• 제목/요약/키워드: maltotriose

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Bacillus sp. SUH4-2로부터 생산되는 말토올리고당 생성 $\alpha$-Amylase의 정제 및 특성 (Purification and Characterization of a Novel Malto-oligosaccharides Forming $\alpha$-Amylase from Bacillus sp.SUH4-2)

  • 윤상현;김묘정;김정완;권기성;이인원;박관화
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제23권5호
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    • pp.573-579
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    • 1995
  • A Bacillus strain capable of producing an extracellular malto-oligosaccharides forming $\alpha $-amylase was isolated from soil and designated as Bacillus sp. SUH4-2. The enzyme was purified by ammonium sulfate fractionation, DEAE-Toyopearl and Mono-Q HR 5/5 column chromatographies using a FPLC system. The specific activity of the enzyme was increased by 16.1-fold and the yield was 13.5%. The optimum temperature for the activity of $\alpha $-amylase was 60-65$\circ$C and more than 50% of initial activity was retained after the enzyme was incubated at 60$\circ$C for 40 min. The enzyme was stable over a broad pH range of 5.0-8.0 and the optimum pH was 5.0-6.0. The molecular weight of the enzyme was determined to be about 63.6 kD and isoelectric point was around 5.8. The enzyme activity was strongly inhibited by Mn$^{2+}$, Ni$^{2+}$, and Cu$^{2+}$ ; slightly by Ca$^{2+}$. The purified enzyme produced starch hydrolyzates containing mainly maltose and maltotriose from soluble starch. The starch hydrolyzates were composed of 11% glucose, 59% maltose, 25% maltotriose and 5% maltotetraose.

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Pseudomonas sp.로부터 알칼리내성 amylase의 정제 및 특성 확인 (Purification and Characterization of Alkali-resistant Amylases from Pseudomonas sp.)

  • 이정은;전덕영
    • 한국식품과학회지
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    • 제40권1호
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    • pp.70-75
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    • 2008
  • 두 개의 amylase를 호알칼리성 Pseudomonas sp. KFCC 10818의 배양액으로부터 정제하여 그 특성을 조사하였다. 정제된 효소의 분자량은 각각 50 kDa과 75 kDa이었다. 이 효소들의 최적반응온도는 각각 $35^{\circ}C$$40^{\circ}C$였으며 50 kDa의 효소는 칼슘이온에 의하여 효소활성이 두 배로 촉진되었다. 이 두 효소는 최적 pH가 6-8 부근이었으며 pH 12의 조건에서도 효소활성을 유지하는 알칼리내성을 나타냈다. Maltooligosaccharide이나 soluble starch로부터 maltose와 maltotriose를 최종 효소반응산물로 생산하였다. 두 amylase는 N-말단 아미노산 서열이 각각 QTVPKTTFV와 DTVPGNAFQ로 분석되었다.

밀기울배지를 이용한 Bacillus macerans의 Cyclodextrin Glucanotransferase 생산과 효소특성 (Purification and Enzymatic Properties of Cyclodextrin Glucanotransferase from Bacillus macerans Cultivated in Wheat-bran Medium)

  • 선우양일;안태진
    • KSBB Journal
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    • 제9권5호
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    • pp.499-505
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    • 1994
  • Bacillus macerans cyclodextrin glucanotrans­f ferase(CGTase)를 전분흡착법과 DEAE--cellulose 칼럼 크로마토그래피로 정제하였다. 효소의 분자량 은 67,000이였고 monomer였다. 정제된 효소는 전 분을${\alpha}$-, ${\beta}$-, ${\gamma}$-CD 로 전환시켰으며, CD생성비율은 각각 1 : 1.68: 0.32였다. ${\alpha}$-CD와 D-glucose의 coupling반응 초기에는 maltohexose가 주로 생성되었고, 그 후에 다른 oligosaccharide들이 생성되었다 .. a­C CD의 가수분해반응 초기에는 주로 maltotetrose가 생성되였고 그 이후에는 소량의 다른 이Igosa­C ccharide들이 생성되었다. 정제된 효소의 좋은 기질인 maltotriose 로부터 maltosyl 이나 D-glucopy ranosyl group이 전이될 수 있는데, 본 연구에서는 D정lucosyl transfer가 우세하였다.

