• Applied Biological Chemistry
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• 제34권1호
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• pp.54-60
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• 1991

식물 병원성 사상균 세포벽의 주성분인 chitin을 분해하는 미생물을 토양에서 분리, 선발하여 동정하고 이들의 효소적 성질을 조사하였다. 선발균 Serratia (S) marcescens는 식물 병원성 사상균인 Fusarium (F) axysporum과 Rhizoctomia (R) solani에 대해 길항력은 갖고 있었으며 효소적으로 chitinase 외에 laminarinase 및 protease 등의 활성을 가지고 있었다. 선발 균주의 chitinase 생산 최적조건은 chitin broth 기본배지의 조성과 온도 및 배양시간을 변형하여 조사한 결과 colloidal chitin 1.5%, tryptone 0.5%, glucose 1%, peptone 0.2%, $MgSO_4{\cdot}7H_2O\;0.1%,\;K_2HPO_4\;0.1%,\;NaCl\;0.1%$ (w/v), pH 6.8 배지에서 $30^{\circ}C$, 72시간 배양하였을 때이었으며 효소의 in vitro 최적 활성조건은 pH 7.5, $50^{\circ}C$이었다. 한편 여러 무기이온 중에서 $Ag^+$와 $Mn^{++}$은 효소의 활성을 촉진시켰다.

• BMB Reports
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• 제38권1호
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• pp.82-88
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• 2005

Bacillus cereus 28-9 is a chitinolytic bacterium isolated from lily plant in Taiwan. This bacterium exhibited biocontrol potential on Botrytis leaf blight of lily as demonstrated by a detached leaf assay and dual culture assay. At least two chitinases (ChiCW and ChiCH) were excreted by B. cereus 28-9. The ChiCW-encoding gene was cloned and moderately expressed in Escherichia coli DH5$\alpha$. Near homogenous ChiCW was obtained from the periplasmic fraction of E. coli cells harboring chiCW by a purification procedure. An in vitro assay showed that the purified ChiCW had inhibitory activity on conidial germination of Botrytis elliptica, a major fungal pathogen of lily leaf blight.

• 한국동물학회:학술대회논문집
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• 한국동물학회 1998년도 한국생물과학협회 학술발표대회
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• pp.265.1-265
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• 1998

No Abstract, See Full Text

• The Plant Pathology Journal
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• 제17권6호
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• pp.365.1-365
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• 2001

• The Plant Pathology Journal
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• 제17권6호
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• pp.365.3-365
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• 2001

• 한국토양비료학회지
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• 제21권2호
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• pp.129-134
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• 1988

토양(土壤)으로부터 분리(分離)한 Streptomyces sp. S-45 균주(菌株)의 효소학적(酵素學的) 성질(性質)을 검토(檢討)한 결과(結果)는 다음과 같다. 1. 분리균(分離菌) Streptomyces sp. S-45의 Chitinase activity는 $3.01({\mu}/m{\ell})$이고 ${\beta}$-1.3-Glucanase activity는 $2.49({\mu}/m{\ell})$이었다. 2. 탄소원(炭素原)으로서 Colloidal chitin 0.7%, Glucose 0.3%, 질소원(窒素原)으로서 Asparagine 0.5%, Peptone 0.2% 존재(存在)가 효소생산(酵素生産)에 효과적(效果的)이었다. 3. 최적(最適) 효소생성(酵素生成) 조건(條件)으로 pH 7.0, $30^{\circ}C$에서 6일간(日間) 진탕배양시(培養時) 최고(最高)의 효소생성(酵素生成)을 나타내었다. 4. 효소(酵素)의 활성(活性)에 미치는 최적(最適) 작용조건(作用條件)은 pH 6.5~7.0, 온도(溫度)는 $45{\sim}50^{\circ}C$였다. 5. 본(本) 효소(酵素)는 pH6.0~7.0에서 안정성(安定性)이 가장 높았고, $80^{\circ}C$로 10분(分) 처리시(處理時) Chitinase는 10%, ${\beta}$-1.3-Glucanase는 12%로 잔존활성(殘存活性)이 감소(減少)하였다. 6. 금속(金屬)이온에 대한 효소(酵素)의 영향(影響)은 $Co^{{+}{+}}$, $Cu^{{+}{+}}$, $Mn^{{+}{+}}$, $Al^{{+}{+}{+}}$의 $10^{-2}M$과 $Sn^{{+}{+}}\;10^{-3}M$에서 활성(活性)이 증대(增大)하였고, $Ag^{{+}{+}}$, $Hg^{{+}{+}}$는 현저(顯著)한 저해작용을 하였다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제39권6호
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• pp.466-471
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• 1996

