Among edible insects, black soldier fly (Hermetia illucens), yellow mealworm (Tenebrio molitor), and common housefly (Musca domestica) have been considered as an alternative protein source for pigs. Because they are easy to breed and grow in the organic wastes, and they have well-balanced nutritional value as a protein source for pigs. The black soldier fly larvae and mealworm could replace the fish meal in the diets for weaned pigs without adverse effects on growth performance and nutrient digestibility. Black soldier fly could also be included in the finishing pig's diet without any negative effects on the growth performance and pork quality of the market pigs. Insect products showed a greater standardized ileal digestibility value of amino acids than conventional animal proteins in growing pigs. Due to the limited amount of insect products used for pig feeding study, most previous pig studies have been conducted in weaned pigs. Thus, further study is needed about the optimal inclusion level of insect products in every phase diet from weaned pigs to sows. The use of insect products in swine diets has some challenges in terms of cost, supply, and safety. Lastly, intrinsic differences among insect species, processing method, and feeding phase should be taken into consideration for the use of insect products in the swine diets.
Most mammalian cells take up glucose by passive transport proteins in the plasma membranes. The best known of these proteins is the human erythrocyte glucose transporter, GLUT1. High levels of heterologous expression far the transporter are necessary for the investigation of its three-dimensional structure by crystallization. To achieve this, the baculovirus expression system has become popular choice. However, Spodoptera frugiperda Clone 9 (Sf9) cells, which are commonly employed as the host permissive cell line to support baculovirus replication and protein synthesis, grow well on TC-100 medium that contains 0.1% D-glucose as the major carbon source, suggesting the presence of endogenous glucose transporters. Furthermore, very little is known of the endogenous transporters properties of Sf9 cells. Therefore, human GLUT1 antibodies would play an important role for characterization of the GLUT1 expressed in insect cell. However, the successful use of such antibodies for characterization of GLUT1 expression m insect cells relies upon their specificity for the human protein and lack of cross-reaction with endogenous transporters. It is therefore important to determine the potential cross-reactivity of the antibodies with the endogenous insect cell glucose transporters. In the present study, the potential cross-reactivity of the human GLUT1 antibodies with the endogenous insect cell glucose transporters was examined by Western blotting. Neither the antibodies against intact GLUT1 nor those against the C-terminus labelled any band migrating in the region expected fur a protein of M$_r$ comparable to GLUT1, whereas these antibodies specifically recognized the human GLUT1. Specificity of the human GLUT1 antibodies tested was also shown by cross-reaction with the GLUT1 expressed in insect cells. In addition, the insect cell glucose transporter was found to have very low affinity for cytochalasin B, a potent inhibitor of human erythrocyte glucose transporter.
Kim, Iksoo;Lee, Kwang-Sik;Ryu, Kang-Sun;Kim, Jin-Woo;Ahn, Mi-Young;Lee, Heui-Sam;Sohn, Hung-Dea;Jin, Byung-Rae
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.6
no.1
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pp.87-92
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2003
We describe here the cloning, expression and characterization of a cDNA encoding a putative chemosensory protein (CSP) from the mole cricket, Gryllotalpa orientalis. The G. orientalis chemosensory protein cDNA sequences comprised of 384 bp with 128 amino acid residues. The G. orientalis chemosensory protein showed 75.4% protein sequence identity to the Locusta migratoria CSP, Northern blot analysis revealed that signal was stronger in head than leg and cuticle, indicating that the head part containing antennae is a main site for G. orientalis chemosensory protein synthesis. The cDNA encoding G. orientalis chemosensory protein was expressed as approximately 12 kDa polypeptide in baculovirus-infected insect cells.
The E2 protein of HCV (hepatitis C virus) is thought to have a potential role in the development of subunit vaccines and diagnostics. To express it by the insect cell/baculovirus expression (Bacu) system, we constructed a recombinant Autographa californica nuclear polyhedrosis virus (AcIL3E2), determined the most appropriate expression conditions in terms of host cell line and culture medium, and characterized the expressed HCV E2 protein. A culture system using Trichoplusia ni BTI-TN5Bl-4 cells and SF 900IISFM medium expressed a relatively high level of HCV E2 protein. It was revealed that its glycosylation properties and subcellular localization were almost the same as the ones in the mammalian cell expression system previously reported, suggesting the recombinant HCV E2 protein derived from our Bacu system can be utilized for development of a subunit vaccine and diagnostics. Interestingly, HCV E2 protein was not degraded at all even at 43 h post-heat shock in the heat shock-induced necrotic cells, probably due to its integration into the microsomal membrane, indicating that heat shock can be employed to purify HCV E2 protein.
The baculovirus expression vector system (BEVS) is one of the powerful heterologous protein expression systems using insect cells. As a result this has become a hot issue in the fleld of biotechnology. The advantage of the BEVS is that the large-scale production of heterologous proteins, which undergo posttranslational modification in the endoplasmic reticulum (ER), can be accomplished. Altrough posttranslational modification of heterologous proteins in insect cells is more similar to mammalian cells than yeast, it is not always identical. Therefore, aggregation and degradation can sometimes occur in the ER. To produce a high level of bioactive heterologous proteins using BEVS in insect cells, the prerequisite is to completely understand the posttranslational conditions that determine how newly synthesized polypeptides are folded and assembling with ER chaperones in the ER lumen. Here, we provide information on current BEVS problems and the possibility of successful heterologous protein production from mammalian cells.
