Capillary column GLC 및 GCMS를 병용하는 분석방법을 이용하여 식물유 트리글리세리드 분자종과 산화안정성과의 관계를 밝히기 위해서, 규산 컬럼으로 분획한 대두유 트리글리세리드를 모델 시료로 하여 $60^{\circ}C$, 암소에서 저장하면서 산화에 따른 트리글리세리드 각 분자종의 산화안정성을 조사하였다. 대두유 트리글리세리드의 주요 분자종은 LLL(19.6%), OLL(17.4%), PLL(14.2%), OLO(10.2%) 및 PLO(9.4%)이었으며, 트리글리세리드 분자종의 산화안정성은 전반적으로 구성불포차지방산의 이중결합수가 적을 수록 증가하는 경향을 보였다. 그런데 트리글리세리드를 구성하는 불포화지방산들의 이중결합수가 같을 경우는 불포화도가 낮은 지방산이 결합되어 있는 분자종의 산화안정성이 높았고, 또 결합되어 있는 불포화지방산의 이중결합수 및 불포화도가 똑같은 경우에는 공존하고 있는 포화지방산의 acyl의 사슬길이가 짧은 분자종의 산화안정성이 높은 것으로 밝혀져, 식물유 트리글리세리드 분자종의 산화안정성에는 구성불포화지방산의 이중결합수와 불포화도 및 공존하고 있는 포화지방산의 acyl기의 사슬길이가 중요한 영향을 미치는 인자임을 알 수 있었다.
본고는 신뢰도상에서 점차 중요시 되어가고 있는 전자통신 장비의 기구물 및 시설의 안정성에 관한 논문으로서 TDX-1 전자교환기를 현장에 설치할 때 시스팀을 고정한 앵커볼트 결합체(앵커볼트+콘크리트 바닥) 에 대한 것이다. 이 앵커볼트 결합체에 하중이 가해졌을 경우 어떤 식으로 파괴가 일어나며, 어느 정도의 하중에서 파괴가 일어나는 가를 수치적 해석과 실험적인 방법으로 산출하여 그 안정성을 입증하였다.
본 연구는 제 1원리 계산을 기반으로 여러 BN-그래핀 하이브리드 구조들의 결합 에너지와 밴드갭을 계산하여 그 경향성을 분석했다. 그 결과 하이브리드 구조의 에너지 안정성은 BN영역과 C영역의 결합 개수에 반비례한다는 것을 확인하였으며 결합에너지와 밴드갭이 유사한 서로 다른 두 구조에 대해서는 BN의 비율이 더 높은 구조가 더 안정한 구조라는 것을 보였다. 태양전지에 사용되기 가장 적합한 구조는 육각형의 BN 테두리를 기반으로 한 구조인 것으로 나타났다.
미생물유래의 중합화효소(microbial transglutaminase, MTGase)를 이용하면 식품 단백질의 기능특성을 향상시키는 것이 가능하다. 본 연구에서는 MTGase를 이용, 동물성 단백질인 ${\beta}$-casein 및 식물성 단백질인 11S globulin의 동종 혹은 이종간을 bio-hybrid시킴으로써 단백질의 기능특성을 향상시키고자 하였다. 즉, SDS-PAGE에 의한 susceptibility 확인, particle size 분석 및 Reddy and Foster 방법에 의한 유화안정성(emulsion stability) 실험, 그리고 유화안정성에 영향을 주는 bio-hybrid된 단백질이 어떤 형태로서 안정성에 영향을 미치는지 주사형 전자현미경(SEM)을 이용하여 유적(oil droplet)에 결합된 단백질을 고배율로 분석하였다. SDS-PAGE에 의해 동종 흑은 이종의 단백질간의 가교결합이 형성되었으며, 특히 이종간의 결합은 그 밴드가 약하게 형성되었으며 oligomer의 형태를 나타내었다. 또한 유화안정성은 동종간에서는 ${\beta}$-casein이 우수하였으며, glycinin은 안정성이 거의 없는 것으로 나타났다. 그러나, 두 단백질 이종간의 안정성은 glycinin보다 더 우수하였다. 전자현미경 사진에서는 유적에 bio-hybrid된 단백질이 고르게 분포될수록 안정성이 더 우수한 것으로 판단되었다.
Polynitrogen Compounds (PNC)는 질소만으로 이루어진 물질을 칭하며, 주로 질소간의 단일 결합과 이중결합으로 이루어져 있다. 질소 간 단일결합에너지 38.4kcal/mole에 비해 유난히 큰 229kcal/mole의 삼중결합 에너지 덕택에 PNC는 고에너지 물질로 큰 각광을 받고 있다. PNC는 합성과정이 큰 흡열반응으로 실험이 까다로워 이론적인 연구가 많이 진행되어왔다. 그 중에서 고리형태의 $N_5{^-}$가 안정할 것으로 예측되며, 실험적으로도 발견되었다. $N_5{^-}$를 안정화시키기 위해 많은 연구가 진행되었으며 그 중 하나가 금속과의 결합을 통한 화합물의 안정화이다. 본 연구에서는 $N_5{^-}$와 Cyclopentadienyl($C_5H_5{^-}$)이 전자구조나 기하학적 구조가 매우 유사함에 착안하여 이미 상대적으로 많은 합성이 보고되어 있는 $M(C_5H_5)_3$, $M(C_5H_5)_4$의 전이금속 M구조에 대하여 아직 발견되지 않은 $M(N_5)_3$, $M(N_5)_4$ 화합물의 구조와 열역학적 안정성을 알아보도록 한다. 본 연구에서 찾아진 $Zr(C_5H_5)_4$은 현재까지 실험적으로 보고된 $M(C_7H_7)(C_5H_5)$ 클러스터 구조에 비해 질소함유량이 약 67% 더 높다.
