• 한국동물학회지
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• 제33권3호
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• pp.330-336
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• 1990

배추흰나비의 변태에 따른 esterase의 활성변화 및 zymogram pattern의 변화를 조사하였으며 5령말 유충으로부터 3개의 esterase를 순수 분리하였다. Esterase의 활성은 5령초에서 5령말에 이르는 동안 급격히 증가하여 5령말에서 최대의 활성이 나타났으며 전기영동의 결과 whole body와 중장내 esterase band의 수나 강도는 5령말에서 최대로 나타났다. Gel filtration과 ion-exchange chromatography 및 preparative electorphoresis를 통해 정제된 각 esterase의 최종순도는 약 30-60배였다.

• 대한약침학회지
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• 제25권2호
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• pp.114-120
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• 2022

Objectives: Antivenom serums have been used extensively for over a century and are the only effective treatment option for snake bites and other dangerous animal envenomations. In therapeutic serum centers, a wide range of antivenoms is made from animal serum, mainly equine and sheep, that are immunized with single or multiple venoms. This work aimed to use caprylic acid (CA) to purify therapeutic snake antivenom. Methods: Plasma was obtained from equine immunized with a mixture of venoms. Immunized plasma was obtained by precipitation of different concentrations (2-5%) of CA. This methodology was compared to that based on ammonium sulfate (AS) precipitation. Sediment plasma proteins were purified by ion-exchange chromatography. Protein assay, SDSPAGE, and agar gel diffusion were performed. Results: The total protein precipitation with AS was higher than precipitation with CA, but the best results were obtained when CA was added to the plasma until a final CA concentration of 5% was reached. Chromatography and electrophoresis indicated a stronger band for the 5% CA, and the gel diffusion assay showed antigen-antibody interaction in the purified serum. Conclusion: The use of CA compared to the routine method for purifying hyperimmune serums is a practical and cost-effective method for preparing and producing therapeutic serums. It constitutes a potentially valuable technology for alleviating the critical shortage of antivenom in Iran.

• 한국지하수토양환경학회지:지하수토양환경
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• 제12권2호
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• pp.55-64
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• 2007

생활 폐기물 매립장 침출수에 의해 오염된 지하수에 포함되어 있는 유기산($C_1-C_6$ aliphatic carboxylic acids)들의 정량 분석을 위해서 짧은 분석시간 안에 무기 음이온 뿐만 아니라 유기산까지 정량이 가능한 ion-exchange chromatography를 이용하여 침출수에 용존되어 있는 유기산을 정성 정량하였고, 검출된 유기산의 특성을 평가하였다. 분석 과정에서 $Cl^$, $Br^-$ 등의 halide 이온들의 유기산에 대한 피크 간섭을 줄이기 위해서 이들을 제거하는 전처리를 시료 주입 전에 적용하였다. 음이온 분석과 동일한 분석조건에서 음이온의 간섭을 최소화 하면서 정량이 가능한 유기산들을 선별하였고, 이들 유기산 중에서 음이온의 간섭을 받지 않는 fomate, acetate, propionate, pyruvate, succinate, oxalate에 대해서 정량 분석을 실시하였다. 본 실험에 사용된 유기산의 linear dynamic range는 0.5 mg/L에서부터 20 mg/L까지로 결정하였다. 이 분석법을 쓰레기 매립지 침출수와 주변 지하수에 대해 용존된 유기산과 무기 이온의 정량에 적용하여 높은 농도의 pyruvate와 낮은 수준의 formate와 acetate가 검출되었다. 지하수의 pyruvate 농도는 $Cl^-$, $HCO_3^-$ 농도와 높은 상관성을 보이고, 매립지에서 멀어질수록 농도가 감소하여, pyruvate는 매립지 침출수로부터 유래되었다고 추정되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제12권
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• pp.43-51
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• 1969

