• 한국식품과학회지
• /
• 제31권2호
• /
• pp.391-398
• /
• 1999

국내산 생강의 높은 원료비를 극복하면서 품질이 우수한 중간소재성 가공제품을 개발하기 위하여 효소적 추출기법을 적용하였을 때의 수율 및 품질변화를 조사하였다. 생강을 1차 착즙하고 남은 잔사를 $\alpha$-amylase로 가수분해한 후 2차 착즙하고 다시 남은 잔사에 90% 에탄올로 $30^{\circ}C$에서 1시간 추출하여 각각 착즙액을 혼합할 경우 단순 착즙액보다 동일 $^{\circ}Brix$ 기준으로 약 2.8배 정도, 펄프보다는 건물기준으로 약 5배 이상 착즙수율을 증진시킬 수 있었다. 이와 같이 제조된 최종 추출액에는 착즙액 보다 조섬유가 약 62%, 전분이 48%정도 감소하는 결과를 나타내어 작업공정의 개선이 가능함을 알 수 있었다. 또한 최종 추출액은 착즙액에 비하여 유리아미노산이 약 40% 정도 소실한 반면 유리당은 약 270% 증가하는 결과를 보여주고 있어, 생강의 효소적 추출법은 생강 가공제품 제조시 단맛을 강화하는 효과를 제공할 수 있었다.

• 대한화학회지
• /
• 제24권1호
• /
• pp.25-33
• /
• 1980

토양에서 분리한 Pseudomonadaceae 속 박테리아로부터 pyrocatechase를 추출, 분리 정제하였으며, 이 효소의 특성을 검토한 결과 pyrocatechase는 catechol에 대하여 기질 특이성을 보여줌을 알았다. 효소 활성도의 최적조건은 pH 7∼10 부근과 온도 $35^{\circ}C$임을 알았으며, catechol에 대한 $K_m$값은 $1.9{\times}10^{-6}M$ 로 얻어졌다. 기질 유도체에 의한 효소 저해 실험결과 벤젠 고리의 ortho 위치에 두개의 수산기는 효소-기질간의 결합반응에 참여될 것이라고 추측했다. 기타 SH-잔기와 작용하는 화합물 또는 중금속 이온등의 첨가에 따른 효소 활성도의 저해 효과를 검토 하였으며, 효소 활성부위에 대하여도 검토해 보았다.

• 디지털융복합연구
• /
• 제10권11호
• /
• pp.559-564
• /
• 2012

생약제제 중에서 귤피는 항산화작용, 순환기계 질병의 예방, 항염증, 항알레르기, 항균, 항바이러스, 지질 저하 작용, 면역 증강작용, 모세혈관 강화작용 등이 있는 것으로 보고되고 있다. 본 연구에서는 귤피 추출물이 치아우식 원인균으로 알려진 S. mutans에 미치는 항균효과와 GTase활성에 미치는 영향에 대해 알아보고자 하였다. 추출물을 5, 10, 20 mg/ml의 농도로 배지에 첨가한 후 S. mutans의 성장억제효과를 확인한 결과, 농도가 높을수록 colony의 수가 현저히 줄어드는 것을 관찰 할 수 있었다. 8 시간 후 측정하였을때 5 mg/ml에서 92%, 10 mg/ml에서 95%, 20 mg/ml 에서 99%의 높은 성장억제율을 나타내었다. 또한 추출물의 GTase 활성 저해율을 측정한 결과, 추출물의 농도가 높아질수록 저해율이 급격히 증가하는 것으로 나타났으며, 5 mg/ml에서는 42%의 강한 활성 저해 효과를 보였다.