나노구조 교환결합 삼층박막의 열적안정성을 예측하기 위한 최근의 연구진전에 대하여 리뷰한다. 새로운 해석적/수치적 방법을 이용하여 나노구조 교환결합 삼층박막의 에너지 배리어, 나아가서 열적안정성을 예측한다. 이 방법의 특징은 수치적인 방법을 이용하여 얻은 magnetostatic 자기장을 포함하는 해석적인 전체 에너지 방정식을 이용함에 있다. 단자구라는 가정하에, 모든 magnetostatic 자기장은 자성층 전체 부피에 대해 그 값을 평균함으로써 유효 값을 취할 수 있다. 그러나, 평형상태에서는 자구의 구조가 복잡하며, 또한 불안정한 saddle point에서의 자구 구조를 알 수 있는 직접적인 방법이 없기 때문에, saddle point에서의 magnetostatic 자기장 역시 얻을 수 없다. 이러한 어려움은 micromagnetic simulation을 통해 얻을 수 있는 critical 자기장과 saddle point에서의 magnetostatic 자기장을 연결하는 방정식을 사용함으로써 극복되었다. 이 방법은 신뢰성이 확보된 micromagnetic simulation에 기반을 두고 있기 때문에 열적안정성을 정확하게 예측하는 것이 가능하다.
체내 소화효소에 대한 안정성을 검토하기 위해 competitive ELISA를 이용하여 항원 결합력의 변화를 조사하였다. YIgG는 펩신에 대해 상당히 불안정하여 pH 2.0에서 30분간의 반응에 의해 항원 결합력이 소실되었다. 한편 yIgG 용액에 50%(w/v) saccharose를 첨가하여 펩신과 30분 반응시킨 결과 native yIgG에 비해 항원 결합력이 6.7배 정도 저하되었으나 미첨가시에 비해 항원 결합력이 상당히 유지되었으므로, 펩신에 대한 yIgG의 안정성은 saccharose에 의해 상당히 증가되었음을 알 수 있다. YIgG는 트립신 및 키모트립신과 반응 후 항원 결합력의 큰 저하는 나타나지 않아 펩신에 비해 상당히 안정한 것으로 생각된다. 트립신과 8시간 반응 후 yIgG의 항원 결합력은 native yIgG에 비해 2배 감소되었으나 키모트립신과 8시간 반응 후 yIgG의 항원 결합력은 1.5배 감소되었다. 그러므로 yIgG는 키모트립신 대해 가장 안정하였다.
암을 억제시키는 기능을 하는 단백질로 잘 알려진 p53은, 주로 종양세포에서 과도하게 발현되는 단백질인 HDM2와 복합체를 형성하여 비활성화되고 항암기능을 상실하게 됩니다. 때문에 종양세포에서의 p53-HDM2의 상호작용을 억제하기 위해 현재까지 많은 연구가 진행되어왔으며, 다양한 p53-HDM2 억제제가 개발된 바 있습니다. 최근 연구들에 따르면, HDM2와 결합친화도를 높이고 소수성 작용(hydrophobic interaction)에 기여하여 보다 안정한 구조를 만드는 탄화수소체인(staple)을 연결시킨 펩타이드 설계에 대한 관심이 높아지고 있는 추세입니다. 이에, 본 연구에서는 분자동역학 모의실험을 통해서 얻은 탄화수소체인-p53과 비탄화수소체인-p53 및 각각의 HDM2와 결합한 복합체를 기반으로 EDISON의 용매화 자유에너지(Solvation Free Energy) 프로그램을 이용하여 탄화수소체인의 특징 및 역할을 구조적인 측면과 열역학적인 측면으로 분석하여 비교하고자 합니다. 우리 연구에서 비탄화수소체인-p53의 구조는 분자동역학 시뮬레이션을 수행하는 동안 나선구조형태로 풀려 HDM2와 결합 유도 시에 주요결합 아미노산 잔기가 올바른 결합부위와 상호작용하지 못한 결과를 확인한 반면, 탄화수소체인이 형성된 구조는 시뮬레이션 동안에도 펩타이드의 나선구조를 유지시켜 HDM2와 주요 결합을 형성하는 아미노산 잔기들을 올바른 방향으로 배치시켜 HDM2와의 결합친화도를 높였습니다. 이 연구 결과는 탄화수소체인이 펩타이드의 나선성을 유지시키고, HDM2와의 상호작용을 통한 구조적인 안정성 유도 및 용매화 자유에너지에 큰 기여를 통해 p53-HDM2상호작용 억제제에서 긍정적인 역할을 할 가능성을 보여줍니다.
집적 광학(Integrated Optics) 소자에서 기존 광도파로와 광결정 도파로 간의 효율적 결합 및 접속의 안정성은 매우 중요한 과제이다. 기존의 단일모드 광도파로의 폭은 수 $mu extrm{m}$ 정도임에 비하여, 광 결정을 이용한 단일 결함 도파로인 경우 그 폭은 보통 1$\mu\textrm{m}$ 이하이다. 또한 광결정 도파로의 광 가둠 효과가 우수하여 기존 도파로와의 결합 사이에 모드 부정합 현상이 발생하며, 이것은 광결정 도파로의 광결합 효율은 낮게 하는 요인이 된다. (중략)
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[게시일 2004년 10월 1일]
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