• 제목/요약/키워드: myofibrillar

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Processing Characteristics of Freeze-Dried Pork Powder for Meat Emulsion Gel

  • Lee, Seonmin;Choi, Yun-Sang;Jo, Kyung;Jeong, Hyun Gyung;Yong, Hae In;Kim, Tae-Kyung;Jung, Samooel
    • 한국축산식품학회지
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    • 제41권6호
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    • pp.997-1011
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    • 2021
  • The processing characteristics of freeze-dried pork powder as raw meat for comminuted meat products were compared with those of freeze-thawed pork. The tertiary structural properties, oxidation, and solubility of proteins in the freeze-dried pork powder were investigated. In addition, the properties of the emulsion gels manufactured with freeze-dried pork powder (GFD) and freeze-thawed pork (GFT) at 1.5% and 2.0% NaCl were evaluated. The surface hydrophobicity and intrinsic tryptophan fluorescence intensity of myofibrillar proteins between the freeze-dried pork powder and freeze-thawed pork were similar. However, freeze-dried pork powder had higher carbonyl compounds and lower solubility of sarcoplasmic and myofibrillar proteins than freeze-thawed pork (p<0.05). GFD had higher cooking loss than GFT in 2.0% NaCl, and lower hardness and a* value of GFD were observed regardless of NaCl level (p<0.05). Moreover, GFD had higher malondialdehyde content than GFT at the two NaCl concentrations (p<0.05). Therefore, our study demonstrated that freeze-dried pork powder has lower functional properties than freeze-thawed pork as raw meat for comminuted meat products.

Tenderness-related index and proteolytic enzyme response to the marination of spent hen breast by a protease extracted from Cordyceps militaris mushroom

  • Barido, Farouq Heidar;Lee, Sung Ki
    • Animal Bioscience
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    • 제34권11호
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    • pp.1859-1869
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    • 2021
  • Objective: The effects of a crude protease extracted from Cordyceps militaris (CM) mushrooms on the postmortem tenderization mechanism and quality improvement in spent hen breast were investigated. Methods: Different percentages of the crude protease extracted from CM mushrooms were introduced to spent hen breast via spray marination, and its effects on tenderness-related indexes and proteolytic enzymes were compared to papain. Results: The results indicated that there was a possible improvement by the protease extracted from CM mushroom through the upregulation of endogenous proteolytic enzymes involved in the calpain system, cathepsin-B, and caspase-3 coupled with its nucleotide-specific impact. However, the effect of the protease extracted from CM mushroom was likely dose-dependent, with significant improvements at a minimum level of 4%. Marination with the protease extracted from CM mushroom at this level led to increased protein solubility and an increased myofibrillar fragmentation index. The sarcoplasmic protein and collagen contents seemed to be less affected by the protease extracted from CM mushroom, indicating that substrate hydrolysis was limited to myofibrillar protein. Furthermore the protease extracted from CM mushroom intensified meat product taste due to increasing the inosinic acid content, a highly effective salt that provides umami taste. Conclusion: The synergistic results of the proteolytic activity and nucleotide-specific effects following treatments suggest that the exogenous protease derived from CM mushroom has the potential for improving the texture of spent hen breast.

방어 보통육과 혈합육의 단백질 및 아미노산조성의 사후변화 (Changes Occurred in Protein and Amino Acid Compositions during Postmortem Aging of White and Dark Muscle of Yellowtail at $2^{\circ}C$)

