• Applied Biological Chemistry
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• 제13권1호
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• pp.29-34
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• 1970

우수한 영양가를 가진 대두를 이용하여 이유식을 제조하기 위하여 가압증자한 대두에 Protease및 Cellulase 역가가 비교적 높은 Asp. niger 및 Asp. sojae균의 피국 추출조효소액을 작용시켜 대두 단백질을 아미노산 내지 Peptide 태로 분해시키는 최적조건을 결정하고 여기서 얻은 분해물을 탈색 농축시키는 효과에 관하여 실험하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 대두의 가압증자는 15Ib에서 10분간 처리함이 가장 높은 단백응해율 및 단백분해율을 나타냈다. 2. Asp. sojae enzyme은 pH 6.0, Asp. niger enzyme은 pH 4.4에서 가장 높은 단백용해율과 단백분해율을 나타냈다. Asp. sojae enzyme을 처리한 다음 Asp. niger emzyme을 작용 분해시킨 것이 각 효소 단독으로처리했을때 보다 높은 단백응해율(62.3%) 및 단백분해율을 (56.4%) 나타냈다. 3. 기질에 대한 효소액 첨가량은 원료 대두에 10배의 물을 가한 마쇄기질액에 피국에 대하여 10배의 물로 추출한 효소액 1/2에 해당하는 양 (Asp. sojae enzyme와 Asp. niger emzyme 총량)을 가하는것이 가장 실용적이었다. 4. 분해시간이 길 수록 단백응해율 및 단백분해율이 높아지나 부패 등을 고려할 때 실용분해 시간은 8시간 정도가 적당하다. 5. 탈색 효과는 활성탄으로 처리한 후 음이온교환수지 (Dowex 2-x-8)을 처리한 것이 가장 좋고 단독처리로는 음이온교환수지, 활성탄, 양이온교환 수지(Amberite)의 순으로 효과가 적었다. 6. 이상의 최적 조건으로 대두단백질을 분해하고 $60^{\circ}C$ 이하에서 감압농축하여 얻은 제품은 수분 12.51%, 단백질 66.31%, 지방 4.25%, 탄수화물 12.75%,인 건조분말을 얻었다. 이 연구는 1969년도 문교부 학술연구 조성비로 이루워진 것이며 본 연구에 헌신적인 보조를 아끼지 않았던 박 관화 군에게 감사하는 바이다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제44권4호
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• pp.219-223
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• 2001

Hemoglobin(Hgb)의 효소 가수분해액으로부터 고농도 heme-iron의 분리에 영향을 주는 기질의 농도, 가수분해도 (DH, degree of hydrolysis) 및 분리 pH의 효과 등을 조사하였으며, pilot scale에서 고농도 heme-iron을 생산하였다. 최적 반응조건(pH 10.0, $50^{\circ}C$, 5 hr)에서의 Esperase에 의한 Hgb의 DH는 $24{\sim}25%$였다. Hgb의 농도는 heme-iron의 분리에 영향을 미쳐서 Hgb의 농도가 2.5%, 5.0%, 10.0%로 증가할수록 heme-iron/peptide(heme-iron의 분리도)는 각각 47.4%, 35.6%, 21.8%로 감소하였으며, 이에 따라 농축율도 감소하였다. Hgb의 가수분해액으로부터 고농도 heme-iron의 분리에 효율적인 pH 영역은 DH에 따라 달라졌으며, DH가 6.3%의 경우는 pH $5.0{\sim}6$에서 heme-iron/peptide의 비가 8.92%, DH가 14.5%인 경우는 pH $4.0{\sim}6.0$에서 $12.1{\sim}19.5%$였으며, DH가 24.3%인 경우는 pH $3.0{\sim}5.0$에서 $34.7{\sim}36.4%$로 가수분해도가 높을수록 고농도 heme-iron의 분리시 최적 PH 범위가 산성 영역으로 이동되었으며, 이 영역의 pH에서 peptide의 용해도 증가로 분리도가 증가되었다. 가수분해액으로부터 분리된 heme-iron의 분자량은 약 1 kDa정도로 hematin과 유사한 분리패턴을 보였다. Pilot scale로 제조한 고농도 heme-iron 제품에서의 heme-iron 함량은 27.1%, heme-iron/peptide 비는 38.7%, 생산수율은 9.3%이었다.