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Nocardia orientalis 변이주에 의한 고농도 혼합당을 이용한 반코마이신 생산

  • 김창호;고영환;고중환
    • 한국미생물·생명공학회지
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    • 제24권4호
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    • pp.404-407
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    • 1996
  • The effects of carbon sources on vancomycin production were investigated using Nocardia orientalis CSVC 3300. Among carbon sources tested, glucose, maltose and fructose were effective for the production of vancomycin. Glucose was favored for growth, but decrease the production of vancomycin at the concentration above 7.5%. In comparison, maltose did not decrease the production of vancomycin up to the concentration of 20%. When the mixture of glucose and maltose was used in the ratio 1:3 to 1:4, the highest production of vancomycin was achieved. When glucose concentration was set at 3.0%, catabolite repression could not be observed up to total sugar concentration of 16.0%. Fermentation was carried out using commercial hydrolyzed starch composed of glucose, maltose, maltotriose and maltotetraose, The initial glucose concentration was set at 3.0% and subsequent oligosaccharide consumption was monitored by checking their supernatant with HPLC. During initial cultivation for 38 hour, glucose was the sole carbon source leading to rapid growth. After cell growth stopped, the maltose and glucose concentrations increased due to degradation of maltotriose and maltotetraose, but glucose level was maintained at around 3.0%. After 70 hour fermentation, maltose slowly converted to glucose, and vancomycin production continued during the period.

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기능성 엿제품 재발에 관한 연구 (A Study on Manufacturing Functional Malt Syrup)

  • 허윤행;정은자;방병호
    • 한국식품영양학회지
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    • 제20권1호
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    • pp.68-73
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    • 2007
  • 엿의 품질을 높이기 위하여 이들의 제품에 클로렐라, 홍삼, 녹차, 알로에를 첨가하여 기능성 엿을 제조하고, 각 시료의 환원당, 색도 그리고 관능적 품질 평가를 실시한 결과는 다음과 같다. 포도당은 대조구, 클로렐라, 홍삼, 녹차 및 알로에엿에서 7.39%, 7.35%, 7.25%, 8.87% 및 7.43%로 나타났고, maltose는 68.10%, 60.46%, 68.32%, 67.88% 및 70.46%로 나타났다. Maltotriose는 21.12%, 20.51%, 20.30%, 22.14% 및 21.72%로 나타났다. 색도는 명도를 나타내는 L값은 대조구가 72.44였으며, 클로렐라, 홍삼, 녹차, 알로에는 각각 22.93, 23.34,23.56, 19.64였다. 적색도 a값은 대조구가 -1.55, 클로렐라, 홍삼, 녹차, 알로에는 각각 -1.77, -0.20, -0.40, -0.44였다. 그리고 황색도 b값은 대조구가 22.81, 클로렐라, 홍삼, 녹차, 알로에는 각각 8.72, 4.00, 6.57, 6.44였다. 관능은 순위검사 결과 홍삼을 첨가한 것(S3)이 관능적으로 우수한 것으로 판단되나 1% 유의수준에서 S3, 녹차첨가(S4) 및 알로에 첨가(S5)사이의 유의적인 차이가 인정되지 않는 것으로 나타났다.

Thermotoga neapolitana 유래 내열성 4-알파-글루칸전이효소의 효소적 특성 (Enzymatic Characterization of a Thermostable 4-α-Glucanotransferase from Thermotoga neapolitana)

  • 최경화;서자영;김지은;차재호
    • 생명과학회지
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    • 제21권2호
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    • pp.221-226
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    • 2011
  • Thermotoga neapolitana 유래 내열성 4-알파-글루칸전이효소(MgtA)가 산업적 응용성을 지닌 싸이클로아밀로스를 생산할 수 있는지를 검사하기 위하여 그 유전자를 클로닝하고 대장균에서 발현시켰다. MgtA는 HiTrap Q와 Sephacryl S-200 분배 크로마토그래피를 이용하여 순수한 형태로 정제되었으며, SDS-PAGE를 통하여 분자량이 약 52 kDa으로 아미노산서열로부터 계산된 분자량과 일치하였다. 효소활성의 최적 pH와 온도는 6.5와 $85^{\circ}C$였으며 알파1,4결합을 갖는 글루칸의 1,4결합을 효율적으로 가수분해함과 동시에 작은 크기의 올리고당을 말토덱스트린에 전이하는 전이활성을 가지고 있었다. 그러나 플루란, 글리코겐 및 1,4결합 이외의 다른 알파결합을 갖는 글루칸에는 활성을 나타내지 않았다. MgtA는 말토트리오스를 말토올리고당으로 전환할 수 있는 능력에서 그렇지 못한 Thermotoga maritima 의 효소와 구별할 수 있었으며, 반응 후 glucoamylase의 처리결과로부터 그 전이산물이 싸이클로아밀로스 대신에 긴 연쇄상의 말토올리고당을 생산하는 효소로 확인할 수 있었다.