우리나라 주요 식품들의 단백질 아미노산 함량을 최근에 와서 크게 실용화되고 있는 GLC 방법에 의해 분석함에 있어서 GLC의 기술적 재평가를 하고자 시험 하였든바 1. 우선 여러식품들의 단백질 질소함량을 조사하여 GLC 분석에 필요한 시료량을 정하였으며 2. GLC에 주입한 17종 아미노산들이 대하여 조사한 결과 Arginine, Cystine, Histidine, Tyrosine을 제외한 13종만이 주입한 량에 비례하여 detector response 를 얻었다. 3. 13종 아미노산에 대한 RMR 치(値)를 얻었다. 4. 아미노산에 대한 recovery 검정(檢定)을 하였든바 거의 100% 가까이 recover되었으며, 가수분해가 recovery에 미치는 영향을 조사하였든바 별 영향이 없었음을 알았다. 5. GLC와 ion-exchange chromatography 분석법을 비교시험하였든바 백어포 시료에 있어서는 Threonine과 Asparagine만이 두 방법에서 거의 같게 나왔고 다른 아미노산들은 GLC에서 보다 많은량이 나타났다. 6. 각식품들에 대한 단백질 아미노산함량을 측정하였든바 식품종류에 따라 그리고 보리 및 대두에 있어서는 품종에 따라서도 아미노산 함량이 다르게 나타났다.

• 한국식품저장유통학회지
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• 제10권2호
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• pp.246-251
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• 2003

Bacillus subtilis PANH765 균주가 생산하는 pretense를 황산암모늄에 의한 염석, DEAE-cellulose ion exchange chromatography, Sephacryl S 200 HR 및 Sepharose CL-6B gel filtration을 이용하여 정제하였다. DEAE-cellulose ion exchange chromatography를 행한 결과, 흡착 단백질 부분에서 활성이 높은 분획을 얻었다. 이 분획을 Sephacryl S 200 HR 및 Sepharose CL-6B gel filtration을 행한 결과 protease 활성을 가지는 단일 분획을 얻을 수 있었다. 정제한 protease의 분자량을 SDS-PAGE와 Sepharose CL-6B gel filtration으로 측정한 결과, 분자량은 35.0 kDa으로 추정되었으며, 각 효소의 비활성도는 6.27 U/mg이었으며, 회수율은 각각. 28.0%, 정제도는 4.35배로 나타났다. 최적 반응 온도는 $65^{\circ}C$, 최적 반응 pH는 7.05로 나타났으며, 온도 안정성은50 ∼ 75$^{\circ}C$, pH 안정성은 6.0 ∼ 7.5로 나타났다. 금속 이온의 영향은 $Na^{+}$, $K^{+}$, $Mg^{2＋}$ 및 NH$_4$$^{+}$ 이온이 효소 활성을 촉진하였으며, 그 중에서 $Mg^{2＋}$가 119.5%로 가장 높게 나타났다. 저해제인 경우 PMSF및 DFP에 의해 저해되었고 특히 DFP 보다는 PMSF 첨가시 뚜렷한 저해를 나타내었다.

• Biotechnology and Bioprocess Engineering:BBE
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• 제10권3호
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• pp.236-241
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• 2005

A decolorization process using ion exchange chromatography was developed to refine rhEGF as a cosmetic ingredient. A macroreticular resin (D314) was selected, with respect to its high decolorization rate and recovery yield of rhEGF, and the operational conditions of the decolorization process optimized. The optimum conditions were as follows: the rhEGF effluent was ion exchanged at a flow rate of 60.0mL/h, with an effluent pH 5.0, using a chromatographic column (i.d. 16mm) packed with D314, with a 7.5cm in bed height. The decolorization process was carried out under the optimum conditions, and halted when the effluent volume reached 350mL, giving a decolorization rate and recovery yield of rhEGF higher than 67 and $80\%$, respectively. When the decolorization rate exceeded $67\%$, the final product turned out to be white or light yellowish, which was to the satisfaction of the cosmetic standard.

• 미생물학회지
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• 제27권2호
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• pp.117-123
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• 1989

Radioactive NBZ arginyl diazomethane으로 액포를 표지 한 뒤에ㅣ 액포내의 단백질과 세포막 겉에 존재하는 단백질을 각각 저농도 완충용액과 높은 농도의 염용액으로 제거시켰다. 액포막 단백질을 Triton X-100으로 녹인 후, molecular sieve column chromatography와 ion exchange column chromatography를 사용하여 anginine transporter를 분리하였다.

