• 한국식품과학회지
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• 제21권1호
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• pp.1-8
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• 1989

네 지역에서 2년 동안 재배된 10종의 맥주맥을 제맥하여 맥아중의 핵산분해에 관련된 6종류의 효소를 측정하였다. 측정된 효소는 데옥시리보핵산 가수분해효소, 리보핵산 가수분해효소 포드포디에스테르 가수분해효소, 3'-뉴클레오티드 가수분해효소, 5'-뉴클레오리드 가수분해효소와 포스포모노 에스테르 가수분해효소 이었다. 5일 동안 발아시킨 맥아속의 효소는 맥주맥의 품종이나 재배지역에 따라 크게 영향을 받았고. 현재 장려품종으로 재배되고 있는 몇몇 품종은 이러한 효소들을 상당량 함유하고 있었다. 80시료의 리보핵산 가수분해효소, 데옥시리보핵산 가수분해효소, 3‘-뉴클fp오리드 가수분해효소와 5'-뉴클레오리드 가수분해효소의 평균 함량은 각각 11.2, 5.7, 5.6과 1.2 units이었다. 6조 맥의 맥아는 2조 맥의 맥아보다 데옥시리보핵산 가수분해효소, 포스포디에스테르 가수분해효소와 3'-뉴클레오리드 가수분해효소를 더 많이 함유하고 있었고, 2조 맥의 맥아는 리보핵산 가수분해효소 합량에서 6조 맥의 맥아보다 더 높았다.

• 한국축산식품학회지
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• 제23권3호
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• pp.193-199
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• 2003

본 연구는 배, 파인애플, 키위로부터 획득한 단일 단백질 분해효소 또는 이들의 혼합 단백질분해효소의 pH 및 처리시간에 따른 계육의 actomyosin분해 능력에 미치는 영향을 조사하였다. 파인애플 단백질분해효소를 처리한 경우, pH 5.3, 7.0과 8.0 모두에서 가장 강한 분해능력을 나타내었으나, 배 및 키위 단백질분해효소의 actomyosin 분해 능력은 비슷한 경향을 보였다. pH에 따른 분해 능력의 조사 결과는 배, 파인애플 및 키위 단백질분해효소 모두pH 5.3에서 강한 분해 활성을 나타내었으나, pH 8.0에서는 파인애플을 제외한 배 및 키위 단백질분해효소는 약한 분해 반응을 보였다. 배 단백질분해효소와 파인애플 단백질분해효소를 1:1 (w/w)로 혼합하였을 때 pH조건에 크게 영향을 받지 않고 강한 분해를 나타낸 반면, 배와 키위 단백질분해효소의 혼합 또는 키위 와 파인애플 단백질분해효소의 혼합의 경우, 배와 파인애플 단백질분해효소의 혼합의 경우에 비해 분해 능력이 낮아지는 것으로 나타나, pH 7.0에서는 키위 효소의 단백질 분해 활성은 배 단백질분해효소와는 영향을 받지 않으나 파인애플로부터 추출한 단백질분해효소와는 경합적으로 작용하는 것으로 관찰되었다. 한편, 배, 파인애플 및 키위 단백질 분해효소의 혼합효소로 처리한 경우pH의 차이에 크게 영향을 받지 않으며 이상적인 분해 능력을 나타내었다. 따라서, 본 연구 결과, 파인애플 및 파파야 등 열대 과일 유래의 단백질분해효소 단일로 처리할 때의 단점인 과잉분해의 문제점이 배 단백질분해효소의 혼합이용을 통해 개선될 수 있는 가능성을 제시하였다.

• 한국식품영양과학회지
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• 제45권10호
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• pp.1460-1466
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• 2016

쌀 단백질 유래의 감칠맛 소재를 개발하기 위해 도정 부산물인 미강과 쌀 단백질을 원료로 효소분해물을 제조하고 품질 특성을 평가하였다. 미강과 쌀 단백질의 비율을 4:0, 3:1, 2:2, 1:3(w/w)으로 달리하여 효소분해한 후 분해물의 특성을 분석한 결과, 3:1의 비율에서 질소분해율 및 감칠맛과 종합 기호도가 우수하였다. 효소분해 원료로 미강과 쌀 단백질을 3:1의 비율로 선정하여 13일 동안 효소분해를 진행하면서 시간에 따른 분해물의 특성을 분석하였다. 총질소, 아미노태 질소, 질소분해율은 분해 10일에서 최대값을 나타내었으며, 단백질 전기영동 결과 효소분해 시간이 길어질수록 펩타이드의 저분자화가 진행되는 것으로 추정되었다. 유리 아미노산 분석 결과 분해 시간에 따른 모든 효소분해물에서 감칠맛 성분인 glutamic acid 함량이 가장 높게 나타났으며, 효소분해 시간에 따라 쓴맛 성분은 감소했지만 단맛 성분은 증가하는 경향을 나타내었다. 관능적 특성(색, 향, 감칠맛, 종합기호도)은 분해 10일의 효소분해물에서 가장 우수한 기호도를 나타내었다. 따라서 미강과 쌀 단백질을 3:1의 비율로 하여 효소분해를 10일 동안 진행하였을 때 효소분해물은 쌀 유래의 감칠맛 소재로서 품질 특성이 우수하며, 영 유아식과 건강식에 다양하게 활용이 가능할 것으로 생각된다.

