Kaur, Lovedeep;Hui, Seah Xin;Morton, James D.;Kaur, Ramandeep;Chian, Feng Ming;Boland, Mike
한국축산식품학회지
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제41권4호
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pp.589-607
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2021
Meat proteolytic systems play a crucial role in meat tenderisation. Understanding the effects of processing technologies and post-mortem storage conditions on these systems is important due to their crucial role in determining the quality characteristics of meat and meat products. It has recently been proposed that tenderisation occurs due to the synergistic action of numerous endogenous proteolytic systems. There is strong evidence suggesting the importance of μ-calpain during the initial post-mortem aging phase, while m-calpain may have a role during long-term aging. The caspase proteolytic system is also a candidate for cell degradation in the initial stages of conversion of muscle to meat. The role of cathepsins, which are found in the lysosomes, in post-mortem aging is controversial. Lysosomes need to be ruptured, through aging, or other forms of processing to release cathepsins into the cytosol for participation in proteolysis. A combination of optimum storage conditions along with suitable processing may accelerate protease activity within meat, which can potentially lead to improved meat tenderness. Processing technologies such as high pressure, ultrasound, and shockwave processing have been reported to disrupt muscle structure, which can facilitate proteolysis and potentially enhance the aging process. This paper reviews the recent literature on the impacts of processing technologies along with post-mortem storage conditions on the activities of endogenous proteases in meat. The information provided in the review may be helpful in selecting optimum post-mortem meat storage and processing conditions to achieve improved muscle tenderness within shorter aging and cooking times.
Purified myofibrils were prepared from ante-mortem stress and control lots of Taiwan country chicken breast and thigh muscles at death and afler storage at $4^{\circ}C$ for 0, 1, 2, 3, and 7 days post-mortem. Sodium dodecyl sulfate polycrylamide gel electrophoresis (3.2%) and densitometer were used to examine the effect of ante-mortem stress and control storage of muscle on titin and nebulin. Results indicated that titin and nebulin were more rapidly degraded in the control and the ante-mortem stress light muscles than in the control and ante-mortem dark muscles of Taiwan country chicken. In contrast, nebulin was shown to be more resistance to degradation in the ante-mortem stress dark muscle than in the control light muscle.
It is believed that two main proteolytic systems are involved in the tenderization of meat: the cathepsins and the calpains. Many researchers consider the calpain system to be the major contributor to meat tenderness during post-mortem storage. However, the role and activity of cathepsins during post-mortem storage or low temperature meat processing is unclear, particularly for the tough meat cuts like brisket. Thus, the study was designed to investigate the effects of cold (refrigerated and frozen) storage and sous vide processing on the activities of cathepsin B, H, and L in beef brisket. There were no significant changes in pH and cathepsin H activity throughout the 18 d of storage at both temperatures. However, an increase in cathepsin B activity was observed during the first 4 d at both storage temperatures, but subsequently the activity remained unchanged. Cathepsins B and L were found to be more heat stable at sous vide temperatures (50℃ for 24 h, 55℃ for 5 h and at 60℃ and 70℃ for 1 h) compared to cathepsin H. Cathepsin B+L activity was found to increase after sous vide cooking at 50℃ for 1 h but decreased to about 47% relative to the uncooked control after 24 h of cooking. These results suggest that cathepsins B and L may contribute to the improved meat tenderness usually seen in sous vide cooked brisket meat.
The objective of this study was to investigate the effects of high post-mortem temperature application on development of pale, soft, exudative (PSE) turkey meat characteristics in terms of local slaughter conditions. Within this scope, it was targeted to obtain PSE-like muscles benefiting from different post-mortem temperature applications. Immediately after slaughter, turkey Pectoralis major (n=15) muscles were kept at various post-mortem temperatures (0, 10, 20, 30, and 40℃) for 5 h. pH values of 40°C treatment were lower than four other treatments (p<0.05). L* values, drip loss, cook loss, and thawing loss of 40℃ group were higher than the other groups (p< 0.05). Napole yield of 40℃ treatment indicated that high post-mortem temperature decreases brine uptake. Protein solubility of 40℃ group was lower than 0℃ group (p<0.05). Expressible moisture did not differ between 0 and 40℃ treatments. Hardness, gumminess and chewiness of 40℃ treatment were higher than 0℃ treatment. The results of this research showed that high post-mortem temperature treatment induced development of PSE-like turkey meat, with lower pH, paler color, higher technological and storage losses, and reduced protein solubility and texture.
