본 연구에서는 $NF_3$의 분해를 위한 ${\gamma}-Al_2O_3$의 촉매활성을 조사하였다. $NF_3$ 분해반응은 고정층 촉매반응기에서 $330{\sim}730^{\circ}C$ 범위의 반응온도와 $3,000{\sim}15,000mL/g-cat{\cdot}h$의 공간속도 조건에서 수행되었고, $NF_3$의 열분해 반응이 촉매분해반응와 비교를 위하여 함께 수행되었다. $400^{\circ}C$의 촉매분해 반응에서 $NF_3$의 전화율은 열분해 반응보다 4배 정도 높았으며, ${\gamma}-Al_2O_3$상에서 $NF_3$의 반응거동은 스팀의 존재에 따라 두 가지 반응경로를 나타내는 것으로 확인되었다. 스팀이 존재하지 않은 조건에서는 기체-고체 반응에 의해서 $NF_3$에 함유된 불소성분은 $AlF_3$로 전이되고, 스팀이 존재하는 조건에서는 가수분해에 의한 촉매적 분해반응이 일어난다. 또한 $NF_3$는 $500^{\circ}C$ 이상에서 NOx와 HF로 완전히 분해되는 것으로 FT-IR분석에서 확인되었다.
두 자리 또는 세 자리의 질소 리간드를 갖는 5종류의 코발트(III) 착물을 합성하였다. 이 착물들의 촉매 작용을 질소의 위치가 다른 세 종류의 기질, 즉 P-Nitrophenyl Picolinate, P-Nitrophenyl nicotinate, 및 P-Nitrophenyl isonicotinate의 가수분해 반응에 대하여 자외선 분광법으로 측정하였다. 이 세 가지 기질 중에서 P-Nitrophenyl Picolinate가 촉매에 가장 민감한 반응을 보였으며, 이 화합물의 가수분해 반응은 pquohydroxo형태의 착물이 가장 많이 존재하는 pH 6.5에서 이 촉매들에 의하여 21-40배 촉진 되었다. P-Nitrophenyl Picolinate의 가수분해 반응에 대한 착물의 효과는 $Co(ibpn)(OH)>Co(aepn)(OH)_2(OH_2)>Co(tn)_2(OH)(OH_2)>Co(bpy)_2(OH)(OH_2)>Co(dien)(OH)_2(OH_2)$와 같이 나타났으며 이 가수 분해 반응은 분자내 일반 염기성 촉매 반응이 우세한 과정을 따르며 부분적으로 분자내 친핵성 촉매반응 메카니즘을 따르고 있음을 알 수 있었다.
Specific molecular recognition of cyclodextrin and aspirin was determined. A stable 1:1 inclusion complex was established in solution. The distinct structure of inclusion complex was elucidated by FT-IR, FAB-MS, UV, 1H NMR, and 13C NMR spectroscopy. Based on the 1H NMR data, a time-averaged conformation of $\alpha$-cyclodextrin exhibited significant catalytic activity toward the hydrolysis of aspirin in alkaline solution.
수소발생 및 저장 물질로서 붕수소화나트륨($NaBH_4$)은 촉매 분해반응을 통하여 수소를 생성할 수 있는데, 이 프로타이드 화합물을 이용하여 가정용 또는 이동용 연료전지의 수소를 공급할 수 있어서, 이 화합물과 분해반응에 대한 연구가 많이 수행되고 있다. 본 연구에서는 알칼리성 $NaBH_4$ 수용액을 귀금속이 담지된 금속산화물 촉매를 이용하여 가수분해반응을 일으키고, 그 분해반응 산물인 수소의 발생량을 측정하였다. 지지체로 사용한 금속산화물의 종류를 비교하고, 함침된 귀금속으로서 백금과 루테늄을 비교하였으며, 촉매사용량, $NaBH_4$ 용액의 농도 등의 영향을 고찰하고, 수소 발생 패턴을 조사하였다.
