엘라스타제를 기니픽에 감작시킨 후에 항체검출시험을 실시하였다. 감작은 경구투여 및 피하주사의 두가지 방법으로 하였다. 경구감작은 투여직전 엘라스타제를 생리식염수에 용해한 후 강제투여하였으며, 피하감작은 엘라스타제를 Freund's complete adjuvant 에 현탁시킨 후, 목 뒷부분에 주사하였다. 항체생성의 양성, 음성 검출은 경구감작군에 대해, 능동적전신성아나필랙시 (ASA번)과 면역확산번 (ID법)으로, 피하감작군에 대해 수신피부아나필랙시 (PCA법)으로 행하였다. 결과, 경구감작군은 임상용량 (180 Unit/kg)의 경우는 ASA법 및 ID법 모두에서 음성을 보였으나, 임상 10배용량의 경우는 ASA법에서는 양성을 보인 동물이 있었으나 통계학적 우의성은 없었으며 (p<0.1), ID법에서는 음성을 보였다. 피하감작군은 모든 투여군에서 PCA양성을 보였다. 결론적으로 엘라스타제는 항원성이 인정되나, 임상용량을 경구적으로 투여한 경우는 항원성이 나타나지 않았다.
본 실험은 성숙가토의 정자와 정장의 항원성을 조사하여 면역적 불임원인 규명에 필요한 기초자료를 얻고자 시도하였다. 인공질로 채취한 정액을 원심분리하여 얻은 정자와 정장을 항원으로 사용하였으며 항원성의 측정방법은 크로마토그라프에 의한 단백질 분리, SDS-PAGE, HPLC, 한천확산법, 전기영동, 수동적혈구응집방법 및 부동화시험이었다. 얻어진 결과는 다음과 같다. 1. SDS-PAGE 전기영동시 정상가토 정장에서 약 23개의 단백질이 분리되었고, 그중 분자량이 약 20,000되는 단백질부분이 정관절제 수술한 정장에서 나타나지 않았다. 2. 정상가토 정장을 HPLC를 이용한 분석에서 3개의 peaks을 볼 수 있었고, 정관절제수술한 것에서는 peak 1에 해당하는 단백질이 소실되었다. 3. 한천확산시험에서 정상정장은 이종혈청과는 4개의 침강선을 나타냈고, 전기영동에서는 7개의 침강선을 나타냈다. 4. 이종면역에서 정자 및 정장은 항체가 상승이 용이하였지만, 동종면역시는 추가면역이 필요하였으며 개체간의 역가차이를 보였다. 정자면역한 자성가토에서는 수동적혈구응집반응을 나타냈지만, 한천확산 및 전기영동반응은 보이지 않았고, 같은 처치를 받은 웅성가토에서도 역시 같은 반응양상을 나타냈다. 5. 동종 및 이종항혈청을 이용한 교차전기영동방법으로 정장의 항원적 구성요소를 구별할 수 있었다. 사출된 정액에서 분리된 정장은 일부 항원을 포함하고 있었으며 이는 성숙한 정자에서 기인한 것으로 사료되었다.
Immunoblot analysis utilizing bovine sera from naturally or experimentally infected with Theileria sergenti were used to determine the immunodominant polypeptides of T sergenti (Korean isolated. The previously recognized major bands, 18 kDa,29 kDa, 34 kDa and 45 kDa, were excised after electrophoresis and transfer to PnF membrane. The individual bands were sequenced. The 34 kDa polypeptide which was the most antigenic and immunogenic peptide was observed in the Western blot. However, Chou-Fasman prediction sites (antigenic site) for antigen determinants of the 45 kDa, 34 kDa, 29 kDa and 18 kDa polypeptide were 6, 4, 2 and 0, respectively. However, the 45 kDa polypetide showed no reaction with anti- T sergenti hyperimmune serum.
In order to observe the antigenic localization in the tissues of Metngonimus yokogawai in growth stages, immunogoldlabeling method was applied to using serum of the cat which Infected with isolated metacercariae from Plecoglossus aztivelis. The sectioned worm tissues from each growth stages were embedded in Lowicryl HM 20 medium, stained with infected serum IgG and protein A gold complect (particle size: 12 nm) and observed by electron microscopy. In the worm tissues of all experimental groups, the geld particles were specifically concentrated on the tegumental synch- tium and cytoplasm of the tegumental cell as well as the secretory granules in the parenchymal tissue. In the 16th and 20th week grown worm tissues, the gold particles were specifically concentrated on the vesicles in the tegumental syncytium and cl·toplasm of the tegumental cell. The gold particles were specifically concentrated on the caecal epithelia of the 4th, 8th and 12th week growth groups but slightly concentrated on those of the 16th and 20th week.
The anaphylaxis shock reaction on the whole cells of H. pylori exhibited a symptom of slight illness for the first and second medication of causing antigen at an antigen concentration of WC (H) $60\;{\mu}g/100\;{\mu}l$ for WC (H) and no anaphylaxis shock symptom was observed at an antigen concentration of $20\;{\mu}g/100\;{\mu}l$ for WC (L). In the case of anaphylaxis shock reaction on the crude urease, no symptom was observed at an antigen concentration of $20\;{\mu}g/100\;{\mu}l$ for both urease (L) and urease (H). In the heterologous passive cutaneous anaphylaxis (PCA) test using a guinea pig-rat, no positive reaction was detected in all the medication groups of WC (H), WC (L), urease (H) and urease (L). In the skin sensitization test, it was observed that the best antigen concentration not causing skin disorder at each of $80\;{\mu}g/100\;{\mu}l$, $40\;{\mu}g/100\;{\mu}l$, $20\;{\mu}g/100\;{\mu}l$, and $20\;{\mu}g/100\;{\mu}l$ was $40\;{\mu}g/100\;{\mu}l$.
