This study was designed to observe the effect of two levels of dietary protein intake on the development and growth of rats from fetus to adult. The pregnant rats were fed either 20% casein diet or 7% casein diet. After weaning or two weeks postweaning, some of the pups from malnourished mothers were rehabilitated by feeding 20% casein diet. The results were. 1. On the 14th day of gestation, no differences were found in weight and total body fat or protein between fetuses from dams fed 7% casein diet and those from those from 20% casein diet. 2. The birth weight of the pups from 7% casein diet group were significantly lower than those from 20% casein diet group. 3. After rehabilitation, the total body fat and protein of low protein group were not different from those of control group when they were compared at the same body weights regardless the age of rats or the duration on the low protein diet. 4. The nitrogen retention of low protein group, after rehabilitation, was higher than that of control group when they were compared at the same body weight.
We have examined the antigen specificity in orally tolerant mice fed with the casein(CN) diet. In contrast to previous reported results of studies on oral tolerance, these mice responded poorly to ovalbumin(OVA) and ovomucoid(OM), as well as $\alpha$sl-enriched fraction of these cells suppressed anti $\alpha$sl-CN antibody production of naive mice, but could not significantly suppressed antibody response of previously immunized recipient mice. These results indicate that oral tolerance was not medicate through suppressor T cell activities.
본 연구는 한국 재래 산양 112두와 유산양인 Saanen종 7두의 혈액으로부터 genomic DNA를 추출하고, PCR-RFLP 방법에 의해 $\beta$-casein 유전자의 특성을 분석하여 한국재래산양의 효율적인 유전자원의 보존 및 개량을 위한 기초 자료로 제공하고자 실시하였다. 한국재래산양의 genomic DNA로부터 PCR기법을 이용하여 $\beta$-casein의 유전자좌를 증폭한 결과 각각 481bp 크기의 단편이 양호하게 증폭되었음을 확인하였다. $\beta$-casein 유전자 좌의 증폭산물에 대한 Bal I의 제한효소를 처리한 결과, $\beta$-casein AB형은 481bp, 284bp 및 197bp의 단편을, 그리고 BB형은 284bp와 197bp의 단편을 한국재래산양과 유산양인 Saanen 종에서 확인 할 수 있었다. 유전자형 빈도에 있어서는 한국재래산양에서 $\beta$-casein AB 및 BB의 빈도는 각각 6.25 및 93.75%이었고, 유산양인 Saanen 종은 각각 57.14 및 42.86%이었다. 유전자빈도에 있어서는 한국재래산양의 $\beta$-casein A 및 B의 빈도가 각각 0.031 및 0.969이었고, Saanen 종에서는 각각 0.286 및 0.714의 빈도를 보였다. 한국재래산양의 $\beta$-casein 유전자의 염기서열과 이미 보고되어 있는 goat의 염기서열(GeneBank accession Number M90556)간에는 총 11개의 염기서열에 차이를 나타내어 97.71%의 상동성을 보였다. 따라서 한국재래산양의 $\beta$-casein 유전자의 다형성과 염기서열 분석에 의한 분자유전학적 특성의 규명은 한국재래산양의 유전자원의 보존 및 개량을 위한 기초 및 응용 자료로 이용될 수 있을 것으로 생각된다.
