• Applied Biological Chemistry
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• 제38권5호
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• pp.455-462
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• 1995

새로운 6종의 제초성, N-(2,6-dimethoxypyrimidin-2-yl)aminocarbonyl-2-치환(Z)-6-(1-hyd roxy-2-fluoroethyl)benzenesulfonamide 유도체(S)를 합성하여 $45^{\circ}C$의 15%(v/v) acetonitrile 수용액속에서 일어나는 가수분해 반응상수를 측정하고 pH-효과, 용매효과, ortho-치환기 효과, 열 역학적 활성화 파라미터(${\Delta}H^{\neq}$및${\Delta}S^{\neq}$) 등의 반응 속도론적인 자료들과 pKa상수(4.80) 및 가수분해 반응 생성물(2-(1-hydroxy-2-fluoroethyl)benzenesulfonamide 및 4,6-dimethoxyaminopyrimidine) 분석 등의 비 반응 속도론적 결과로부터 반응속도식을 유도하고 반응메카니즘을 제안하였다. pH 8.0 이하에서는 일반 산-촉매반응($A-S_E2$)과 특정 산-촉매 반응으로 conjugate acid ($SH^+$)와 사면체 중간체(I)를 경유하는 A-2형(또는 $A_{AC}2$형)반응 그리고 pH 9.0 이상에서는 물 분자가 일반염기(B)로 작용하여 conjugate base (CB)를 경유하는 $(E_1)_{anion}$ 반응으로 진행되는 가수분해 반응 메카니즘을 검토하였으며 pH $7.0{\sim}9.0$사이의 용액중에서는 이들 두 반응이 경쟁적으로 일어남을 알았다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제6권4호
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• pp.238-244
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• 1996

$\gamma$-Glutamyl transpeptidase ($\gamma$-GTP; EC 2.3.2.2) present in the culture filtrate of Bacillus sp. KUN-17 was purified 400-fold through a consecutive procedure including organic precipitation and column chromatography. The enzyme has an estimated molecular weight of 70, 000 and consists of hetero-subunits with molecular weights of 42, 000 and 22, 000. In vitro optimal conditions for those transfer and hydrolysis reactions appeared to be pH 7.0 at $50^{\circ}C$ and pH 8.4 at $40^{\circ}C$, respectively. The denatured enzyme recovered most of its $\gamma$-GTP activity by removing detergents such as sodium dodecyl sulfate (SDS) or urea with dialysis. The enzyme showed higher affinities against a number of amino acids as $\gamma$-glutamyl acceptors than glycylglycine in the following order: L-valine, L-methionine, L-glutamic acid or L-as-paragine, L-alanine. Also, it was shown that L-glutamine was the most suitable $\gamma$-glutamyl donor for the transfer reaction among those tested. Amino acids generally inhibited the enzyme activity for the transfer reaction, but not for the hydrolysis reaction.

• 한국미생물·생명공학회지
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• 제23권6호
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• pp.710-716
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• 1995

$\beta $-1, 4-D-arabinogalactanase isolated from alkalophilic Bacillus sp. HJ-12, approximate Mw 42 kDa, was generally stable in the range of pH 6-10 and below 50$\circ$C and its highest activity was observed at 60$\circ$C with pH 7-9. The isolated $\beta $-1, 4-D-arabinogalactanase specifically hydrolyzed $\beta $-1, 4-galactosyl linkage that is the major structure of soybean arabinogalactan (SAG) but not $\beta $-1, 3-galactosyl linkage of the other polysaccharides. K. was estimated as 0.67 mg/ml by the method of Hanes-Woolf plot. No metals and chemical reagents inhibited the enzyme activity but urea did. The active site of this enzyme assumed to be tryptophan residue. The hydrolysis products from SAG, assayed by gel chromatography, TLC and HPLC, were predominantly galactotetraose (Gal$_{4}$) and triose (Gal$_{3}$) with a small portion. $\beta $-1, 4-D-arabinogalactanase hydrolyzed ONPG as well as SAG, and the degree of hydrolysis of SAG was 15% which is lower than that by the other $\beta $-1, 4-galactanases from different sources. SAG treated with this enzyme resulted in the reduction of specific viscosity up to 70%.

