• 제목/요약/키워드: angiotensin I converting enzyme(ACE) inhibition

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Degradation of Bradykinin, a Cardioprotective Substance, during a Single Passage through Isolated Rat-Heart

  • Ahmad M.;Zeitlin I.J.;Parratt J.R.;Pitt A.R.
    • Archives of Pharmacal Research
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    • 제29권3호
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    • pp.241-248
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    • 2006
  • Angiotensin converting enzyme (ACE) inhibitors have cardioprotective effects in different species including human. This cardioprotective effect is mainly due to the inhibition of bradykinin (BK) degradation rather than inhibition of the conversion of angiotensin I to angiotensir. II. Bradykinin, a nonapeptide, has been considered to be the potential target for various enzymes including ACE, neutral endopeptidase 24.11, carboxypeptidase M, carboxypeptidase N, proline aminopeptidase, endopeptidase 24.15, and meprin. In the present study, the coronary vascular beds of Sprague Dawley rat isolated hearts were perfused (single passage) with Krebs solution alone or with different concentrations of BK i.e. $2.75{\times}10^{-10},\;10^{-7},\;10^{-6}\;and\;10^{-5}M$ solution. Percent degradation of BK was determined by radioimmunoassay. The degradation products of BK after passing through the isolated rat-hearts were determined using RP-HPLC and mass spectroscopy. All the four doses of BK significantly decreased the perfusion pressure during their passage through the hearts. The percentage degradation of all four doses was decreased as the concentration of drug was increased, implying saturation of a fixed number of active sites involved in BK degradation. Bradykinin during a single passage through the hearts degraded to give [1-7]-BK as the major metabolite, and [1-8]-BK as a minor metabolite, detected on HPLC. Mass spectroscopy not only confirmed the presence of these two metabolites but also detected traces of [1-5]-BK and arginine. These findings showed that primarily ACE is the major cardiac enzyme involved in the degradation of bradykinin during a single passage through the coronary vascular of bed the healthy rat heart, while carboxypeptidase M may have a minor role.

담수어 열수추출물 및 효소가수분해물의 Angiotensin I 전환효소 저해작용 (Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitory Activity of Hot-Water Extract and Enzymatic Hydrolysate of Fresh Water Fish)

  • 김태진;윤호동;이두석;장영순;서상복;염동민
    • 한국식품영양과학회지
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    • 제25권5호
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    • pp.871-877
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    • 1996
  • 담수산 어류의 고도이용과 이들 추출물의 기능적 특성 해명을 위하여 전통적인 건강보양식품으로 애용되어 온 담수산 어류를 대상으로 열수추출물과 효소 가수분해물을 제조하고 이들의 ACE 저해작용 및 gel 여과에 의한 ACE 저해획분을 분리하고 그 특성을 알아 보았다. 열수추출물과 효소 가수분해물의 ACE 저해활성은 담수어류 중 잉어가 가장 높았으며, 효소가 수분해물이 열수추출물에 비하여 강한 경향을 보였다. Ethanol가용성 획분이 침전획분에 비하여 강한 ACE 저해능을 나타내었으며, 잉어 효소 가수분해물의 70% ethanol 가용성 획분이 가장 높은 ACE 저해율을 나타내었다. ACE 저해효과를 지니는 활성획분의 분자량은 열수추출물에서는 약 1,400이었으며 효소 가수분해물에서는 1,400 보다 다소 큰 것으로 나타났고, 시료 중 잉어 효소 가수분해물이 가장 높은 ACE 저해활성을 나타내었다. 활성회분의 아미노산 조성은 열수추출물에 있어서는 glycine, alanine, leucine, proline등의 합량이 많았으며 효소 가수분해물에 있어서는 aspartic acid, glutamic acid, glycine, alanine, valine, leucine, proline 등의 함량이 많았다. 활성획분의 $IC_{50}$/은 효소가수분해물이 열수추출물에 비하여 낮은 경향이었다.