본 연구에서는 casein 펩타이드 분획물이 정상 및 고지방식을 섭취한 흰쥐에서의 혈청 및 조직의 지질 농도에 미치는 섭취효과를 검토하고자 하였다. 정상 지방식이 (7% soybean oil & cholesterol-free; Expt I)를 섭취한 흰쥐는 정상 혈청 지질농도를 나타내는 것으로, 분배설량이 약간 증가하는 경향을 나타내긴 하였지만 이때 casein 펩타이드 분획물군의 혈청,간조직의 지질농도에 대한 효과는 유의적인 차이가 없었다. 하지만, 순환기계질환의 주요 인자인 HDL/LDL비는 친.소수성 펩타이드에서 유의적으로 높은 경향을 나타내었다. 고지방 콜레스테롤식이 (18% beef tallow & 1% cholesterol; Expt II)를 급여하였을 경우, 친.소수성 펩타이드 분획물군에서 분중으로의 총지질, 총콜레스테롤 및 중성지방의 배설량이 유의 적 (p<0.05)으로 또는 증가하는 경향을 나타내었다. 이런 결과, 고지방식이를 급여했을 때 친.소수성펩타이드 분획물군이 casein군에 비해 혈중 및 간조직 중의 지질 농도가 낮아지는 경향을 나타냈다. 또한 HDL/LDL비도 casein군에 비해 친.소수성 펩타이드 분획물군에서 높게 관찰되는 것으로, 이는 고 혈증 위험요소를 저하시키는 효과가 있는 것으로 사료되었다. 친.소수성 펩타이드 분획물(CL & CB)의 아미노산 조성 결과, 친.소수성 펩타이드 식이의 glycine과 methionine함량은 casein 식이의 조성과 거의 비슷한데, arginine과 lysine함량은 casein 식이의 조성과 상당히 달랐다. 또한 혈중 지질농도를 낮추는 것으로 보고되어지는 arginine/lysine 비와 glycine/methionine 비는 친.소수성 펩타이드 분획물 식이(CL & CB)에서 낮게 관찰되었다. 이러한 결과는 동물실험 결과와 같이 고찰해볼 때, 아미노산 조성이 혈중 및 조직 중의 지질저하 효과에 미치는 영향이 그다지 크지 않은 것으로 사료되었고, 앞으로 이에 대한 연구가 더욱 필요하였다. 친.소수성 casein 펩타이드 분획물의 지질 대사에 미치는 영향을 관찰하여 보았을 때, 고지혈증 및 고콜레스테롤혈증 흰쥐에서 혈중 및 간조직의 지질함량을 저하 시키는 효과가 있는 것으로 나타났다. 이에 가능한 기전으로는 분중으로의 지질 배설량을 증가시킨 것에 기인한 것으로 해석되었으며, 섭취기간이 길어질수록 효과가 확실해질 것으로 기대되었다. 또한 casein 펩타이드 분획물의 아미노산 조성비의 차이라기보다는 펩타이드 자체의 효과임이 시사되었다.
Goat milk has a protein composition similar to that of breast milk and contains abundant nutrients, but its use in functional foods is rather limited in comparison to milk from other sources. The aim of this study was to prepare a goat A2 ${\beta}$-casein fraction with improved digestibility and hypoallergenic properties. We investigated the optimal conditions for the separation of A2 ${\beta}$-casein fraction from goat milk by pH adjustment to pH 4.4 and treating the casein suspension with calcium chloride (0.05 M for 1 h at $25^{\circ}C$). Selective reduction of ${\beta}$- lactoglobulin and ${\alpha}_s$-casein was confirmed using sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis and reverse-phase high-performance liquid chromatography. The hypoallergenic property of A2 ${\beta}$-casein fraction was examined by measuring the release of histamine and tumor necrosis factor alpha from HMC-1 human mast cells exposed to different proteins, including A2 ${\beta}$-casein fraction. There was no significant difference in levels of both indicators between A2 ${\beta}$-casein treatment and the control (no protein treatment). The A2 ${\beta}$-casein fraction is abundant in essential amino acids, especially, branched-chain amino acids (leucine, valine, and isoleucine). The physicochemical properties of A2 ${\beta}$-casein fraction, including protein solubility and viscosity, are similar to those of bovine whole casein which is widely used as a protein source in various foods. Therefore, the goat A2 ${\beta}$-casein fraction may be useful as a food material with good digestibility and hypoallergenic properties for infants, the elderly, and people with metabolic disorders.
