The fermentation of various sugars by C. thermosaccharolyticum was examined under pH controlled, anaerobic condition. The kinetic model for Product formation at various sugars was the combination of growth and non-growth associated mode. In the utilization of a single sugar, glucose was the best carbon source for growth. The specific growth rate of glucose, xylose and cellobiose were 0.363 h$^{-1}$, 0.242 h$^{-1}$ and 0.144 h$^{-1}$ respectively. The production of ethanol from glucose showed a negatively growth associated mode, so the higher growth rate decreased the productivity of ethanol. The maximum concentrations of the produced ethanol were 2.42 g/l, 3.76 g/l, and 3.4 g/l on glucose, xylose, and cellobiose. No glucose was detected during cellobiose fermentation. Sequential utilization of sugars was observed in the mixtures of glucose, xylose and cellobiose. It preferred glucose, followed by xylose and then cellobiose. The presence of other sugars had little or no effect on the rate of another sugar utilization. Cell lysis at the end of fermentation occured more slowly in the mixtures of sugars than a single sugar.
As an investigation on the catabolite repression system in cellulase production by Cellulomons sp. CS1-1, the organism was tested on the avicel overlay plates containing glucose or cellobiose at a range of concentration and was grown in continuous culture vessel, supplied by cellobiose medium, aiming the enhanced production of extracellular CM-cellulase at low dilution rates. Product inhibition of cellulase action by cellobiose was also tested. The results obtained are: i) no inhibition of CM-cellulase was observed up to 10 mM(3.4mg/ml) cellobiose in the reaction mixture, however 30% inhibition was observed at 20mM and 55% at 50mM, ii) the tests of catabolite repression on the solid media were successful, and avicel degradation was markedly repressed by glucose or cellobiose, iii) at low concentrations of cellobiose, dilution rate 0.05 and $1.0hour^{-1}$, no significant increase was observed in the production of either intra or extracellular CM-cellulase.
During the cultivation of Penkillium uerrmulosum in the media containing cellobiose octaacetate (COA), avicel, or KC-flock as an inducer and as a sole carbon source for 21 days, cellulolytic activity and SDS-PAGE pattern of proteins in the culture broth were investigated. Protein concentration and cellulolytic activity were highest in the COA medium. As cultivation period was increased, protein content and avicel hydrolytic activity of culture broth were increased as similar extent but neither $\beta$-glucosidase nor CMC hydrolytic activity was correlated to protein content. When crude proteins from the culture broth were separated on DEAE column by HPLC, distribution of avicel-hydrolytic activities were well correlated with that of major proteins. From those results it was suggested that three major proteins having 60 K, 68 K, and 76 K of Mr. were avicel-hydrolytic enzymes.
Recently, we found that Arthrobacter crystallopoietes N-08 isolated from soil directly produces trehalose from maltose by a resting cell reaction. In this study, the optimal set of conditions and substrate specificity for the trehalose production using resting cells was investigated. Optimum temperature and pH of the resting cell reaction were $55^{\circ}C$ and pH 5.5, respectively, and the reaction was stable for two hours at $37{\sim}55^{\circ}C$ and for one hour at the wide pH ranges of 3~9. Various disaccharide substrates with different glycosidic linkages, such as maltose, isomaltose, cellobiose, nigerose, sophorose, and laminaribiose, were converted into trehalose-like spots in thin layer chromatography (TLC). These results indicated broad substrate specificity of this reaction and the possibility that cellobiose could be converted into other trehalose anomers such as ${\alpha},{\beta}$- and ${\beta},{\beta}$-trehalose. Therefore, the product after the resting cell reaction with cellobiose was purified by ${\beta}$-glucosidase treatment and Dowex-1 ($OH^-$) column chromatography and its structure was analyzed. Component sugar and methylation analyses indicated that this cellobiose-conversion product was composed of only non-reducing terminal glucopyranoside. MALDI-TOF and ESI-MS/MS analyses suggested that this oligosaccharide contained a non-reducing disaccharide unit with a 1,1-glucosidic linkage. When this disaccharide was analyzed by $^1H$-NMR and $^{13}C$-NMR, it gave the same signals with ${\alpha}$-D-glucopyranosyl-(1,1)-${\alpha}$-D-glucopyranoside. These results suggest that cellobiose can be converted to ${\alpha},{\alpha}$-trehalose by the resting cells of A. crystallopoietes N-08.
Journal of the Society of Cosmetic Scientists of Korea
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v.48
no.4
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pp.365-372
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2022
Cellobiose is a dissacharide constituted by two glucose units joined by a β-('1,4') glycosidic bond that is produced by the decomposition of cellulose. This product exists naturally in plants and has been utilized in different industries as a food sweetener, and as a cosmetic and pharmaceutical material. In this study, the potential of cellobiose as a whitening cosmetic product was evaluated by analyzing autophagy induction and the inhibition of melanin production. A cytotoxicity test conducted in the human melanin-producing cell line MNT-1 with increasing concentrations of cellobiose revealed that this compound did not cause cytotoxicity at 20 mg/mL or less. Based on this, autophagy was firstly evaluated by immunostaining with the autophagy marker microtubule-associated protein 1 light chain 3 (LC3) after treatment with 20 mg/mL of cellobiose. The subsequent confocal microscopy analysis revealed an increase in LC3 puncta, indicating induction of autophagy. In addition, autophagy was further confirmed by western blot analysis, which demonstrated that cellobiose converted LC3-I to LC3- ∏ in a concentration- and time-dependent manners. An analysis of melanin contents after cellobiose treatment at a concentration of 20 mg/mL during 7 days revealed that melanin production was reduced by more than 50%. Additionally, the expression levels of melanogenesis-related proteins TYR and TYRP1 were markedly decreased after cellobiose treatment. Based on these studies, a cosmetic cream formulation containing cellobiose was prepared and the change in formulation was tested for 4 weeks, and it was confirmed that the appearance changed to liquid form at high temperature, but the pH did not change. In conclusion, the present research demonstrated that cellobiose activates autophagy and inhibits melanin production, and showed the potential of this product as a material for whitening cosmetics.
