• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2003년도 제40회 국제학술심포지움
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• pp.130-130
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• 2003

• BMB Reports
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• 제37권6호
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• pp.753-756
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• 2004

Membranes prepared from Bacillus cereus KCTC 3674, grown aerobically on a complex medium, oxidized NADH exclusively, whereas deamino-NADH was little oxidized. The respiratory chain-linked NADH oxidase exhibited an apparent $K_m$ value of approximately $65\;{\mu}m$ for NADH. The maximum activity of the NADH oxidase was obtained at about pH 8.5 in the presence of 0.1 M KCl (or NaCl). Respiratory chain inhibitor 2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide (HQNO) inhibited the activity of the NADH oxidase by about 90% at a concentration of $40\;{\mu}m$. Interestingly, rotenone and capsaicin inhibited the activity of the NADH oxidase by about 60% at a concentration of $40\;{\mu}m$ and the activity was also highly sensitive to $Ag^+$.

• 생명과학회지
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• 제26권10호
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• pp.1137-1152
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• 2016

세포는 다양한 인체 질환에 관련되어 있는 저산소 환경을 인지하고 반응하며 적응한다. 저산소 상태에 적응하기 위해서는 hypoxic 유전자의 발현을 증가시키고 aerobic 유전자의 발현을 감소시키는 유전자 발현 조절이 필요하다. 최근 연구에서 미토콘드리아 호흡계가 이러한 유전자 발현 조절에 관여됨이 밝혀지고 있다. 본 연구에서는 호흡이 가능한 곰팡이(Saccharomyces cerevisiae)와 호흡이 불가능한 돌연변이 곰팡이를 실험대상으로 하여 미토콘드리아 호흡계가 저산소 환경에서 유전자 발현 조절에 관여됨을 DNA microarray 기법을 이용하여 전체 유전자를 대상으로 조사하였다. 산소 농도가 감소함에 반응하여 많은 유전자의 발현에 변화가 있었으며, 이러한 차별적인 발현 양상을 보이는 유전자는 여러 그룹으로 분류할 수 있었다. 대부분의 hypoxic 그리고 aerobic 유전자는 저산소 상태에 적응하는 발현 양상을 위해서는 미토콘드리아 호흡계가 필요하였다. 그러나 일부 hypoxic 그리고 aerobic 유전자는 미토콘드리아 호흡계와 무관하게 저산소 상태에 적응하는 발현 양상을 보였다. 이러한 결과는 미토콘드리아 호흡계가 저산소 환경에 적응하는 유전자 발현 조절에 필요하며, 또한 여러 기전을 통하여 이러한 유전자 발현 조절에 관여함을 제시한다. 또한 microarray 실험 결과에서 도출된 산소 농도에 대해 차별적인 발현을 보이는 유전자에 대하여 gene ontology 및 promoter 분석을 수행하였고 이러한 추가 분석 결과는 산소에 의해 조절되는 유전자와 함께 세포가 저산소 환경에 적응하는 기작을 이해하는 데 유용한 자료가 될 것으로 기대된다.

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2003년도 제39회 학술심포지움
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• pp.131-131
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• 2003

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2002년도 제35회 학술심포지움 및 춘계학술대회
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• pp.41-41
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• 2002

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제15권5호
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• pp.1080-1086
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• 2005

Membranes prepared from Vibrio natriegens oxidized both NADH and deamino-NADH as substrates. The maximum activity of the membrane-bound NADH oxidase was obtained at about pH 8.5 in the presence of 0.2 M NaCl, whereas that of the NADH:ubiquinone oxidoreductase was obtained at about pH 7.5 in the presence of 0.2 M NaCl. Electron transfer from NADH or deamino-NADH to ubiquinone-l or oxygen generated a considerable membrane potential (${\Delta}{\psi}$), which occurred even in the presence of $20{\mu}M$ carbonylcyanide m-chlorophenylhydrazone (CCCP). However, the ${\Delta}{\psi}$ was completely collapsed by the combined addition of $10{\mu}M$ CCCP and $20{\mu}M$ monensin. On the other hand, the activity of the NADH oxidase and the ${\Delta}{\psi}$ generated by the NADH oxidase system were inhibited by about $90\%$ with $10{\mu}M$ HQNO, whereas the activity of the NADH:ubiquinone oxidoreductase and the ${\Delta}{\psi}$ generated at the NADH:ubiquinone oxidoreductase segment were inhibited by about $60\%$. Interestingly, the activity of the NADH:ubiquinone oxidoreductase and the ${\Delta}{\psi}$ generated at the NADH:ubiquinone oxidoreductase segment were resistant to the respiratory chain inhibitors such as rotenone, capsaicin, and $AgNO_3$, and the activity of the NADH oxidase and the ${\Delta}{\psi}$ generated by the NADH oxidase system were very sensitive only to $AgNO_3$. It was concluded, therefore, that V. natriegens cells possess a $AgNO_3$-resistant respiratory $Na^+$ pump that is different from the $AgNO_3$-sensitive respiratory $Na^+$ pump of a marine bacterium, Vibrio alginolyticus.

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2005년도 국제학술심포지움 The 44th Annual Meeting of Korean Society for Life Science
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• pp.77-77
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• 2005

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2005년도 국제학술심포지움 The 44th Annual Meeting of Korean Society for Life Science
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• pp.78-78
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• 2005

• 한국생명과학회:학술대회논문집
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• 한국생명과학회 2003년도 제39회 학술심포지움
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• pp.129-129
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• 2003

• 생명과학회지
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• 제16권3호
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• pp.505-509
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• 2006

호기적으로 자란 Bacillus cereus KCTC 3674로 부터 조제된 막은 NADH만을 산화하고, deamino-NADH는 거의 산화하지 않았다. 호흡쇄와 연계된 NADH oxidase계는 $K_m$ 값이 약 $65\;{\mu}M$ 이였다. NADH:DCIP oxidoreductase의 활성은 $Na^+$또는 $K^+$에 의해 감소되었다. 그 최적 pH는 5.5 였다. NADH:DCIP oxidoreductase의 활성은 rotenone, capsaicin, $AgNO_3$와 같은 호흡저해제에는 매우 저항적 이 였지만, $40{\mu}M$ HQNO (2-heptyl-4-hydroxyquinoline-N-oxide) 존재하에서는 약 40% 저해되었다. 이들 결과로 부터, Bacillus cereus KCTC 3674의 호기적 호흡쇄와 연계된 NADH oxidase계는 energy coupling site가 결여된 HQNO-sensitive NADH:DCIP oxidoreductase를 소유하고 있는 것으로 추정된다.