Enzyme kinetics data play a vital role in the design of reactors and control of processes. In the present study, kinetic studies on pectinases were carried out. Partially purified polymethylgalacturonase (PMG) and polygalacturonase (PG) were the two pectinases studied. The plot of initial rate vs. initial substrate concentration did not follow the conventional Michaelis-Menten kinetics, but substrate inhibition was observed. For PMG, maximum rate was attained at an initial pectin concentration of 3 g/l, whereas maximum rate was attained when the initial substrate concentration of 2.5 g/l of polygalacturonic acid for PG I and PG II. The kinetic data were fitted to five different kinetic models to explain the substrate inhibition effect. Among the five models tested, the combined mechanism of protective diffusion limitation of both high and inhibitory substrate concentrations (semi-empirical model) explained the inhibition data with 96-99% confidence interval.
This study describes the feasibility and optimization of reactive dyeing on bio treated cotton knitted fabrics. For this, cotton knitted fabrics distinctly with two different enzymes, alkaline Pectinases(Scourzyme $L^{(R)}$) and Pectate lyases(Bactosol Co. ip $liquor^{(R)}$). In this way by increasing the concentration and processing temperature, the access of enzymes towards the fatty and waxy substrate was found to be accelerated. To achieve higher absorbency and whiteness index, a series of experiments was carried out to assure that Pectate lyases enzymes possesses high access towards the fats and waxes at high temperature. To this end, cotton knitted fabrics was dyed without oxidative bleaching step. The Pectate lyases scoured and dyed fabrics showed less color difference when 2% dye shade is used. The fabrics pre-scoured with Pectate lyases showed good the light and washing fastness properties, compared to the conventional and Pectinases dyed fabrics. However pectinases enzymes showed lower activity at high temperature, caused poor wettability and whiteness index of fabrics. The improvement of the accessibility of enzyme to the pectin at higher temperature Pectate lyases treatment before dyeing was found to be useful for subsequent pectin degradation in cotton knitted fabrics.
Vita, Carolina Elena;Esquivel, Juan Carlos Contreras;Voget, Claudio Enrique
Food Science and Biotechnology
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v.18
no.6
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pp.1365-1370
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2009
Aspergillus kawachii extracellular pectinases were screened in liquid cultures with different carbon sources. The fungus grown on citrus pectin or lemon pomace produced at least one of these inducible pectinases: acidic polygalacturonase, pectin lyase, pectin methylesterase, $\alpha$-L-arabinofuranosidase, $\alpha$-1,5-endoarabinase, $\beta$-D-galactosidase/exogalactanase, and $\beta$-1,4-endogalactanase. The lemon-pomace filtrates also contained significant $\alpha$-L-rhamnosidase and $\beta$-D-fucosidase activities. Most of the screened pectinases were active at pH 2.0-2.5, indicating that the A. kawachii enzymes were acidophilic. Under the culture conditions employed we could not detect enzymatic degradation of soybean rhamnogalacturonan. The A. kawachii pectinase-production-related regulatory phenomena of induction-repression resemble those described for other Aspergillus sp.
Since the anaerobic rumen fungi were discovered in the rumen of a sheep over two decades ago, they have been reported in a wide range of herbivores fud on high fibre diets. The extensive colonisation and degradation of fibrous plant tissues by the fungi suggest that they have a role in fibre digestion. All rumen fungi studied so far are fibrolytic. They produce a range of hydrolytic enzymes, which include the cellulases, hemicellulases, pectinases and phenolic acid esterases, to enable them to invade and degrade the lignocellulosic plant tissues. Although rumen fungi may not seem to be essential to general rumen function since they may be absent in animals fed on low fibre diets, they, nevertheless, could contribute to the digestion of high-fibre poor-quality forages.
Dumorne, Kelly;Cordova, David Camacho;Astorga-Elo, Marcia;Renganathan, Prabhaharan
Journal of Microbiology and Biotechnology
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v.27
no.4
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pp.649-659
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2017
Extremophilic microorganisms have established a diversity of molecular strategies in order to survive in extreme conditions. Biocatalysts isolated by these organisms are termed extremozymes, and possess extraordinary properties of salt allowance, thermostability, and cold adaptivity. Extremozymes are very resistant to extreme conditions owing to their great solidity, and they pose new opportunities for biocatalysis and biotransformations, as well as for the development of the economy and new line of research, through their application. Thermophilic proteins, piezophilic proteins, acidophilic proteins, and halophilic proteins have been studied during the last few years. Amylases, proteases, lipases, pullulanases, cellulases, chitinases, xylanases, pectinases, isomerases, esterases, and dehydrogenases have great potential application for biotechnology, such as in agricultural, chemical, biomedical, and biotechnological processes. The study of extremozymes and their main applications have emerged during recent years.
