흰참깨에 20.5%, 검정참깨에 19.20%, 참박(粕)깨에 44.7%의 조단백질이 함유되어 있다. n-hexane을 용매로하여 지방을 추출한 것이 수율이 가장 높았다. 조단백질의 분리에 있어서 pH가 알칼리성으로 갈수록 수율이 좋았다. 참깨의 globulin은 70.9%이었고 prolamin는 1.6%였다. 전(全)참깨의 아미노산으로는 glutamic acid가 17.1%로 가장 많았고 globulin의 아미노산으로는 glutamic-acid 14.6%이었고 필수 아미노산도 다량 고루 함유되어 있었다. 흰참깨와 검정참깨의 albumin 및 globulin의 단백질은 Disc gel 전기영동상에서 각각 $12{\sim}13$개 그리고 2개의 band로 나타났다. 참깨박(粕) 단백질의 주단백질인 globulin의 Sephadex G-100 및 G-200 column 분리하고 이를 disc gel 전기영동으로 검색하였다.
본 연구에서는 절임 방법 및 소금의 종류에 따른 절임 배추의 품질특성을 비교, 측정하고 적절한 조건을 찾고자 하였다. 제간수 천일염을 이용하여 염수법, 혼합법, 건염법으로 절임 배추를 제조한 결과 건염법을 이용하여 제조한 절임배추가 줄기와 잎 간의 염도 차가 적고 비교적 균일하게 절여진 것으로 나타났으며, 적은 소금 사용량으로도 높은 염도를 나타내어 절임 시 사용되는 소금의 양을 줄일 수 있을 것으로 생각된다. 건염법으로 소금의 농도와 절임시간을 달리하여 절임 배추를 제조하였을 때 5%의 제간수 천일염을 사용하여 12~15시간 절임을 할 경우 적절한 염도를 나타내었으나, 절임시간이 길어질 경우 배추 조직의 탄력성 저하를 가져와 12시간 이상의 절임은 바람직하지 않은 것으로 나타났다. 건염법으로 정제염, 제간수 천일염, 죽염을 이용하여 절임 배추를 제조하였을 때 죽염을 이용한 절임 배추가 가장 높은 염도를 나타내었으며, 제간수 천일염, 죽염을 이용한 절임 배추에서 유의적으로 총호기성 세균수가 낮고 유산균 수가 높게 나타났다. 따라서 건염법으로 절임 배추를 제조할 경우 절임에 사용되는 소금의 양을 줄일 수 있으며 줄기와 잎 간의 염도 차가 비교적 균일한 좋은 품질의 절임 배추를 얻을 수 있는 것으로 보인다. 또한 배추절임 시 제간수 천일염과 죽염을 이용하면 절임 배추의 품질적인 측면을 향상시킬 수 있을 것으로 기대된다.
다양한 소금(정제염, 4년 숙성 천일염, 토판염)으로 제조한 김치를 발효시켜 산도 0.5~0.6%에 도달했을 때 이를 물과 메탄올로 추출하여 사용 소금에 따른 김치의 암세포 생육 억제효과를 조사하였다. 소금의 종류를 달리한 김치의 물추출물과 메탄올 추출물은 위암세포 AGS, 장암세포 HT-292 종의 암세포에 대해서 모두 농도가 증가할수록 농도 의존적으로 높은 세포 생육 억제율을 나타내었다. 최대 처리 농도인 5 mg/mL에서 AGS의 경우 정제염 김치의 물 추출물은 44%, 메탄올 추출물은 52%의 억제율을 보였고 천일염 김치의 물 추출물은 40%, 메탄올 추출물은 73%의 억제율을 보였으며, 토판염 김치의 물 추출물은 49%, 메탄올 추출물은 62%의 억제율을 나타냄을 보여 천일염 김치의 메탄올 추출물의 AGS 암세포 생육 억제효과가 매우 뛰어남을 확인하였다. 동일 농도에서 HT-29의 경우 정제염 김치의 물 추출물은 43%, 메탄올 추출물은 39%의 억제율을 보였고, 천일염 김치의 물 추출물은 37%, 메탄올 추출물은 48%의 억제율을 보였으며, 토판염 김치의 물 추출물은 42%, 메탄올 추출물은 46%의 억제효과를 나타냄을 보여 AGS에 대한 암세포 성장 억제효과보다는 다소 낮지만 4년 숙성 천일염과 토판염으로 제조한 김치의 메탄올 추출물이 HT-29 암세포의 높은 성장억제 효과를 보임을 확인하였다. 반면에 소금의 종류를 달리한 김치의 물 추출물과 메탄올 추출물은 모두 정상세포 BJ에 대해 세포독성을 거의 보이지 않으며 오히려 세포 성장효과를 보였다. 더 나아가 최대 암세포 생육 억제현상을 나타낸 4년 숙성 김치의 메탄올 추출물을 AGS, HT-29, BJ 세포에 처리하였을 때 정상세포 BJ에 대해서는 처리 전후 별다른 차이가 관찰되지는 않았으나 AGS 위암세포와 HT-29 장암세포에서는 모두 세포 밀도의 감소와 함께 일부 세포수축 현상을 관찰할 수 있었다. 이상의 결과로부터 기능적 측면(암세포 생육억제)에서 김치 발효에는 가장 좋은 소금은 4년 숙성 천일염이며, 소금의 숙성이 김치 발효에 매우 중요함을 알 수 있다.
