In germinating pea, contents of enodgenous polyamine in the leaf and stem were determined, and protein content, peroxidase activity and pattern of isozymes were examined in the leaf treated with polyamines. During growth of the pea for 14 days in light condition, the polyamines in leaf and stem showed the highest level at the 5th day, and were decreased rapidly at the 7th day, kept almost constant level since then. The putrescine level was relatively higher than those of spermidine and spermine, and cadaverine was also detected. On the other hand, in the leaf treated with spermine (0.01 mM) protein content increased about 250% than that of the control, the peroxidase activity increased ore than 100% in spermine of 0.01 mM and 0.1 mM. In treating with putrescine of 0.1 mM the pattern of peroxidase isozyme appeared 4 new cathodic bands (pI 4.8, 5.6, 5.9 and 6.8) compared with the control, the clear cathodic bands (pI 5.6, 5.9, 6.4 and 6.6) were also observed in spermine of 0.1 mM. These results suggest that polyamines were important factor in the differentiation of pea at the early stage of germination.
완두 자엽세포에 대한 저장단백질 과립의 발달은 단백질 저장 액포의 가장자리에 축적된 단백질의 fragmentation에 의해서 이루어지는 것으로 알려져 왔다. 그러나 최근 이 외에도 terminal dilation, transformation, denovo development등의 독립적인 과정이 각각 다른 시기에 관찰되므로서 단백과립의 발달은 이러한 여러 과정이 모두 나타나는 복합과정임이 알려졌다. 이러한 과정과는 별도로 종자발달의 이른시기에 소포체 내강에 축적되는 저장단백질과 여기서 발달하는 단백과립에 대하여 규명하고자 발달중인 종자의 자엽으로부터 단일 세포를 얻어서 면역세포 화학적 반응을 실시하였다. 그 결과 종자발달의 이른 시기에는 legumin이, 중간시기 이후 에는 vicilin이 축적되므로서 단백질이 축적된 소포체가 단백과립으로 발달하는 것으로 나타났다 소포체 내강에 존재하는 단백질인 $\alpha-Tip$은 비교적 늦은시기에, toneplast membrane protein인 PPase는 이른시기에 각각 면역 세포화학적 반응이 관찰되었다.
This study focuses on improving the 3D printability of pea protein with the help of food inks designed for jet-type 3D printers. Initially, the food ink base was formulated using nanocellulose-alginate with a gradient of native potato starch and its 3D printability was evaluated. The 3D-printed structures using only candidates for the food ink base formulated with or without potato starch exhibited dimensional accuracy exceeding 95% on both the X and Y axes. However, the accuracy of stacking on the Z-axis was significantly affected by the ink composition. Food ink with 1% potato starch closely matched the CAD design, with an accuracy of approximately 99% on the Z-axis. Potato starch enhanced the stacking of 3D-printed structures by improving the electrostatic repulsion, viscoelasticity, and thixotropic behavior of the food ink base. The 3D printability of pea protein was evaluated using the selected food ink base, showing a 46% improvement in dimensional accuracy on the Z-axis compared to the control group printed with a food ink base lacking potato starch. These findings suggest that starch can serve as an additive support for high-resolution 3D jet-type printing of food ink material.
Swati Kumari;So-Hee Kim;Chan-Jin Kim;Yong Sik Chung;Young-Hwa Hwang;Seon-Tea Joo
한국축산식품학회지
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제44권5호
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pp.1156-1166
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2024
Texture is a major challenge in addressing the need to find sustainable meat alternatives, as consumers desire alternative meat to have a sensory profile like meat. In this study, the fabrication of imitated muscle fiber (IMF) is performed by introducing different kinds of protein sources, with an effective bottom-up technique- wet spinning. Herein, the protein sources (pea protein isolate, wheat protein, and myofibrillar paste) were combined with sodium alginate to stimulate the bonding with the coagulation solution for fabrication. It has been found that the fabrication of IMF is possible using all the protein sources, however, due to the difference in protein structure, a significant difference was observed in quality characteristics compared to conventional meat. Additionally, combination of wheat protein and pea protein isolate has given similar values as conventional meat in terms of some of the texture profiles and Warner-Bratzler shear force. In general, the optimization of protein sources for wet spinning can provides a novel way for the production of edible fiber of alternative meat.
