루이스 산도가 다른 두 종류의 클로로알루미네이트계 이온성 액체(IL) 촉매를 사용하여 tetrahydrotricyclopentadiene (THTCPD) 이성화 반응 거동에 관하여 연구하였다. 루이스 산도가 낮은 1-butyl-3-methylimidazolun chloride $(BMIC)/AlCl_3$와 높은 pyridine hydrochloride $(PHC)/AlCl_3$계 IL 촉매를 이용하고 온도와 시간을 반응 인자로 하여 THTCPD의 이성화 반응 경로를 고찰하였다. IL 촉매의 루이스 산도 증가에 따라 THTCPD 이성화 전환율을 증가시킬 수 있었다. 반응온도 및 IL 촉매의 산도에 따라 THTCPD 이성화 반응경로가 바뀌었다. 산도가 낮은 $BMIC/AlCl_3$ IL 촉매의 경우에는 기존에 사용되어오던 $AlCl_3$ 촉매와 유사한 반응 경로를 보이지만, 반응온도가 높아짐에 따라 endo, exo, endo-(norbornene; NB) ${\rightarrow}$ exo, exo, endo-NB ${\rightarrow}$ diamondoid로의 골격 재배열화 반응이 일어났다. 하지만, 산도가 높은 $PHC/AlCl_3$ IL 촉매의 경우에는 $TEAC/AlCl_3$ IL 촉매와는 다른 새로운 두 가지 경로(endo, exo, endo-NB ${\rightarrow}$ exo, exo, endo- NB ${\rightarrow}$ exo, exo, exo-NB 및 endo, exo, endo-NB ${\rightarrow}$ exo, exo, endo-NB ${\rightarrow}$ exo, exo, exo-(cyclopentadiene; CP))가 추가로 관찰되었다.
한지로 된 고서적의 가수분해가 Trichoderma viride로부터 분리한 endoglucanase I, exoglucanase II와 endo-exo혼합효소 (I:I, weight ratio)에 의하여 수행되었다. Endoglucanase I, exoglucanase II와 endo-exo혼합효소에 의한 가수분해 최적pH는 각각 4.5, 5.5, 5.0으로 나타났다. 이들 결과들은 지류문화재의 열화가 산성조건에서 셀룰라아제의 활성을 증가시켜 촉진될 수 있음을 보여준다. 또한 이들 효소들에 의한 분해에 있어서 최적 분해온도는 모두 5$0^{\circ}C$를 보여주었다. 고서적의 재생펄프를 이들 효소로 처리했을 때 수율(yield)과 물리적 강도(physical strength)를 살펴보면, 수율은 이들 효소의 농도 증가와 함께 감소함을 보여 주었다. 특히 endo-exo혼합효소로 처리했을 때 가장 낮은 값을 보여 주었다. 이는 endo성분과 exo성분의 협동작용(synergistic action)에 의한 것으로 생각할 수 있다. 물리적 강도는 exo II로 처리했을 경우 농도 증가에 따라 향상됨을 보여 주었으며, exoglucanase II와 endo-exo혼합효소로 처리했을 경우는 농도에 따라 감소함을 보여 주었다. 이들 결과들은 고서적의 분해(열화)가 endoclucanase에 의한 것임을 보여 준다. 즉 지류문화재의 물리적 강도를 저하시키는 주요 성분 효소는 endoglucanase이며 지류문화재의 효과적인 보존을 위해서는 endoglucanase성분의 활성을 억제시킬 필요가 있다.
Ganoderma lucidum이 생산하는 polygalacturonase의 유용활용 방안을 위한 효소의 특성을 연구하기 위하여 버섯배양물로부터 효소를 생산하고 정제하여 그 특성을 검토한 결과는 다음과 같다. Endo-polygalacturonase는 배양여액으로부터 ammonium sulfate 침전, Biogel P-100, DEAE-cellulose, Sehpadex G-150 column chromatography에 의하여 순차적으로 정제되었고, Sehpadex G-150 column chromatography에서 re-gel filtration까지 실시한 결과 specific activity가 892unit/mg protein로 배양여액보다도 약 56배의 정제도를 나타냈으며, exo-polygalacturonase는 ammonium sulfate침전, Biogel P-100, DEAE-cellulose column chromatography까지 부분정제한 결과 9.2배의 정제도를 나타냈다. SDS polyacrylamide gel에서 전기영동을 실시한 결과 단일 band를 나타냈으며, 분자량은 54,000 dalton이었다. Endo-polygalacturonase와 exo-polygalacturonase는 citrus pectin이나 pectic acid보다 apple pectin에 친화도가 높았으며, Lineweaver-Burk plot로부터 계산된 apple pectin에 대한 Km 치는 각각 1.44와 10.6 mg/ml이었다. 이 두 효소의 작용 최적 pH는 4.0이었으나 pH 안정성에서는 endo-polygalacturonase는 $pH\;4.0{\sim}6.0$에서, exo-polygalacturonase는 $pH\;3.5{\sim}5.5$ 범위에서 안정하였다. 효소반응 최적 온도는 endo-polygalacturonase는 $40^{\circ}C$ 이었으나 exo-polygalacturonase는 $60^{\circ}C$에서 최대의 활성을 나타냈고 열안정성도 exo-polygalacturonase가 endo-polygalacturonase보다 더 높은 온도에서도 안정하였다. 또한 endo-polygalacturonase는 $Ca^{++}$ 과 $Mn^{++}\;ion$에, exo-polygalacturonase에는 $Ca^{++}\;ion$에 의해 효소반응이 촉진되었다.
