• 한국동물학회지
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• 제16권1호
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• pp.55-65
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• 1973

한국에서 서식하는 뱀과, 살모사과, 및 북살모사과에 속하는 몇종의 파충류에서 각 장기별로 MDH 및 LDH isozyme을 조사하였던 바 MDH는 2개의 isozyme으로 구성되어 있는 점이 동일하였다. 그러나 대륙유혈목이의 MDH isozyme은 이동속도가 빠른 점이 다른 종과 다르다. 뱀과, 살모사과 및 북살모사과의 구성원 각 종에서 4개의 LDH isozyme을 확인할 수 있었다. 근과 간조직의 LDH isozyme은 근본적으로 같은 pattern이었고 $LDH_4$가 없는 것이 뱀과, 살모사과 및 북살모사과의 특징이었다. 한편 심장에서는 2개의 LDH isozyme이 발견되는데 근조직과는 반대되는 pattern 이었다. 위 homogenate에서 나타나는 LDH isozyme은 심장의 pattern과 동일하다고 볼수 있는데 살모사과와 북살모사과에서는 4개의 isozyme이 나타나는 점이 독특하였다. 따라서 실험 동물의 MDH 및 LDH isozyme pattern에서 의미있는 다양성을 발견할 수 없었다.

• 한국응용곤충학회지
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• 제37권2호
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• pp.179-185
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• 1998

파밤나방(Spodoptera exigua (H bner))의 생리적 요인이 에스테라제 변이에 미치는 영향을 파악하고자 전기영동을 이용한 동위효소 분석이 이루워졌다. 또한 각 동위효소의 화학적 특성을 파악하고자 기질 및 억제제에 따라 반응성을 분석하였다. 총 28개의 에스테라제 동위효소들이 10%비변성 전기영동에서 분리되었다. 이들 동위효소들은 양극으로 이동거리 증가에 따라 E1에서 E28까지 명명되었다. 파밤나방의 발육단계에 따라 에스테라제 동위효소는 변이를 보였다. 유충과 용이 성충에 비해 많은 수의 에스테라제 동위효소를 보였고, 알이 가장 적은 수를 나타냈다. 특히 E1과 E2는 1령충에서 특이하게 발현되는 도우이효소들이 있다. 서로 다른 조직간에도 에스테라제 동위효소 변이를 보였다. 혈림프와 지방체에 비해 표피와 소화관 조직에서 더많은 수의 에스테라제가 발현됐다. E1-E6 동위효소는 표피조직에 E10, E11, E25, E26 및 E27은 소화관조직에, 그리고 E18은 혈림프에 각각 특이한 에스테라제 동위효소들이었다. 조사된 haphtyl ester계통의 에스테라제 기질들 중에서 $\alpha$-naphty1 propionate가 모든 에스테라제 동위효소에서 가장 높은 반응성을 보였다. 이들 동위효소는 에스테라제 억제제(exerine, dichloroves, moncrotophs 및 paraox-on)에 대한 반응에 따라 E10과 E24는 콜린에스테라제, E4, E9,E17, E19, E21 및 E23은 아릴에스테라제 및 나머지 20종은 카르복실에스테라제로 각각 판명되었다.

• Journal of Plant Biology
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• 제13권2호
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• pp.11-14
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• 1970

Identification and observations of leucine aminopeptidase (LAP) and multiple molecular forms of the enzyme, isozymes, were made with a technique of starch-gel electrophoresis for various legume pollen. Plants tested other than Leguminosae demonstrated either no indication of the presence or at least tract of enzymes and the isozymes, although all legume pollen tested showed strong LAP patterns. The electrophoretic patterns of LAP failed to be shown if the extracts were heated or otherwise denatured. Extent of zymogrammatic appearance of LAP and the isozymes were characteristic of a species.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제16권4호
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• pp.320-326
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• 1988