• 식물조직배양학회지
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• 제25권5호
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• pp.341-346
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• 1998

색소유전자의 전이를 통하여 새로운 색소발현체계를 가진 품종을 육종하기 위한 기초연구로 stock (Matthiola incana R. Br.)의 꽃봉오리로부터 cDNA-library를 합성하였고 screening을 통하여 anthocyanin 합성경로의 중요효소의 하나인 DFR (dihydroflavonol 4-reductase) 유전자를 분리하였다. 염기서열분석을 수행하여 분리유전자의 크기가 1450bp 이며 이중 coding region은 1029 bp 임을 확인하였다. 이미 밝혀진 다른 식물체의 DFR 유전자와 서로 염기서열의 일치성을 비교해 본 결과 외자엽식물인 옥수수와 보리와는 각각 61%를 보였으며, 쌍자엽식물인 페튜니아, 금어초, 거베라, 과꽃 그리고 카네이션 등 과는 66%-67%의 일치성을 나타내었다. 아울러 염기서열의 G/C 함량분석을 통하여 쌍자엽식물의 G/C 함량은 외자엽식물의 그것에 비해 매우 낮은 수치를 나타내었다. 분리유전자의 발현을 확인하기 위하여 인위적으로 기내에서의 전사와 해석을 수행한 결과 42-44 kd 크기의 단백질을 확인하였다. Southern blot 분석의 결과 DFR 유전자는 stock의 genome에 다른 대부분의 식물체와 유사하게 한 개가 존재하며 야생종과 돌연변이종의 stock을 분리 DFR 유전자를 probe 로 Northern blot 분석을 수행하여 돌연변이종인 lineK17b가 DFR 돌연변이임을 확인하였다.

• 미생물학회지
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• 제48권3호
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• pp.216-219
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• 2012

청국장은 대두 발효식품으로 미생물, 효소, daidzein, 펩타이드 등이 풍부하다. 백태, 흑태, 서리태, 약콩 등 4종류의 대두와 Bacillus licheniformsi B1 균주를 이용해서 청국장을 제조하면서 각각의 발효양상을 비교하였다. pH, 갈변물질의 변화를 청국장 발효의 지표로 이용하였다. 발효시간에 따른 청국장의 pH 변화에서는, 초기에는 백태 청국장의 pH가 가장 높았으나 시간이 지나며 증가속도가 낮아졌다. 흑태, 서리태, 약콩의 경우는 발효 개시 초기에는 pH 변화가 적었으나 시간이 지나면서 pH가 급격히 상승하는 등, 백태와는 다른 양상을 보였다. 발효 1일 후 갈변도는 백태 청국장이 가장 높았으며, 나머지 검은콩의 경우 그보다 낮은 값을 보여 주었다. 서리태의 경우 발효 1일 후부터 갈변도가 급격히 증가하였다. 검은콩에 존재하는 anthocyanin에 의해 청국장 발효균주의 생장이 억제되어 초반에는 발효 정도가 백태에 비해 약한 것으로 보인다. 항염효과를 지니는 daidzein 함량을 HPLC로 분석한 결과, 흑태, 서리태, 약콩 청국장은 백태 청국장보다 높은 값을 보였다. 서리태, 흑태, 약콩 등 검정콩에 대해서도 B. licheniformis B1 균주로 청국장 발효가 이루어질 수 있음을 확인하였다.

• Journal of Applied Biological Chemistry
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• 제60권4호
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• pp.351-355
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• 2017

톨라신은 Pseudomonas tolaasii에 의해 생성되는 펩티드 독소이며, 인공재배 버섯에 갈반병을 일으킨다. 톨라신 펩티드는 막에 pore를 형성하고, 세포막 구조를 파괴한다. 톨라신의 분자 작용은 톨라신 분자들의 응집, 세포막 결합, 세포막에서의 pore 형성으로 이루어져 있다. 따라서, 이 작용의 억제는 갈반병을 억제할 수 있다. 식품첨가물로부터 몇몇의 톨라신 저해제(tolaasin inhibitory factors, TIF)를 얻었다. TIF는 버섯에 감염된 병원균에 의한 갈반 형성을 억제할 수 있었다. 본 연구에서는 TIF를 다양한 조건에서 보관하였으며, 톨라신에 의한 세포 독성의 저해에 대해 이들의 활성을 조사하였다. TIF는 불포화탄소 화합물이기 때문에 대기 노출과 빛 조사에 민감하다. 혐기적 조건에서 TIF는 3개월동안 안정하였고, 효과는 10% 정도 감소하였다. 그러나 빛과 공기와 접촉한 조건에서는 2주동안 90% 가까이 TIF 활성이 억제되었다. 5, 25, $45^{\circ}C$의 저장온도에서는 어떠한 차이도 보이지 않았기 때문에 온도는 TIF의 안정성에 유의적인 영향을 끼치지 않았다. 따라서, TIF 화합물의 안정적인 저장을 위해서는 용기는 밀폐되고, 빛은 차단되어야 한다.