• Journal of Microbiology
• /
• 제44권2호
• /
• pp.185-191
• /
• 2006

The photosynthetic bacterium, Rhodospirillum rubrum S1, when grown under anaerobic conditions, generated three different types of catalases. In this study, we purified and characterized the highest molecular weight catalase from the three catalases. The total specific catalase activity of the crude cell extracts was 88 U/mg. After the completion of the final purification step, the specific activity of the purified catalase was 1,256 U/mg. The purified catalase evidenced an estimated molecular mass of 318 kDa, consisting of four identical subunits, each of 79 kDa. The purified enzyme exhibited an apparent Km value of 30.4 mM and a Vmax of 2,564 U against hydrogen peroxide. The enzyme also exhibited a broad optimal pH $(5.0{\sim}9.0)$, and remained stable over a broad temperature range $(20^{\circ}C{\sim}60^{\circ}C)$. It maintained 90% activity against organic solvents (ethanol/chloroform) known hydroperoxidase inhibitors, and exhibited no detectable peroxidase activity. The catalase activity of the purified enzyme was reduced to 19 % of full activity as the result of the administration of 10 mM 3-amino-1,2,4-triazole, a heme-containing catalase inhibitor. Sodium cyanide, sodium azide, and hydroxylamine, all of which are known heme protein inhibitors, inhibited catalase activity by 50 % at concentrations of $11.5{\mu}M,\;0.52{\mu}M,\;and\;0.11{\mu}M$, respectively. In accordance with these findings, the enzyme was identified as a type of monofunctional catalase.

• 한국미생물·생명공학회지
• /
• 제19권5호
• /
• pp.470-476
• /
• 1991

Peroxidase를 다량 함유하는 식물체를 검색할 목적으로 십자화과 식물 9종에 대하여 효소활성 분포를 조사하였다. 검색한 식물체 중 배추 뿌리에서 본 효소의 활성이 강하게 나타나 배추 뿌리로 부터 본 효소의 정제를 행하였다. 정제된 효소는 분자량 50,000의 단량체로서 pH 7.0, $50^{\circ}C$에서 최적 활성을 나타내었다. phenol 및 phenol이 유도체가 좋은 기질로 작용하였으며 pyrogallol에 대한 $H_2O_2$의 Km 값은 1.6mM이었다. 본 효소는 406nm 에서 soret 흡수대를 나타내어 다른 peroxidase와 마찬가지로 분자내 보결분자단으로 heme을 가지고 있음을 알았다. 정제된 배추뿌리 기원의 효소는 면역화학적, 전기영동적 성질이 horseradish 기원의 peroxidase와 유사하였다.

• 한국수산과학회지
• /
• 제30권3호
• /
• pp.473-479
• /
• 1997

범가자미, Verasper variegatus의 황단백 질을 증류수로 침전시킨 후 Sepharose CL-6B column chromatography에 의해 분리하였다. 조난황단백추출액에서 분리한 난황단백질이 암컷 특이 혈청단백질과 공통의 항원성을 가짐을 Ouchterony 면역확산 test와 면역전기영동으로 확인하였다. 분리한 난황단백질의 분자량은 약 550kD이었으며, 난황단백질을 구성하고 있는 subunits은 분자량이 각각 108, 85, 31kD인 3종의 major subunits와 103, 80kD인 2종의 minor subunits이었다. 분리한 난황단백질은 vitellin에 대한 항혈청을 이용하여 western blot으로 확인한 바, 면역화학적 반응을 나타냈다.

• 한국식품저장유통학회지
• /
• 제10권2호
• /
• pp.213-218
• /
• 2003

재래식 된장의 품질을 고급화하기 위해 재래식 된장과 각종 한약제와 약초류를 달리 첨가하여 제조한 두 종류의 약용 된장들을 6개월간 숙성시키면서 성인병에 관련된 몇 가지 생리 기능성의 변화를 조사하였다 약용 된장들의 고혈압을 예방하는 엔지오텐신 전환효소(ACE) 저해활성은 숙성기간이 길어짐에 따라 급격히 감소하여 숙성 6개월 후에 39.0%∼51.7%을 보였고 혈전용해활성은 숙성 6개월후에 10.4∼11.3 U를 보였다. 약용 된장들의 전자공여능은 제조직후 95%∼97%을 보였고 숙성 기간이 길어짐에 따라 큰 변화가 없었으며 SOD 유사활성은 숙성 6개월 후에 모두 10% 내외를 보였다. 약용 된장(I)의 tyrosinase 저해활성은 숙성 기간이 길어짐에 따라 증가하여 숙성 6개월 후에 상온물 추출물에서 97.6%의 높은 활성을 보였다. 6개월 숙성된약용 된장들의 조단백질과 총당 함량은 각각 14%와 33%로 재래식 된장보다 높았다.