It was found that the diapause in the silkworm egg is induced by the action of the diapause hormone secreted from the suboesophageal ganglion, and "esterase A" affects protein metabolism in oocyte and egg. In this connection, some changes in protein metabolism of silkworm egg according to embryonic developments could give some information on the diapause, using Ouchterlony Test. Antigenicity of the protein of silkworm egg was detected through antigen-antibody interaction among the extracts of rabbit blood. Furthermore, existence of the specific antigen was also detected according to embryonic development, using the adsorption test. The results were obtained as follows: 1 Detection of antigenicity The antigenicity of silkworm egg was ascertained by inoculating it into a rabbit, but positive results were shown in most of the silkworm eggs tested, whereas the antibody specific to a certain antigen was not detected. 2. Detection of the common antigen It was demonstrated that most of the antigen could incite the common antibodies, but the specific antibody formation was not detected in a few antigens, even though the nonspecific antibody formation was displayed. 3. Detection of the specific antigen It is suggested that there are the specific antigens detectable in each treated eggs by the adsorption test.
The changes in antigenicity during cultivation of streptomycetes were determined by immunodiffusion assay and indirect ELISA. New precipitin lines in immunodiffusion assay began to appear in the growth period of the soluble pigment production and became thickened thereafter. The increase in the antigenicity was also confirmed by ELISA. The antigenic development was relatively weak for S. lavendulae and S. viridochromogenes while that was strong for S. lavendulae and S. viridochromogenes. The results indicated that Streptomyces strains, even though not proved for some strains, changed the compositions of cell envelope during submerged growth and this could be estimated quantitatively by serological method.
A DNA sequence encoding the adr subtype preS2 region of hepatitis B virus envelope protein was fused to 5' end of lacZ gene yielding a plasmid pTSZ, in order to produce a preS2-$\beta$-galactosidase fusion protein. Serial deletions from 3' and 5' end of preS2 were constructed in plasmids, which were expressed and their antigenicities were examined with the monoclonal antibody H8. Deletions from amino and carboxy terminal to certain points did not affect the antigenicity, but the longer deletions destroyed the antigenicity. End points of deleted preS2 sequence were determined by DNA sequencing. As a result, each end of preS2 epitope was located in the region of amino acid residue 130-132 and 140-142, respectively. Residue 143 may be supplementary for antigenic epitope since the deletion from carboxy terminal to residue 143 revealed partial defect of antigenicity. In the interval of antigenic epitope the amino acid differences between adr and adw2 subtype occurred ar residue 130, 132, and 141. This result indicated that one or more of the three residues are responsible for the binding specificity of monoclonal antibody H8 to adr subtype preS2 fusion protein.
The quality improvement of antigen (crude saline extract) of Spirometra maptscni 1)lerocercoid (sparganum) was investigated by protein purificatioll. The crude extract was fractionated by gel filtration through Sephacryl S-300 Superfine. Its third fraction was purified by affinity chromatography using a monoclonal antibody as ligand. When observed by SDS-PAGE, the purified protein was composed of 2 bands of 36 kDa and 29 kDa which were found already as the most sensitive components in the crude extract by immunoblots with patients sera. The quality of the purified antigen was evaluated in comparison with the crude extract by ensyme-linked imnunosorbent assay (ELISA) for the specific (IgG) antibody in sera of human sparganosis, other parasitic and neurologic diseases, and normal control. When the purified antigen was used: the sensitivity was not altered but remained high (96.4%) while the specificity was increased from 86.8% to 96.9%.
Enzyme-linked immunoelectrotransfer blot (EITB) using crude worm antigen of adult Paragonimus westermani was performed for human patients sera to identify the species-specific components. Crude antigen was obtained by homogenizing and centrifuging 24-week old adult worms at 10,000 rpm for 60 minutes in phosphate buffered saline (PBS, PH 7.2) containing: Phenyl methyl sulfonyl auoride (PMSF). Gradient sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis(SDS-PAGE) was performed and blotted electrophoretically onto a sheet of nitrocellulose paper. The sheet was cut into strips and exposed to sera diluted 1 : 200 with PBS. SDS-PAGE showed 26 protein bands ranging 229 to 10 kDa. Of them 229, 91, 60, 50, 35∼31, 27, 25, 21, 17, 11 and 10 kDa components showed positive reaction with serum antibody of patients with p. westermani. Sera of patients infected with Clcnorchis sinensis reacted with 35∼31, 19, and 11 kDa bands. Human sera from cysticercosis and diphyllobothriasis cases showed non-specific cross reactions with 229, 35∼31, 27, 25 and 17kDa bands. Protein bands of 91, 60, 21 and 10kDa showed strong positive reaction without cross reactions with sera from other helminthic infections.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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