The utilization of feeding white sweet lupin (Lupinus angustifolius cv. Uniwhite) seeds supplemented with the limiting amino acids were investigated in day-old single comb White Leghorn male chicks. These were fed a commercial chick mash for the first 10 days and on a semi-synthetic protein-free diet for the next 6 days. For the subsequent 6 days of experimental feeding period, the birds were fed on the protein-free diet, basal diet containing 9.31% of lupin seed meal (LSM) protein, diets supplemented with methionine, methionine + tryptophan or methionine + tryptophan + lysine in the basal diet, and diet containing 9.84% of soybean meal (SBM) protein. When the LSM protein was supplemented with methionine, protein intake, body weight gain, protein efficiency ratio (PER) and net protein ratio (NPR) were increased (p<0.05). The birds excreted lower urinary nitrogen and fecal nitrogen per protein comsumption, had improved apparent (AD) and true (TD) digestibility but did not alter biological value (BV) of the protein. Metabolizability (MEn/GE) and heat production (HP) per MEn intake (HP/MEn) was lowered while energy retention (ER) was highered (p<0.05) compared with those of the basal diet. Also the body weight gain, PER, NPR and ER was increased but the BV and HP/MEn was lowered compared with those of the SBM protein. The results indicated that lupin seed supplemented with methionine increase body weight gain and energy rentention but did not alter biological value compared with those of lupin seed and soybean meal.
ABSTRACT: Factors responsible for protoplast formation and regeneration of Phytophthora capsici were examined. Protoplasts were successfully liberated from the mycelial culture by digestion for 6-9 hrs with Novozym 234 in 0.35 M $CaCl_2$, (pH 5.7) as osmotic stabilizer. Young rapidly-growing mycelium (24 hrs old) showed highest protoplast yields. High concentrations of Novozym 234 were effective in releasing protoplasts from the mycelium. The combination of 0.4 M mannitol and 0.1 M $CaCl_2$ was optimal osmotic stabilizers for protoplast regeneration. The synthetic Henninger media containing all nutritional elements gave the best regeneration rate. The protoplast regeneration was greatly inhibited in the media which were not supplement with amino acids or ${\beta}-sitosterol$. Certain amino acids such as L-aspartic acid and L-glutamic acid remarkably enhanced protoplast regeneration. However, the addition of microelements did not affect protoplast regeneration.
International Journal of Industrial Entomology and Biomaterials
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v.5
no.2
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pp.217-220
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2002
Mulberry being a foliage crop is grown extensively for feeding of silkworms and are also used for cattle feeding. These loaves are highly nutritious, which contain various mineral elements and bio-molecules such as carbohydrates, proteins, lipids and other essential amino acids, etc. In the present study, deproteinized mulberry leaf juice was used for preparation of the medium for cultivation of various types of microbes. Results revealed that deproteinized mulberry leaf juice medium is best for isolation of fungi, bacteria and actinomycetes and this medium can be substituted with synthetic media, which are haying the costly ingredients for isolation and identification of bacteria, fungi and actinomycetes. Further, this deproteinized mulberry juice medium can also be used in mass multiplication of useful/beneficial microbes to enhance soil microflora to improve soil fertility and to avoid root diseases. Perspective enterprises can take up the mass multiplication/large-scale production of useful microbes such as Trichoderma, Rhizobium, Pseudomonas and Bacillus to use in mulberry and in other agricultural crops using deproteinized mulberry leaf juice.
Ornithine decarboxylase (ODC) is the key enzyme in the synthetic pathway of polyamines. This enzyme is a homodimeric and a pyridoxal 5-phosphate (PLP) dependent enzyme. We have isolated, a cDNA clone encoding ODC from brain cDNA library constructed from flounder (Paralichthys olivaceus). The ODC cDNA contained a complete ORF consisting of 460 amino acids and one stop codon with comparison to nucleotide sequences of the flounder, zebrafish and rat ODC genes, the ODC genes were highly conserved. The transcription of ODC was analyzed with reverse transcription-polymerase chain reaction (RT-PCR) species in brain, kidney, liver, and embryo.