In the present investigation, an attempt has been made to apply the methods of classical chemical kinetics to the hydrolytic reaction of pipethanate hydrochloride. By successively keeping all but one variable essentially constant, it has been possible to resolve the overall effect of the individual contributing factors. Since nearly all commercial pipethanate preparations are formulated with antacid, studies were made at several constant hydrogen ion concentration ranging pH 0.4 to 7.5. Rate measurement was also carried out in temperature ranging from $25^{\circ}C$ to $60^{\circ}C$. The hydrolysis of pipethanate is found to be of first order with respect to pipeethanate concentration over an experimental range of hydrogen ion concentration (pH 0407.5). The apparent activation energy(Ea) at pH 7.5 is 18.30 Kcal/mole and the frequency factor is $1.1408 {\times}10^{9}sec^{-1}$. The rate of the hydrolysis has a minimum at pH 2.5-3.5. In this region the half-life of pipethanate was about15.3 days at $60^{\circ}C$. The catalytic effect of water was found to be $K_{H_2O}$ = $3.16{\times}10^{-5}min^{-1}$ at $60^{\circ}C$. The catalytic constants of the hydroxyl ions and hydrogen ions at $60^{\circ}C$ were also found to be $K_{OH}$ = $4.5519{\times}10^{-5}min^{-1}$ and $K_{H}+$ = $1.1568{\times}10^{-2}min^{-1}$, respectively. This reaction appears to be primarily base catalyzed hydrolysis and pipethanate is relatively reluctant toward acid catalyzed hydrolysis. A positive primary salt effect was noted in the solution of phpethanate at pH 7.5 and at $60^{\circ}C$.
Murine CD38 is a 42 kDa type II glycoprotein expressed on cell surface of both B and T lymphocytes. CD38 is a multifunctional enzyme that catalyzes the formation and hydrolysis of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR): ADP-ribosyl cyclase activity of CD38 catalyzes the formation of cADPR from NAD and cADPR hydrolase activity of CD38 catalyzes the hydrolysis of cADPR to ADP-ribose (ADPR). And also, CD38 has the catalytic activity of NAD glycohydrolase (NADase) which catalyzes the hydrolysis of catalyzes the formation and hydrolysis of cyclic adenosine diphosphoribose (cADPR): ADP-ribosyl cyclase activity of CD38 catalyzes the formation of cADPR from NAD to ADPR. In this study, we attempted to purify CD38 from mouse lymphocytes by using the immobilized anti-CD38 monoclonal antibody. The single step immuno-affinity column chromatography resulted in homogeneous purification, showing a single protein of 42 kDa on a SDS polyacrylamide gel. We have investigated the effects of various inhibitors on the enzyme activities of the purified CD38. Cibacron blue (0.5 mM) inhibited all three enzyme activities of CD38, NADase, ADP-ribosyl cyclase and cADPR hydrolase activities. ADPR (2 mM) showed inhibitory effect on both cADPR hydrolase activity and NADase, but not on ADP-ribosyl cyclase activity. However, ATP (2 mM) inhibited only cADPR hydrolase activity. $Zn^{2+}$ (1 mM) showed similar inhibitory effect as that of ADPR, but activated cyclase activity These results suggest that CD38 has three different catalytic activity domains which might be differentially regulated by their specific inhibitors.
