젖산은 식품, 화학 및 의약 산업에서 널리 이용되며 생분해성 고분자인 폴리젖산(poly lactic acid)의 원료로서 요구량이 증대되고 있다. 합성에 의한 생산 방법에서 환경 친화적이고 경제적인 발효에 의한 생산 방법으로 바뀌는 추세이다. 그러나 발효에 의해 생성된 생산물은 과량의 물과 고비점 부산물을 포함하고 있다. 고비점 물질의 존재와 젖산의 비휘발성은 젖산 분리 및 정제를 어렵게 만든다. 또한 정제 및 분리 공정은 많은 투자 비용과 에너지 소모를 요구한다. 반응증류 공정은 기존 공정과 비교하여 높은 선택도와 수율을 얻을 수 있다. 분리벽형 반응 증류탑과 같이 새롭게 통합된 공정은 투자 비용과 에너지 비용을 줄일 수 있고 순수한 젖산을 회수할 수 있다. 본 연구에서는 젖산의 분리 및 정제를 위한 설계구조들을 제안하였다. 제안된 설계구조들은 SQP 방법에 의해 최적화되었으며 최적화된 설계 구조들 사이의 에너지 소모량 및 생산물 순도를 비교하였다. 그리고 공정 성능과 최적화된 공정에 대한 주요 공정 변수들의 영향을 조사하였다.
계란의 난황으로부터 유래한 IgY의 분리와 정제과정이 흐름을 정리한 결과, 난황에서의 수용성 단백질의 분리단계가 단백질의 수율을 증가시키는데 가장 큰 영향을 미치는 것으로 판단되었다. 본 연구에서는 자연 침전방법을 통하여 실험하였는데 수율의 증가를 위해서는 원심분리와 같이 수용성 단백질의 양을 많이 얻을 수 있는 방법이 필요하고, 인지질이나 lipoprotein등의 성분의 제거효율을 높이기 위해서는 x-carrageenan등과 같은 natural gum성분의 첨가와 같은 방법이 필요하다. 그러므로 자연침전을 이용하여 수율의 증가측면과 비용의 절감의 효과를 얻을 수 있었다. 보다 효율적인 IgY의 분리를 위해서는 초기 단계에서 수율의 극대화와 불순성분 제거의 최대화가 동시에 요구되고 있다. 전처리 후의 시료를 이용하여 이온교환 크로마토그래피와 gel filtration chromatography를 통해 순도 90% 이상의 IgY를 얻을 수 있었다.
난황에 포함된 IgY는 포유동물에 있는 바이러스나 항원에 반응하는 항체와 같은 역할을 한다. IgY 분리를 위해 난황을 전처리한 후 3-zone SMB를 이용하여 지질단백질들로 부터 분리하는 전산모사연구를 수행하였다. 회분식 크로마토그래피와 pulse input method(PIM) 실험을 이용하여 전산모사 매개변수와 흡착 등온식을 얻었다. Aspen simulator를 이용하여 전산모사를 수행하여 IgY를 분리할 수 있는 SMB 운전조건을 다음과 같이 제시할 수 있었다. 삼각형 이론의 $m_2$와 $m_3$ 값은 각각 0.18, 1.0이고 스위칭 타임은 419 초이었다. 전산모사 결과 raffinate의 IgY 순도가 98.39%이고 두번째 싸이클에서 순도가 정상상태에 도달하였다.
실험에 사용된 녹차는 전남 보성에서 재배된 것으로 국내시장에서 구입하였다. 녹차 5g을 순수한 물 5$0^{\circ}C$에서 추출한 후 클로로포름과 에틸아세테이트로 분배하였다. 추출액을 크로마토그래픽 컬럼 (4.6$\times$250 mm, 15$\mu\textrm{m}$, Lichrospher 100RP-18)을 이용하여 정제하였다. 정제된 추출액으로부터 $\mu$-Bondapak $C_18$(3.9$\times$300mm, 10$\mu\textrm{m}$) 컬럼을 이용하여 녹차에 포함된 카테킨 화합물을 분리하였으며, EGC(Epigallocatechin, C(catechin), EC(Epicatechin), EGCG(Epigallocatechin Gallate) and ECG(Epicatechin Gallate)의 순으로 용출되었다. 본 연구의 결과로서는 목적물질인 EGCG를 분리하기 위해 이동상의 조성은 0.1%의 아세트산이 포함된 물/아세토나이트릴, 87/13 %(v/v)이었다. 유량은 1.0 $m\ell$/min, UV 검지기는 280nm로 고정하였다. 위의 실험조건으로 5g의 전남 보성산 녹차로부터 순도 98% 이상의 121.3mg EGCG를 얻을 수 있었다.
