한국산 고추장의 당 성분을 끓는 물에서 3분간 가열하여 추출한 다음 HPLC 및 TLC로 분석하였다. 시판 고추장은 한계덱스트린 0.8~6.5%, 말토트리오스 0.3~7.5%, 말토오스 5.3~16.5%, 글루코오스 8.6~29.4%, 프룩토오스 0.3~3.4%를 나타냈다. 그러나 수크로오스는 검출되지 않았다. 가정에서 제조한 고추장은 한계덱스트린 0.9~1.4%, 말토트리오스 3.3~6.9%, 말토오스 6.1~11.5%, 글루코오스 6.1~11.7%, 프룩토오스 3.4~5.2%, 수크로오스 3.6~3.8%를 나타냈다. 시판 고추장의 한계덱스트린을 1H-NMR 분석한 결과 회사 1의 $\alpha$-1,4-글루코시드 결합에 대한 $\alpha$-1,6-글루코시드 결합의 비율은 5:1, 회사 3은 9.1:1을 나타냈다.
국내 사찰에서 제조된 된장으로부터 내열성 ${\alpha}$-amylase 생산균으로 분리된 YB-1234는 형태적 특성, 생화학적 성질 및 16S rRNA 유전자 염기서열에 근거하여 Bacillus licheniformis로 동정되었다. B. licheniformis YB-1234의 ${\alpha}$-amylase 유전자를 클로닝하여 그 염기서열을 결정하였으며 그로부터 유추된 ${\alpha}$-amylase의 아미노산 서열은 glycosyl hydrolase family 13에 속하는 B. licheniformis의 내열성 ${\alpha}$-amylases와 매우 높은 상동성을 보였다. ${\alpha}$-Aamylase 유전자를 함유한 재조합 대장균과 B. licheniformis에 의해 각각 생산된 ${\alpha}$-amylase는 pH 6.0에서 최대활성을 보였으나, 최적 반응온도는 약간의 차이가 있었다. 또한 B. licheniformis로부터 ${\alpha}$-amylase는 재조합 대장균에서 생산된 효소보다 열안정성이 매우 높았다. 이들 효소에 의한 maltotetraose와 maltohexaose의 주된 가수분해산물로는 glucose, maltose 및 maltotriose가 관찰되었다.
Streptomyces sp. 4M-2의 생전분 분해효소를 황산 암모니움 염석과 이온교환 크로마토그라피 및 Gel 여과 등으로 비활성이 51.22 RSU/mg, 수율 4.5%로 정제할 수 있었다. 정제효소의 분자량은 102,000이었으며 생옥수수 전분에 대한 Km값은 44.44mg/m1 이었다 정제효소의 작용 최적온도는42$^{\circ}C$, pH는 5.5였고 $Ca^{2+}$와 $Ba^{2+}$의 첨가에 의해 효소활성이 증가되었다. 정제효소는 옥수수 amylose를 가장 잘 분해하고 감자전분도 비교적 잘 분해하였다. 이 효소에 의한 옥수수 생전분의 분해산물은 주로 maltose와 maltotriose였고 소량의 glucose와 oligosaccharide도 검출되었으므로 $\alpha$-amylase 계통의 효소로 추정된다.
Rhizopus oryzae 가 생산(生産)하는 glucoamylase 의 각종기질(各種基質)에 대(對)한 분해반응(分解反應)을 검토(檢討)하였다. Glucoamylase I 과 II 는 amylose, amylopectin, glycogen, 가용성 전분, pullulan, maltose, maltotriose, maltotetriose, maltopentaose, maltohexaose, maltoheptaose, maltooctaose를 가수분해(加水分解)하였으나, ${\alpha}-cyclodextrin$, ${\beta}-cyclodextrin$, sucrose, raffinose, 젖당은 가수분해(加水分解)하지 못하였다. $37^{\circ}C$, 32시간(時間)의 반응(反應)에서 glucoamylase I 은 amylopectin, 가용성 전분, amylose를 거의 100% 분해하였고 glycogen 만을 88%정도 분해 하였으나, glucoamylase II 는 공시기질(供試基質) 4 종(種)을 거의 100% 분해하였다. Glucoamylase I 과 II 의 반응생성물질(反應生成物質)은 glucose 만이었고 ${\alpha}-glucosyltransferase$ activity는 없었다. Glucoamylase I 과 II 는 생찹쌀 전분을 가장 잘 분해(分解)시키나 생감자 전분, 생미숙 바나나 전분, 생칡 전분, 생참마 전분, raw high amylose corn starch의 분해능(分解能)은 glucoamyase I 에 비(比)하여 생전분(生澱粉)의 분해력(分解力)이 강(强)하였다.