• 한국산학기술학회논문지
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• 제16권8호
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• pp.5452-5457
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• 2015

항산화 효능이 우수한 phytochemical에 콜라겐 합성능이 우수한 기능성 펩타이드의 결합을 통해 소재 자체의 안정성뿐만 아니라 수용액 상태에서의 분산성을 증대시켜 주름개선 효능과 더불어 우수한 화장품 소재로서의 가능성을 가진다. 이에 본 연구는 항산화, 항염 및 항암 등의 효능을 가진다고 알려져 있는 phytochemical인 갈릭산을 이용해 phytochemical-펩타이드 유도체를 개발하여 화장품 소재로서의 가능성을 시험하였다. 갈릭산에 LVH, IVH, KTTKS, YGGFM, YGGFLRKYP 총 5종의 펩타이드를 각각 합성하여 만든 갈릭산 펩타이드 유도체의 항산화 및 주름개선의 효능을 평가하고자 DPPH radical scavenging activity와 real-time PCR로 주름개선과 관련된 유전자의 발현을 확인하였다. 그 결과 5종 유도체 모두 우수한 자유 라디컬 소거능을 보였다. 또한 collagen 합성에 관여하는 유전자의 발현이 증가하였고, collagen 생성시 분비되는 펩타이드의 증가를 통해 항산화뿐만 아니라 주름개선에도 효과가 있었다. 이를 통해 갈릭산 펩타이드 유도체가 항산화 및 주름개선을 위한 화장품 소재로서의 가능성을 확인하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제6권
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• pp.107-117
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• 1965

(1) 콩고오지 제조중(製造中) 생성(生成)되는 저급(低級) peptde의 종류(種類)를 구명(究明)하는 동시(同時)에 겸(兼)하여 Aspergillus soya protease의 작용(作用) specificity를 구명(究明)하기 위(爲)하여 콩고오지 제조중(製造中) 생성(生成)되는 저급(低級) peptide의 N-terminal 및 C-terminal을 동정(同定)하고 dipeptide 및 tripeptide에 대(對)하여서는 amino acid sequence를 결정(決定)하여 다음과 같은 결과(結果)를 얻었다. Gly, Glu. Ala. Ser. Glu. Ser. Ala. Val (Cys, Glu, Ser, Ala, Arg, Try, Leu or Ileu) Asp. Phe (His, Arg, Cys, Asp, Ser, Ala, Leu or Ileu) Glu. Ala (Cys, Gly, Met) Glu. Ala (Asp, Glu,) Gly. Met (Asp, Glu, Ala, Tyr, Leu or Ileu, Lys,) Gly. Leu or Ileu (His, Asp, Glu, Gly, Ser, Lys, Thr, Phe,) Cys. Gly (Asp, Tyr,) Glu. Pro (Asp, Glu, Ser, Gly, Thr, Ala, Val, Leu or Ileu) Try. Ser (Gly, Glu, Arg, Ala, Met, Leu or Ileu,) Asp. Met (Asp, Glu, Ala, Try, Pro, Leu or Ileu,) His Thr (Ser, Gly, Tyr, Pro, Leu or Ileu,) Glu. Gly (Asp, Ala, Ser, Glu,) Leu or Ileu (2) Aspergillus soya protease의 작용(作用) specificity는 비교적(比較的) 광범위(廣範圍)하며 carboxyl기(基)를 가진 amino acid가 acidic amino acid일 때 잘 작용(作用)하는 것으로 보인다.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
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• 제30권1호
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• pp.45-53
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• 2012

본 연구는 모유를 섭취하고 있는 생후 7일째 신생아의 분변으로부터 L. acidophilus를 분리 및 동정하고, 이들의 생리적 특성을 규명하여 상업적 이용가능성을 검토하고자 실시하였다. 이를 위해 pH 5.5에서 생장하는 lactobacilli 43균주를 분리하고, 그 중 pH 2.5에서 생존율이 약 80% 이상이고, homo 젖산 발효를 하는 lactobacilli 14균주를 1차 분리하였으며, 분리된 lactobacilli 14균주의 생화학적 특성, 당 이용성 및 균체 지방산 조성의 확인을 통해 동정된 L. acidophilus 9균주(NB 201~NB 209)를 시험 균주로 선발하였다. 내산성 실험 결과, 시험 균주를 pH 2.5에서 2시간 배양하였을 때 모든 시험 균주가 80% 이상의 생존율을 나타내었으며, L. acidophilus NB 204는 pH 2.0에서도 71%의 생존율을 보여 내산성이 높은 것으로 나타났다. 담즙산 내성은 73%의 생존율을 보인 L. acidophilus NB 206을 제외한 8균주가 bile extract가 1%의 농도로 첨가된 배지에서 생존율이 85% 이상으로 담즙산 내성이 매우 우수한 것으로 확인되었다. 또한 시험 균주 모두가 단백질 분해 활력이 있는 것으로 확인되었으며, yeast extract 0.1% 첨가한 것과 비교하여 0.2% 첨가 시 또는 24시간 배양과 비교하여 48시간 배양 시 TCA 가용성 펩타이드 및 유리 아미노산 생성량이 높았으며, 특히 L. acidophilus NB 204와 NB 209가 높은 생성량을 보였다(또는, yeast extract의 첨가량 및 배양시간이 증가함에 따라 TCA 가용성 펩타이드 및 유리 아미노산 생성량이 증가하였으며, 특히 L. acidophilus NB 204와 NB 209가 높은 생성량을 보였다). 시험 균주들의 ${\beta}$-galactosidase 활성은 1.97~2.45 unit/mL의 범위를 나타내었다.