• 한국미생물생명공학회:학술대회논문집
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• 한국미생물생명공학회 1978년도 춘계학술대회
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• pp.98.5-99
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• 1978

항생물질과 RNA 분해효소를 동시에 생산하는 방선균의 한 균주를 토양으로부터 분리하여 이 균주가 생산하는 RNA 분해효소의 물리화학적 성질 및 분해산물에 대해 검토하였다. 효소반응의 최적 pH 및 온도는 명명 pH 5.6과 $50^{\circ}C이었다.$ $37^{\circ}C$ 에서 90분간 열처리 시켰을 때, 이 효소의 활성은 비교적 안정하였지마는 $50^{\circ}C$ 에서 90분간 열처리 시켰을 때는 효소활성이 심하게 저하되었다. 이 효소의 활성은 $Ba^{2+}$ 에 의하여 50% 정도의 저해 작용을 나타내었지만 EDTA에 의해서는 저해되지 않았다. 이 효소에 의한 RNA분해로 이 효소가 대사산물로서 guanosine, adenosine과 밝혀지지 않은 두 가지의 핵산관연물질을 생산함을 알 수 있었다. 제2보에서는 ENase의 효소학적 성질을 검토하였으며 이후 항생물질 측면에서 검토할 예정이다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제12권1호
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• pp.276-280
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• 2011

돼지 췌장에서 추출한 판크레아틴 효소들의 활성화 조건에 대해 조사하였다. 십이지장의 첨가는 췌장의 단백질분해효소와 지방분해효소의 활성화를 유도하였다. 췌장액에 10% 십이지장을 첨가하여 $30^{\circ}C$에서 90분간 반응시키거나 $25^{\circ}C$에서 4시간 반응시켰을때 췌장의 단백질분해효소와 지방분해효소의 활성화는 정점에 도달하였고, 전분분해효소의 활성에는 거의 영향을 주지 않았다. 2$5^{\circ}C$에서 4시간의 효소활성화, 원심분리, 아세톤침전 및 동결건조의 연속 공정으로 제조한 판크레아틴 효소들의 비활성도는 단백질분해효소 136 U/mg, 지방분해효소 170 U/mg 및 전분분해효소 400 U/mg으로 나타났다. 확립된 공정에 의해 제조된 판크레아틴은 USP 기준의 5.4배의 단백질분해효소, 58배의 지방분해효소 및 16배의 전분분해효소 활성을 보유한 고활성의 제품이었다.

• 한국미생물생명공학회:학술대회논문집
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• 한국미생물생명공학회 1978년도 추계학술대회
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• pp.205.1-205
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• 1978

일반적으로 쌀막걸리 중에는 풍미에 관여한다고 생각되는 핵산관련물질이 핵산분해효소인 PDase (phosphodiesterase) 및 PMase (phospomonoesterase) 등의 작용을 받아 대부분이 분해되는 것으로 알려져 있다. 따라서 저자등은 쌀막걸리 제조공정을 통하여 핵산관련물질의 분포와 그와 관련된 핵산 분해효소에 대한 실험을 하였다. 본보에서는 제국중 핵산관련물질과 핵산관련물질을 분해하는 효소의 경시적 변화를 조사하였으며 이들 분해효소의 효소학적 성질을 검토하여 몇가지 결과를 얻었으므로 보고하는 바이다.

• 한국자원식물학회:학술대회논문집
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• 한국자원식물학회 2003년도 춘계 학술발표대회
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• pp.142-142
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• 2003