키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴 올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 벼, 콩, 참다래, 아몬드, 조(粗)파파인 등의 식물체로부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 왕겨, 콩껍질, 참다래의 외피 등에서 키틴분해효소의 활성이 나타났으며 껍질을 제거한 콩, 쌀기울, 백미, 탈지 대두분 등에서는 활성이 없었다. 이들 키틴분해효소는 exochitinase와 endochitinase 형태의 두종류 활성을 갖는 것이 관찰되었으며, 참다래와 조(粗)파파인에서 endochitinase의 활성이 높았다. pH의 영향은 exochitinase의 경우 효소원에 따라 $pH\;5{\sim}7$ 사이에서 최대활성을 나타내었고 endochitinase는 모두 pH 3과 $pH\;5{\sim}6$의 두 곳에서 최대활성을 나타내었다. 온도변화에 의한 exochitinase의 활성은 $50^{\circ}C$에서도 비교적 안정했다. 반면에 endochitinase는 종류에 따라 다양한 최적 온도를 갖는 것이 관찰되었다. 또한 이들 조효소는 키토산분해 활성을 갖고 있었으며 왕겨가 가장 높고 콩껍질, 참다래의 순서였다. 키틴을 이용한 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로는 exochitinase의 활성이 가장 적으며 endochitinase의 활성이 높은 조(粗)파파인이 가장 적합한 것으로 사료되었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제40권2호
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• pp.95-100
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• 1997

키틴을 효소적인 방법으로 분해하여 키틴올리고머를 생산할 수 있는 값싸고 안정적인 효소원을 확보하기 위하여 농어, 방어, 대구, 닭 등의 동물체로 부터 키틴분해효소를 탐색하였다. 각 효소원의 장기와 소화액 및 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$로 부터 키틴분해활성을 측정한 결과, 대구와 닭은 키틴을 주로 중합도 $3{\sim}5$의 크기로 분해하며 endochitinase의 활성도가 exochitinase활성보다 $7{\sim}10$배 높았다. 달팽이 ${\beta}-glucuronidase$는 키틴을 모두 N-acetylglucosamine으로 분해하였고 닭의 경우 소화기조직과 내용물에서 모두 endochitinase활성이 높았다. 어류중에서 농어는 키틴분해활성을 보이지 않았으며 방어와 대구는 비슷한 수준의 키틴분해활성을 보였다. 이들 효소의 최적pH는 $4{\sim}5$, 최적온도는 $50{\sim}60^{\circ}C$였다. 한편 키토산분해능력은 닭의 소화기내용물과 조직, 대구의 위조직에서 관찰되었으며, 닭 소화기내용물이 가장 높았으나 키틴분해능의 15%에 지나지 않았으며 그 다음은 달팽이의 ${\beta}-glucuronidase$로 닭 소화기내용물의 키토산분해능력의 약 30% 활성을 보였다. 키틴올리고머의 생산을 위한 가장 적합한 효소원으로 exochitinase활성이 적고, endochitinase활성이 높으며 값이 저렴하고 안정적인 공급이 가능한 닭의 소화기가 적합한 것으로 사료되었다.

• 한국균학회지
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• 제26권4호통권87호
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• pp.496-501
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• 1998

송이균사(Tricholoma matsutake DGUM 26001, DGUM 26101, DGUM 26210, FRI 91024)를 사용하여 균사의 효소활성을 측정하였다. $24^{\circ}C$에서 30일간 배양후 그 여액을 조효소 용액으로 사용하였을 때, ${\alpha}-amylase$ 효소의 평균 비활성은 6142.3 unit/mg protein이었다. 배양여액 중의 xylanase의 세포의 효소활성은 상대적으로 높았으나, ${\beta}-glucosidase$, ligninase, CMCase, chitinase, pretense및 lipase의 효소활성은 낮거나 거의 없었다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제14권2호
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• pp.337-343
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• 2004

A bacterial strain concurrently producing extracellular chitosanase and chitinase was isolated from soil and identified as a member of the $\beta$-subgroup of Proteobacteria through its 16S rRNA analysis and some biochemical analyses. The newly discovered strain, named as KNU3, had 99% homology of its 16S rRNA sequence with chitinolytic $\beta$-Proteobacterium CTE108. Strain KNU3 produced 34 kDa of chitosanase in addition to two chitinases of 68 kDa and 30 kDa, respectively. The purified chitosanase protein (ChoK) showed activity toward soluble, colloidal, and glycol chitosan, but did not exhibit any activity toward colloidal chitin. The optimum pH and temperature of ChoK were 6.0 and $70^{\circ}C$, respectively. The chitosanase was stable in the pH 4.0 to 8.0 range at $70^{\circ}C$, while enzyme activity was relatively stable at below $45^{\circ}C$. MALDI-TOF MS and N-terminal amino acid sequence analyses indicated that ChoK protein is related to chitosanases from Matsuebacter sp. and Sphingobacterium multivorum. HPLC analysis of chitosan lysates revealed that glucosamine tetramers and hexamers were the major products of hydrolysis.