• 한국세라믹학회지
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• 제29권8호
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• pp.667-673
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• 1992

The alumina-zirconia composite powders of core particle ZrO2 coated with Al2O3 were prepared by the hydrolysis-deposition of the mixed aluminum salt solution of Al2(SO4)3-Al(NO3)3-Urea. The effects of hydrolysis reaction and coating parameters on characteristics of coated powders and composites were also investigated. The degree of coating could be estimated from the ratio of tetra-/mono-ZrO2 present at the room temperature after heat-treating coated powders at 120$0^{\circ}C$ and the result of TEM observations. When the content of ZrO2 in the dispersed coating system, the coating time, and the volume ratio of water/solution were 50 mg/g, 180 min, and 5, respectively the coating efficiency was maximum (the ratio of tetra-/mono-ZrO2 was 87/13). The relative densities of coated Al2O3-ZrO2 composites sintered at 1$650^{\circ}C$ for 4 hrs were about 91~98% and the maximum ratio of tetra-/mono-ZrO2 in Al2O3-20wt% ZrO2 composites was 62/38.

• 한국응용곤충학회지
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• 제15권4호
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• pp.205-214
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• 1976

담수상태하에서 Butachlor, Nitrofen, Benthiocarb+Simetryne, Propanil, Perfluidone 등의 제초제가 시비한 질소의 변화과정에 미치는 영향을 조사하기 위하여 요소와 약제를 처리한 후 $24\pm1^{\circ}C$에서 배양하면서 무기능 실소, pH 및 Eh의 변화를 검토하였던 바 다음과 같은 결과를 얻었다. 1. Nitrofen, Benthiocarb + Simetryne, Propanil 등은 전 처리농도에서 요소의 분해에 의한 암모니아의 생성에 아무런 영향이 없었다. Butachlo 와 Perfluidone은 표준시용량의 8배의 고농도 처리에서 처음 암모니아의 생성을 다소 감소시켰으나 이 분해억제효과는 시일이 경과하면서 바로 정상수준으로 회복되었다. 2. Propanil을 제외한 공시약제 모두 전 처리농도에서 실화억제 효과를 찾아 볼 수 없었다 Propanil은 표준량의 8배의 고농도 처리에서 암모니아의 산화를 억제하여 앙모니아태 질소를 축적하고 아질산태 질소와 질산태 질소의 생성을 다소 감소시켰는데 이러한 경향은 시비질소의 농도가 높아지면서 다소 명확하여졌다. 3. PH와 Eh의 변화에 대한 공시약제의 영향은 거의 찾아 볼 수 없었다.

• 한국식품과학회지
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• 제36권1호
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• pp.152-157
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• 2004

효소에 의한 단백질 분해로 우리 밀의 저 알레르겐화를 시도하기 위한 기초 연구로서 금강밀에서 gluten fraction을 추출하여 동물 실험을 통하여 경구 섭취된 gluten에 대한 항체 생성을 유도하였다. Gluten fraction은 UTH buffer로 추출하여 10-50kDa 사이의 분자량에서 여러 밴드가 확인된 분획을 얻었으며 약 25 kDa, 34 kDa 그리고 45 kDa 부근의 밴드가 주요하게 나타났다. 그리고, 경구 투여로 유도된 gluten에 대한 항체는 ELISA와 western blot의 항원-항체 반응을 실시하여 anti-gluten lgG, IgE를 확인하였다. 또한 경구 투여의 투여 시간 경과에 따라 항체가는 상승하였다. 추출된 gluten fraction은 bromelain, papain, ficin 그리고 b.p. protease 각 효소의 최적 pH와 온도에서 가수 분해하여 gluten fraction의 알레르겐 저감화를 시도하였다. 효소 분해 후 gluten fraction의 저분자화 정도는 anti-gluten 하체에 대한 ELISA를 실시하여 검토하였다. 그 결과 bromelain, papain, ficin의 경우보다 b.p. protease을 처리한 경우가 ELISA value를 크게 저하시켰다. 이것은 gluten fraction이 b.p protease 효소 가수분해에 의해 생성된 항체가 인식하는 amino acid 서열 (epitope)이 분해되었음을 나타낸 것이다. 마지막으로 b.p. protease의 분해능력을 1mg, 2mg, 3mg/10mL로 첨가량을 달리하여 검토한 결과 첨가량에 따른 변화는 거의 나타나지 않았다. 따라서 금강밀의 gluten fraction 10mL에 b.p protease 1mg으로 4시간 처리하여 단백질을 분해하여 우리밀의 항원성 저하 가능성이 탐색되었다.