• 한국식품과학회지
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• 제47권4호
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• pp.438-445
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• 2015

L. plantarum K154 고정화와 C. lacerata 균사체 배양물을 이용한 혼합발효를 통해서 다당류, ${\beta}$-glucan과 같은 생리활성물질과 기능성 GABA 생산을 최적화 하고자 하였다. C. lacerata 균사체의 최적 배양 조건으로 glucose 3%, soybean flour 3%, $MgSO_4$ 0.15%를 혼합하여 배지로 사용하였고, 5 L jar fermentor를 이용하여 $25^{\circ}C$에서 7일간 진탕 배양하였다. 배양물은 균사체 함량 29.7 g/L, 다당류 함량 3.1 g/L, ${\beta}$-glucan 2% (w/w), protease 활성 68.96 unit/mL, ${\alpha}$-amylase 활성 10.37 unit/mL로 매우 높게 나타났다. C. lacerata 균사체 배양물을 이용하여 젖산세균 고정화에 의한 혼합발효물의 생균수를 측정한 결과, 배양 1일 째 비드 내에서 젖산세균의 수는 $3.13{\time}10^9CFU/mL$로 높게 나타났고, 배지에 유리된 젖산세균의 수는 배양기간 동안 $1.48{\time}10^8CFU/mL$로 유지하였다. 알지네이트 1.5%를 사용하여 비드를 제조하였을 때, GABA 함량을 측정한 결과 배양 7일 째 비드 내에서 6.30 mg/mL, 배지에서 9.96 mg/mL로 높게 나타났다. 젖산세균 고정화의 재사용 가능성을 확인하기 위해 고정화 비드를 5회간 재사용하여 $30^{\circ}C$에서 15일간 혼합발효한 결과, GABA 생산이 급격히 증가하여 배양 기간 동안 유지하였다. 결론적으로 C. lacerata 균사체 배양물로부터 고정화된 젖산세균을 이용한 혼합발효는 고농도 GABA를 포함된 기능성 소재를 생산할 수 있었으며, 이는 식품 및 생물 산업의 원료로 활용이 기대된다.

• 공업화학
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• 제4권1호
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• pp.132-143
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• 1993

Aminomethyl레진을 chloromethyl레진(Merrifield레진)으로부터 또는 polystyrene레진을 직접 amidoalkylation하여 각각 합성하였다. 두 종류의 aminomethyl레진을 이용하여 5개의 ${\varepsilon}$-aminocaproic acid(ACA)가 차례로 커플링 된 spacer arm을 가진 레진들을 각각 합성하였다. Chloromethyl레진으로부터 합성된 aminomethyl레진의 경우 ACA를 매번 커플링 할 때마다 25~30%의 유리 아미노기의 양이 감소하였으며, 직접 amidoalkylation에 의해 합성한 amlnomethyl 레진의 경우 매 커플링 단계 마다 3~5%의 유리 아미노기의 양이 감소하였다. 4-Nitroso-5-aminopyrazole 기능기를 가진 레진은 직접 amidoalkylation하여 얻은 레진에 ACA를 spacer arm으로 커플링시켜 얻은 레진과 5-phenyl-7-methylpyrazole[4,3-c][1,2,4]oxadiazin-3-one을 반응시켜 얻었다. 4-Nitroso-5-aminopyrazole 기능기를 가진 레진을 이용하여 ${\alpha}$-아미노기가 보호된 여러 가지 아미노산의 활성에스테르 레진들을 합성하였다. 4-Nitroso-5-aminopyrazole 기능기를 가진 활성 에스테르 레진은 N-acylation 반응에 매우 뛰어난 반응성을 나타내었다. 또한 입체장애 효과 없이 아미노산 유도체의 종류에 거의 무관하게 아실화 반응이 일어났으며 90~96%의 수율로 펩티드들을 합성할 수 있었다. 얻어진 펩티드들은 NMR을 비롯한 여러 가지 물리적 방법으로 그 순도를 확인하였다.