어분의 대체원료로써 대두당의 유효성을 개선하기 위하여, 사료용 대두정 (H-SBM)과 식품용 미처리 대두당(R-SBM)을 Ex 처리하여, 무지개송어에 있어서 사료중 대두박의 단백질 및 탄수화물의 소화율을 측정하였으며, 트립신 저해 인자 (TI)의 활성과 단백질 소화율과의 관계에 대해서 검토하였다. 그 결과 H-SBM 및 R-SBM 모두 Ex 처리함으로써 단백질의 소화율이 $95{\%}$까지 개선되었다. 한편, R-SBM의 탄수화물의 소화율은 Ex 처리에 의해 향상되었으나, H-SBM는 개선되지 않았다. 또 Ex 처리에 의해 대두박중의 TI 활성은 대두분 소실되었으며, R-SBM에는 TI의 소실화에 의해 단백질의 소화율이 향상되었으나, 이것이 Ex 처리에 의한 TI의 활성의 소실에 의한 것인지는 본 실험 조건 하에서는 명백히 할 수 없었으며, 금후 구체적인 검토를 필요로 한다.
In order to develop a potent antidementia $\beta$-secretase inhibitor from phytochemicals, $\beta$-secretase inhibitory activities of extracts from many medicinal plants and herbs were determined. Water extracts from Rubus coreanus showed the highest $\beta$-secretase inhibitory activity of 84.5%. After purification of the $\beta$-secretase inhibitor from R. coreanus using systematic solvent extraction, ultrafiltration, Sephadex G-10 column chromatography, and reverse-phase high performance liquid chromatography (HPLC), a purified $\beta$-secretase inhibitor with $IC_{50}$ inhibitory activity of $6.3{\times}10^3\;ng/mL$ ($1.56{\times}10^{-6}\;M)$ was obtained with a 0.08% solid yield. The molecular mass of the purified $\beta$-secretase inhibitor was estimated to be 576 Da by liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS) and $\beta$-secretase inhibitor also is a new tetrapeptide with the sequence Gly-Trp-Trp-Glu. The purified $\beta$-secretase inhibitory peptide inhibited $\beta$-secretase non-competitively and also show less inhibition on trypsin, however no inhibition on other proteases such as $\alpha$-secretase, chymotrypsin, and elastase.
장려품종 콩 19종에 함유된 몇 가지 영양저해 인자의 함량과 리폭시게나아제의 역가를 조사하였다. 복부팽만인자인 라피노오스와 스타키오스의 함량은 각각 $0.74{\sim}1.58%\;3.34{\sim}5.30%$ 범위이었으며 힐, 백운, 장백 등의 품종에서 이 두 종류 당의 합량이 높았다. 콩에 함유된 트립신 저해제는 $21.2{\sim}37.0mg$ TI/g, 피트산 형태로 존재하는 인은 건물 100g 당 $337{\sim}605mg$ 정도로 품종에 따라 큰 차이를 보였다. 한편, 콩에 함유된 리폭시게나아제의 역가는 $163.6{\sim}403.5unit$로 팔달, 장백, S-133등의 품종이 높은 값을 나타내었다.
생대두를 이용한 발효장류의 개발을 위한 기초조사로서 대두의 처리조건을 찾고저 처리방법 [생콩(A), 수침탈각(B), 건열처리(C) 및 습열처리(D)]을 달리한 대두의 일반성분과 효소활성변화를 검토하였다. 그 결과 일반성분 중 수분함량은 A, D구가 B, C구 보다 $2.0{\sim}3.0%$, 조지방 함량은 A, B구가 C, D구 보다 약 2%, 조단백질 함량은 C, D구가 A, B구 보다 $1.16{\sim}1.74%$, 조섬유 함량은 A구가 B, C, D구 보다 $0.11{\sim}1.41%$ 많았으나, 회분은 B, C, D구가 A구 보다 0.49% 많았다. ${\alpha}-amylase$, ${\beta}-amylase$, protease, lipase 활성도는 생콩(A) 및 수침탈각(B) 구가 전열처리(C) 및 습열처리(D)구 보다 약 $2{\sim}5$배 이상 높았다. Trypsin inhibitor 활성도 크기는 $B(56.7{\sim}119.2%)>A(42.9{\sim}95.6%)>D(32.9{\sim}39.6%)>C(20.8{\sim}38.3%)$구 순이었다.