The overexpression of Phosphoprotein Enriched in Astrocytes (PEA15) gene is commonly found in human diabetic patients. The overexpression of this gene in skeletal muscle and fat tissues have been reported to cause insulin resistance, thereby impairing insulin stimulated glucose uptake. We introduced a gene of mouse PEA15 (mPEA15) and enhanced green fluorescent protein (EGFP) into fertilized one cell pig zygotes using microinjection, and produced a piglet that showed overexpression of mPEA15 in the muscle tissues and expression of EGFP in the ear tissues and hooves. RT-PCR RFLP, southern blot and FISH analysis showed that the tissues carried the transgene. Real-time RT-PCR and western blots demonstrated that PEA15 gene was overexpressed in the various tissues and muscle tissues, respectively. These fads suggest that expression vector system is normally expressed in the transgenic (TG) pigs. To use as animal diseases model for type 2 diabetes, further study is necessary to confirm whether diabetes occur in these TG pigs, especially insulin resistance.
본 시험은 우리나라 논에서 적응성이 우수한 forage pea 품종을 선발코자 2004년부터 2006까지 전라남도농업기술원 답리작 포장에서 공시 초종은 자운영 1품종(중국 자생품종)과 forage pea 2품종(cv, 'Austrian Pea', 'Livioletta')이었고 파종량은 120kg/ha으로 수행하였으며, 그 결과는 다음과 같다. 개화기는 Livioletta 품종이 5월 16일로 빠르고 Austrian Pea품종이 5월 18일로 2일정도 늦었고 월동율은 Austrian Pea 품종이 Livioletta 품종보다 떨어졌다. Austrian pea 품종의 건물률은 20.9% 보다 높았고 ha당 생초수장은 Austrian Pea 품종이 26,870kg으로 많았고 Livioletta 품종이 약 16,235kg/ha로 적었다. 그리고 건물수량에 있어서는 Austrian Pea 품종이 5,986kg/ha으로 Livioletta 품종의 3,652kg/ha보다 훨씬 많은 수량을 얻었고 조단백질 수량에 있어서도 Austrian Pea 품종이 861 kg/ha로 많이 생산되었다. Austrian Pea 품종의 조단백질 함량은 14.4%으로 Livioletta 품종의 15.5%보다 약간 낮았고 건물소화율은 Austrian Pea 품종의 74.3%이 Livioletta 품종의 61.3% 보다 높았다. 그리고 TDN 함량도 Austrian pea 품종의 70.4%이 Livioletta 품종의 62.6% 보다 높은 결과를 얻었다. 따라서 본 연구에서는 우리나라 논에서 적응성, 조단백질 함량과 건물 생산성 등을 고려한 결과 forage pea 초종이 조사료공급원 작물로 전망이 있고 품종도 Austrian Pea 품종이 우리나라 논에서 적응성이 우수한 품종으로 사료된다.
This work aimed to prove the feasibility of NIR spectroscopy to detect vegetable protein isolates (soy, pea and wheat) in milk powder. Two hundred and thirty-nine samples of genuine and adulterated milk powder (NIZO, Ede, NL) were analysed by NIRS using an InfraAlyzer 500 (Bran+Luebbe). NIR spectra were collected at room temperature, and data were processed by using Sesame Software (Bran+Luebbe). Separated calibrations for each non-milk protein added, in the range of 0-5%, were calculated. NIR data were processed by using Sesame Software (Bran+Luebbe). Prediction and validation were made by using a set of samples not included into the calibration set. The best calibrations were obtained by the PLSR. The type of data pre-treatment (normalisation, 1$\^$st/ derivative, etc..) was chosen to optimize the calibration parameters. NIRS technique was able to predict with good accuracy the percentage of each vegetable protein added to milk powder (soy: R$^2$ 0.994, SEE 0.193, SEcv 0.301, RMSEPall 0.148; pea: R$^2$ 0.997, SEE 0.1498, SEcv 0.207, RMSEPall 0.148, wheat: R$^2$ 0.997, SEE 0.1418, SEcv 0.335, RMSEPall 0.149). Prediction results were compared to those obtained using other two techniques: capillary electrophoresis and competitive ELISA. On the basis of the known true values of non-vegetable protein contents, the NIRS was able to determine more accurately than the other two techniques the percentage of adulteration in the analysed samples.