Production of foreign proteins by transgenic plant cell cultures has several advantages such as post-translational modification, low risk of product contamination and low-cost production and purification. However, target proteins are degraded by extracellular proteases existing in the media. A solution to this problem is the use of perfusion culture and ion exchange chromatography for the application of integrated bioprocess using in situ recovery. With this method, production of human granulocyte-macrophage colony-stimulating factor (hGM-CSF) was investigated in this study. First, optimization of cell concentration during the induction phase for the production of hGM-CSF was examined. As cell concentration increased, the level of hGM-CSF was decreased due to the presence of extracellular proteases. Induction using sugarfree media produced 33% more hGM-CSF. The effects of pH on the binding of hGM-CSF to cationic and anionic exchange resins were also investigated. In terms of stability, optimal pH was found to be 5~7. In the case of using buffer exchange when CM-Sepharose was used as a cationic exchange resin, optimal pH for binding was 4.8 and adsorption yield was 77%. When DEAE-Sepharose was used as an anionic exchange resin, it was 5.5 (74%). Without buffer exchange, optimal pH was 4.6 (84%). From these results, an integrated bioprocess using in situ recovery with simultaneous production and separation of foreign protein in transgenic plant cell suspension cultures was found to be feasible.
숙신산은 식품, 의약, 화장품 등의 생산에서 중요한 화학물질로 부각되고 있으며, 향후 많은 분야에 사용될 가능성이 큰 원료물질이다. 일반적인 화학합성법과는 달리, 바이오매스와 환경 친화적 생물공정에 의해 생산되는 숙신산은 주로 염의 형태로 존재하므로 무기이온 제거를 위한 후속공정으로 전기투석공정이 반드시 필요하다. 전기투석 공정의 최적화를 위해 전압, 농도, pH 등의 인자 중에서 반응변수(response)인 탈염도 및 에너지 소비량에 영향을 주는 인자 선정 및 그 중요도 분석을 실험계획법을 이용하여 수행하였다. 2 수준 3인자 완전 요인 설계표에 의거하여 실험을 수행하였고, 실험결과의 미니탭 분석을 통해 전압이 가장 중요도가 큰 인자임을 알았다. 또한, 반응변수 최적화 도구를 이용하여 반응변수의 목표 값을 만족시키는 인자의 최적 조합을 찾고자 하였다. 한편, 전하를 띄지 않는 발효잔류물이 탈염에 미치는 영향을 조사하기 위해 농축 발효 옥수수 침출물, 이스트 추출액, 덱스트로즈 등의 함량에 따른 숙신산염의 탈염도 변화를 고찰하였다.
SMB 크로마토그래피 기술을 포도당, 수크로즈, 프럭토 올리고당(케스토즈, 니스토즈)의 혼합물 중 프럭토 올리고당을 고순도로 얻기 위해 사용하였다. SMB 운전 조건은 일반적으로 실험 중 칼럼 내에서 발생하는 반응을 고려하지 않는 삼각형 이론(triangle theory)이나 정지파(standing wave) 디자인을 따른다. 그러나 칼럼 내에서 반응은 실험 결과에 크게 영향을 미칠 수 있다. 프럭토 올리고당은 운전 중 가수분해되어 포도당과 과당으로 분해된다. 반응을 바로잡기 위해 가수분해 후 정상상태에서 각 성분의 농도를 역 추정하였고 이를 모사에 적용하였다. 수크로즈를 제외한 포도당과 케스토즈, 니스토즈의 농도 곡선은 거의 일치했으나 수크로즈는 중간물질이며 가수분해 속도가 프럭토 올리고당에 비해 느리기 때문에 농축되어 모사 결과와 일치하지 않았다. 프럭토 올리고당은 산성이고 높은 온도 조건에서 더 쉽게 가수분해가 일어난다. 분리수지에 전 처리를 하여 pH를 조정해 더 낮은 온도에서 실험을 수행하면 가수분해 정도를 감소시킬 수 있다.
