ABA 처리구 양의 평균 배수 값(fold 값)이 1.5배 이상으로 증가한 단백질 spot은 S1 (globulin-3A), S6 (globulin-1 S allele), S16 (globulin-1 S allele), S17 (globulin-1 S allele) 등으로 모두 globulin류 단백질이었다. 또한 $50{\mu}M$ ABA에서만 확인된 단백질 spot인 S7 (globulin 3)과 S8 (globulin-1 S allele)도 globulin 단백질이었다. 5. 각 단백질 spot의 $0{\mu}M$ ABA 처리구 양에 대한 $50{\mu}M$ ABA 처리구 양의 평균 배수 값(fold 값)이 0.7 이하로 감소한 단백질 spot은 S10 (glutamine sysnthetase cytosolic isozyme), S12 (S-adenosylmethionine synthetase 2), S14 (isocitrate dehydrogenase NADP)이었다. 이상의 결과는 ABA에 의한 밀 유묘의 유아와 유근의 생장억제는 배아에서의 ABA 농도 증가, 그리고 이에 따른 배아의 glutamine 합성에 관여하는 다양한 효소의 발현 감소 및 메틸기공여물질의 감소와 이에 따른 메틸기 전이활성의 감소 등이 관여하고 있음을 의미한다. 한편 배아에서의 ABA에 의한 globulin 단백질의 증가는 배아 특이적 globulin의 일시적 합성 증가와 globulin 분해 효소의 활성 억제 등이 복합적으로 관여한 결과로 생각된다.

• Journal of Nutrition and Health
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• 제7권4호
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• pp.33-37
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• 1974

Changes in the concentration of total protein, albumin, ${\alpha}_1-,{\alpha}_2-,{\beta}-,$ and ${\gamma}-globulin$ in Serum from 138 healthy, normal pregnant woman were studied by the method of cellulose-acetate electrophoresis. 1. The concentration of total serum protein decreased gradually during the first 7 month, and showed a tendency to increase thereafter. 2. The concentration of serum albumin showed a steady continuous fall untill term. 3. During pregnancy,${\alpha}_1$ and ${\beta}-globulin$ value rose, ${\gamma}-globulin$ value fell and ${\alpha}_2-globulin$ value showed no significant change.