Protein methylase inhibitor which is a modulator of biological methylation has been purified and characterized from porcine liver soluble fraction by cell fractionation, Sephadex G25 chromatography, reverse phase HPLC, size exclusion HPLC. The results are summarized as follows. 1) The purified inhibitor shows apparent homogeneity, as judged by HPLC. 2) A molecular weight of the purified inhibitor which is composed of 18 amino acid residues is about 1,400 daltons. 3) A single absorption peak of ultraviolet spectrum was observed at 260nm. 4) The inhibitor was not inactivated by heating at $100^{\circ}C$ until 60min. and its activity was not influenced by treatment with digestive enzymes, such as trypsin, pepsin, pronase, chymotrypin, lysozyme, DNase, and RNase. 5) The purified inhibitor inhibited protein rnethylase I, II, III and phospholipid methyltransferase activities. 6) The purified inhibitor inhibited noncompetitively protein methylase II from porcine liver, spleen, and testis. 7) The $K_{i}$ values for protein methylase II from porcine liver, spleen, and testis were 300nM, 250nM, 297nM, respectively.
The efficient use as a protein source for poultry of full fat soybean (FFSB) treated under various processes, i. e. steaming under pressure 40 lbs/sq. inch for 5, 10 or 15 minutes or roasting in a baking oven at $180^{\circ}C$ for 20, 30 or 40 minutes or extruding was compared with that of soybean meal. Eight hundred straight run broiler chicks (AA 707) were randomly allotted into 8 treatments of 4 replicates, fed with, rations containing either kind of the above mentioned FFSB for 6 weeks (Wks 1-7). The protein content of the diets for chicks during 1-3, 3-6 and 6-7 weeks of age was 21, 19 and 17% respectively. The result revealed that steaming can destroy 76-92% of the trypsin inhibitor activity (TlA) in soybean, particularly that at 15 minutes, while roasting can get rid of only 13-28% TlA. Chicks fed roasted FFSB had an enlarged pancreas and showed inferior performances to the steaming and the extrusion products. Steaming should be at least 10-15 minutes in order to obtain the comparable performances to those of the extrusion or of the soybean meal. The extruded FFSB showed the best feed conversion ratio. This might be due to the very fine particle of the product.
단백소화율에 미치는 식이 섬유소의 영향에 대하여 알아보기 위해, 채소류(상치, 깻잎, 고추. 다시마)로부터 추출한 식이 섬유소와 시판용 정제 식이 섬유소 (cellulose, pectin, sodium alginate, gum karaya)를 어류 단백질인 말쥐치 단백질(냉동건조육 및 myofibrils)에 첨가 반응시켜, 단백질 의 소화율에 어느 정도 영향을 미치는가에 대해 알아보았다. 각 시료의 중성세제 추출섬유소 (neutral detergent fiber) 함량은 24.21%(고추) 9.75%(다시마)의 범위였고, 산성세제 추출섬유소 (acid detergent fiber) 함량은 20.85%(고추) 11.97%(깻잎)의 범위였으며, 수용성 섬유소 함량은 13.79%(다시마) 4.41%(상치)의 범위였다. 말쥐치 단백질에 대한 식이 섬유소의 반응 비율을 1 : 1 (wt/wt)로 하고, 37$^{\circ}C$에서 2시간 동안 반응시켰을 때. 말쥐치 단백소화율은 정제 식이 섬유소 첨가의 경우, 1.52%(cellulose) 9.97%(pectin)가 감소되었고. 추출한 식이 섬유소 첨가의 경우, 5.15%(고추) 12.36%(다시마)가 감소되었다. 섬유소의 trypsin 활성저해능은 단백소화율이 감소함에 따라 증가하여, ANRC casein에 대한 soybean trypsin inhibitor 22mg/g (cellulose) 61.82mg/g(gum karaya), 49.75mg/g(고추) 171.52mg/g(상치)에 상응하는 것으로 나타났다. 정제 식이 섬유소에 의한 단백분해효소의 활성 변화는 sodium alginate를 제외하고는 거의 없어, 어류 단백소화율의 저하는 식이 섬유소가 단백질에 직접 결합하여 비소화성 물질을 형성한 결과가 주도하리라 생각되었다. 말쥐치 단백질과 섬유소를 반응시킨 것을 효소 가수분해시킨 후에 측정한 유리 필수 아미노산의 함량은 sodium alginate와 다시마 섬유소의 경우 현저하게 저하하였으며(75% 이상), isoleucine과 valine이 크게 영향을 받았다.
