• The Korean Journal of Physiology and Pharmacology
• /
• 제22권2호
• /
• pp.215-223
• /
• 2018

Intracellular $Ca^{2+}$ mobilization is closely linked with the initiation of salivary secretion in parotid acinar cells. Reactive oxygen species (ROS) are known to be related to a variety of oxidative stress-induced cellular disorders and believed to be involved in salivary impairments. In this study, we investigated the underlying mechanism of hydrogen peroxide ($H_2O_2$) on cytosolic $Ca^{2+}$ accumulation in mouse parotid acinar cells. Intracellular $Ca^{2+}$ levels were slowly elevated when $1mM\;H_2O_2$ was perfused in the presence of normal extracellular $Ca^{2+}$. In a $Ca^{2+}-free$ medium, $1mM\;H_2O_2$ still enhanced the intracellular $Ca^{2+}$ level. $Ca^{2+}$ entry tested using manganese quenching technique was not affected by perfusion of $1mM\;H_2O_2$. On the other hand, $10mM\;H_2O_2$ induced more rapid $Ca^{2+}$ accumulation and facilitated $Ca^{2+}$ entry from extracellular fluid. $Ca^{2+}$ refill into intracellular $Ca^{2+}$ store and inositol 1,4,5-trisphosphate ($1{\mu}M$)-induced $Ca^{2+}$ release from $Ca^{2+}$ store was not affected by $1mM\;H_2O_2$ in permeabilized cells. $Ca^{2+}$ efflux through plasma membrane $Ca^{2+}-ATPase$ (PMCA) was markedly blocked by $1mM\;H_2O_2$ in thapsigargin-treated intact acinar cells. Antioxidants, either catalase or dithiothreitol, completely protected $H_2O_2-induced$ $Ca^{2+}$ accumulation through PMCA inactivation. From the above results, we suggest that excessive production of $H_2O_2$ under pathological conditions may lead to cytosolic $Ca^{2+}$ accumulation and that the primary mechanism of $H_2O_2-induced$ $Ca^{2+}$ accumulation is likely to inhibit $Ca^{2+}$ efflux through PMCA rather than mobilize $Ca^{2+}$ ions from extracellular medium or intracellular stores in mouse parotid acinar cells.

• 한국동물학회:뉴스레터
• /
• 제12권2호
• /
• pp.124.2-124
• /
• 1995

No Abstract, See Full Text

• 한국동물학회지
• /
• 제38권1호
• /
• pp.10-19
• /
• 1995

동면동물인 한국관박쥐(Korean greater horseshoe bat)와 비롱면 롱물인 토끼의 근소포체가 지니는 생리 및 근조직의 형태적 특징을 비교해 보고자 본 실험을 수행하여 다음과 같은 결론을 내렸다 Caffeine과 Mgcl2는 농도별로 처리하고, p연와 온도에 변화를 주는 등 각각의 생리조건하에서 한국관박쥐와 토끼 대흉근 근소포체 마이크로솜의 C32' 흡수정도가 다르게 나타났으며, Ca2'ATPase 활성 역시 상이함을 보였는데. 이로 미루어 보아 in vivo 상태에서 두 동물의 근소포체가 지니는 생리적 특성에 차이가 있을 것으로 추측된다. 형태학적 측면에서도 근심유의 수기와 미토콘드리아의 크기에 있어서 뚜렷한 차이를 발견할 수 있었는데. 이는 두 동물의 대흉근이 수행하는 운동의 종류와 관련이 있을 것으로 생각된다.

• 한국균학회지
• /
• 제19권3호
• /
• pp.220-225
• /
• 1991

1. 표고버섯 중 정제된 ATPase는 $Fe^{3+},\;Fe^{2+},\;Cd^{2+},\;Mg^{2+},\;K^{+}$ 및 $Co^{2+}$ 이온에 의하여 활성화 되었으나 $Zn^{2+},\;Ca^{2+},\;Cu^{2+}$ 및 $Ni^{2+}$ 이온에 의하여는 그 활성도가 억제되었다. 2. 5 mM $Fe^{3+}$, 10 mM $Fe^{2+}$, 1 mM $Cd^{2+}$, 5 mM $Mg^{2+}$, 5 mM $K^{+}$ 및 5 mM $Co^{2+}$이온은 이효소의 활성을 각각 130, 65, 65, 68, 105 및 23% 증가시켰다. 3.10 mM $Zn^{2+}$, 10 mM $Ca^{2+}$, 0.5 mM $Cu^{2+}$ 그리고 10 mM $Ni^{2+}$ 이온은 이효소의 활성을 각각 18, 19, 27% 그리고 30%의 억제효과를 보였다. 4. 10 mM ${Co_3}^{2-}$, 20 mM $CN^{-}$, 20 mM ${CH_3COO}^{-}$ 그리고 20 mM ${NO_3}^{-}$의 음이온은 이효소의 활성을각각 98, 95, 70% 그리고 50%를 억제시켰으나,${SO_4}^{2-}$ 이온은 농도증가에 따라 활성화 되었고, 20 mM 용액에서 21%로 활성도 증가의 최대치를 보였다.