본 연구에서는 국내산 천일염 두 종류와 정제염이 HepG2 인체 간암 세포에서의 세포 성장 억제 효과, apoptosis 관련 유전자 Bcl-2, Bax, p53 및 p21의 mRNA 발현과 단백질 발현을 확인하였다. 소금 시료들은 HepG2 인체 간암세포에 0.5% 및 1% 농도로 처리하였을 때 세포 성장을 억제시켰으며 T염전의 천일염(SS-T)과 Y염전의 천일염(SS-Y)은 정제염(PS)에 비해 암세포 성장을 유의적으로 억제하였다(P<0.05). 또한 HepG2 세포에 1% 농도로 소금 시료를 처리하였을 때 대조군에 비해 apoptosis를 억제하는 유전자들을 mRNA 및 단백질 수준에서 조절하여 Bcl-2는 낮게 나타났고, Bax, p53, p21은 높게 발현되었다. SS-T와 SS-Y는 PS에 비하여 Ca, Mg, S, K 함량이 많았으며, 천일염 중에서도 SS-T가 SS-Y보다 많이 함유되어 있었다. 전반적으로 무기질이 많이 함유된 천일염이 정제염보다 항암 효과가 높았으며 이는 소금의 Na 및 그 외 다른 무기질들이 항암 관련 유전자들을 조절한 것으로 보인다. 이상의 결과를 통해 국내산 천일염과 정제염은 HepG2 세포에서 apoptosis와 cell cycle 관련 유전자 조절을 통해 항암 효과를 나타냄을 확인하였으며 그중에서도 천일염의 효과가 더 높게 나타나 그 원인 물질 및 항암 기작에 대한 후속 연구가 필요하다.
염장 및 건조방법을 달리하여 제조한 굴비 근육중의 trimethyl amine(TMA), dimethylamine(DMA)과 formaldehyde(FA)의 함량 및 현미경을 통한 지방질의 분포 변화를 조사 검토하였다. 생조기의 육에는 TMA이 0.90mg/100g, DMA은 3.18mg/100g FA는 0.19mg/100g이 함유되어있다. 25일 건조 후 굴비중의 TMA은 24.82-76.32mg/100g으로 크게 증가하였고 DMA는 12.13-18.61mg/100g으로 완만한 증가를 보였으며 FA는 별 변화 없었다. 이들의 변화는 염의종류 및 염장방법에 따라서는 뚜렷한 차이가 없었다. TMA과 DMA의 생성속도는 자연건조조건에서보다도 온도와 습도가 일정하게 유지된 조절조건에서 약 2배가 빨랐다. 굴비가 건조되는 동안 근육중의 지방질은 백색육사이와 결체조직을 통로로 하여 표피층으로 이동하였다. 그 이동정도는 정제염의 경우에 천일염보다 적었다. 굴비의 근육조직은 조절된 실내조건에서 건조된 것이 자연건조 시킨 것보다 백색육사이의 극간이 더 뚜렷하게 나타났으며 정제염을 사용한 것이 조직이 규칙적인 반면 천일염의 경우에는 덩어리져 있었다.