An easy and convenient synthetic route to (S)-2-hydroxy-2'-(3-phenyluryl-benzyl)-1,1'-binaphthyl-3-carboxaldehyde (1), capable of recognizing tryptophan by fluorescence has been developed. The binol carboxaldehyde 1 exhibited a high selectivity to L-tryptophan over other examined L-${\alpha}$-amino acids such as alanine, phenylalanine, glutamine, arginine, lysine, serine, threonine, aspartat, valine, histidine and cysteine, with a fluorescence "turn-on" signal. In addition, 1 displayed chiral discrimination with good enantioselectivity toward L-tryptophan over D-tryptophan through different fluorescence enhancement factors.
The kinetics of the pepsin-catalyzed hydrolysis of N-carbobenzoxy-L-glutamyl-L-tyrosine at pH 3.5 and $37^{\circ}C$ were determined by a spectrophotometric technique. The pepsin used was further purified on a Sephadex G-75 column. The kinetics data were Km = l.7 ${\times}10^{-3}M,\;-{\Delta}F^{\circ}$ = 3.99Kcal/mole, and $k^3=\;2.1{\times}10^{-2}\;sec^{-1}$. An analysis of the above data and other investigators' data obtained from some dipeptides led to the following conclusions. (1) Phenylalanyl residues in a synthetic peptide are bound to pepsin more strongly than glutamyl or tyrosyl residues, supporting the theory that a part of the binding region of the active center is hydrophobic. (2) Dipeptides are bound to pepsin principally through their side chains and the binding involves both side-chain residues. (3) The nature of amino acids in dipeptides $R_2-R_1,\;affect\;the\;k_3$ values.
Synthetic biodegradable polymers are of great interest for biomedical applications such as surgical sutures and drug delivery systems. The copolymers of ${alpha}-amino$ acids and ${alpha}-hydroxy$ matrices having the required permeability for drugs. Poly (glycine.co-lactic acid) and poly (glycine-co-glycolic acid) have been synthesized by ring-opening polymerization. Morpholine-2, 5-diane, lactide, and glycolid have been used as starting materials for polydepsipeptides. The synthesized monomers and copoylmers have been identified by NMR and FT-lR spectrophotometer. The thermal properties and glass transition temperatures ($T_g$) of the copolymers have been measured by differential scanning calorimetry. The $T_g$ values of poly (glycine-co-lactic acid) and poly (glycine co.glycolic acid) are increased with increasing mole fraction of morpholine-2, 5-dione in the copolymers.
Several oxazolidinones, a new class of synthetic antibacterial agents, have shown biological activity against multidrug-resistant gram positive organisms such as staphylococci, streptococci, and enterococci. Previous results of our studies with benzoxazolidinone phosphonate derivatives have demonstrated very low antibacterial activity. In the course of our studies directed towards the discovery of noble antibacterial agents, we have synthesized several new derivatives of oxazolidinone phosphonates prepared efficiently from commercially available amino acids. These compounds are tested for in vitro antibacterial activity and one of the compounds showed promising results allowing us to pursue further studies.
A simple and sensitive determination method of histidine has been investigated using the spectrofluorometry. An emission peak of $Eu^{3+}$ - TTA- histidine complex occurs at 470 nm in aquous solution with excitation at 235 nm and the fluorescence intensity increased linearly with addition of histidine in the range of $1{\times}10^{-7}-4{\times}10^{-6}M$. The detection limits was $5{\times}10^{-7}M$ with 3.5% RSD. The present method was applied to determine histidine content in the synthetic sample.
The mode of action of mastoparan B, an antimicrobial cationic tetradecapeptide amide isolated from the hornet Vespa basalis, toward phospholipid bilayers was studied with synthetic mastoparan B and its analogs with individual Ala instead of hydrophobic amino acids (1-Ile, 3-Leu, 6-Leu, 7-Val, 9-Trp, 13-Val, 14-Leu) in mastoparan B. Mastoparan B and its analogs were synthesized by the solid-phase method. Circular dichroism spectra showed that mastoparan B and its analogs adopted an unordered structure in buffer solution. In the presence of neutral and acidic liposomes, most of the peptides took an α-helical structure. The calcein leakage experiment indicated that mastoparan B interacted strongly with neutral and acidic lipid bilayers than its analogs. Mastoparan B also showed a more or less highly antimicrobial activity and hemolytic activity for human erythrocytes than its analogs. These results indicate that the hydrophobic face in the amphipathic α-helix of mastoparan B critically affect biological activity and helical contents.
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