• 한국자원식물학회지
• /
• 제30권6호
• /
• pp.647-653
• /
• 2017

Hepatic ischemia-reperfusion injury (HIRI) is linked with high mortality rate. Several agents have been developed so far to reduce the risk of HIRI. In this study, we investigated the effects of Acanthopanax senticosus extract (AS) on hepatic ischemia-reperfusion. To explore the protective effects of A. senticosus extract injection (ASI) on hepatic ischemia-reperfusion injury rats animal model were used. After the development of HIRI by using clamping method rats were then randomly divided into five groups. Different doses of AS were administered in HIRI rat model. The level of ALT, AST, and MDA content in serum were detected in sham and HIRI groups. The activity of SOD, MPO and $Ca^{2+}-ATPase$, content of MDA, and cAMP in hepatic tissue were also measured. Expression of Bcl-2 and Bax protein were detected by immunohistochemical staining method. Compared with sham group, ASI has the protective effect on the HIRI model in rats. Blood levels of ALT, AST, SOD, MPO, and MDA were significantly lower in ASI group compared with HIRI. Indeed SOD and $Ca^{2+}-ATPase$ activities, MDA content, and cAMP level were improved in ASI group. Furthermore, Bcl-2 and Bax protein were improved in ASI group compared with only HIRI group. These results suggest that AS may provide potential ameliorative therapy by inhibiting the damage signaling mechanism in hepatic ischemia/reperfusion injury model.

• 한국양식학회지
• /
• 제17권3호
• /
• pp.167-172
• /
• 2004

운동 사육구와 비운동 사육구에서의 참돔육에 대한 ATP관련 화합물의 변화를 살펴보면 운동 사육구에서는 ATP함량이 약간의 감소를 보이지만 ADP함량은 ATP의 소모만큼 약간의 증가를 보이고 있었다. 반면, 비운동 사육구에서 운동 사육구와 대초적으로 기간이 길어짐에 따라 ATP함량이 큰 변화를 보이고 있지 않았다. AEC수치는 운동 사육구에서 0.88$\pm$0.04으로 나타났고 비운동 사육구에서는 0.89$\pm$0.02으로 나타났으며 외관상으로 참돔의 건강상태는 양호하였다. 참돔의 근원섬유에 있어서 $Mg^{2＋}$(＋Ca$^{2＋}$)-Arpase 활성의 변화는 운동 사육구의 Arpase 활성이 증가하여 운동 20일에는 0.42$\mu$mo1 Pi/min$.$mg의 함량을 나타내었으나, 비운동 사육구에서는 큰 차이를 보이지 않고 있다. $Mg^{2＋}$(＋Ca$^{2＋}$)-ATPase활성은 운동시키 전에는 각각 0.10 $\mu$mol Pi/min$.$mg, 0.14 $\mu$mol Pi/min$.$mg으로 나타나 비운동 사육구가 운동 사육구에 비하여 높았으며 사육기간 동안 활성이 서서히 감소하는 경향을 나타내었다. $Ca^{2＋}$-ATPase 활성 또한 사육기간 동안 큰 변화를 보이지 않았다. 운동 횟수에 따른 차이에서는 1회/일 운동시켰을 때에는 ATP관련 화합물의 함량은 2회/일 운동시킨 것과 비슷한 수준이었으며 운동휫수에 따른 ARC수치의 큰 변화는 나타나지 않았다.