염농도에 따른 E. tarda CK41의 운동성을 알아보기 위하여 1.0%와 3.5%의 염농도를 가지는 운동성 측정 배지에서 집락의 변화를 관찰한 결과, 3.5% 염농도 조건에서 운동성이 감소하는 것을 확인할 수 있었다. 1.0%과 3.5% 염농도 조건에서의 생육도를 측정해본 결과 각 염농도 조건에 따른 생균수의 차이는 매우 적은 것으로 보아, 높은 염농도에서의 운동성의 감소는 생육정체가 아닌 실질적인 운동성의 차이에 의함을 알 수 있었다. 이러한 염농도에 의한 운동성의 차이가 편모에 의한 것인지를 알아보기 위하여 투과 전자 현미경으로 형태학적 관찰을 해본 결과, 3.5% 염농도에서는 편모의 형성이 되지 않음을 확인하였다. E. tarda는 PFAD와 FDP 두개의 편모 유전자를 가지며 이들간의 아미노산 상동률은 93%로 높은 편이다. 편모의 발현양의 확인을 위하여 PFAD 특이적인 다클론성 항체를 제작하기 위하여, PFAD를 과발현시키는 재조합 플라스미드 pBP793을 구축하여 대장균 발현시스템으로 발현시켜 정제한 후, 토끼에서 면역반응을 유도하여 특이 항체를 제작하였다. PFAD 특이적인 다클론성 항체를 이용한 immunoblot assay 결과, 3.5% 염농도 조건에서 배양한 E. tarda CK41의 경우 1.0% 염농도에서 보다 반응하는 면역 활성 단백질 밴드가 낮은 것으로 측정되었다. 이러한 결과를 종합하여 볼 때, 염농도가 높은 해수환경에서의 운동성의 감소는 E. tarda CK41의 편모 단백질이 제대로 발현되지 않아 기능적인 편모의 형성이 이루어지지 않는다는 것을 예증하고 있다. 향후 연구에서 어떠한 메카니즘에 의해 염농도가 flagellin의 발현을 조절하는지를 밝힐 필요가 있다.
Soybean protein consists of two major components $\beta$-conglycinin and glycinin which together consti-tute 70% of the total seed storage protein at maturity. $\beta$-Conglycinin is trimeric glycoprotein and for-med by the assembly of various combinations of three subunits $\alpha$,$\alpha$' and $\beta$ which have molecular weig-hts of 69,000, 72,000 and 42,000, respectively. Recently $\beta$-conglycinin was identified as powerful LDL lip-oprotein receptor activation hypercholesterolemia and major allergenic proteins. To investigate these reasons we constructed an expression system of cDNA encoding $\alpha$-subunit of $\beta$-conglycinin in Escherichia coli and purified the expressed protein. The pro-$\beta$-conglycinin synthesized in Escherichia coli BL 21 (DE3)comprised approximately 15% of the total bacterial proteins and the expressed protein are formed sol-uble and trimer such as native protein in Escherichia coli cells. The highly expressed protein was purified to homogeneity by salt precipitation with 20~40 % ammonium sulfate ion-exchange chromatography with Q-sepharose and hydrophobic column chromatography with Butyltoyopearl.
A mammalian DNA repair enzyme, UV endonuclease III which also functions as a ribosomal protein S3 (rpS3), was purified from mouse cells and characterized. UV endonuclease III was previously cloned and known to yield a peptide of 32 kDa upon expression in E. coli [Kim et al., (1995) J. Bioi. Chem. 270, 13620-13629]. However, biochemically purified UV endonuclease III, which has a sedimentation coefficient of 3.25, appears to have an additional peptide of 28 kDa. It appears that two bands were derived from one complex, judging from the comparison of the nuclease activity on the native and SDS-gel electrophoreses. UV endonuclease III becomes non-specific upon purification and this phenomenon is more significant in the case of pure fractions of the enzyme. Non-specific activity was not influenced by pH or any salt conditions.
The whole body extract of Lunella coronata coreensis agglutinated nonspecifically human and other animal erythrocytes. A new lectin was purified by the following procedures: 0.15 M NaCl extraction, salt fractionation, gel filtration, anionic and cationic ion exchange column chromatographies. Through these purification procedures, specific activity of LCC-I was increased from 276 to 9714.3 units/mg, And on polyacrylamide gel electrophoresis, LCC-I exhibited one major band. A molecular weight of LCC-I was assumed to be 20,000 by sodium dodesyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The purified lectin was relatively stable at various pH and heat. Among the tested sugars, lactose and lactulose inhibited lectin activity at a concentration of 6.25 mM, respectively.
Two kinds of new lectins, CATL-I and CATL-II, were partially purified from the intestine of Chlorostoma argyrostoma turbunatum by physical saline extraction, salt fractionation, ion exchange chromatography and gel filtration. CATL-I and CATL-II were purified 39.4 and 15.8 fold with a yield of 8.8 and 7.4%, respectively. On polyacrylamide gel electrophoresis, CATL-I demonstrated one major and one minor bands. This lectin agglutinated human and other animal erythrocytes nonspecifically and also agglutinated murine splenic lymphocytes. Carbohydrate specificity of the lectins was determined by inhibition of the agglutinability by methyl-${\alpha}-_D$-galactopyranoside and $_L-rhamnose$ at a final concentration of 6 mM. The lectins contained relatively high amounts of acidic amino acids, but the contents of sulfur containing amino acids were very low or was not estimated. Immunochemical studies were carried out to identify some properties of marine animal lectins.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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