본 연구에서는 우유 앨러지의 원인물질중의 하나인 casein단백질을 생체가 알르겐 물질로 인식할 수 없는 수준의 분자로까지 분해하여 항원성을 저감시키고 또한 풍미가 좋은casein분해물을 제조하기 위하여 분해특성이 다른 효소를 사용하여 만들어진 분해물의 특성과 항원성을 조사하였다. 박테리아 효소인 Neutrase, Alcalase, Protamex, Pescalase을 처리한 casein가수분해물의 평균분자량은 1,100~2,300 dalton이었고 곰팡이 효소인 MP, Flavourzyme, LP, Promod경우에는 거의 770 ~ 1,140 dalton범위였다. 항원성 저감정도를 측정하기 위하여 토끼항casein항혈청을 이용하여 ELISA억제시험을 실시한 결과 항체결합을 50%저해하는 미분해casein단백질의 농도는 $10^{3.6}$ng/ml였다. 박테리아 효소인 Neutrase, Alcalase, Protamex, Pescalase에 의한 Casein가수분해물의 값은 각각 $10^{4.8},\;10^{5.5},\;10^{5.9},\;10^{6.1}\;ng/ml$이었고, 곰팡이 효소인 MP, Flavourzyme, LP, Promod경우에는 각각 $10^{6.3},\;10^{6.3},\;10^{6.5},\;10^{6.8}\;ng/ml$로 나타났다. 박테리아와 곰팡이효소의 조합인 Fla+prota, Pro+prota처리구에서는 $10^{7.4},\;10^{7.3}ng/ml$로 나타났다. 따라서 미분해 casein의 항원성을 1로 하면, casein분해물의 항원성은 최고 1/8,000 이하로 저하되었다. 수신피부아나피랙시스반응(PCA)을 이용한 항원성시험에서 casein으로 피하 감작할 경우 푸른색 반점이 나타났으나 효소처리구에서는 이러한 반점이 나타나지 않아 충분히 항원성이 저감화 되었음을 확인하였다.
Chymosin was purified from commercial rennet with DEAE Sepharose CL 6B and immobilized on CeliteTM using glutaraldehyde. Whole casein from fresh raw milk was hydrolyzed by immobilized chymosin and total CMP was isolated by trichloroacetic acid(TCA) and ultrafiltration, and characterized. The amount of chymosin purified from 15g commercial rennet by DEAE Sepharose CL 6B was 0.16g and 18mg of chymosin was immobilized on 1g of CeliteTM by 5% glutaraldehyde. Immobilized chy mosin hydrolyzed most of casein on whole casein within 2 hours to leave para casein and casei nomacropeptide(CMP). The total CMP isolated from 10g of whole casein hydrolyzate by TCA and ultrafiltration was 0.4g and 0.1g, respectively. Results of electrophoresis, amount of sialic acid, com position of amino acid and ratio of A280 to A214 showed that total CMP by TCA was purer and had more CMP without carbohydrate than one by ultrafiltration. CMP isolated from total CMP by 12% TCA precipitation was 50% of total CMP and most of caseinoglycopeptide(CGP) was removed from total CMP, indicating less amount of sialic acid in CMP than in total CMP.
This study is to investigate the effect of dietary L-carnitine supplementation on lipid metabolism in rats fed with isolated soy protein and casein for their source of protein. Four experimental groups were organized and each group had eight Sprague-Dawley male rats with the initial weight of around 180g. The four groups were CO (casein only supplemented group); CC (casein and 3% L-carnitine supplemented group); ISO (isolated soy protein only supplemented group); ISC (isolated soy protein and 3% L-carnitine supplemented group). All groups were supplemented with the experimental diet for four weeks and carnitine comprised 3% of. their diet. The results were as follows; 1. There was no significant difference in food intake among the groups. 2. Final weight gain was significantly lower in the groups supplemented with isolated soy protein than in the groups supplemented with casein (P<0.05). The groups with supplemented casein and carnitine showed the effect of weight reduction (p<0.05). 3. Food efficiency ratio was lower in the groups supplemented with isolated soy protein than in the groups supplemented with casein (p<0.01). The groups supplemented with casein and carnitine showed low food efficiency ratio. 4. The serum total lipid was higher in the groups supplemented with casein than in the groups supplemented with isolated soy protein (p<0.05). 5. Serum total cholesterol was higher in the groups supplemented with casein than in the groups supplemented with isolated soy protein. 6. There was no significant difference in triglyceride, HDL-cholesterol, and LDL-cholesterol in serum among the groups. 7. Out of the groups supplemented with isolated soy protein the total cholesterol level in liver was low in the groups to which carnitine was supplemented (p< 0.05). However, there was no significant difference of liver total lipid and triglyceride among the groups. 8. There was no difference in TBARS levels and GSH-Px activities in liver among the groups.