Aspergillus sp.로부터 추출한 glucoamylase를 Sephacryl S-200과 DEAE-Sephacel 이온교환 칼럼을 통과시킨 후, 2개의 Isozyme으로 분리하였다. 분리된 glucoamylase isozyme(GI, GII)의 효소학적특성을 각각 조사하였다. GI 및 GII isozyme의 활성최적 pH 및 온도는 pH4.5 및 $65^{\circ}C$였다. 분리된 효소는 pH 3-7 사이에서 안정했으며, 또한 55$^{\circ}C$ 이하에서 안정하였다. Hg$^{++}$는 효소 황성을 완전히 저해하였으나, 글리세롤은 효소의 안정성을 크게 증가시켰다. 효소반응의 활성화에너지는 GI의 경우 10,62 kcal/mole이었으며, GII의 경우에는 10.23kcal/mole이었다. GI isozyme의 기질에 대한 Km값은, 0.62% (soluble starch), 0.32% (dextrin), 1.03%(glycogen)이었으며, GII isozyme의 경우에는, 0.66%(soluble starch) 0.23%(dextrin), 그리고 0.14% (glycogen)이었다.

• 한국동물학회지
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• 제32권1호
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• pp.34-39
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• 1989

젖산수소이탈효소 동위효소의 상대적값을 변화시키기 위하여 ouabain, strychnine sulfate, caffeine sodium benzoate 및 chlorpromazine hydrochloride을 웅성 mouse에 7일, 14일 및 21일간 복강주사하였다. 뇌, 심장 및 신장조직의 이 효소를 셀룰로우즈 strip상에서 전기영동한 후 densitometry에 의하여 동위효소들의 상대적 값을 구하였다. Ouabain은 뇌좆기에서만 B$_4$동위효소를 급격히 증가시켰다. 두가지 stimulant들은 뇌조직에서 $A_4$및 B$_4$동위효소의 상대적 값을 뚜렷하게 변화시킨 반면 deprossant는 뇌조직과 심장조직의 B$_4$동위효소를 제외하고는 동위효소의 재분포를 유도시키지 않았다. 이러한 실험적 결과들로부터 Na+ 이온이나 Ca++ 이온들의 세포질내 농도변화는 젖산수소이탈효소 동위효소의 재분포의 원인이 되지 않으며 원형질막의 체제가 이 효소의 조직특이성을 나타나게 하는 한가지 요인이 될 수 있다고 사료된다.

• Biomolecules & Therapeutics
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• 제1권1호
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• pp.121-124
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• 1993

To elucidate the effect of antipsychotics and antidepressants on phosphoinositide(Pl) second massenger system, we studied the dose-dependent inhibition of the phosphoinositide-specific phospholipase C(PLC) isozymes, ${\beta}_1,\;{\gamma}_1$ and${\delta}_1,$ by fluphenazine and haloperidol as antipsychotics, and amitriptyline, maprotiline and mianserin as antidepressants. All the antipsychotics and antidepressants tested showed inhibition on at least one of the PLC isozymes with $IC_{50}$ at the concentration between 25 and $250 {\mu}M.$ Maprotiline, mianserin and amitriptyline inhibited 80 to 90% of the activities of all three PLC isozymes at the concentration of $250{\mu}M,$ while haloperidol and fluphenazine inhibited PLC ${\beta}_1$ and${\gamma}_1$ But baclofen didn't inhibit any PLC isozyme. These results suggested that PLC isozymes are inhibited by antipsychotics and antidepessants even though the concentration is high, and these drugs may affect PI signal transduction system by direct inhibition of PLC isozymes.

• The Korean Journal of Ecology
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• 제26권3호
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• pp.115-121
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• 2003