인삼뿌리썩음병균, Cylindrocarpon destructans(Zins.) Scholten을 접종한 인삼절편으로 부터 얻은 섬유소분해효소 및 펙틴질분해광소의 역가는 그 농도, 시간에 비례하였다. Cellulase (Cx), endo-polygalacturonase(endo-PG), endo-poiymethylgalacturonase (endo-PMG), exo-polygalacturonase (exe-PG)와 exo-polymeth-ylgalacturonase(exo-PMG)의 역가는 접종후 4 일째 최대였으며 endo-PG와 endo-PMG는 1일 및 2일째는 전혀 검출되지 않았으나 exo-PG와 exo-PMG는 검출되었다. 접종후 6 일째에는 모든 펙틴질분해효소는 활성을 완전히 잃었으나 섬유소분해효소는 높은 역가을 유지하였다. Cx, endo-PG, endo-PMG, exo-PG 및 exo-PMG의 최적 pH는 각각 6.0, 5.5, 8.0, 7.0-7.5, 8.5이였다. Cx, endo-PG, endo-PMG, 및 exo-PG의 최적온도는 각각 exo-PMG $66^{\circ}C\;53^{\circ}C\;41^{\circ}C\;37^{\circ}C\;and\;40^{\circ}C$였다. 섬유소분해효소는 공시한 16개 이온중에서 0.05M $Hg^{++}$만이 억제하였다. 펙틴질분해효소는 이온에 따라 상이하였으나 $0.05M\; Fe^{+++}$과 $0.05M\;Al^{+++}$이 가장 현저히 억제하였다. 공시한 8개 농약중에서 어느 것도 $0.1\%$ 유효성분으로는 모든 효소작용을 억제하지 못했으며 exo-PG만은 모든 농약의 의하여 상당히 억제되었다. 그 중에서 Difolatan은 모든 펙틴질분해효소를 가장 잘 억제시켰다. $0.2M\;Ca^{++}$과 $0.02M\;Fe^{+++}$은 펙틴질분해효소를 거의 억제시켰으나 섬유소분해효소는 같은 농도에서 각각 $30\%,\;70\%$에 이르렀다. Formalin은 exo-PG와 endo-PMG를 완전 억제시켰으나 다른 효소 특히 Cx는 그렇지 못했다. $0.8\%$ Difolatan은 모든 효소를 $0.8\%$이상 억제하였으나 Cx는 그 이하였다. C. destructans가 분필하는 섬유소분해효소 및 펙틴질분해효소는 인삼뿌리썩음병과 밀접한 관계를 가지고 있으며 이 병을 효과적으로 방제하기 위하여 억제되어야 하겠다.
The adsorption behaviors of two major cellulase components, endo I and exo II, from Trichoderma viride were investigated using $\alpha$-celluloses with different correlation crystallinity index(Cc) as substrates. The adsorption of cellulase enzyme components was significantly affected by the reaction condition and the physicochemical properties of the cellulose. The $\alpha$-cellulose was hydrolyzed in the presence of cellulase for various periods. The correlation crystallinity index of $\alpha$-cellulose increased with increasing the hydrolysis time. The adsorption was apparently found to obey the first-order kinetics, and the adsorption activation energy(Ea) was calculated from the adsorption rate constant(ka). The value of adsorption rate constant for endo I was larger than that of exo II. This means that endo I are adsorbed more rapidly than exo II. With the increase in correlation crystallinity index, the values of the adsorption rate constants for endo I and exo II decreased, respectively. The activation energy for the adsorption of exo II on the cellulose also was larger than that of endo I. Also adsorption activation energy of endo I and exo II increased with an increase in the crystallinity of sample cellulose.
It has been reported that exogenously introduced micro-RNA (exo-miRNA) competes with endogenously expressed miRNAs (endo-miRNAs) in human cells, resulting in a detectable upregulation of mRNAs with endo-miRNA target sites (TSs). However, the detailed mechanisms of the competition between exo- and endo-miRNAs remain uninvestigated. In this study, using 74 microarrays that monitored the whole-transcriptome response after introducing miRNAs or siRNAs into HeLa cells, we systematically examined the derepression of mRNAs with exo- and/or endo-miRNA TSs. We quantitatively assessed the effect of the number of endo-miRNA TSs on the degree of mRNA derepression. As a result, we observed that the number of endo-miRNA TSs was significantly associated with the degree of derepression, supporting that the derepression resulted from the competition between exo- and endo-miRNAs. However, when we examined whether the site proficiency of exo-miRNA TSs could also influence mRNA derepression, to our surprise, we discovered a strong positive correlation. Our analysis indicates that site proficiencies of both exo- and endo-miRNA TSs are important determinants for the degree of mRNA derepression, implying that the derepression of mRNAs in response to exo-miRNA is more complex than that currently perceived. Our observations may lead to a more complete understanding of the detailed mechanisms of the competition between exo- and endo-miRNAs and to a more accurate prediction of miRNA targets. Our analysis also suggests an interesting hypothesis that long 3'-UTRs may function as molecular buffer against gene expression regulation by individual miRNAs.
