• 생명과학회지
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• 제22권7호
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• pp.912-919
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• 2012

Carboxymethylcellulose (CM-cellulose)와 Beechwood xylan을 각각 기질로 사용하여 trypan blue를 첨가하여 제작한 Agar-LB 배지 상에서 명확한 활성환을 형성하는 균주를 cellulase와 xylanase 생산 균주로 단리하였다. 단리한 균주 유래의 16S rRNA 유전자 및 API 50 kit를 분석한 결과 Bacillus subtilis와 약 99.5%의 높은 상동성을 보였기에 본 균주를 Bacillus subtilis로 동정하여 B. subtilis NC1로 명명하였다. B. subtilis NC1 유래 cellulase와 xylanase는 CM-cellulose와 Beechwood xylan에 대하여 각각 높은 효소 활성을 보였으며, 두 효소 모두 pH 5.0과 $50^{\circ}C$의 조건하에서 가장 높은 효소 활성을 보였다. B. subtilis NC1 균주 유래 cellulase와 xylanase 유전자를 cloning하기 위하여 shot-gun cloning 방법을 이용하여 B. subtilis NC1 염색체 DNA로부터 효소 유전자를 cloning하여 유전자 배열을 규명한 결과 cellulase 유전자는 아미노산 499개를 암호화하는 1,500 bp의 open reading frame (ORF)으로 이루어져 있었으며, 아미노산 배열로부터 추정되는 분자량은 55,251 Da 이었다. 그리고, xylanase에 대한 유전자는 아미노산 422개를 암호화하는 1,269 bp의 ORF로 이루어져 있었으며 유전자 유래 아미노산 배열로부터 추정되는 단백질 분자량은 47,423 Da 이었다. 두 효소의 아미노산 배열을 이용하여 상동성을 검토한 결과 cellulase는 glycoside hydrolase family (GH) 5에 속하는 cellulase와 xylanase는 GH30에 속하는 xylanase와 높은 상동성을 나타내었다.

• Journal of the Korean Wood Science and Technology
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• 제38권3호
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• pp.251-261
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• 2010

Formiptosis pinicola KMJ812에 의해 생산된 조효소액은 섬유소 분해효소 복합체로서 매우 활성이 높으며 특히 ${\beta}$-glucosidase의 활성이 높아 포도당 전환수율이 높다. 본 연구에서는 F. pinicola KMJ812 생산 cellulase를 고정화에 따른 효소특성의 변화와 고정화 효소의 재사용에 따른 효소의 불활성 정도를 관찰하였다. 담체는 고정화 수율이 cellulase활성 61.7%와 ${\beta}$-glucosidase활성 64.4%로 우수한 Duolite A568로 선정하였다. 고정화 효소의 최적반응온도는 cellulase와 ${\beta}$-glucosidase 활성의 경우 모두$55^{\circ}C$로서 수용성효소보다 높았으며, 최적 pH는 cellulase활성은 4.0이었고, ${\beta}$-glucosidase활성은 4.5로 cellulase활성의 경우에서만 수용성효소와 비교하여 약간 염기성으로 변화하였다. 본 고정화 효소는 $50^{\circ}C$에서 72시간 후에 98%의 활성을 유지하고 있었으며, $50^{\circ}C$에서 8회 사용 후에 50%정도의 잔존활성을 나타내었다.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제20권5호
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• pp.527-533
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• 1992

효모탈묵용 cellulase와 xylanase 생산을 위한 조건을 조사한 결과 배지초기 pH, Tween 80, 포자접종량, 질소원의 종류 및 탄소원의 종류에 따라 효소 생산량이 크게 변하였다. Cellulase 생산을 위한 최적조건으로는 pH5.0-6.5, Tween 80 0.02, 포자현탄액($1{\times}10^{7}$/ml) 접종량 0.5-1.0, 질소원으로 면실박, 탄소원으로 옥분을 사용하였을 때 가장 효과적 이었다. 또한, xylanase 생산을 위한 최적조건으로는 pH6.5, Tween 80 0.01%, 질소원으로 corn steep liquor, 탄소원으로는 신문고지를 사용하였을 때 효과적이었으며, 이때 포자현탁액의 접종량은 cellulase 생산의 경우와 동일하였다.한편, cellulasedhk xylanase의 동시생산을 위해서는 플라스크 규모에서 질소원으로 면실박 0.5%, 탄소원으로 신문고지 1.0%와 옥분 2.0%를 첨가하였을 때 효과적이었으며, 이때 생상된 배양약의 cellulase의활성은 6.11~7.22IU/ml, xylanase의 활성은 97.7IU/ml이었다. 그러나 fermentor 규모에서는 동일 배지조성에서 효소생산이 다소 감소하였으며, 특히 xylanase 경우 배양액의 효소활성이 낮아서 이에 대한 보완이 요구된다.