• 한국동물학회:학술대회논문집
• /
• 한국동물학회 1995년도 한국생물과학협회 학술발표대회
• /
• pp.260.2-260
• /
• 1995

No Abstract, See Full Text

• 대한약리학회지
• /
• 제24권2호
• /
• pp.179-187
• /
• 1988

소듐에 의한 칼슘의 유리는 verapamil, TTX, TEA의 영향을 받지 않았다. $100\;{\mu}M\;Cd6{++}$과 $Zn^{++}$은 소듐에 의한 칼슘 유출을 유의하게 억제하였다. $Cd^{++}$은 $Ki\;100\;{\mu}M\;Cd6{++}$로써 비상경적으로 소듐-칼슘 교환이동을 억제하였다. $Cd^{++}$은 SH기의 산화를 초래하였으나, $Zn^{++}$은 거의 영향을 나타내지 않았다. $Cd^{++}$과 $Zn^{++}$은 $Na^+-Ca^{++}$ ATPase를 효과적으로 억제하였으나 $Ca^{++}-Mg^{++}$ ATPase를 약간 억제시켰다. Carbonyl cyanide chlorophenylhydrazone, 2,4-dinitrophenol과 sodium arsenate는 소듐에 의한 칼슘 유리를 촉진하였다. Dibucaine과 oligomycin은 소듐에 의한 칼슘의 유리를 약간 억제하였으나, 이에 반하여 ouabain은 약간 촉진하였다. 이상의 실험 결과로부터 신경 세포막에서의 소듐-칼슘 교환은 이온 통로를 통하여 이루어지지 않을 것으로 시사되었다. 소듐-칼슘 교환이동은 $Cd^{++}$에 민감하게 억제되고 이 이동기전에 synaptosome막의 SH기가 관여할 것으로 사료되었다. 또한 소듐-칼슘 교환은 세포막 단백질 성분의 인산화 반응 동안에 억압될 것으로 추정되었다.

• 한국식품영양과학회지
• /
• 제14권1호
• /
• pp.82-87
• /
• 1985

닭의 가슴부위 및 다리부위의 골격근(骨格筋)에서 myofibril, actomyosin 및 myosin을 추출하고 ATPase activity(${\mu}mole$ pi/mg protein/min)로서 나타낸 몇가지 생물학적(生物學的) 활성(活性)을 비교하였다. 가슴부위에서 추출한 actomyosin, myofibril 그리고 myosin의 $Mg^{+2}$-ATPase 활성(活性)은 0.05M KCl에서 0.80, 0.42, 0.40으로서 다리부위에서 추출한 단백질(蛋白質)의 활성(活性)인 0.69, 0.33, 0.28 보다 높았다. 가슴부위와 다리부위의 myosin의 ATPase 활성(活性)은 EDTA 농도보다 $Mg^{+2}$농도가 높아지면서 ATPase 활성(活性)을 1/10정도 저해(沮害)시켰고, $Ca^{+2}$ 농도는 $10^{-3}M$에서 400%까지 활성(活性)을 증가시켰다. 가슴부위와 다리부위에서 추출한 actomyosin의 용해되는 시점(始點)은 각각 0.1M KCl 및 0.15 M KCl이었고 myosin인 경우는 각각 0.25 M KCi 및 0.30 M KCl이었다.

• 한국발생생물학회지:발생과생식
• /
• 제1권1호
• /
• pp.45-56
• /
• 1997

Befor fertilization, mammalian oocytes undergo meiotic maturation, which consists of nuclear and cytoplasmic differentiation. In this study, changes of $Ca^{2+}$ stores in mouse oocytes were examined during meiotic maturation and the role of $Ca^{2+}$ in the regulation of the maturation was investigated by using monoclonal antibodies against smooth endoplasmic reticulum $Ca^{2+}$-ATPase(SERCA-ATPase) and calreticulin. Observations were made under epifluorescence microscope and/or confocal laser scanning microscope. In immature oocytes which did not resume meiotic maturation, SERCA-ATPases were mostly localized in the vicinity of the germinal vesicle and calreticulins were distributed evenly throughout the cytoplasm. In mature oocytes, SERCA-ATPases were observed throughout the cytoplasm, butwere absent from the nuclear region. In contrast, calreticulins were localized mostl in the cortex of the oocyte and were absent from the cytoplasm. However, bright fluoresence stainings were wbserved in the perimeiotic spindle region of mature oocyte when labeled with antibodies against calreticulin. These results indicate that mouse oocytes undergo distinct rearrangement of the localization of $Ca^{2+}$-ATPases and calreticulins during meiotic maturation. Thus it can be suggested that redistribution of the $Ca^{2+}$ stores, as revealed by differential fluorescence stainings, is deeply involved in the regulatory mechanism of mammalian oocyte maturation.