쌀의 생전분(生澱粉) 상태와 호화전분(糊化澱粉) 상태에 대한 전분분해효소의 작용특성과 이용방법(利用方法)을 조사하기 위하여 생전분과 호화전분에 세균성 ${\alpha}-amylase$ 및 glucoamylase를 처리하고, 생성되는 당의 종류를 정량하였다. 생전분에 ${\alpha}-amylase$를 작용시켰을 때에는 glucose(45%), maltese(33%), maltotriose(19%), maltotetrose 이상의 당류(3%) 등의 순서로 생성되었고, 호화전분에 작용(作用)했을 때에는 maltotriose(31%), maltose(31%), maltotetrose 이상의 고당류 (22%), glucose (15%)의 순서로 생성(生成)되었다. 한편 glucoamylase를 처리하였을 때에는 생전분과 호화전분에서 다같이 주로 glucose가 생성되었다. 전자현미경으로 분해된 상태를 확인한 결과, 생전분은 ${\alpha}-amylase$에 의하여 pinhole이 생성되고 전분입자의 표면침식이 잘되있고, 호화전분은 입자의 중앙부위에 공동(空洞)이 생성(生成)되었다. 이상의 결과(結果)로 보아 세균성 ${\alpha}-amylase$는 생전분 입자의 표면에 작용하여 말단기부터 glucose 및 maltose 단위로 분해하며 호화된 전분입자에는 임의의 장소에서 전분을 가수분해함을 알 수 있었다.
올리고당중에서 ${\alpha}$-1, 6-결합을 가진 isomaltose, isomaltotriose, panose 등을 주성분으로 하는 이소말토올리고당의 생산을 위해 A. niger 유래의 transglucosidase (TG)의 효소학적 특성을 살펴보았다. TG는 maltose를 포도당으로 가수분해하여 panose와 포도당을 생성하였다. panose가 초기기질일 때 TG는 panose를 maltose와 포도당으로 가수분해하였다. ${\alpha}$-1, 6-결합을 가진 isomaltose나 isomaltotriose, isomaltotetraose를 기질로 하였을 때 반응산물의 생성은 ${\alpha}$-1,4-결합을 가진 maltose가 기질일 경우와는 다른 양상을 보였다. 반면 maltotriose를 기질로 한 경우에는 maltose와 유사한 양상을 보였다. TG는 maltotetraose(G4)에서 maltodecaose (G10)가 주성분인 말토올리고당을 기질로 한 경우에도 이소말토올리고당을 생성하였다. 기질인 maltose로부터 TG에 의해 panose가 생성되는 반응은 Michaelos-Menten 식으로 표현되었으며 최대속도, $V_{max}$와 Michaelis 상수, $K_m$은 각각 400 ${\mu}M/min$과 21.4${\mu}M$이었다.
식혜 제조시 쌀 품종에 따른 당도의 변화를 조사하기 위하여 45종의 쌀 품종을 사용하였을 때 당화 10시간 후의 당도가 $9.0{\sim}11.1\;Brix$로 품종간에 차이를 나타내었다. 간척과 신금오, 서안, 계화 등을 이용시 당도가 높게 나타났으며, 상주, 남원, 영덕, 오봉 등은 당도가 상대적으로 낮았다. 간척과 상주품종을 비교하면 식혜제조시 당화 10시간에 약 19%의 당도 차이가 있었다. 쌀 품종 간척을 이용한 식혜의 HPLC분석에 의한 주요 당 조성은 fructose 3.6%, glucose 9.8%, maltose 78.3%, maltotriose 8.3%이었다. 육조 맥아와 이조 맥아를 이용한 당화력의 차이는 육조 맥아를 100 메쉬로 분쇄하여 사용시 이조 맥아보다 높았다. 육조 맥아의 당화 최적온도는 $60^{\circ}C$이었으며, 밥과 맥아 추출물의 비를 1:8로 하였을 때 맥아 첨가량 25% 추출물에서 당화력이 가장 높았다.
Park, Jung-Eun;Park, So Hae;Woo, Jung Yoon;Hwang, Hye Sun;Cha, Jaeho;Lee, Heeseob
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제23권1호
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pp.56-63
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2013
We have characterized the putative ${\alpha}$-glucosidase gene (st2525) selected by total genome analysis from the acidothermophilic crenarchaeon Sulfolobus tokodaii strain 7. The ORF was cloned and expressed as a fusion protein in Escherichia coli, and recombinant ST2525 was purified by Ni-NTA affinity chromatography. Maximum activity was observed at $95^{\circ}C$ and pH 4.0, and the enzyme exhibited stability with half-lives of 40.1 min and 7.75 min at extremely high temperatures of $100^{\circ}C$ and $105^{\circ}C$, respectively. The enzyme retained at least 85% of its maximal activity in the pH range of 4.0-11.0. ST2525 exclusively hydrolyzed ${\alpha}$-1,4-glycosidic linkages of oligosaccharides in an exo-type manner, with highest catalytic efficiency toward maltotriose. The enzyme also displayed transglycosylation activity, converting maltose to isomaltose, panose, maltotriose, isomaltotriose, etc. From these results, ST2525 could be potentially useful for starch hydrolysis as well as novel synthesis of oligosaccharides in industry.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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