  • 김장양;최영준;변재형
    • 한국수산과학회지
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    • 제15권2호
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    • pp.123-136
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    • 1982
  • 방어의 배육 보통육과 측육 혈합육을 $2^{\circ}C$에 보장하여 두고 선도변화 총계별로 단백질의 조성과 각축의 구성 및 유리아미노산의 조성을 분석하였으며, 건향질단백질과 근원섬유단백질에 대하여는 구성단백질의 분포변화를 확인하기 위하여 $NaDodSO_4$변한 다음, polyacrylamide겔 전기영동상을 비교 해석함으로써 적색육어류의 선도변화와 보통육 및 혈합육의 단백질조성 변화와의 관련성을 검토하였다. K-값과 휘발성염기질소 및 pH값으로 판정했을 때, 혈합육은 보통육에 비하여 선도변화가 빨랐다. 사후 선도변화와 더불어 근원질단백질과 노원섬유단백질은 감소하는 반면, 세포내잔사단백질은 상대적으로 증가하였으며, 이러한 변화는 보통육에 비하여 혈합육이 훨씬 심한 편이었다. Sodium dodecyl sulfate 화한 단백질을 polyacrylamide겔 전기영동함으로 분석한 결과, 보통육의 근원질단백질은 16개 성분, 그리고 혈합육의 근원질단백질은 12개 성분으로 구성되어 있었으며, 보장 10일째부터 보통육의 근원질단백질은에는 41,000dalton과 18,000dalton의 양분이 조금씩 증가하였고, 26,000 dalton과 23,500 dalton 및 23,000 dalton되 각 성분은 점차 감소하였다. 혈합육의 근원질단백질에 있어서는 49,000 dalton의 성분은 감소하였고 47.000 dalton의 성분은 새로이 형성되었으며, 26,000 dalton의 성분은 소감하였다. 근원섬유단백질의 전기영동분석결과에 의하면, 보통육의 근원섬유단백질은 17개 성분, 그리고 혈합육의 근원조직단백질은 16개의 성분으로 구성되어 있었다. 보장 10일에부터 보통육의 근원섬유단백질중에는 40,000 dalton의 성분이 증가하였고, 37,500 dalton의 성분은 점차 감소하였으며, 32,000 dalton의 성분은 새로히 출현하였다. 혈합육의 근원섬유단백질은 보장 9일째부터 58,000 dalton과 64,000 dalton의 성분은 그 농도가 단가하였으며, 17,500의 light chain-2 단백질은 소감하였고, 32,000 dalton의 성분은 새로이 출현하였다. 이 같은 전기영동상의 변화는 근원질단백질이 근원섬유단백질에 비하여 빨랐으며, 근원섬유단백질의 경화에 있어서는 혈합육쪽이 보통육에 비하여 빨랐다. 양 육의 단백질을 구성하는 아미노산을 분석한 결과, 즉살한 방어의 보통육 단백질은 글루탐산, 아스팔트산, 류신. 알기닌, 알라닌 등은 그 양이 어느 정도 많았고, 프롤린과 트?토판은 그 양이 적었으며, 혈합육에 있어서도 비슷한 경형이었다. 그리고 10일이 경과한 보통육에 있어서는 글루탐산과 아스팔트산이 현저히 감소하였으며, 9일이 경과한 혈합육에 있어서는 알라닌, 글리신, 그리고 알기닌이 현저히 감소하였다. 유리아미노산의 조성을 분석 결과, 즉살한 방어의 보통육중에는 히스티딘이 총유리아미노산의 약 $63\%$를, 그리고 혈합육중에는 타우린이 총유리아미노산의 약 $67\%$를 차지하는 양을 보였다. 그리고 $2^{\circ}C$에서 10일이 경과했을 때, 보통육에서는 히스티딘, 발린, 타우린이 증가하였으며, 알라닌, 류신 및 글리신 등은 조금 감소하였다. 같은 온도에서 9일이 경과한 혈합육에서는 타우린, 페닐알라닌, 글리신은 증하였으며, 히스티딘, 알라닌, 세린 등은 감소하였다.

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Effect of Ginger Extract and Citric Acid on the Tenderness of Duck Breast Muscles

  • He, Fu-Yi;Kim, Hyun-Wook;Hwang, Ko-Eun;Song, Dong-Heon;Kim, Yong-Jae;Ham, Youn-Kyung;Kim, Si-Young;Yeo, In-Jun;Jung, Tae-Jun;Kim, Cheon-Jei
    • 한국축산식품학회지
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    • 제35권6호
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    • pp.721-730
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    • 2015
  • The objective of this study was to examine the effect of ginger extract (GE) combined with citric acid on the tenderness of duck breast muscles. Total six marinades were prepared with the combination of citric acid (0 and 0.3 M citric acid) and GE (0, 15, and 30%). Each marinade was sprayed on the surface of duck breasts (15 mL/100 g), and the samples were marinated for 72 h at 4℃. The pH and proteolytic activity of marinades were determined. After 72 h of marination, Warner Bratzler shear force (WBSF), myofibrillar fragmentation index (MFI), pH, cooking loss, moisture content, sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE), and protein solubility were evaluated. There was no significant (p>0.05) difference in moisture content or cooking loss among all samples. However, GE marination resulted in a significant (p<0.05) decrease in WBSF but a significant (p<0.05) increase in pH and MFI. In addition, total protein and myofibrillar protein solubility of GE-marinated duck breast muscles in both WOC (without citric acid) and WC (with citric acid) conditions were significantly (p<0.05) increased compared to non-GE-marinated duck breast muscles. SDS-PAGE showed an increase of protein degradation (MHC and actin) in WC condition compared to WOC condition. There was a marked actin reduction in GE-treated samples in WC. The tenderization effect of GE combined with citric acid may be attributed to various mechanisms such as increased MFI and myofibrillar protein solubility.