• 한국가금학회지
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• 제22권2호
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• pp.105-115
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• 1995

The balance of microbial populations in the gastrointestinal (GI) tract of all warm-blooded animals is critical to the maintenance of health and resistance to disease. The composition of the populations can be altered by diet and environment, making the host animal susceptible to disease, and reducing growth rate and feed efficiency. Some feed additives including antimicrobial agents, prohiotics or yucca extract have been used to promote growth and feed utilization. There is evidence that part of growth-promoting effect of those feed additives results from the suppression of microbial urease activity or ammonia production in the GI contents of animals. Over 200 microbial species have been known to produce urease and the product of urea hydrolysis, ammonia, is toxic to animals. Carefully tested probiotics or other urease-suppressing agents can be a possible alternative to antimicrobial agents including antibiotics as growth promotants used for animals feeds.

• Natural Product Sciences
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• 제3권2호
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• pp.89-99
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• 1997

Aminolysis, hydrazinolysis and alkylation of 4-methoxy and 4,9-dimethoxy-6-cyano-7-thione-5-methyl-7H furo [3,2-g] [1] benzopyridine (1 a-b) yielded 7N-substituted furobenzopyridine derivatives (2 a-e or the possible isomers 3 a-e and 4 a-b), (5 a,b and 6 a,b) and the ester (8 a,b). Hydrolysis of (la) with acetic acid gave the corresponding pyridone derivatives (7). Furobenzopyridinyl-7-thioacetyl hydrazide (9 a,b) have been prepared via alkylation of furobenzopyridine thione (1 a-b) with ethyl chloroacetate followed by condensation with hydrazine hydrate. Schiff base (11) was prepared by reacting (9a) with p. N,N-dimethyl aminobenzaldehyde in boiling ethanol. Treatment of (8a) with anthranilic acid gave the corresponding 7-substituted-4H-3,1-benzoxazine-4-one (10). We found that compound (11) increased bleeding, coagulating time, the total count of white blood cells, blood glucose level (cause hyperglycemia), enzymes (GOT, GPT) activities, concentration of urea and creatinine. On the other hand it decreased red blood cells number, haemoglobin content and haematocrite value.

• Applied Biological Chemistry
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• 제22권2호
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• pp.109-122
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• 1979