Escherichia coil B의 Glycogen Synthetase반응에 의한 글리코겐 생합성기작 (Mechanism of Glycogen Biosynthesis by Glycogen Synthetase from Escherichia coil B)

  • 양지영
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제27권6호
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    • pp.1173-1176
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    • 1998
  • Glycogen synthetase[EC 2.4.1.21] in E. coli B was isolated and purified by sonication, ultracentri fugation, DEAE cellulose chromatography and gel chromatography. In the case of using glycogen or maltotriose as a primer in the enzyme reaction, 64% and 23.7% of labelled ADP glucose were incorporated into primer, respectively. 8.1% of labelled ADP glucose was polymerized into glycogen in enzymatic reaction without a primer.

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biopolymer의 개발동향 (Pullulan)

  • 남희섭
    • 미생물과산업
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    • 제18권1호
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    • pp.28-32
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    • 1992
  • pullulan은 maltotriose를 기본 단위로 하여 .alpha.(1.rarw.4), .alpha.(1.rarw.6)결합으로 구성된 일종의 .alpha. glucan으로, 'black yeast'로 알려진 Aureobasidium pullulans에 의해 세포외로 생산되는 다당류이다. pullulan은 다른 다당류에서 볼 수 없는 많은 우수한 성질이 있어, 식품에서 접착, 증점, 안정, 품질 개량 효과등의 이용을 비롯하여, 산소 불투과성 필름, 가식성 필름, 플라스틱 결착제, 코오팅제 등 여러가지 무공해 재료로써 광범위한 분야에 그 이용 가능성이 모색되고 있다. 본 고에서는 A. pullulans를 이용한 pullulan 생산의 연구 현황과 그 특성 및 응용 가능성에 대해 고찰해보고자 한다.

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가리비(Patinopecten yessoensis)의 간 췌장으로부터 분리한 Fucoidanase의 특성 (Characterization of Fucoidanase Screened from the Hepatopancreas of Patinopecten yessoensis)

  • 류병호;김동석;이영숙
    • 한국식품위생안전성학회지
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    • 제11권1호
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    • pp.25-29
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    • 1996
  • A fucoidanase, which was screened from the heptopancreas of Patinopectin yessoensis, was fractionated according to by ammounium sulfate precipitation and anion exchange chromatography. The crude fucoidanase activity was hydrolyzed a small amounts of fucoidan agar and not arrageenan. The crude enzyme hydrolyzed fucoidan to produce oligosaccha-rides of fucose, glucose, maltose maltotriose and maltoteraose as the reaction products.

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전분으로부터 α-amylase에 의한 배당체의 합성 (Synthesis of Glycosides by Transglycosylation of α-Amylase from Starch)

  • 박종이;이태호
    • 미생물학회지
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    • 제34권3호
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    • pp.137-143
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    • 1998
  • 수계에서 전분 가수분해 효소의 transglycosylation 반응을 이용하여 배당체(glycoside)를 합성하였다. Glycosyl donor인 가용성전분과 glycosyl acceptor인 benzylalcohol을 기질로 하여 ${\alpha}$-amylase에 의해 합성되는 배당체는 glucose의 1번 OH기에 benzylalcohol이 ${\alpha}$형태로 결합한 benzylalcohol-${\alpha}$-glucoside(BG)와 benzylalcohol-${\alpha}$-maltoside(BM)이었다. pH 5.0의 반응에서는 주로 BG가, pH 8.0의 반응에서는 BM만이 합성되는 특이한 반응양상을 보였다. Transglycosylation 반응의 최적조건은 가용성전분 50 mg/ml, benzylalcohol 50 mg/ml, 온도 $30-35^{\circ}C$, 효소량 10 unit/ml이었으며, 합성된 BG는 ${\alpha}$-glucodisase에 의해 glucose와 benzylalcohol로 가수분해되었으며 BM의 경우는 pH 5.0에서는 glucose와 BG로 가수분해되었으나 pH 8.0이상에서는 전혀 분해되지 않았다. BM과 구조적으로 유사한 maltotriose는 pH 5.0에서 glucose와 maltose로 가수분해 되었으나 transglycosylation반응은 거의 일어나지 않았으며 pH 8.0에서는 가수분해도 transglycosylation반응도 일어나지 않았다.

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