본 연구는 도살직후 저장온도와 저장시간이 PSE이상 돈육의 단백질 변성에 미치는 영향을 DSC를 이용하여 육단백질의 열변성, 열에 대한 안정성과 근장단백질 용해성을 검토하였으며 그 결과를 요약하면 다음과 같다. 도살후 PSE육의 저장온도가 상승됨에 따라, 저장시간이 경과됨에 따라 DSC-thermodiagram의 myosin+sarcoplasmic protein의 변성이 나타나는 endotherm enthalpy가 감소하였다. 도살 후 $1{\sim}4$시간 동안 PSE육의 저장온도가 $20^{\circ}C$일 때 myosin+sarcoplasmic protein의 변성이 적었으나 $25^{\circ}C$ 이상일 때는 단백질 변성이 증가하였다. PSE육의 drip 손실은 도살 후 가능한 신속히 $2^{\circ}C$에 냉각시킨 육에서 최고를 나타냈다. 그러나 도살직후 수시간 동안 $32{\sim}38^{\circ}C$에 항온시킨 PSE육은 wateriness가 심하여 drip손실이 현저히 증가하였다. PSE육의 창백성은 도살직후 육온을 $20^{\circ}C$로 급속냉각함으로써 개선할 수 있었다. PSE육의 myosin+sarcoplasmic protein 의 변성이 심할 수록 발생하는 drip 양이 증가하였다.
Twenty four broilers (Ross) and 24 ducklings (Cherry berry) aged 45days were stunned and killed by conventional neck cut to evaluate the meat characteristics and fatty acid composition of breast meat. Breast meats were removed from each carcass at different post-mortem times. After complete processing, the breast meats were then placed in a polythene bag and kept in a cold storage room at $4^{\circ}C$ for 7 days. The pH of meat samples at different post-mortem times, and meat characteristics and fatty composition at different storage times were evaluated. No significant differences were found in pH at different post-mortem times except at 30 min postmortem, where duck breast showed significantly lower pH than chicken breast. As expected, duck breast meat had significantly higher redness (a*), but lower lightness (L*) value compared to chicken breast. During whole storage time, the a* value remained constant in duck breast. Cooking loss (%) was higher in duck breast compared to chicken breast during the whole storage time. Shear force decreased with increasing storage time in both chicken and duck breast meat, moreover, it decreased rapidly in duck breast compared to chicken breast. The TBARS values increased with increasing storage time in both duck breast and chicken breast meat and was significantly higher in duck breast. The fatty acids (%) C14:0, C16:0, C16:1, C18:2 and C18:3 were significantly higher while C18:0 was significantly lower in duck breast compared to chicken. SFA was increased, while USFA and MUSFA decreased only in duck breast during the 7 day storage time.
본 연구에서는 숙성 중 야기되는 식육의 인화정도를 파악할 수 있는 척도로서 이용하기 위하여, 근원섬유 Z선의 구성단백질의 하나인 zeugmatin에 대한 항체를 조제, 간접연역형광법으로 zeugmatin의 숙성중 변화와 근원섬유의 소편화와의 관계를 알아 보았다. Zeugmatin은 변성하기 쉬운 단백질로서 재래식 방법으로는 정제가 블가능하므로 이 단백질을 함유하는 획분을 정제과정 중에 채취하여 전기영동으로 전개, 이에 해당하는 band를 분리하여 polyclonal항체를 용이하게 받을 수 있었으며, 이 조제된 항체는 zeugmatin과 특이적으로 반응하였다. 조제된 항체를 이용하여 간접면역형광법으로 식육의 숙성중에 zeugmatin의 변화와 근원섬유의 소편화로 나타나는 식육의 연화와의 상관관계를 알아 본 결과, 이 두가지 변화는 특이적으로 일치하였다 즉, 닭의 흉근을 $4^{\circ}C$에서 숙성하면서 측정한 근원섬유의 소편화도는 도살 후 6시간에서 24시간 사이에 급속히 증가하여 이 시간대에 식육이 급속히 부드러워짐을 나타내었고, zeugmatin에 대한 항체가 나타내는 형광광도도 도살 후 6시간에서 24시간 사이의 동일한 시간대에 급적히 약화되어 zeugmatin이 이 시간대에 급속히 인화하였음을 나타내었다. 이상의 결과로 근원섬유 Z선의 구성단백질 중 하나인 zeugmatin은 숙성에 따라 야기되는 식육의 연화정도, 즉 식육의 숙성도를 나타내는 척도로서 이용될수 있으며, 그 이용방법으로는 간접면역형광법이 가장 간편한 방법인 것으로 판단되었다.