본 연구에서는 고령토 침출용액으로부터 고순도의 염화알루미늄 결정을 분리하고자 침출용액의 용존 염화알루미늄의 농도, 결정화 온도 및 염소가스 주입속도 등의 결정화 조건이 염화알루미늄 결정의 순도에 미치는 영향에 대해 연구하였다. 결정의 순도는 침출용액의 염화 알루미늄의 과포화 농도 수준에 크게 영향을 받았다. 결정화의 조건에 따라 염화알루미늄의 과포화 농도가 낮게 형성되면 철이온의 함유가 낮은 고순도의 염화알루미늄 결정이 생성되었다. 침출용액 내의 과포화 농도 수준은 용액 내의 용존 염화알루미늄의 농도, 염산 농도, 결정화 온도 등에 의해 결정되었다. 그러나 이와 같은 결정화 조건의 변화에도 불구하고 염화알루미늄의 결정 모양은 침상형으로 일정하게 나타났다. 고령토 침출용액의 염산농도 측정을 위하여 Shank [9]가 제시한 Oxalate 적정법을 적용하였으며 고령토 침출용액과 같은 다성분 이온 용액에서도 정확한 염산 농도 측정이 이루어질 수 있음을 알 수 있었다.
In order to develop procedures for the rapid isolation of recombinant sugar transporter in functional form from away from the endogenous insect cell transporter, gene fusion techniques were exploited. Briefly, BamH1-digested human HepG2 type glucose transport protein cDNA was first cloned into a transfer vector pBlueBacHis, containing a tract of six histidine residues. Recombinant baculoviruses including the human cDNA were then generated by allelic exchange following transfection of insect cells with wild-type BaculoGold virus DNA and the recombinant transfer vector. Plaque assay was then performed to obtain and purify recombinant viruses expressing the human transport protein. All the cell samples that had been infected with viruses from the several blue plaques exhibited a positive reaction in the immnuassay, demonstrating expression of the glucose transport protein. In contrast, no color development in the immunoassay was observed for cells infected with the wild-type virus or no virus. Immunoblot analysis showed that a major immunoreactive band of apparent Mr 43,000~44,000 was evident in the lysate from cells infected with the recombinant baculovirus. Following expression of the recombinant fusion protein with the metal-binding domain and enterokinase cleavage site, the fusion protein was recovered by competition with imidizole using immobilized metal charged resin. The leader peptide was then removed from the fusion protein by cleavage with porcine enterokinase. Final separation of the recombinant protein of the interest was achieved by passage over $Ni^{2+}$-charged resin under binding conditions. The expressed transport protein bound cytochalasin B and demonstrated a functional similarity to its human counterpart.
본 연구에서는 부분지환족 dianhydride인 5-(2,5-dioxotetrahydrofuryl)-3-methyl-cyclohexene-1,2-dicarboxylic anhydride (DOCDA)와 다섯가지 diamine (2,5-dimethyl-1,4-phenylene diamine (2M), 2,4,6-trimethyl-1,3-phenylene diamine (3M), 1,5-naphthalene diamine (NDA), 4,4-diaminodiphenyl methane (MDA), 4,4'-diaminodiphenyl ether (ODA))을 two-step 이미드화를 통해 공중합하였다. 합성된 폴리이미드 공중합체를 FT-IR, 고유점도, DSC, TGA 그리고 용해도 측정을 통해 구조분석 및 물성을 확인하였다. 또한 6FDA를 dianhydride로 한 공중합체를 같은 방법으로 합성하여 함께 비교하였다. 그 결과, 모든 공중합체는 0.32~0.58의 고유점도를 가졌으며, DOCDA계 공중합체는 6FDA를 포함한 공중합체보다 약간 낮은 값을 보이나 약 $400^{\circ}C$까지 견딜 수 있는 열적 안정성과 여러 가지 용매에 대한 우수한 용해성을 나타내었다. 또한 얻어진 폴리이미드를 이용해 평막을 제조하여 $CO_2$ 및 $CH_4$에 대한 기체투과도를 평가하였고 공중합체는 구조변화에 따른 투과-선택도의 상충관계를 보여주었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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