A total of 1033 Brown Swiss and 610 Canadienne cows were phenotyped for the genetic variants ${\alpha}_{s1}$-casein, ${\beta}$-casein, ${\kappa}$-casein, ${\beta}$-lactoglobulin and ${\alpha}$-lactalbumin. In Brown Swiss, frequency distributions were: 97.3% B and 2.7% C variant of ${\alpha}_{s1}$-casein; 31.6% $A^1$, 51.8% $A^2$, 0.5% $A^3$ and 16.1% B variant of ${\beta}$-casein; 70.4% A, 29.3% B, and 0.3% C variant of ${\kappa}$-casein; 41.7% A and 58.3% B variant of ${\beta}$-lactoglobulin; and 100% B variant of ${\alpha}$-lactalbumin. Corresponding frequencies in Canadienne for those five milk proteins were: 98.6 and 1.4%;58.5, 33.5, 0.08 and 7.9%; 78.8, 21.1 and 0.1%, 42.4 and 57.6%; and 100%. Analysis of variance by least squares showed possible association between milk protein phenotypes and some lactational production traits. There were no significant association of phenotypes of ${\alpha}_{s1}$-casein, ${\beta}$-casein and ${\beta}$-lactoglobulin with milk yield, fat yield, protein yield, fat percentage and protein percentage in both breeds during the three lactations. In the Brown Swiss, ${\kappa}$-casein phenotype was associated with 305-day fat yield and protein yield during the first lactation. ${\kappa}$-Casein AB was associated with higher milk, fat and protein yield during the second lactation. During the third lactation, ${\beta}$-lactoglobulin AA in Canadienne cows was associated with higher protein content in the milk (3.70%) when compared to phenotypes AB (3.54%) and BB (3.64%).
This study was carried out to investigate an optimum condition for the high angiotensin-l converting enzyme (ACE) inhibitory activity and the yield on enzyme concentration, casein concentration, and hydrolysis time. The optimum condition was performed by response surface methodology for acquirement of casein hydrolysate of milk which shows high ACE inhibitory activity, Among 8 tested enzymes, Protamex showed the highest activation degree with 77.03 unit/g from casein. Their hydrolysis degrees of flovourzyme 500MG, protamex, mixture from 1% casein were 85.5, 88.5, and 93.5%, respectively. The ranges of enzyme concentration (0.25-1.25%), casein concentration (2.5-12.5%), and hydrolysis time (20-100 min) as 3 independent variables through preliminary experiments of the yield of casein hydrolysate and ACE inhibitory activity, and it shows optimum response surface at a saddle point. It shows enzyme concentration (0.64%), casein concentration (8.38%), and hydrolysis time (55.81 min) in the yield aspect and showed the highest activity at enzyme concentration (0.86%), casein concentration (5.97%), and hydrolysis time (63.86 min) in ACE inhibitory aspect. The $R^2$ value of a fitted optimum formula on the hydrolysis yield was 0.9751 as the significant level of 1%. The $R^2$ value of a fitted optimum formula on ACE inhibitory activity is 0.8398, and the significance is recognized in the range of 5%.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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