Yoon-Jo Lee;HaeYong Kweon;You-Young Jo;Seong-Gon Kim
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.48
no.3
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pp.99-106
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2024
Functional foods, introduced in the early 1980s, offer health benefits beyond basic nutrition and are increasingly demanded due to growing consumer awareness of diet-health relationships. This review explores insect-based functional foods, highlighting their nutritional benefits, health implications, and applications. Edible insects, such as crickets, mealworms, and locusts, are rich in protein, healthy fats, vitamins, and minerals, making them a promising solution for food security and sustainability. Insect-based foods contribute to weight management, cardiovascular health, anti-inflammatory properties, gut health, and potential anti-cancer benefits. Despite most insects being low in calcium and potassium, they are high in phosphorus and, to a lesser extent, magnesium. Active components like royal jelly, bee pollen, and extracts from Tenebrio molitor and Periplaneta americana L. have shown potential in osteoporosis prevention by improving bone density and reducing bone resorption. Silk sericin-based functional foods also exhibit preventive and therapeutic effects against bone loss. However, challenges such as regulatory barriers, food safety concerns, consumer acceptance, potential allergenicity, and the need for standardization and quality control must be addressed. This review underscores the potential of insect-based functional foods in enhancing health and well-being, particularly for osteoporosis prevention, and highlights the need for further research and regulatory harmonization to facilitate their adoption.
Kim, Tae-Kyung;Yong, Hae In;Kang, Min-Cheol;Jung, Samooel;Jang, Hae Won;Choi, Yun-Sang
Food Science of Animal Resources
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v.41
no.2
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pp.185-195
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2021
The objective of this study was to determine the effects of high pressure to investigate the technical functional properties of the protein solution extracted from an edible insect, Protaetia brevitarsis seulensis. High pressure processing was performed at 0 (control), 100, 200, 300, 400, and 500 MPa at 35℃. The essential amino acid index of the control was lower (p<0.05) than that of the P. brevitarsis seulensis extract treated with 100 MPa. The SDS-PAGE patterns tended to become faint at approximately 75 kDa and thicker at approximately 37 KDa after high pressure treatment. The protein solubility and pH of the protein tended to increase as the hydrostatic pressure levels increased. The instrument color values (redness and yellowness) of the P. brevitarsis seulensis protein treated with high pressure were lower (p<0.05) than those of the control. The forming capacity of the protein solution with P. brevitarsis seulensis treated with high pressure was higher (p<0.05) than that of the control. In conclusion, we confirmed that the technical functional properties of edible insect proteins extracted under high pressure of 200 MPa are improved. Our results indicate that high pressure can improve the technical functional properties of proteins from edible insects.
Journal of the Korean Professional Engineers Association
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v.45
no.5
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pp.36-38
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2012
Insect/worm is a source of protein food, more calcium than you think, made up of low-fat and high protein in the worms, 20% of the entire protein, nutrients, and so. because of this, the value of any insect food will rise. Is not argued that enough, livestock methane from gaseous material of the earth temperature no phi but not small role, and indeed. If a non-carbone missions from livestock are less and consequently the production of biofuels using worms because it is also expected to be available to the worms in cattle, such as no benefit is expected that you will be spotlighted.
In the present study, whispovirus immediate early 1 promoter (ie-1) was used to initiate surface expression of the hemagglutinin (HA) protein of Egyptian H5N1 avian influenza virus (AIV) by using the baculovirus expression vector system. The HA gene and whispovirus ie-1 promoter sequence were synthesized as a fused expression cassette (ie1-HA) and successfully cloned into the pFastBac-1 transfer vector. The recombinant vector was transformed into DH10Bac competent cells, and the recombinant bacmid was generated via site-specific transposition. The recombinant bacmid was used for transfection of Spodoptera frugiperda (Sf-9) insect cells to construct the recombinant baculovirus and to induce expression of the HA protein of H5N1 AIV. The recombinant glycoprotein expressed in Sf-9 cells showed hemadsorption activity. Hemagglutination activity was also detected in both extra- and intracellular recombinant HAs. Both the HA and hemadsorption activities were inhibited by reference polyclonal anti-H5 sera. Significant expression of the recombinant protein was observed on the surface of infected insect cells by using immunofluorescence. SDS-PAGE analysis of the expressed protein revealed the presence of a visually distinguishable band of ~63 kDa in size, which was absent in the non-infected cell control. Western blot analysis confirmed that the distinct 63 kDa band corresponded to the recombinant HA glycoprotein of H5N1 AIV. This study reports the successful expression of the HA protein of H5N1 AIV. The expressed protein was displayed on the plasma membrane of infected insect cells under the control of whispovirus ie-1 promoter by using the baculovirus expression vector system.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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