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큰방가지똥 추출물의 항당뇨 및 항고혈압효과 (Antidiabetes and Angiotensin Converting Enzyme Inhibitory Activity of Sonchus asper (L) Hill Extract)

  • 허명록;왕란;허계방;왕명현
    • 생약학회지
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    • 제42권1호
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    • pp.61-67
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    • 2011
  • In this study, we evaluated the bioactivities of methanol extract and its solvent fractions of Sonchus asper (L.) Hill. The EtOAc fraction of S. asper exhibited more strong antioxidant activity than other extracts as evidenced by the strongest 1,1-diphenyl-2-picryl hydrazyl (DPPH) radical scavenging activity with a $EC_{50}$ value at $33.55\;{\mu}g/mL$ and reducing power, the total polyphenol (180.71 mg GAE/g) and flavonoid contents (145.86 mg QE/g) of S. asper extract were higher than other extracts. The EtOAc fraction of the S. asper also showed 47.38% mushroom tyrosinase inhibition activity, 56.22% ${\alpha}$-glucosidase inhibition and 46.58% ${\alpha}$-amylase inhibition ratio at 1 mg/mL. Both methylene chloride and EtOAc fractions of methanol extract of S. asper effectively reduced of the 86.34% and 62.03% angiotensin I converting enzyme (ACE) activity at 2 mg/mL, respectively. These findings suggest that the EtOAc fraction of the S. asper could be a potential antioxidant in food additive, medicinal, and industry product.

ACE inhibitory activity of Peptide from krill(Euphausia superba) Hydrolysate

  • Kim, Dong-Soo;Kim, Young-Myoung;Park, Douck-Choun;Do, Jeong-Ryong
    • 한국어업기술학회:학술대회논문집
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    • 한국어업기술학회 2001년도 추계 수산관련학회 공동학술대회발표요지집
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    • pp.183-184
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    • 2001
  • Angiotensin I converting enzyme (ACE) in renin-angiotensin system is a cause of essential hypertension, which covers most hypertension, one of the major adult diseases. Thus, the inhibition of ACE would be indispensable for the prevention and cure of hypertension. Therefore, a lot of studies on the ACE inhibitor have been conducted. Peptides from the protein hydrolysate have been reported as an remarkable inhibitor. Especially, various ACE inhibitory peptides were isolated and identified from marine products for their utilization as value added products. (omitted)

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Comparison of Functional Properties of Blood Plasma Collected from Black Goat and Hanwoo Cattle

  • Shine Htet Aung;Edirisinghe Dewage Nalaka Sandun Abeyrathne;Mahabbat Ali;Dong Uk Ahn;Young-Sun Choi;Ki-Chang Nam
    • 한국축산식품학회지
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    • 제43권1호
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    • pp.46-60
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    • 2023
  • Slaughterhouse blood is a by-product of animal slaughter that can be a good source of animal protein. This research purposed to examine the functional qualities of the blood plasma from Hanwoo cattle, black goat, and their hydrolysates. Part of the plasma was hydrolyzed with proteolytic enzymes (Bacillus protease, papain, thermolysin, elastase, and α-chymotrypsin) to yield bioactive peptides under optimum conditions. The levels of hydrolysates were evaluated by 15% sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis. The antioxidant, metal-chelating, and angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory properties of intact blood plasma and selected hydrolysates were investigated. Accordingly, two plasma hydrolysates by protease (pH 6.5/55℃/3 h) and thermolysin (pH 7.5/37℃/3-6 h) were selected for analysis of their functional properties. In the oil model system, only goat blood plasma had lower levels of thiobarbituric acid reactive substances than the control. The diphenyl picrylhydrazyl radical scavenging activity was higher in cattle and goat plasma than in proteolytic hydrolysates. Ironchelating activities increased after proteolytic degradation except for protease-treated cattle blood. Copper-chelating activity was excellent in all test samples except for the original bovine plasma. As for ACE inhibition, only non-hydrolyzed goat plasma and its hydrolysates by thermolysin showed ACE inhibitory activity (9.86±5.03% and 21.77±3.74%). In conclusion, goat plasma without hydrolyzation and its hydrolysates can be a good source of bioactive compounds with functional characteristics, whereas cattle plasma has a relatively low value. Further studies on the molecular structure of these compounds are needed with more suitable enzyme combinations.

발효 소시지 제조를 위한 기능성 유산균의 선발 (Screening of Lactic Acid Bacteria as Starter Culture for Making Fermented Sausage)

  • 한수민;김영주;이홍철;진구복;오세종
    • 한국축산식품학회지
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    • 제26권4호
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    • pp.511-516
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    • 2006
  • 발효 소시지의 제조에 starter로 사용한 균주를 선발하기 위해 각 유산균 균주들의 ACE 저해 활성, 콜레스테롤 흡착능력, 발효 육제품 저장 중 S. aureus에 대한 저해 황성을 평가하였다. ACE 저해 활성은 L. plantarum L167이 가장 우수하였고(58.75%), 콜레스테롤 흡착 능력이 우수한 균주로는 L. plantarum L155를 선발하였다. 박테리오신을 생산하는 P. damnosus를 starter로 이용하여 제조한 발효 소시지에 S. aureus를 접종하여 상온 저장 중 생균수를 측정한 결과 저장 35일째에 대조구에 비하여 1 log의 균수 감소 효과가 나타났다.

