• 제목/요약/키워드: recombinant TCTP

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북극 동물플랑크톤 Calanus glacialis TCTP (Translationally Controlled Tumor Protein)가 산화적 스트레스 상태에서 E. coli 세포의 저항성에 미치는 효과 (The Effect of Translationally Controlled Tumor Protein (TCTP) of the Arctic Copepod Calanus glacialis on Protecting Escherichia coli Cells against Oxidative Stress)

  • 박유경;이창은;이형석;고혜연;김소진;이성구;김정은;임정한;홍주미;김려옥;한세종;김일찬
    • 생명과학회지
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    • 제30권11호
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    • pp.931-938
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    • 2020
  • TCTP는 다양한 진핵생물에서 풍부하게 존재하는 단백질 중에 하나이며, 암, 세포 증식, 유전자 조절 등과 관련된 세포의 생리학적 기작에서 중요한 역할을 담당하는 것으로 알려져 왔다. 더구나, TCTP는 dithiothreitol (DTT)나 hydrogen peroxide (H2O2)에 의해 유도되는 산화적 스트레스에 대한 저항성에 관여하는 중요한 단백질로 주목 받아 왔다. 한편, 극지역 서식 생물들은 강한 자외선에 의해 발생한 활성산소를 조절하기 위한 다양한 항산화 방어체계를 가지고 있다. 본 연구에서는 북극 동물플랑크톤 Calanus glacialis에서 분리된 TCTP가 산화적 스트레스 하에서 E. coli 세포의 저항성에 미치는 효과를 관찰하였다. C. glacialis에서 분리된 TCTP 유전자(ORF 522 bp) 서열을 분석하였고, 약 23 kDa의 재조합 단백질을 제작하였다. 관찰 결과, TCTP 재조합 단백질이 E. coli 세포에서 과발현 되었을 때, 세포들은 H2O2에 의해 유도된 산화적 스트레스에 대한 저항성이 증가하는 것을 확인하였다. 본 관찰을 통해, 북극 C. glacialis TCTP 단백질의 항산화 조절자로서의 역할에 대한 가능성을 처음으로 제시하였다.

Expression of Translationally Controlled Tumor Protein (TCTP) Gene of Dirofilaria immitis Guided by Transcriptomic Screening

  • Fu, Yan;Lan, Jingchao;Wu, Xuhang;Yang, Deying;Zhang, Zhihe;Nie, Huaming;Hou, Rong;Zhang, Runhui;Zheng, Wanpeng;Xie, Yue;Yan, Ning;Yang, Zhi;Wang, Chengdong;Luo, Li;Liu, Li;Gu, Xiaobin;Wang, Shuxian;Peng, Xuerong;Yang, Guangyou
    • Parasites, Hosts and Diseases
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    • 제52권1호
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    • pp.21-26
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    • 2014
  • Dirofilaria immitis (heartworm) infections affect domestic dogs, cats, and various wild mammals with increasing incidence in temperate and tropical areas. More sensitive antibody detection methodologies are required to diagnose asymptomatic dirofilariasis with low worm burdens. Applying current transcriptomic technologies would be useful to discover potential diagnostic markers for D. immitis infection. A filarial homologue of the mammalian translationally controlled tumor protein (TCTP) was initially identified by screening the assembled transcriptome of D. immitis (DiTCTP). A BLAST analysis suggested that the DiTCTP gene shared the highest similarity with TCTP from Loa loa at protein level (97%). A histidine-tagged recombinant DiTCTP protein (rDiTCTP) of 40 kDa expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) showed immunoreactivity with serum from a dog experimentally infected with heartworms. Localization studies illustrated the ubiquitous presence of rDiTCTP protein in the lateral hypodermal chords, dorsal hypodermal chord, muscle, intestine, and uterus in female adult worms. Further studies on D. immitis-derived TCTP are warranted to assess whether this filarial protein could be used for a diagnostic purpose.