근원성유로 부터 근수축조절단백질들을 추출정제하고 저장중의 변화를 연구하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. ${\alpha}-actinin$은 그 분자형(分子形)이나 생물활성(生物活性)에 아무런 변화도 일으키지 않았다. 2. 근육저장중에 근원섬유의 troponin-troponin complex의 함량은 감소되고 있으며 troponin-tropomyosin complex의 troponin함유비(含有比)는 낮아지고 있다.
본 연구는 도계 후 원료육의 저장기간에 따른 품질 특성을 조사하여 가공업소에서 반입되는 원료육에 대하여 현행 등급판정기준인 '도계 후 2일 이내의 원료육'의 사용이 적합한지 혹은 어느 정도 연장이 가능한지 여부를 판단하기 위하여 처음으로 수행하였다. 당일 도계한 원료육부터 도계후 4일 경과된 원료육까지 총 40개의 샘플을 $3^{\circ}C$의 냉장고에 냉장보관하여 부분육으로 발골 후 가슴육에 대하여 품질 특성을 연구하였다. 도계 후 2일 경과된 원료육과 3일 경과된 원료육을 비교 분석한 결과, 신선도는 각각 6.9와 7.0, 육색은 60.22와 60.51, 총균수는 4.20과 $4.31log_{10}CFU/g$, 지방산패도는 0.056과 0.071 mg MDA/kg, 전단력은 1.43과 $1.59kg/cm^2$, 가열감량은 17.24와 15.66%의 결과를 보였다. 신선도, 육색, 총균수, 지방산패도, 전단력 및 가열감량 모두 본 연구에서 도계 후 2일 경과된 원료육과 3일 경과된 원료육간에 통계적 유의적인 차이가 없었다. 도계 후 4일 경과된 원료육은 신선도, 총균수, 전단력, 가열감량의 실험에서 2~3일 경과된 원료육과 통계적 유의적인 차이가 없었으나, 지방산패도는 0.088 mg MDA/kg으로 유의적으로 높은 값을 보였다(P<0.05). 따라서 본 실험의 결과는 도계 후 3일 이내의 원료육도 사용이 가능하다는 것을 시사하였다. 등급판정시 원료육의 사용 가능 시점을 도계 후 현행 2일에서 3일로 하루 연장할 수 있다면 닭고기 가공 및 유통업체는 원료육 사용 혹은 유통의 폭이 보다 넓어질 것으로 기대된다.
The objective of this study was to examine the effects of high and low chilling temperature on the water-holding capacity (WHC) and tenderness of hot-boned breast meat of broiler chickens. Breast meat was obtained from 32 broiler chickens within 15 min post-mortem (PM), and then divided into two groups. One group was chilled at $-1^{\circ}C$ and the other group was stored at $30^{\circ}C$ for 3 hr, and then all the samples were chilled at $2^{\circ}C$ until 24 hr PM. During the storage, their physicochemical characteristics were tested at 15 min, 3 hr and 24 hr PM. These included pH, R-values, cooking losses, sarcomere length, MFI, and shear force of the breast meat, none of which was different (p>0.05) between the two temperature treatments at $-1^{\circ}C$ and $30^{\circ}C$. However, sarcomere length was shortened more at $-1^{\circ}C$ than at $30^{\circ}C$, MFI was larger at $30^{\circ}C$ than at $-1^{\circ}C$, drip loss was greater at $30^{\circ}C$ than at $-1^{\circ}C$, and WHC was lower at $30^{\circ}C$ than at $-1^{\circ}C$(p<0.05). In brief, in terms of yield and tenderness, broiler breast meat stored at $-1^{\circ}C$ was superior to that stored at $30^{\circ}C$.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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