Yang, Byung-Keun;Michael A Wilson;Cho, Kai-Yip;Song, Chi-Hyun
Journal of Microbiology and Biotechnology
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제14권5호
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pp.972-977
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2004
The hypoglycemic effect of an exo-biopolymer (EXO) and endo-biopolymer (ENDO) produced from submerged mycelial culture of Ganoderma lucidum was investigated in streptozotocin (STZ)-induced diabetic rats. Both the EXO and ENDO showed hypoglycemic potential, however, the former proved to be more potent than the latter. The administration of the EXO at the dose of 100 mg/kg body weight (BW) significantly reduced the plasma glucose level (23.5%) and increased the plasma insulin level (2.2 fold) in the diabetic animals. The EXO also lowered the plasma total cholesterol, triglyceride, low-density lipoprotein (LDL) cholesterol, and athrogenic index by 14.7, 31.4, 24.1, and 45.4%, respectively, and reduced the liver total cholesterol and triglyceride levels by 6.7 and 25.8%, respectively. It increased the plasma high-density lipoprotein (HDL) cholesterol (37.7%), compared to the control group. Furthermore, the alanine transaminase (ALT) and aspartate transaminase (AST) showed lower activities in the EXO administered groups than the other experimental groups. Taken together, these results suggest that the exo-biopolymer may alleviate the blood glucose level by increased insulin secretion.
Effect of a nonionic surfactant, Tween 20 on the adsorption and kinetic mechanism for the hydrolysis of a microcrystalline cellulose, Avicel PH 101, by endoglucanase Ⅰ (Endo Ⅰ) and exoglucanase Ⅱ (Exo Ⅱ) isolated from Trichoderma viride were studied. The Langmuir isotherm parameters, amount of maximum adsorption (Amax) and adsorption equilibrium constant (Kad) for the adsorption, were obtained in the presence and the absence of nonionic surfactant. On the addition of Tween 20, the Kad and Amax values of Exo Ⅱ were decreased, while those of Endo Ⅰ were not affected. These indicate that the adsorption affinity of Exo Ⅱ on the cellulose is weakened by nonionic surfactant, and the surfactant enhanced desorption of Exo Ⅱ from insoluble substrate. The enzymatic hydrolysis of the cellulose can be described by two parallel pseudo-first order reactions using the percentages of easily (Ca) and hardly (Cb) hydrolyzable cellulose in Avicel PH 101 and associated rate constants (ka and kb). The Ca value was increased by adding Tween 20 for all enzyme samples (Exo Ⅱ, Endo Ⅰ and their 1:1 mixture) implying that the low-ordered crystalline fraction in the cellulose may be partly dispersed by surfactant. The ka value was not affect by adding Tween 20 for all enzyme samples (Exo Ⅱ, Endo Ⅰ and their 1:1 mixture). The kb value of Exo Ⅱ was increased by adding Tween 20, while that of Endo Ⅰ was not affected. This suggests that the surfactant helps the Exo Ⅱ desorb from microcrystalline cellulose, and increase the hydrolysis rate. These results were show that the increase of hydrolysis of cellulose by the nonionic surfactant is due to both the activation of Exo Ⅱ and partial defibrillation of the cellulose.
The wood-pulp is treated with the three enzymes; Endo-xylanase, exo-xylanase and acetyl-esterase. The maximum value of relative activity appeared 0.95 in acetyl-esterase at $40^{\circ}C$, 0.9 in exo-xylanase at $40^{\circ}C$, and 0.8 in endo-xylanase at $50^{\circ}C$, respectively. And it has measured 0.8 in endo-xylanase, 0.95 in acetyl-esterase at pH 6 and 0.9 in exo-xylanase at pH 5, while the maximum value of relative activity does not rely on reaction time for three enzymes treatment, and the value was about 0.9, respectively. We have watched that decreased Kappa number and increased brightness. And it turned out that the three enzyme produced a lot of reducing sugar with wood-pulp treatment.
부분 정제한 Pseudomonas spp. Endo-inulinase와 Bacillus spp. Exo-inulinase를 13:1의 비율로 혼합 사용하여 inulin을 가수분해한 결과, 단독으로 사용했을 때에 비해 약 1.6배의 현저한 가수분해율의 상승효과를 얻었다. 혼합효소는 반응온도 $55^{\circ}C$, 반응액의 pH 6.0 및 각 0.5mM 농도와 $Mn^{2+}$와 $CO^{2+}$이 존재하는 반응조건하에서 가장 높은 가수분해율을 보였으며 이때 최종 가수분해 산물인 fructose의 생산량은 84를 나타내었다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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