본 연구에서는 kiwifruit 과육 속에 들어 있는 단백질분해효소의 gelatin분해활성을 조사하고 그 산업적 방안을 검토하였다. Kiwifruit 과육에서 3개의 단백질분해효소의 활성 밴드(PI, PII, PIII)가 관찰되었다. 단백질분해효소 PI은 220 kD, PII는 51 kD, PIII는 26 kD에 해당하는 것으로 추정할 수 있었다. 이들 단백질분해효소 PI, PII, PIII는 모두 pH 2.0~5.0 범위에서 높은 활성을 보였으며 pH 4.0에서 가장 높게 나타났다. 이들 단백질분해효소 PI, PII, PIII는 모두 cysteine proteinase 저해제인 E-64와 iodoacetate에 의해서 저해되었으며, cysteine proteinase를 촉진하는 DTT, cysteine 및 $\beta$-mercaptoethanol에 의해서 활성이 증가하였다. 그 중 단백질분해효소 PIII는 분자량과 효소의 특성으로 보아 actinidin (EC 3.4.22.14)과 동일한 것으로 판단되었다. 단백질분해효소 PI, PII, PIII는 모두 $Ca^{2+}$, $Mg^{2+}$과 $Mn^{2+}$에 의해 촉진되었으며, $Zn^{2+}$과 Hg$^{2+}$에 의해 완전히 저해되는 것으로 나타났다. 하지만, Co$^{2+}$, Cu$^{2+}$, $Al^{3+}$ , Fe$^{3+}$ 등 금속이온의 영향은 다소 다르게 나타났다. Kiwifruit 과육의 단백질분해효소 PI, PII, PIII 중에서 PI과 PII는 온도가 증가함에 따라 활성이 점차 낮아졌으나 PIII는 비교적 안정한 것으로 조사되었다. 특히, PIII는 5$0^{\circ}C$ 이내의 범위에서 48시간 경과시에도 75% 이상의 활성을 보여 이 범위의 온도에서는 상당 시간 동안 안정한 것으로 나타났다. 단백질분해효소의 산업적 가치를 고려해 볼 때 우선적으로 넓은 기질특이성과 열안정성이 높아야 한다. Kiwifruit에서 추출한 단백질분해효소는 4$0^{\circ}C$ 전후에서 최대의 활성을 보이고, 고온에서도 상당 시간 비교적 안정한 특성을 보여 식품제조, 식육연화 등 식품산업 분야에서의 활용가능성이 높을 것으로 보이며, 나아가 단백질이 갖는 식품학적 기능성을 높이는 데에도 사용할 수 있을 것으로 판단된다.

• 한국식품영양학회지
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• 제24권4호
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• pp.720-724
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• 2011

녹차 농축액을 탄닌 가수분해 효소를 이용하여 가수 분해한 후 기존 녹차 농축액과 비교하여 이화학 및 관능적 검사를 실시하였다. pH, 항산화 능력은 효소분해 전후 유의적인 차이를 나타내지 않았으나, 효소 분해 후 탁도는 유의적으로 더욱 맑아졌다. 녹차 탄닌의 주성분인 카테킨류는 탄닌분해 효소에 의해 분해되어 전체적으로 감소하는 경향을 나타내었다. 갈레이트형 카테킨 성분인 에피갈로카테킨 갈레이트(EGCG)와 에피카테킨 갈레이트(ECG)는 EGC와 EC 그리고 gallic acid로 효소 분해되어 효소처리 녹차 농축액에서는 EGCG와 ECG가 측정되지 않았다. 떫은맛의 관능검사는 효소분해 후 유의적으로 떫은맛의 감소가 발생하였다. 따라서 탄닌분해 효소를 이용하여 녹차 추출물을 분해하면 녹차액은 맑아지지만, 기존 녹차 추출물의 문제점인 떫은맛은 감소되어 다양한 식품에 응용할 수 있는 것으로 나타났다.

• 미생물학회지
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• 제33권1호
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• pp.50-54
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• 1997

이 글에서는 호수생태계에서 일어나는 변화 중 .betha.-glucosidase 활성도를 중심으로 생화학적인 분석과정을 통하여 유기물질의 분해, 생성, 소비등에 대한 과정을 설명하고자 한다. .betha.-glucosidase효소는 비교적 기질특이성이 넓고, glucose, celluhexose, carboxy-methylcellulose등의 .betha.고리를 가수분해시켜 monomer로 분해시키는 효소로서 수환경에서는 매우 중요하다. 즉 cellobiohydrolase에 의해 분해된 oligomer나 dimer를 세균의 세포막을 통과할 수 있는 크기로 분해시키는 효소이고, 이 효소의 분해 산물인 포도당은 세균에 의하여 바로 이용되고, catabolite inhibitor로 작용하므로, 이 효소 활성도의 높고 낮음은 수중생태계에서 탄소의 흐름과 세균 군집의 성장을 이해하는데 매우 중요하다(3).

• 생명과학회지
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• 제23권12호
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• pp.1420-1427
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• 2013

이전에 새로운 아세틸알긴산 아세틸분해효소(acetylalginate esterase, AcAlgE)를 Sphingomonas sp. MJ-3 균주로부터 클로닝하고 특성을 보고한 바 있다. 본 연구에서는 Pseudomonas aeruginosa로부터 얻은 아세틸알긴산을 분해하는데 미치는 MJ-3 AcAlgE와 KS-408 알긴산 분해효소의 상승효과를 고-자기장 $^1H$-NMR과 peptide column을 장착한 FPLC를 이용하여 조사하였다. 알긴산 분해효소 coupled assay 법으로 측정한 결과 AcAlgE 효소는 산가수 분해하여 얻은 저분자 아세틸알긴산을 분해하는 것보다 고분자 아세틸알긴산을 분해하는 경우 낮은 활성을 보였다. 아세틸알긴산을 알긴산 분해효소로 분해하는 경우 먼저 AcAlgE로 아세틸알긴산의 아세틸기를 분해하여 제거한 후에야 KS-408 알긴산 분해효소의 활성이 높은 것으로 나타났다. 이러한 결과는 재조합 AcAlgE는 알긴산 분해효소에 의한 아세틸알긴산의 분해효과를 상승시킨다는 사실을 보여준다.