Kim, Yangmee;Dongha Baek;Kang, Joo-Hyun;Shin, Song-Yub;Hahm, Kyung-Soo
Journal of the Korean Magnetic Resonance Society
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v.5
no.1
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pp.37-45
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2001
Synthetic pulmonary surfactants consisting of a mixture of phospholipids with synthetic peptides based on human surfactant-associated protein SP-B were prepared. These surfactants were analyzed f3r their secondary structures by circular dichroism (CD) spectroscopy and NMR spectroscopy. Two synthetic peptides (SP-B(3), SP-B(4)) combined with the phospholipid mixture displayed significant surfactant properties. The CD spectra showed that the u-helical propensities of the peptides in DPC micelles. In the NMR spectroscopy, the tertiary structures of SP-B(3) show that it has $\alpha$-helical structure from Gln5 to Arg13 in DPC micelle and SP-B(4) show that they have $\alpha$-helical structure from Gln5 to Leu12 in DPC micelle. Based on these structures, truncated peptides originated from SP-B protein, can be designed as effective synthetic surfactants for clinical use.
The hypothetical protein TTC0263 of Thermus thermophilus HB27 is a thermophilic tetratricopeptide repeat (TPR)-containing protein. In the present study, the TPR region (residues 26-230) was resolved at $2.5{\AA}$ with R-factors of $R/R_{free}$ = 23.6%/28.6% $R/R_{free}=23.6%/28.6%$. TTC0263 consists of 11 helices that form five TPR units. Uniquely, it contains one atypical "extended" TPR (eTPR) unit. This comprises extended helical residues near the loop region of TTC0263, such that the helical length of eTPR is longer than that of the canonical TPR sequence. In addition, the hybrid TPR domain of TTC0263 possesses oligomer-forming characteristics. TPR domains are generally involved in forming multi-subunit complexes by interacting with each other or with other subunit proteins. The dynamic structure of TTC0263 described here goes some way to explaining how TPR domains mediate the formation of multi-subunit complexes.
A method is proposed to predict the distances between given residue pairs (between C$\sub$${\alpha}$/ atoms) of a protein using a sequence to structure mapping by indefinite quadratic approximation. The prediction technique requires a data fitting in three dimensional space with coordinates of the residues of known structured proteins and leads to a numerical ref resentation of 20 amino acids by minimizing a large least norm iteratively. These approximations are used in distance prediction for given residue pairs. Some computational experience on a test set of small proteins from Brookhaven Protein Data Bank are given.
Proceedings of the Korean Society for Bioinformatics Conference
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2003.10a
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pp.268-274
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2003
Most currently known molecular structures were determined by X-ray crystallography or Nuclear Magnetic Resonance (NMR). These methods generate a large amount of structure data, even far small molecules, and consist mainly of three-dimensional atomic coordinates. These are useful for analyzing molecular structure, but structure elements at higher level are also needed for a complete understanding of structure, and especially for structure prediction. Computational approaches exist for identifying secondary structural elements in proteins from atomic coordinates. However, similar methods have not been developed for RNA due in part to the very small amount of structure data so far available, and extracting the structural elements of RNA requires substantial manual work. Since the number of three-dimensional RNA structures is increasing, a more systematic and automated method is needed. We have developed a set of algorithms for recognizing secondary and tertiary structural elements in RNA molecules and in the protein-RNA structures in protein data banks (PDB). The present work represents the first attempt at extracting RNA structure elements from atomic coordinates in structure databases. The regularities in the structure elements revealed by the algorithms should provide useful information for predicting the structure of RNA molecules bound to proteins.
A mutant tryptophan synthase $\alpha$-subunit, where Pro28 was replaced with Leu, tends to be expressed in recombinant E. coli. CD and fluorescence spectra of this protein indicate some changes in secondary and tertiary structure. Wild type protein was more or less affected by {TEX}$Ca^{2+}${/TEX} ion in regards of the fluorescent properties of its native, unfolded and intermediate forms, but the mutant protein was not at all. The dramatic structural changes may be related to the aggregation of this mutant protein.
Protein structure determination using NMR spectroscopy requires a suite of heteronuclear 3-D NMR experiments that can take a couple of weeks for completion. During the experiments, protein samples may suffer from slow degradation due to co-purifying proteases, which complicates and slows down the assignment procedure. Here we describe a practical protocol to avoid unwanted proteolysis during the experiment.
The normal shell and the regenerated oyster shell, Crassostrea gigas, are separated according to the characteristics of inner shell morphology. To study characteristics of chitin obtained from the regenerated shell, chitin prepared by acid and alkali process is analyzed by FT-IR (Fourier transform infrared spectrometer) and XRD (X-ray Diffractometer). The content of insoluble protein in the normal shell was more than doubled as compared with that in the regenerated shell. A comparison of secondary structure of the normal shell and the regenerated shell revealed that the content of random of the regenerated shell was above 47%, indicating an amount in the structural unordered state. Through amino acid composition analysis and secondary protein structure of soluble protein isolated from the normal shell and the regenerated shell, it was found that there are differences in biomineralization strategy of the regenerated shell as compared to the normal shell. The relatively low hardness of the regenerated shell is caused by the change of amino acid composition and ordered secondary protein structure as compared to hardness of the normal shell.
Tamas, Laszlo;Bekes, Ferenc;Morrell, Matthew K.;Appels, Rudi
Journal of Plant Biotechnology
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v.1
no.1
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pp.13-19
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1999
The visco-elastic properties of gluten are major determinants of the processing properties of doughs. These visco-elastic properties are strongly influenced by the ratio of monomeric and polymeric proteins and the size distribution of the polymeric proteins, which make up the gluten fraction of the dough. Recent studies have revealed that other features, such as the number of the cysteine residues of the HMW-GS, also play an important role in determining the functional characteristics. To modify the processing properties at molecular level, the relationship between the structure of molecules and dough properties has to be understood. In order to explore the relationships between individual proteins and dough properties, we have developed procedures for incorporating bacterially expressed proteins into doughs, and measuring their functional properties in small-scale equipment. A major problem in investigating the structure/function relationships of individual seed storage proteins is to obtain sufficient amounts of pure polypeptides from the complex families of proteins expressed in the endosperm. Therefore, we have established a simplified model system in which we produce specific protein genes through bacterial expression and test their functional properties in smallscale apparatus after incorporation into base flour. An S poor protein gene has been chosen as a template gene. This template gene has been modified using standard recombinant DNA techniques in order to test the effects of varying the number and position of cysteine residues, and the size of the protein. Doughs have been mixed in small scale apparatus and characterized with respect to their polymeric composition and their functional properties, including dough mixing, extensibility and small scale bating. We conclude that dough characteristics can be manipulated in a predictable manner by altering the cysteine residues and the size of high molecular weight glutenins.
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