• Parasites, Hosts and Diseases
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• 제30권3호
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• pp.191-200
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• 1992

한국산 유혈목이에서 스파르가눔 충체를 수집하고, 이들 충체의 추출액에서 ion-exchange chromatography와 affinity chromatography를 실시하여 cysteine proteinase를 순수 정제하였다. 경제된 효소의 최적 pH는 5.5이었고, 최적 mole 농도는 0.IM (0.1M sodium acetate, pH5.5) 이었다. 정제된 대소는 thiol-dependent이고, $4^{\circ}C$에서 pH 5.0일 때 24시간 동안 안전성을 보였다. 효소의 환성도는 저분자 합성기질인 CBZ-phe-arg-AFC에 대 해 활성이 높았다. 정제된 효소는 척추동물의 산성 cysteine proteinase의 억제인자에 감수성을 보였다. UItrogel AcA54 column chromatography로 정제된 cysteine proteinase의 분자량을 측정한 결과 28,000 dalton이었다. 정제된 효소는 collagen type I과 hemoglobin을 분해하였다. Immunoblot한 결과 정제된 효소는 스파르가눔증 환자의 혈청과 반응하였다. 이상의 결과에서 스파르가눔의 cysteine proteinase는숙주 체내이동, 조직침수성 및 영양소 섭취에 관여할 것이라 추정되며, 정제된 효소는 스파르가눔 현중의 혈청학적 진단에 이용될 수 있을 것으로 생각된다.

• Journal of Dairy Science and Biotechnology
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• 제23권1호
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• pp.1-8
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• 2005

우리나라 재래종인 한우의 초유로부터 lactoferrin(Lf)을 분리하기 위해서 batch extraction, ion exchange chromatography, gel filtration chromatography, affinity chromatography 등의 정제과정을 실시하였다. 각 정제 단계에 의해 한우 Lf과 결합되어 있던 여러 물질들이 제거되었으며 한우 초유 1 liter에서 정제과정을 통하여 회수한 Lf의 양은 65mg로 회수율이 29.4%였다. SDS-PAGE와 HPLC를 이용해 확인한 결과, 정제 단계를 거침에 따라 순도가 높아지는 것 알 수 있었다. 정제된 한우 Lf은 분자량이 81 kDa 이고 등전점은 pI 9였으며, 철 함량이 0.56mg/g으로 철 포화도는 약 40.6%로 측정되었다. 한우 Lf과 젖소 Lf은 아미노산 조성과 ${\alpha}$-helix 함량에서 서로 다르게 나타났다. E. coli O111에 대한 항균성은 젖소 Lf이 한우 Lf 보다 높았으며, 최소저해농도(MIC)는 젖소 Lf이 1.5mg/ml, 한우 Lf은 2.75mg/ml로 젖소 Lf의 항균 활성이 더 높은 것으로 나타났다.

• 멤브레인
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• 제31권2호
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• pp.145-152
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• 2021

현재 바이오 분야에서 분리에 대한 수요가 급증함에 따라, 투과율 및 결합능 측면에서 높은 성능을 띠는 막크로마토그래피가 수지 크로마토그래피의 대체 분리 공정으로 부상하고 있다. 실증을 기반으로 하여 막 소재가 결정되는 기존 분리막 공정과 달리, 막크로마토그래피의 경우 분리하고자 하는 목표 물질에 적합한 분리 메커니즘 이해 그리고 이를 기반한 공정 설계가 필요하다. 본 논문에서는 생특이성을 활용하여 선택적으로 거대 분자를 포집하는 친화성 작용, 전하를 활용하여 생분자와 결합하는 이온 교환 작용 그리고 소수성을 활용하여 생분자와 결합하는 소수성 작용과 같은 막크로마토그래피 주요 분리 메커니즘들에 대해 다루고자 한다. 또한 본 논문에서는 단계적 측면에서 또는 소재 측면에 막크로마토그래피 기술설계 시 고려해야할 변인들에 대해서 다루고자 한다.