$\beta$-Glucosidase of Cellulomonas sp. CS1-1 in cellular compartment was localized with cell-bound form while Avicelase and carboxymethylcellulase (CMCase) were appeared with extracellular enzyme. Cell growth on cellulose or CMC minimal broth was increased by glucose addition. $\beta$-Glucosidase production on cellobiose or CMC minimal broth was repressed by the addition of glucose. However, on CMC minimal broth, the enzyme production was specially stimulated by cellobiose addition. $\beta$-Glucosidase production was also induced by CMC, starcth and maltose compared with glycerol, arabinose, xylose and trehalose. From the above results, it was concluded that glucose effect on $\beta$-glucosidase biosynthesis showed catabolite repression, but enzyme production was induced by cellobiose, CMC, and starch, indicating that $\beta$-glucosidase is inducible enzyme. Yeast extract stimulated $\beta$-glucosidase production more than peptone and ammonium sulfate. $\beta$-Glucosidase activity was increased with 50mM MgCl$_2$in 10mM potassium phosphate buffer (pH 7.0). Optimum conditions for enzyme activities were pH 6.0 and 42$^{\circ}C$, Km value of $\beta$-glucosidase for p-nitrophenyl-$\beta$-D-glucosidase was 0.256mM and Ki for $\beta$-D(+)-glucose was 9.0mM.
A mathematical model is proposed that can depict the kinetics of simultaneous saccharification and fermentation (SSF) using steam-exploded wood(SEW) with a glucose- and cellobiose-fermenting yeast strain. Brettanomyces custersii. An expression to describe the reduction of the relative digestibility during the hydrolysis of the SEW is introduced in the hydrolysis model. The fermentation model also takes two new factors into account, that is, the effects of the inhibitory compounds present in the SEW hydrolysates on the microorganism and the fermenting ability of Brettanomyces custersii, which can use both glucose and cellobiose as carbon sources. The model equations were used to simulate the hydrolysis of the SEW, the fermentation of the SEW hydrolysates, and a batch SSF, and the results were compared with the experimental data. The model was found to be capable of representing ethanol production over a range of substrate concentrations. Accordingly, the limiting factors in ethanol production by SSF under the high concentration of the SEW were identified as the effect of inhibitory compounds present in the SEW, the enzyme deactivation, and a limitation in the digestibility based on the physical condition of the substrate.
A cellobiose-utilizing recombinant yeast having $\beta$-glucosidase activity was developed for ethanol production from a mixture of glucose and cellobiose. Using $\delta$-sequences of Tyl transposon of yeast as target sites for homologous recombination, a heterologous gene of $\beta$-glucosidase was integrated into the chromosome of Saccharomyces cerevisiae. The $\delta$-integrated recombinant yeast, Saccharomyces cerevisiae L2612 (Pb-BGL), showed perfect mitotic stability even in nonselective media and showed ca. 1.5 fold higher $\beta$-glucosidase activity than the recombinant yeast harboring the $2\mu$-based plasmid vector system. A mathematical model was developed to describe the $\beta$-glucosidase formation and ethanol production from the Saccharomyces cerevisiae L2612 ($p\delta-BGL$). The model newly described that the heterologous $\beta$-glucosidase production mediated by ADH1 promoter is regulated by glucose and repressed by ethanol.
Thermus caldophilus GK24 was selected as sources of thermostable $\beta$-galactosidase from a survey of genus Thermus. T. caldophilus GK24 (Tca) $\beta$-galactosidase was found to be inducible. The enzyme was optimally active at 75$\circ$C. Enzyme induction was achieved by addition of lactose, galactose and cellobiose to basal media. The addition of glucose to culture media had a repressive effect on further enzyme synthesis. T caldophilus GK24 was tested for production of $\beta$-galactosidase by addition of various concentration of lactose, galactose and cellobiose to standard media. Cellobiose was found to be effective for the $\beta$-galactosidase induction. The optimal induction medium for production of $\beta$-galactosidase was composed of 0.2% cellobiose, 0.3% bactotryptone, 0.3% yeast extract, basal salts and Tris/HCI(pH 7.8). The activity of the enzyme in the optimal induction medium increased nearly 16.5-fold compared to the standard medium. Tca $\beta$-galactosidase was detected when cell extracts was subjected to electrophoresis in a nondenaturing polyacryamide gel and stained for activity with 6-bromo-2-naphtyl-$\beta$-D-galactopyranoside(BNG).
We have examined the mode of transglycosylation, catalyzed by an extracellular $\beta$-glucosidase purified from Trichoderma koningii ATCC 26113, using cellobiose, sophorose, laminaribiose and gentiobiose as substrates. The dimers separated from the reaction mixture by HPLC were analyzed by $^(1)H$-NMR spectroscopy. When cellobiose was subjected to the action of the $\beta$-glucosidase, the products included laminaribiose, sophorose and gentiobiose. When laminaribiose, sophorose or gentiobiose was used as a substrate, the $\beta$-glucosidase accumulated transglycosylation products possessing different types of $\beta$-glycosidic linkages from the original one. The amount of dimers accumulated as reaction proceeded seemed to be dependent on the velocity of hydrolysis but not on that of formation.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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