The light perception and phototransformation of phytochromes are the first process of the phytochrome-mediated light signal transduction. The chromophore ligation and its photochromism of various site-specific and deletion mutants of pea phytochrome A and bacterial phytochrome-like protein (Cph1) were analyzed in vitro. Serial truncation mutants from the N-terminus and C-terminus indicated that the minimal N-terminal domain for the chromophore ligation spans from the residue 78 to 399 of pea phytochrome A. Site-specific mutants indicated that several residues are critical for the chromophore ligation and/or photochromism. Histidine-324 appears to serve as an anchimeric residue for photochromism through its H-bonding function. Isoleucine-80 and arginine-383 playa critical role for the chromophore ligation and photochromism. Arginine-383 is presumably involved in the stabilization of the Pfr form of pea phytochrome A. Apparently, the amphiphilic ${\alpha}$-helix centered around the residue-391 is in the chromophore pocket and critical for the chromophore ligation.
Gang Deok Han;HanGyeol Lee;Jae-Hyeok Park;Young Jae Yun;Gee Woo Kim;Sangyun Jeong;So-Yeon Moon;Hye-Young Seo;Young-Cheon, Kim;Woo Duck Seo;Jeong Hwan Lee
Journal of Plant Biotechnology
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제50권
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pp.70-75
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2023
In legumes, soyasaponins, one of triterpenoid saponins, are major components of secondary metabolites with a more diverse array of bioactive chemicals. Although the biosynthetic pathway of soyasaponins has been largely studied in soybean, the study on the soyasaponin contents and biosynthesis-related gene expression in pea (Pisum sativum L.) is poorly understood. Here, we found the accumulation of only soyasaponin Bb component in the sprouts of two Korean domestic pea cultivars (Dachung and Sachul). This pattern was consistent with our observation that increased expression of PsUGT73P2 and PsUGT91H4 genes, but not PsCYP72A69, could be responsible for biosynthesis of only soyasaponin Bb in pea by examining their gene expression. However, gradual accumulation of soyasaponin Bb at developmental stages was not consistent with the expression of PsUGT73P2 and PsUGT91H4, suggesting that the changes of their protein activities may affect the accumulation patterns of soyasaponin Bb. We also revealed that the increased expression levels of PsUGT73P2 and PsUGT91H4 during light to dark transition led to increase of soyasaponin Bb contents. Collectively, our results provided a molecular basis of metabolic engineering for enhancing useful soyasaponin Bb metabolites in Korean domestic pea cultivars.
Objective: The objective of this experiment was to examine the effects of different amylose/amylopectin ratios on rumen fermentation and development of fattening lambs. Methods: Forty-eight 7-day-old male Small-tailed Han sheep${\times}$Northeast fine wool sheep were randomly assigned to four treatments of dietary amylose/amylopectin ratios (0.12, 0.23, 0.24, and 0.48 in tapioca starch, corn starch, wheat starch and pea starch diets, respectively). Three lambs from each treatment were slaughtered at 21, 35, 56, and 77 days of age to determine the rumen fermentation and development. Results: Compared with tapioca starch diet, the pea starch diet significantly increased the concentration of ammonia nitrogen in the ruminal fluid of lambs but significantly decreased the bacterial protein content. At 56 and 77 d, the rumen propionate concentration tended to be greatest in the tapioca starch group than in other groups. The rumen butyrate concentration was the greatest in lambs fed on pea starch compared with those fed on other starch diets. Furthermore, the pea starch diet significantly stimulated rumen development by increasing the papillae height, width and surface area in the rumen ventral or dorsal locations in lambs. However, different amylose/amylopectin ratios diets did not significantly affect the feed intake, body weight, average daily gain, the relative weight and capacity of the rumen in lambs with increasing length of trial periods. Conclusion: Lambs early supplemented with a high amylose/amylopectin ratio diet had favourable morphological development of rumen epithelium, which was not conducive to bacterial protein synthesis.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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