잔류성(殘留性) 살충제(殺忠劑)인 BHC의 합리적(合理的) 사용방법(使用方法)을 찾기 위하여 용매추출법(溶媒抽出法)에 의한 ${\gamma}$-isomer를 분리(分離) 및 농축(濃縮)하였다. 그리고 불활성(不活性) 이성질체(異性質體)로 부터 1,2,4-trichlorobenzene, 2,4,5-trichloronitrobenzene, 2,4,5-trichloroaniline을 거쳐 3-(2,4,5-trichlorophenyl)-1-methyl urea를 합성(合成)하였으며 몇가지 작물(作物)에 대한 발아(發芽) 및 생육억제효과(生育抑制效果)를 조사하였다. 실험결과(實驗結果)를 요약(要約)하면 다음과 같다. 1. methanol-물 용매계(溶媒系)에서 BHC 원제(原劑)를 재결정(再結晶)하였고, ${\gamma}$-이성질체의 회수율(回收率) 95%에서 ${\gamma}$-이성질체의 조성(組成)이 49.5%로 강화(强化)된 BHC 결정(結晶)을 얻었다. 2. BHC 원제(原劑)를 85%의 methanol성(性) 수용액(水溶液)으로 추출(抽出)한 다음, chloroform이 분배(分配)시켜 재결정시켰을 때는 ${\gamma}$-이성질체의 회수율 90.5%에서 ${\gamma}$-이성질체의 조성(組成)이 89.6%로 농축된 BHC 결정을 얻을수 있었다. 3. BHC 원제로 부터 1,2,4-trichlorobenzene의 합성시(合成時), 합성수율(合成收率)은 alkali 농도(溫度)에 크게 좌우되며, 사용(使用)된 alkali의 종류에도 다소 영향을 받는다. 4. BHC 원제의 alkali 가수분해시(加水分解時) 계면활성제(界面活性劑)의 첨가(添加)는 1,2,4-trichlorobenzene의 수율(收率)을 높혔다. 특히 사급(四級)암모늄염은 1,2,4-trichlorobenzene의 수량(收量)을 크게 증가(增加)시켰다. 5. 1,2,4-trichlorobenzene으로 부터 2,4,5-trichloronitrobenzene의 합성시(合成時) nitro 화시약(化試藥)으로서 $HNO_3-H_2SO_4$를 사용하였을때 94.4%라는 높은 수율(收率)을 보였다. 6. 2,4,5-trichloronitrobenzene을 철(鐵)과 염산(鹽酸)으로 환원(還元)시켰을때, 생성(生成)된 2,4,5-trichloroaniline의 수율(收率)은 91.4%이였다. 7. BHC 원제(原劑)를 기준(基準)으로한 3-(2,4,5-trichlorophenyl)-1-methyl urea의 전수율(全收率)은 60.8%이었다. 8. 6종(種)의 작물에 대한 3-(2,4,5-trichlorophenot)-1-methyl urea의 발아(發芽) 및 생육억제효과(生育抑制效果)는 대조(對照)로 사용한 urea계(系) 제초제(除草劑)인 linuron, diuron 보다 강(强)하였으며, 또 본(本) 화합물(化合物)에 대한 감수성(感受性)은 작물의 종류(種類)와 부위(部位)에 따라 차이(差異)가 있었다.

• Applied Biological Chemistry
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• 제44권4호
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• pp.219-223
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• 2001

Hemoglobin(Hgb)의 효소 가수분해액으로부터 고농도 heme-iron의 분리에 영향을 주는 기질의 농도, 가수분해도 (DH, degree of hydrolysis) 및 분리 pH의 효과 등을 조사하였으며, pilot scale에서 고농도 heme-iron을 생산하였다. 최적 반응조건(pH 10.0, $50^{\circ}C$, 5 hr)에서의 Esperase에 의한 Hgb의 DH는 $24{\sim}25%$였다. Hgb의 농도는 heme-iron의 분리에 영향을 미쳐서 Hgb의 농도가 2.5%, 5.0%, 10.0%로 증가할수록 heme-iron/peptide(heme-iron의 분리도)는 각각 47.4%, 35.6%, 21.8%로 감소하였으며, 이에 따라 농축율도 감소하였다. Hgb의 가수분해액으로부터 고농도 heme-iron의 분리에 효율적인 pH 영역은 DH에 따라 달라졌으며, DH가 6.3%의 경우는 pH $5.0{\sim}6$에서 heme-iron/peptide의 비가 8.92%, DH가 14.5%인 경우는 pH $4.0{\sim}6.0$에서 $12.1{\sim}19.5%$였으며, DH가 24.3%인 경우는 pH $3.0{\sim}5.0$에서 $34.7{\sim}36.4%$로 가수분해도가 높을수록 고농도 heme-iron의 분리시 최적 PH 범위가 산성 영역으로 이동되었으며, 이 영역의 pH에서 peptide의 용해도 증가로 분리도가 증가되었다. 가수분해액으로부터 분리된 heme-iron의 분자량은 약 1 kDa정도로 hematin과 유사한 분리패턴을 보였다. Pilot scale로 제조한 고농도 heme-iron 제품에서의 heme-iron 함량은 27.1%, heme-iron/peptide 비는 38.7%, 생산수율은 9.3%이었다.