해수순화에 따른 틸라피아 근육의 물리화학적 변화 (Physicochemical Changes in Tilapia Oreochromis niloticus Muscle Induced by Acclimation to Sea Water)

  • 황규철;윤호동;지청일;박정흠;김성준
    • 한국식품과학회지
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    • 제25권2호
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    • pp.185-190
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    • 1993
  • 담수산 틸라피아를 하루 $5%_{\circ}$씩 해수농도를 높여 1주일에 걸쳐 $32%_{\circ}$ 해수에 순화시켜, 이때를 기준(0주)으로하여 1주일 간격으로 염세포의 발달, 근육의 물성 및 미량원소의 변화와 더불어 근원심유의 ATPase 활성 및 열안정성에 대한 변화를 알아보았다. 아가미의 염세포는 해수순화와 더불어 점진적으로 갯수가 늘어나고 크기가 커져 순화 3주째에 발달이 완료되었다. 근육의 절단 및 압착강도도 해수순화에 따라 현저히 증가하여 근육의 물성변화를 보였으며, 일부 미량원소 (Mg, Na, K)도 뚜렷한 측적을 나타내었다. 근원섬유 ATPase 활성은 해수순화와 더불어 담수산의 것에 비해 유의차를 보이며 증가하였다. 근육중의 미량원소의 증가와도 관련이 있을 것으로 보이는 근원섬유 ATPase 활성증가는 결국 근육중의 ATP 분해를 촉진하여 근수축을 신속히 유도, 근육의 탄력을 증대시킴으로써 식감이 개선되는 것으로 추측되었다. 한편, 근원섬유의 열안정성은 해수순화에 의해 현저히 저하되었다.

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기능성 어육단백질의 젤화 특성과 산업적 응용-1. 가열변성 중 화학결합에 미치는 pH의 영향 (Gelation Properties and Industrial Application of Functional Protein from Fish Muscle-1. Effect of pH on Chemical Bonds during Thermal Denaturation)

  • 정춘희;김진수;진상근;김일석;정규진;최영준
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제33권10호
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    • pp.1668-1675
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    • 2004
  • 근원섬유단백질과 알칼리 용액으로 처리하여 회수한 단백질의 가열 중 ANS 소수성의 변화, IR스펙트럼의 변화, SH기의 변화, 전기영동상의 변화 및 엔탈피의 변화로 비교하여 회수 단백질의 가열 변성기구를 조사하였다. 갈고등어와 냉동 꼬마민어의 근원섬유단백질은 가열 온도의 상승과 더불어 소수성 잔기가 외부로 노출되고 소수성 상호작용은 6$0^{\circ}C$ 부근에서 최대로 일어나지만, 근형질 단백질을 포함하는 회수단백질은 근원섬유 단백질과 ANS 소수성에서 차이를 보였다. pH가 증가함에 따라 1636 $cm^{-1}$ /에 해당하는 peak가 증가하였다. 반응성 SH기와 총 SH기 수의 차이는 pH 7.0과 pH 10에서 비교적 큰 것으로 나타났다. SDS-PAGE 상에서 pH가 상승함에 따라 myosin heavy chain의 중합체가 확인되었다. 알칼리 공정으로 제조한 회수 단백질을 시차주사열량계로 분석한 결과, 회수 단백질은 33.1,44.3 및 65.5$^{\circ}C$에서 전이 온도가 나타나며, myosin의 변성 에 해당하는 온도인 51.7$^{\circ}C$의 peak는 보이지 않았다. 회수 단백질의 가열 젤은 극단적 인 pH 처리에 의한 $\alpha$-helix 구조의 $\beta$-sheet 구조 전환, 가열에 의한 S-S 결합의 형성과, myosin heavy chain 중합체 형성에 의한 것으로 보인다.