생쥐 초기배아의 체외배양 시 부화에 관련된 단백질 분해효소의 발현 시기와 존재부위를 알아보고 trypsin억제제 benzamidine을 배양액에 첨가하여 부화효소의 역할을 살펴보았다. 부화 효소로 제안되고 있는 trypsin 유사효소의 발현부위를 확인하기 위해 rhodamine이 부착되어 있는 Trypsin subsfrate probe를 이용하여 형광염색하였다. 생쥐 배아의 발생과정에서 trypsin 유사효소의 발현은 후기 상실 배아에서부터 관찰되었으며, 포배기 배아에서는 영양배엽 표면에서 전체적으로 관찰되었다. 특히, 부화가 진행되고 있는 배아의 부화 개시 부위 (blebbing)에서 그 염색 정도가 상대적으로 강함을 확인할 수 있었다. 생쥐 4-세포기 배아의 체외배양 시 배양액에 trypsin 억제제인 benzamidine을 ImM 농도로 첨가하였을 때 포배기로의 발생률은 영향을 받지 않았지만, 부화율은 15.8%로 대조군의 83.0%에 비해 유의하게 (p<0.02) 낮게 나타났다. 배아의 발생단계에 따라 5mM의 benzamidine을 12시간 동안 처리한 경우 부화율이 8.7%로 대조군의 83.0%에 비해 유의하게(p<0.01)낮았다. 결론적으로, trypsin 유사효소는 초기 포배기에서부터 발현되기 시작하며 특히, 후기 포배기에서 그 효소의 작용이 부화 과정에 커다란 영향을 미치는 것이 확인되었다. 또한 배양중 부화 과정에서는 배아 자체에서 분비되는 trypsin 유사효소의 역할만으로도 부화할 수는 있지만 생체 내에서는 배아와 자궁내막 상피와의 상승적 상호 작용에 의해 부화과정이 더 활발히 진행되는 것으로 생각된다.
This study investigated the effect of chemical treatments on tannins (condensed and hydrolysable) and on the trypsin inhibitor (TI) activity in salseed meal. Triplicate samples of ground salseed meal (1 kg) were mixed with 820 ml of either distilled water (pH 5.3), 0.67 M acetic acid (pH 2.4), 0.67 M sodium bicarbonate (pH 8.2) or 2% polyvinyl-pyrrolidone (PVP) solution. The material was placed in airtight plastic containers and incubated at $37^{\circ}C$ for 0, 3, 6, 12, 24, 48 and 72 h. Samples of untreated salseed meal which had not been subjected to soaking or incubation were run through the analysis to serve as control. Addition of water, acetic acid, sodium bicarbonate and PVP solutions to salseed meal and subsequent anaerobic incubation at $37^{\circ}C$ significantly reduced chemically detectable tannins. At each incubation time, alkali solution was more effective than its counterparts. The effect of acidic solution on hydrolysable tannin was least among the treatments. All the treatments reduced TI activity of salseed meal. The reduction in TI activity by these treatments was similar and ranged between 80-84%. Treatment time effected a decrease in the contents of antinutritional substances. However, the effect of the treatment with the reagents, even for zero incubation time, was quite pronounced. It may be concluded from the present results that the treatment of salseed meal with sodium bicarbonate (0.67 M) is more effective in reducing hydrolysable and condensed tannin contents than PVP, water and acid solutions. Treatment with sodium bicarbonate solution is more economical and easier to handle than acid and PVP treatments. Incubation of the treated material for 12 h is reasonably effective, economical and safe from any mould growth.
본 실험은 lipoxygenase 결핍 콩인 진품콩(수원169호; lipoxygenase-2, 3 결핍)과 진품콩 2호(수원177호; lipoxygenase-1, 2, 3 결핍) 및 lipoxygenase 활성이 큰 황금콩에 대한 일반적인 종자 특성과 종자의 저장성을 살펴봄으로서 lipoxygenase 결핍 콩의 식품학적 이용과 이들의 품종 개발을 위한 기초 자료를 제공하고자 시도하였다. 실험에 사용된 콩은 모두 노란 색 종피로 중콩에 속하는 것이었으며 일반 성분분석시 진품콩 2호의 조단백질과 조지방함량이 황금콩과 진품콩에 비하여 낮은 것으로 나타났다. Trypsin inhibitor의 활성은 진품콩이 가장 컸고, 수분 흡수 속도도 진품콩이 가장 빨랐으며 황금콩이 가장 느렸는데 익힘 속도는 황금콩이 가장 컸다. 종실의 노화촉진($40^{\circ}C$, 90% RH, 96 hours)시 황금콩의 lipoxygenase 활성이 낮아졌으나 발아율은 황금콩이 가장 높았고 저장에 따른 발아율의 저하 현상도 거의 나타나지 않았다. 그러나 진품콩과 진품콩 2호는 노화촉진시 발아율과 발아 속도가 급격히 감소하였으며 전기 전도도는 노화촉진시 급속히 증가하였다. 이상으로 미루어 보아 lipoxygenase 결핍콩의 더 폭 넓은 활용을 위해 종자활력개선에 대한 연구가 더 필요한 것으로 생각된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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