Racemic epoxide에 대한 입체선택적 가수분해능을 가지고 있는 곰팡이, Aspergillus niger LK로부터 epoxide hydrolase (EH, EC 3.3.2.3) 유전자의 진화적 유연관계 분석을 행하였다. A. niger LK의 EH 염기서열로부터 유추한 EH 단백질 아미노산 서열은 여러 박테리아의 EH들 및 포유동물의 microsomal EH들과 유의적인 유사성을 가지고 있었으며 a/$\beta$ hydrolase fold family에 속하였다. A. niger LK의 EH 단백질의 입체구조예측은 Protein Data Bank에 수록된 lqo7의 3D 결정구조와 90.6% identity를 가지는 것으로 나타났으며 다른 EH들의 아미노산 서열비교를 행한 결과 Asp$^{192}$ , Asp$^{348}$ 및 His$^{374}$ 이 catalytic triad를 구성하고 있는 것으로 추정되었다. 여러 생물종의 EH서열을 기능적 및 구조적 domain 서열을 기초로 하여 multiple sequence alignment를 행하고 Neighbor-Joining/UPGMA method를 이용하여 계통수를 복원한 결과 다른 생물종들의 EH와의 진화거리는 서로 1.841∼2.682로 멀었으나 EH의 기능을 가지기 위한 oxyanion hole 및 a/$\beta$ hydrolase fold family의 catalytic triad는 잘 보존되고 있어 공통조상으로부터 진화되어 왔음을 알 수 있었다.
A molecularly imprinted polymer (MIP) having both amidine and imidazole functional groups in the active site has been prepared using p-nitrophenyl phosphate as a transition state analogue (TSA). The imprinted polymer MIP with amidine and imidazole found to have the highest hydrolysis activity compared with other MIPs with either amidine or imidazole groups only. It is postulated a cooperative effect between amidine and imidazole in the hydrolysis of p-nitrophenyl methyl carbonate (NPMC) as a substrate when both groups were arranged in proximity by molecular imprinting. The rate enhancement of the hydrolysis by MIP was 60 folds over the uncatalyzed solution reaction and two folds compared with the control non-imprinted polymer CPI having both functional groups. The enzyme-mimetic catalytic hydrolysis of p-nitrophenyl acetate by MIP was evaluated in buffer at pH 7.0 with $K_{m}$ of 1.06 mM and $k_{cat}$ of 0.137 $h^{-1}$ . . .
In this study, reaction model and reactions rate accelerated by o-iodosobenzoate ion(IB$^{\ominus}$) on hydrolysis reaction of p-nitrophenyl valate(NPV) using ethyl tri-octyl ammonium mesylate(ETAMs) for quaternary ammonium salts, the phase transfer catalysis(PTC) reagent, were investigated. The effect of IB$^{\ominus}$ on hydrolysis reaction rate constant of NPV was weak without ETAMs solutions. Otherwise, in ETAMs solutions, the hydrolysis reactions exhibit higher first order kinetics with respect to the nucleophile, IB$^{\ominus}$, and ETAMs, suggesting that reactions are occurring in small aggregates of the three species including the substrate(NPV), whereas the reaction of NPV with OH$^{\ominus}$ is not catalyzed by ETAMs. Different concentrations of NPV were tested to measure the change of rate constants to investigate the effect of NPV as substrate and the results showed that the effect was weak. This means the reaction would be the first order kinetics with respect to the nucleophile. This behavior for the drastic rate-enhancement of the hydrolysis is referred as 'Aggregation complex model' for reaction of hydrophobic organic ester with o-iodosobenzoate ion(IB$^{\ominus}$) in hydrophobic quarternary ammonium salt(ETAMs) solutions.
염산디싸이클로민은 항(抗)콜린성(性) 약물로 소화성궤양(消化性潰瘍) 치료제로서 제산제(制酸劑)와 함께 널리 사용되고 있다. 전보(前報) 에서 이 약물의 수용액(水溶液)에서의 가수분해반응기구연구(加水分解反應機構硏究)를 통하여 반응차수(反應次數) 및 속도(速度) 등을 보고(報告)한 바 있으며 본(本) 연구(硏究)에서는 수용액(水溶液)에서의 가수분해(加水分解)에 미치는 pH의 영향을 검토하였고 또한 제산제성분(制酸劑成分)인 magnesium ion이 가수분해(加水分解)에 미치는 영향 등을 검토하였다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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