The complex enzyme pool secreted by the phytopathogenic fungus Fusarium graminearum in response to glucose or hop cell wall material as sole carbon sources was analyzed. The biochemical characterization of the enzymes present in the supernatant of fungal cultures in the glucose medium revealed only 5 different glycosyl hydrolase activities; by contrast, when analyzing cultures in the cell wall medium, 17 different activities were detected. This dramatic increase reflects the adaptation of the fungus by the synthesis of enzymes targeting all layers of the cell wall. When the enzymes secreted in the presence of plant cell wall were used to hydrolyze pretreated crude plant material, high levels of monosaccharides were measured with yields approaching 50% of total sugars released by an acid hydrolysis process. This report is the first biochemical characterization of numerous cellulases, hemicellulases, and pectinases secreted by F. graminearum and demonstrates the usefulness of the described protein cocktail for efficient enzymatic degradation of plant cell wall.
Gastrointestinal tract of ruminants as well as monogastric animals are colonised by a variety of microorganisms including bacteria, fungi and protozoa. Gastrointestinal ecosystem, especially the rumen is emerging as an important source for enrichment and natural selection of microbes adapted to specific conditions. It represents a virtually untapped source of novel products (e.g. enzymes, antibiotics, bacteriocins, detoxificants and aromatic compounds) for industrial and therapeutic applications. Several gastrointestinal bacteria and fungi implicated in detoxification of anti-nutritional factors (ANFs) can be modified and manipulated into promising system for detoxifying feed stuffs and enhancing fibre fermentation both naturally by adaptation or through genetic engineering techniques. Intestinal lactobacilli, bifidobacteria and butyrivibrios are being thoroughly investigated and widely recommended as probiotics. Restriction endonucleases and native plasmids, as stable vectors and efficient DNA delivery systems of ruminal and intestinal bacteria, are increasingly recognised as promising tools for genetic manipulation and development of industrially useful recombinant microbes. Enzymes can improve the nutrient availability from feed stuffs, lower feed costs and reduce release of wastes into the environment. Characterization of genes encoding a variety of commercially important enzymes such as cellulases, xylanases, $\beta$-glucanases, pectinases, amylases and phytases will foster the development of more efficacious and viable enzyme supplements and enzyme expression systems for enhancing livestock production.
Journal of Korea Technical Association of The Pulp and Paper Industry
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v.32
no.4
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pp.58-65
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2000
Use of a pectinase during preparing handmade papers from bast fiber of paper mulberry(Broussonetia kazinoki Sieb.) was investigated in order to decrease cooking chemicals and environmental pollution. For this purpose, four kinds of commercial pectinases, Rapidase LIQ(RLP), Rapidase Press(RP), Rapidase C80L Max(RCM) and Pectinase SS Kyowa(PSK) were used. And the durability of handmade papers before and after pectinase treatment was determined. RP and PSK had higher pectinase activity ad lower cellulase activity. The bast fiber was not defibered when pectinase was used. In order to increase the efficiency of enzymes, the bast fiber were treated ammonium oxalate(AO) or $K_2CO_3$under mild conditions. The AO pretreatment with those produced by $K_2CO_3$. The RP treated pulps after mild $K_2CO_3$cooking of the bast fiber were defibrated more easily than untreated pulp. The handmade paper prepared with the RP treated pulps after mild $K_2CO_3$cooking has good strength properties such as breaking length and folding endurance. Also, it has higher durability on heat aging, though its brightness was slightly lower than that of untreated paper.
A new strain, SD12, was isolated from tannery waste polluted soil and identified as Pseudomonas aeruginosa on the basis of phenotypic traits and by comparison of 16S rRNA sequences. This bacterium exhibited broad-spectrum antagonistic activity against phytopathogenic fungi. The strain produced phosphatases, cellulases, proteases, pectinases, and HCN and also retained its ability to produce hydroxamate-type siderophore. A bioactive metabolite was isolated from P. aeruginosa SD12 and was characterized as 1-hydroxyphenazine ((1-OH-PHZ) by nuclear magnetic resonance (NMR) spectral analysis. The strain was used as a biocontrol agent against root rot and wilt disease of pyrethrum caused by Rhizoctonia solani. The stain is also reported to increase the growth and biomass of Plantago ovata. The purified compound, 1-hydroxyphenazine, also showed broad-spectrum antagonistic activity towards a range of phytopathogenic fungi, which is the first report of its kind.
Preparation of nectar using Kabocha squash was optimized and the quality changes during 7 weeks'storage were investigated. The paste for the nectar base could be effectively obtained by consecutive processes of steaming for 15 min, crude smashing and homogenization. To improve the mouth-feel of the nectar, various pectinases and cellulases were treated with Econase CE, Rapidase press, Macerozyme A, Sumizyme MC and Cytolase M102. Among them, Cytolase M102 was the most effective enzyme at $0.05\%$ for 90 min reaction in terms of the collective results as the residue of the nonsoluble solids, viscosity and alcohol test. The best ratio of the nectar ingredients was a ratio of water to paste of 1.5, $11^{o}$Brix of saccharinity, $0.025\%$ of citric acid and $0.15\%$ of xanthan gum. When the retort sterilized nectar in a can was stored in an incubator at $35^{\circ}C$ for 7 weeks, the color, pH, saccharinity, viscosity and total count plates remained almost unchanged.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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