9종의 허브류로부터 ACE 저해활성, HMG-CoA reductase 저해활성 및 혈전용해활성에 대한 검색 (Screening of Nine Herbs with Biological Activities on ACE Inhibition, HMG-CoA Reductase Inhibition, and Fibrinolysis)

  • 권은경;김영언;이창호;김해영
    • 한국식품과학회지
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    • 제38권5호
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    • pp.691-698
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    • 2006
  • 본 연구는 혈액순환 개선 효능을 알아보기 위해 민간에서 빈번하게 사용하는 허브류인 마조람, 라벤더, 딜, 로즈마리, 히솝, 장미, 레몬밤, 파인애플 세이지 및 에키네시아 등 총 9종 을 실험 시료로 선정하였다. 이들을 부위별 및 용매별로 추출하여 angiotensin I converting enzyme(ACE) 저해 활성, hydroxy-methylglutalyl coenzyme A reductase 저해활성 및 혈전용해활성을 측정하였다. 추출 수율은 장미꽃이 가장 높았으며 열수 추출의 경우 43.3%였고 70% 에탄올 추출의 경우 45%였다. ACE 저해활성은 열수 추출의 경우 장미꽃이 133.8% 로 가장 높았고 70% 에탄올 추출의 경우에는 파인애플 세이지 잎이 91.2%로 가장 높았다. HMG-CoA reductase 저해활성의 경우에는 장미꽃이 열수 추출물 48.9%, 70% 에탄올 추출물 80.5%로 모두 높았다. 혈전용해활성도 장미꽃에서 열수 추출이나 에탄올 추출물 모두 가장 높은 활성을 보였다. 이상의 결과로 볼 때 장미꽃 추출물의 혈액순환 개선 효과가 뛰어난 것으로 나타나 기능성 식품으로의 개발 가능성이 기대된다.

한국산 인삼의 polyphenol 화합물의 생리활성 효과 (Identification of Biologically Active Compounds from Panax ginseng C. A. Meyer)

  • 최희진;장운빈;안봉전;최청
    • 한국식품과학회지
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    • 제34권3호
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    • pp.493-497
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    • 2002
  • 한국산 인삼 5년근을 60% acetone으로 추출하여 Sepadex LH-20 gel column chromatography, MCI-CHP 20 gel column chromatography, Bondapak $C_{18}$, column chromatography을 이용하여 TLC와 HPLC로 순도를 검증한 후 3 종의 polyphenol 화합물을 분리하였다. Compound I과 II는 Sepadex LH-20 gel column chromatography에서 증류수상에서 용출되었고 compound Ⅲ는 40% methanol 상에서 용출됨을 보아 compound II와 compound III는 흡착성이 강한 polyphenol 화합물이라 추정되었다. 혈압강하에 관여하는 효소인 angiotensin converting enzyme(ACE)의 저해효과는 compound II가 157 ppm에서 31.86%로 3 가지 분획물 중 가장 우수하였으며 compound I과 III는 높은 활성을 보이지 않았다. 통풍예방에 관여하는 xanthine oxidase 저해효과는 compound I, II에서 666 ppm에서 100%저해효과를 나타내었으나 compound III는 저해효과가 낮았다. Melanin을 형성하는 tyrosinase 저해효과를 실함한 결과 compound III는 400 ppm에서 28.6%의 저해효과를 나타내었고 Compound I과 II의 저해효과는 낮았다.