저장온도에 따른 쇠고기 근원섬유의 형태적, 효소적 성질 변화 (Changes in Morphologic and Enzymatic Properties of Beef Myofibrillar Protein by Storage Tmeperature)

  • 정인철
    • 한국식품영양학회지
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    • 제10권4호
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    • pp.468-474
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    • 1997
  • 쇠고기의 사태, 갈비 및 등심부위를 8$^{\circ}C$에 저장하면서 육질의 변화를 검토하기 위해 전단력가, 근원섬유의 소편화, actomyosin의 추출성 및 ATPase 활성을 측정하였다. 사태 및 등심부위의 전단력가는 저장 6일째 현저하게 낮아졌고, 갈비부위는 저장기간 동안 현저한 차이가 없었다. 저장초기 부위별 전단력가는 갈비, 등심 및 사태부위의 순으로 현저한 차이가 있었으나 저장기간이 경과하면서 갈비 및 등심부위는 비슷하였다. 근원 섬유 소편화도의 경우 사태부위는 저장 6일째 현저한 증가를 보였지만 갈비와 등심부위는 저장기간동안 계속 증가하였다. 근원섬유의 소편화율도 소편화도와 비슷한 양상이었으며, 갈비와 등심부위는 사태부위와 다른 변화를 보였다. Actomyosin의 추출성은 저장초기 갈비, 등심 및 사태부위의 순으로 높게 나타났으며 3일째 모든 부위가 증가하다가 등심부위는 저장 6일째 감소하였다. Acomyosin의 Mg2+-ATPase 활성의 경우, 사태부위는 저장 3일째 증가하다가 6일째 저장 0일의 수준으로 회복되었고, 갈비 및 등심부위는 비슷한 변화를 나타내었지만 0일째는 등심부위가 갈비부위보다 높게 나타났다. 그리고 사태부위의 Ca2+-ATPase 활성도 저장 3일째 증가하다가 6일째 감소하였으며, 갈비부위는 저장 중 변화가 없었고, 등심부위는 저장기간 동안 완만하게 감소하였다.

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적소두단백질(Red Bean Protein)과 Transglutaminase를 첨가한 돈육 근원섬유 단백질의 물성 증진 효과 (Effect of Red Bean Protein and Microbial Transglutaminase on Gelling Properties of Myofibrillar Protein)

  • 장호식;진구복
    • 한국축산식품학회지
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    • 제31권5호
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    • pp.782-790
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    • 2011
  • 본 연구는 TGase 첨가에 따른 근원섬유 단백질과 비육류 단백질인 적소두단백질 또는 대두단백질간의 상호작용을 비교 평가하기 위해 수행되었다. 실험 1에서는 비육류 단백질 함량에 따른 물성 변화를 평가하였으며 실험 2에서는 TGase 반응시간에 따른 최적 조건을 평가하였다. 가열수율은 비육류 단백질을 첨가한 처리구에서 유의적으로 증가하였으며 특히 적소두단백질 1%을 첨가하였을 때 가장 높은 가열수율을 나타내었다(p<0.05). 반면에 겔 강도 및 점성도는 근원섬유 단백질 단독 처리구와 비육류 단백질을 첨가한 처리구와 비교하였을 때 유의적으로 차이가 나타나지 않았다(p>0.05). 또한 전기영동 결과는 가열 전 TGase 첨가 후 4시간 반응시켰을 때는 모든 처리구에서 변화를 보이지 않았지만(실험1), TGase 첨가 후 10시간 반응시킨 모든 처리구에서는 biopolymer 밴드가 나타났다(실험2). 또한 TGase 반응시간에 따른 겔 강도는 10시간째에 유의적으로 증가하였다(p<0.05). 하지만 10시간의 반응시간은 배양시간이 너무 길어 산업적으로 이용하기 부적합 하기 때문에 TGase함량을 0.5%로 증가시켜 효소와 단백질간의 최적 반응시간을 평가하고 비육류 단백질과의 상호작용을 통한 물성을 증진시키는 연구가 앞으로 필요할 것으로 사료된다.