Leaves of two-week old seedlings of tomato (Lycopersicon esculentum) were treated with various concentrations (0∼100 M) of $CdCl_2$ for up to 9 days and subsequent growth of seedlings, symptoms of oxidative stress and isozyme activities of antioxidant enzymes including superoxide dismutase (SOD), catalase (CAT), ascorbate peroxidase (APX) and peroxidase (POX) were investigated. Compared with the non-treated control, Cd exposure decreased biomass but increased Cd accumulation, hydrogen peroxide production and lipid peroxidation as malondialdehyde (MDA) formation in leaves and roots. Further studies on the developmental changes of isozyme activities showed that Fe-SOD, Cu/Zn-SOD and one of three APX isozymes decreased and CAT and one of four POX isozymes increased in leaves, whereas Fe-SOD, one of three POX isozymes and two of four APX isozymes decreased and CAT increased in roots, showing different expression of isozymes in leaves and roots with Cd exposure level and time. Based on our results, we suggest that the reduction of seedling growth by Cd exposure is the oxidative stress resulting from the over production of $H_2O_2$ and the insufficient activities of antioxidant enzymes particularly involved in the scavenging of $H_2O_2$. Further, the decreased activities of SOD and APX isozymes of chloroplast origin, the increased activities of CAT and POX and high $H_2O_2$ contents with Cd exposure might indicate that Cd-induced oxidative stress starts outside chloroplast.

• 한국동물학회지
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• 제36권3호
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• pp.319-328
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• 1993

칠성장어류를 제외한 모든 척추동물은 여러 유전자로 이루어진 젖산수소이탈효소를 지니고, 칠성장어류의 LDH는 cellulose acetate 및 starch gel 전기영동한 결과 단일 동위효소로 보고되어졌다. 그러나 본 실험에서 polyacrylamide gel 전기영동 방법에 의해서 칠성장어 골격근, 심장 및 신장의 LDH는 3개의 동위효소, 간의 LDH는 2개의 동위효소로 분리되었다. Polyacrylamide gel isoelectric focusing 방법으로는 골격근과 심장의 LDH는 4개의 동위효소, 간의 LDH는 2개의 동위효소로 분리되었고, 골격근의 LDH는 chromatofocusing한 결과 4개의 LDH 동위효소로 분리되었다. 칠성장어 골격근 LDH 동위효소들은 Sphadex G-200 gel filtration 결과 분자량이 140,000정도로 나타났다. 골격근, 심장 및 간조직 LDH 동위효소는 pyruvate에 의해 비슷한 정도로 저해되었으며 LDH $A_4$및 B$_4$동위효소의 중간정도의 저해를 보여주었다. 그리고 심장, 간 및 골격근 LDH 동위효소는 열에 안정하였다. 상기의 결과들로부터 칠성장어는 단일 동위효소가 아니라 동위효소들을 가지며 이 동위효소들을 이루는 각 하부단위체들의 구조는 유사하다고 사료된다.

• The Korean Journal of Ecology
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• 제25권6호
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• pp.371-377
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• 2002

Leaves of two-week old seedlings of tomato (Lycopersicon esculentum) were treated with various concentrations (0, 0.2 and 0.4 $\mu$g/1) of 2,4,5-trichlorobiphenyl (PCB-29) and subsequent growth of seedlings, symptoms of oxidative stress and activities of antioxidant enzymes were investigated. Compared with the non-treated control, foliar application of PCB-29 decreased both biomass and superoxide ($O_2$) radical production but increased hydrogen peroxide production and lipid peroxidation such as malondialdehyde (MDA) formation with increased activities of superoxide dismutase (SOD), ascorbate peroxidase (APX) and guaiacol peroxidase (GPX). Further studies on the isozymes of SOD, peroxidase (POD) and APX showed that all three isozymes of SOD such as Mn-SOD, Fe-SOD and Cu/Zn-SOD, two among four isozymes of POD and all three isozymes of APX were selectively increased in response to PCB. Therefore, we suggest that a possible cause for the reduction of seedling growth by PCB exposure is the oxidative stress including over production of hydrogen peroxide and the selective expression of specific isozymes of some antioxidant enzymes.

• Archives of Pharmacal Research
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• 제12권4호
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• pp.276-281
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• 1989

Selective inhibition of seven new PDE inhibitors on cyclic nucleotide PDE isozymes was investigated. Three PDE isozymes (PDE I, II and III) of guinea pig left ventricular muscles were used. All tested agents inhibited cyclic AMP hydrolysis by PDE III IN A concentration-dependent manner. Some agents represented more potent and selective inhibitory effect on PDE III than that of imazodan.