Sodium Caseinate 가수분해물의 Angiotensin-I Converting Enzyme 저해효과에 관한 연구 (Effect of Sodium Caseinate Hydrolysates on Angiotensin-I Converting Enzyme Inhibition Activity)

  • 이건봉;신용국;백승천
    • 한국축산식품학회지
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    • 제32권5호
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    • pp.652-658
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    • 2012
  • 본 연구는 유단백질 유래 카제인염을 상업용 단백질가수분해 효소로 처리하여 효소의 종류와 가수분해 시간에 따른 ACE 저해효과를 살펴보고 주요 성인병인 고혈압의 예방을 위한 혈압강하 효과가 높은 가수분해물을 제조하고자 수행하였다. 카제인염을 6종의 단백질 분해효소로 기질대 효소비 1000:1로 첨가하여 8시간 가수분해했을 때 가수분해도는 2.54-4.25%로 나타났고, 다시 가수분해물을 기질대 효소비 500:1로 처리하여 4시간 동안 2차 가수분해하였을 때 4.30-5.22%의 가수분해가 일어났다. 효소별 가수분해물의 ACE 저해효과는 가수분해가 진행됨에 따라 $IC_{50}$의 수치는 감소하였고 저해율을 증가하였다. 1차 가수 분해시 8시간 가수분해한 가수분해물의 $IC_{50}$ 수치는 Protamex 처리군이 $516{\mu}g/mL$로 가장 낮았고 Flavourzyme이 $866{\mu}g/mL$로 가장 높았다. 1차 가수분해물을 Flavourzyme로 4시간 2차 가수분해를 하였을 때 1차 가수분해물 보다 $IC_{50}$ 수치가 감소되어 ACE저해 효과가 증가하였으며 Neutrase로 처리하였을 때 $282{\mu}g/mL$로 가장 낮았고 Protease M이 $570{\mu}g/mL$로 가장 효과가 적었다. 가장 효과가 좋은 Neutrase 2차 가수분해물을 소화효소인 pepsin, trypsin, ${\alpha}$-chymotrypsin으로 가수분해 하였을 경우 $IC_{50}$ 수치는 $597{\mu}g/mL$로 1차 가수분해물보다 저해효과가 유의적으로 감소되었다(p<0.05). Neutrase 2차 가수분해물을 MW 10,000로 한외여과하였을 때 MW 10,000 미만 permeate의 $IC_{50}$ 수치는 $273{\mu}g/mL$로 저해효과는 유의차가 없었으나, 10,000 이상의 retentate는 $IC_{50}$ 수치가 $635{\mu}g/mL$로 유의적 수준에서 저해효과가 감소하였다(p<0.05). 이에 효소의 종류와 가수분해 시간의 조합에 의한 ACE 저해활성을 측정하고 분리공정을 최적화하기 위한 추가 연구를 수행한다면 주요 유단백질인 카제인 유래 기능성 식품의 산업적 대량생산이 가능할 것으로 사료된다.

효소에 의한 고등어 근육단백질 가수분해물의 Angiotensin-I 전환효소 저해작용 (Angiotensin-I Converting Enzyme Inhibitory Activity of Enzymatic Hydrolysates of Mackerel Muscle Protein)

  • 염동민;이태기;변한석;김선봉;박영호
    • 한국수산과학회지
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    • 제25권3호
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    • pp.229-235
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    • 1992
  • 수산자원의 기능특성 해명을 위한 연구의 일환으로 고등어 근육단백질을 8가지 효소로 가수분해하여 얻은 가수분해물의 ACE 저해작용을 살펴보고 gel 여과에 의한 획분별 ACE 저해작용을 검토하여 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. 단백질의 가수분해에 따른 $5\%$ TCA 가용성 peptide-nitrogen의 생성량은 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하였으나 그 후로는 완만하게 증가하였다. 2. 가수분해에 따른 ACE 저해작용 또한 가수분해 8시간까지는 급격히 증가하였으나 특히 복합효소, bromelain에 의해 우수하게 나타났다. 3. 단백질 가수분해물의 ACE 저해작용은 첨가량의 증가와 함께 우수한 것으로 나타났으며, 가열에 의한 영향은 적은 것으로 나타났다. 4. Gel 여과에 의한 단백질 가수분해물의 획분별 ACE 저해작용은 서로 비슷한 획분에서 큰 것으로 나타났으며, 이 때의 분자량은 약 1,450 부근인 것으로 나타났다. 5. 복합효소에 의한 가수분해물의 획분 C 및 bromelain에 의한 가수분해물의 획분 d의 $IC_{50}$은 각각 95와 $130{\mu}g$으로 나타났다. 6. 복합효소 및 bromelain에 의한 가수분해물의 ACE 저해작용을 갖는 획분의 아미노산 조성은 다소 다른 것으로 나타났으며, Asp, Glu, Lys, Leu, Val 및 Ala의 함량이 많은 것으로 나타났다.

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