염지액의 식염농도와 염지기간이 돼지고기의 염용성단백질의 추출성, 소편화, 보수력, 식염함량 및 기호성에 미치는 영향 (Effects of Salt Concentrations of Curing Solution on Myofibrillar Protein Extractability, Fragmentation, Water Holding Capacity, Salt Contents and Palatability of Cured Pork Loins)

  • 문윤희;김영길;현재석;이종호;정인철
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제31권6호
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    • pp.999-1004
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    • 2002
  • 식염농도를 3, 5, 7 및 9%로 각각 조제한 2$^{\circ}C$의 염지액에 등심고기를 20일간 염지하면서 식염농도와 염지기간이 근원 섬유단백질의 추출성과 소편화도, 보수력, 식염함량 및 기호성에 미치는 영향을 검토하였다. 식염농도 3, 5 및 7%의 염지액에 염지한 등심고기 근원섬유단백질의 추출성과 보수력은 염지 20일까지, 근원섬유 소편화도는 염지 16일까지, 모두 식염농도가 높을수록 점점 높게 나타났으며, 9%의 염지액에 염지한 것은 일정한 경향을 보이지 않았다. 가열육의 색도는 염지액의 식염농도가 높을수록, 그리고 염지 16일까지 점점 양호하게 나타났다 염지액의 식염농도 3%에서는 염지육의 발색이 균일하게 되지 않았으며, 9%에서는 발색이 잘 되었으나 풍미와 종합적인 기호성이 좋지 않았다. 등심고기는 염지액의 식염농도5%에서 16일, 또는 7%에서 12일 염지하면 기호성이 우수하게 되었다.

붕어 및 가물치의 단백질 및 아미노산 조성 (Compositions of Protein and Amino Acid in Crucian Carp and Snakehead)

  • 최진호;임채환;최영준;김창목;오성기
    • 한국수산과학회지
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    • 제19권4호
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    • pp.333-338
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    • 1986
  • 우리 나라 전역에 걸쳐 널리 분포하고 있는 붕어와 가물치의 영양학적 기초자료를 제공하기 위하여 단백질, 구성아미노산 및 유리아미노산의 조성을 분석하고, 육단백질중 근형질단백질과 근원섬유단백질은 SDS-polyacrylamide gel 전기영동하여 그 구성 sub-unit를 검토하였다. 가물치는 붕어에 비하여 조단백질의 함량이 $3\%$가량 높았으며 Ex 분의 함량 또한 월등히 많았다. 육 단백질을 구성하는 단백질 조성은 붕어의 경우 근형질 단백질이 $32.6\%$, 근원섬유 단백질이 $62.0\%$, 알칼리가용성 단백질이 $4.9\%$, 기질 단백질이 $0.6\%$이었으며, 가물치는 근형질 단백질이 $30.7\%$, 근원섬유 단백질이 $64.1\%$, 알칼리가용성 단백질이 $4.7\%$, 기질 단백질이 $0.4\%$를 차지하고 있었다. 근형질 단백질과 근원섬유 단백질 분획의 일부에 대하여 구성 subunit를 분석한 결과, 붕어의 근형질단백질은 10개의 subunit로 구성되어 있었고, 가물치는 12개의 subunit로 구성되어 있었다. 한편 근원직유 단백질은 붕어가 19개의 subunit이었으며, 가물치는 18개 subunit로 이루어져 있었다. 단백질의 구성아미노산 조성은 lysine과 glutamic acid를 제외하고는 대체로 붕어와 가물치가 비슷한 편이었으며, glutamic acid, lysine, aspartic acid 및 arginine이 전체 구성아미노산의 약 $46\%$를 차지하고 있었다. 또한 유리아미노산조성에 있어서 붕어는 histidine이 전체유리아미노산의 $52.2\%$를 차지하고 있었으며, 가물치는 glutamic acid, glycine와 taurine이 전체유리아미노산의 약 $84.5\%$를 차지하였다. 그리고 총 유리아미노산의 양에 있어서 가물치는 붕어의 약 6.2배에 달하였다.

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