• 미생물학회지
• /
• 제25권1호
• /
• pp.40-45
• /
• 1987

B Brevibacterium divaricatum FERM 5948 균주로부터 Bdi I RIM 체계에 속하는 BdiI methylase 유천자를 클로닝하여 발현을 조사하였다. Bdi I methylase 유전자의 클로닝을 위해 pBR 322의 EcoRI, BamHl, Sal I 3 군데의 클로닝 site를 이 용했고 1 차 형질전환후 나온 플라스미드를 BdiI으로 자른 뒤 ligation 시키지 않고 형질전환시키는 방법을 이용하였다. 유전 자을 가지는 행질전환체의 선별은 Bdi I methylase에 의해 수정된 채조합 플라스미드는 BdiI 제한효소에 방호된다는 것에 기 초하여 선별하였는데 5.6kb의 EcoRI insert DNA를 가지는 pBDIM 116이 Bdil methylase 유전자플 가지는 것으로 판명 되었다. pBDIM 11&을 가지는 숙주셰포에서 추출한 추출용액에는 S-adenosylmethionine이 있으면 BdiI의 인지부위인 A ATCGAT에만 특정한 methylase 활성이 측정되였다. 11개의 제한효소를 이용하이 제한효소지도를 작성하였고, BdiI r restriction -modification 체계에 관해서 도 논의하였다.

• 한국미생물학회:학술대회논문집
• /
• 한국미생물학회 2006년도 International Meeting of the Microbiological Society of Korea
• /
• pp.105-107
• /
• 2006

Two kinds of nucleoside hydrolases (NHs) encoded by rih1 and rih2 were cloned from Corynebacterium ammoniagenes using deoD- and gsk-defective Escherichia coli. Sequence analysis revealed that NH 1 was a protein of 337 aa with a deduced molecular mass of 35,892 Da, whereas NH 2 consisted of 308 aa with a calculated molecular mass of 32,310 Da. Experiments with crude extracts of IPTG-induced E. coli CGSC 6885(pTNU23) and 6885(pTNI12) indicated that the Rihl enzyme could catalyse the hydrolysis of uridine and cytidine and showed pyrimidine-specific ribonucleoside hydrolase activity. Rih2 was able to hydrolyse both purine and pyrimidine ribonucleosides with the following order of activity-inosine>adenosine>uridine>guanosine>xanthosine>cytidine-and was classified in the non-specific NHs family. rih1 and rih2 deletion mutants displayed a decrease in cell growth on minimal medium supplemented with pyrimidine and purine/pyrimidine nucleosides, respectively, compared with the wild-type strain. Growth of each mutant was substantially complemented by introducing rih1 and rih2, respectively. Furthermore, disruption of both rih1 and rih2 led to the inability of the mutant to utilize purine and pyrimidine nucleosides as sole carbon source on minimal medium. These results indicated that rih1 and rih2 play major roles in the salvage pathways of nucleosides in this micro-organism.

• Journal of Microbiology
• /
• 제38권2호
• /
• pp.80-87
• /
• 2000

The nucleotide sequence of the luxC gene coding for lux-specific fatty acyl-CoA reductase and the upstream DNA (325bp)of the structural gene from bioluminescent bacterium, Photobacterium phosphoreum, has been deternubed. An open reading frame extending for more than 20 codons in 325 bp DNA upstream of luxC was not present in both directions. The lux gene can be translated into a polypeptide of 54 kDa and the amino acid sequences of lux specific reductases of P. phosphoreum shares 80, 65, 58, and 62% identity with those of the Photobacterium leiognathi, Vibrio fischeri, Vibrio harveyi, and Xehnorhabdus luminescenens reductases, respectively. Analyses of codon usage, showing that a high frequency (2.3%) of the isoleucine codon, AUA, in the luxC gene compared to that found in Escherichia coli genes (0.2%) and its absence in the luxA and B genes, suggested that the AUA codon may play a modulator role in the expression of lux gene in E. coli. The structural genes (luxC, D, A, B, E) of the P. phosphoreum coding for luciferase (${\alpha}$,${\beta}$) and fatty acid reductase (r, s, t) polypeptides can be expressed exclusively in E. coli under the T7 phage RNA polymerase/promoter system and identificationof the [35S]methionine labelled polypeptide products. The degree of expression of lux genes in analyses of codon usage. High expression of the luxC gene could only be accomplished in a mutant E. coli 43R. Even in crude extracts, the acylated acyl-CoA reductase intermediate as well as acyl-CoA reductrase activities could be readily detected.