• 한국식품과학회지
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• 제3권1호
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• pp.1-5
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• 1971

1. 5% 밀기울 기본배지에다 inducer로서 CMC 혹은 Avicel을 첨가하여 Myriococcum albomyces를 접종하여 진탕배양할 때의 cellulase 유도 생성을 검토하였다. 2. DEAE-Sephadex A-25 column chromatography 법으로 배양액에서 cellulase 활성이 다른 3개의 부분, fraction I, fraction II 와 fraction III를 분리하였다. 3. Inducer로서 CMC첨가의 경우는 CMCase가 강해지고 반대로 Avicel을 가한 경우는 Avicelase가 강하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제14권6호
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• pp.1196-1199
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• 2004

A bacterium, isolated from rabbit's waste and identified as Cellulomonas sp., had cellulase and thermostable $\alpha$-amylase activity when grown on wheat bran. Maximum activity of thermostable $\alpha$-amylase was obtained by adding $3\%$ soluble starch. However, soybean oil (1 ml $1^{-1}$) could increase the production of $\alpha$-amylase and cellulase in 'wheat bran. The $\alpha$-amylase was characterized by making a . demonstration of optimum activity at $90^{\circ}C$ and pH 6- 9, with soluble starch as a substrate. The effect of ions on the activity and the stability of this enzyme were investigated. This strain secreted carboxymethyl cellulase (CMCase), cellobiase ($\beta$­glucosidase), and filter paperase (Fpase) during growth on wheat bran. Carboxymethy1cellulase, cellobiase, and Fpase activities had pH optima of 6, 5.5, and 6, respectively. CMCase and cellobiase activities both had an optimum temperature of $50^{\circ}C$, whereas Fpase had an optimum temperature of $45^{\circ}C$.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제13권1호
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• pp.35-42
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• 2003

A 1,3 kb cellulase gene encoding novel bifunctional cellulase-chitosanase activity was cloned from biopolymer-producing alkali-tolerant B. lichenformis NBL420 in E. coli. A recombinant cellulase-chitosanase, named CelA, was expressed and purified to homogeneity. The activity staining and the enzymatic characterization of the purified CeIA revealed bifunctional activities on carboxymethyl cellulose (CMC) and glycol-chitosan. The similar characteristics of the enzymatic activities at the optimum pH, optimum temperature, and thermostability Indicated that CelA used a common catalytic domain with relaxed substrate specificity. A comparison of the deduced amino acids in the N-terminal region revealed that the mature CelA had a high homology with the previously identified bifunctional cellulase-chitosanase of Myxobacter sp. AL- 1.

• 한국패류학회지
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• 제13권2호
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• pp.161-173
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• 1997

동양달팽이의 위 상피에서 섬유소 분해효소의 분비여부를 화확인하기 위해 세포화학적 방법과 immunogold labeoling mithod를 수행되었다. Nesiohelix samarangae의 위에선 3가지 종류의 원주상피가 관찰되었다. 이 중 TYpe1세포는 microvilli가 발달하고 매우 많은 분비과립을 함유하고 있었으며, Type2세포는 위로 치우친 핵과 전자밀도가 높은 세포질에 rER이 매우 발달해 있었다. Type3 세포는 섬모와 미세융모를 함께 가지고 있는 세포로서 분비과립을 약간 함유하는 것으로 관찰되었다. 세포화학적 방법으로 위 상피에서의 cellulase의 활성을 시험해본 결과 상피세포들의 대다수를 차지하는 Type 1세포들과 Type3 세포들의 분비과립들의 주변에서 cellulase활성이 높았고, immunogold staining결과는 황금입자가 위 상피의 분비과립 주위의 세포질과 rER의 막과 주변세포질, 그리고 상피세포들의 상단부 세포질 등에서 표지되었다. 이상의 모든 실험 결과는 동양달팽이의 위 상피세포에서 cellulase가 분비된다는 사실을 알았다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제8권3호
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• pp.208-213
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• 1998

The effect of the addition of wheat bran to the growth medium on the production of cellulolytic enzymes of Trichoderma reesei Rut C30 was studied in batch culture using shake flasks. The activity of cellulase was enhanced by the addition of wheat bran to the cellulase production medium. $KH_2PO_4$-$K_2HPO_4$ buffer was used for pH control during cellulase production. As a result, high cellulase activities were obtained in shake flask culture; a CMC (carboxymethyl cellulose) activity of 125.78 U/ml was obtained from 2% Avicel- and 3% wheat bran-containing medium and an FP (filter paper) activity of 12.85U/ml was obtained from 1% Avicel- and 5% wheat bran-containing medium after 6 days of cultivation.

• KSBB Journal
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• 제14권4호
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• pp.470-475
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• 1999

Several enzyme were applied to Laubholz Bleached Kraft Pulp(LBKP) to evaluate the influence on beatability which was measured in Schopper Riegler value, and the results were compared with untreated pulp. Among the types of enzyme, cellulase was found to be the most effective. Addition of cellulase increased the beatability by 28% at optimum condition. Strength properties such as tensile strength and folding endurance also increased with enzymatic treatment by 12% and 46%, respectively. However, excessive dosage of cellulase had an adverse effect on strength properties in spite of the high beatability. Fibrillization by cellulase and destruction of fiber by excessive reaction was observed by Scanning Electron Microscopy(SEM).

• 한국의류산업학회지
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• 제3권4호
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• pp.367-372
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• 2001

Five kinds of commercial ramie and hemp fabrics were treated with cellulase under different concentrations. Samples were mercerized before enzyme treatment to investigate the effect of mercerization on cellulase enzyme treatment. Physical characteristics(weight loss, tear strength retention, wrinkle recovery, drape stiffness, dyeability) of cellulase enzyme treated and untreated samples were measured and compared. X-ray diffractions were examined to verify if there were any changes in their crystallinity of enzyme treated fabrics. Weight loss, wrinkle recovery and degree of crystallinity increased as the concentration of cellulase enzyme increased. In the meanwhile, tear strength retention and drape stiffness and dyeability decreased. Enzyme activity was more effective on mercerized samples. Particularly, there was distinct tendency to increase weight loss and flexibility.