• 한국양식학회지
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• 제15권3호
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• pp.157-163
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• 2002

본 실험은 섭취촉진물질로 알려져 있는 사료내 13종의 아미노산들이 치어기 조피볼락에 있어 성장 및 체조성에 어떠한 영향을 미치는지 알아보고자 실시하였다 실험어는 평균무게 0.64 g인 조피볼락 치어를 사용하였으며, 기초실험 사료내에 유인효과가 있을 것으로 여겨지는 아미노산 13가지(Arg, Ala, Na-Glu, Gly, His, Ile, Lys, Met, Phe, Pro, Thr, Trp 및 Val)를 사료내 각각 0.3% 씩 첨가하여 총 13 실험구를 2반복으로 나누어 6주간 사육하였다. 6주간의 사육실험 결과, 성장률(WG)과 일간 성장률(SGR)에서는 Pro, Thr, Met 및 Gly 실험구가 다른 실험구에 비해 유의적으로 높았으나(P<0.05), 이들 실험구간에는 유의적인 차이가 없었다(P>0.05). 그리고, 사료전환효율(FE)에서는 Pro 실험구가 Met과 Gly 실험구보다 유의적으로 높았으며(P<0.05), Pro 실험구와 Thr 실험구 사이에는 유의적인 차이가 없었다(P>0.05). 그리고 Thr, Met 및 Gly 실험구간에도 유의적인 차이가 없었다(P>0.05). 단백질전화효율에 있어서 Pro 실험구가 모든 실험구에 있어서 유의적으로 가장 높았으며(P<0.05), Thr 실험구와 비교하여 유의적으로 차이가 나지 않았다(P>0.05). 그리고, 비만도(condition factor)는 Thr 실험구가 유의적으로 가장 높았으며(P<0.05), Val 실험구는 가장 낮게 나타났다(P>0.05). 간중량지수(HSI)는 모든 실험구간에서 유의적인 차이가 나지 않았다(P>0.05). 전어체의 단백질, 수분 및 회분에 있어서는 모든 실험구에 있어서 유의적인 차이가 나지 않았다(P>0.05). 지질함량은 Met, Pro 및 Thr 실험구가 Glu, Gly, Lys, Trp 및 Val 실험구보다 유의적으로 낮았다(P>0.05). 상기 결과를 토대로, 조피볼락 사료용 사료섭취촉진물질로서 아미노산을 검색한 결과 사료내 0.3% Pro, Thr, Met 및 Gly을 첨가했을 때 사료섭취촉진 효과가 나타났으며, 이것들 중 Gly을 제외하고는 전어체의 지질 함량을 감소시키는 결과를 나타내었다.

• Asian-Australasian Journal of Animal Sciences
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• 제23권12호
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• pp.1614-1625
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• 2010

Two experiments were conducted to evaluate the use of fish silage prepared from Indian oil sardines, Sardinella longiceps, as partial replacement of soybean meal as a sole source of protein for growing broiler chickens. The main objective of Experiment 1, an ileal digestibility assay, was to assess the nutritional value of fish silage compared with soybean meal for feeding broiler chickens. The two test ingredients, soybean meal and dried fish silage, were incorporated into semi-synthetic diets, as the only component containing protein. The ileal digestibility coefficients of amino acids of fish silage were considerably higher than those of soybean meal (p<0.001). The lower digestibility of amino acids from soybean meal was related to the presence of anti-nutritional factors such as trypsin inhibitors. Fish silage had higher levels of sulphur-containing amino acids than soybean meal. The objective of Experiment 2, a growth study, was to evaluate the effect of feeding fish silage on performance and meat quality characteristics of broiler chickens raised under closed and open-sided housing systems. Four diets containing various levels of fish silage (0, 10, 20 and 30%) were evaluated. Daily feed intake, body weight gain and feed conversion ratio were measured. At the end of Experiment 2, 96 birds were randomly selected and slaughtered to evaluate meat quality characteristics. Housing type had significant effects on feed intake and body weight gain (p<0.01). Birds in the open-sided house consumed 4.7% less amount of feed and gained 10.6% less than their counterparts in a closed house. Birds in both houses fed diets containing 10 and 20% fish silage gained more than birds fed 30% fish silage. The current study produced evidence that fish silage can replace up to 20% of soybean meal in broiler diets without affecting either growth performance or the sensory quality of broiler meat.

• 한국식품영양과학회지
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• 제21권6호
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• pp.686-692
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• 1992

아미노산의 전하 특성에 따른 Maillard 반응생성물이 항산화성에 미치는 영향을 살펴보기 위하여 amino-carbonyl 반응 화합물과 시판 항산화제의 항산화작용을 비교하고 이들간의 상승작용을 검토하였다. 즉 fructose-amino acid(glycine, histidine, aspartic acid) 모델계를 사용하여 비분획성 melanoidin과 비투석성 melanoidin을 조제하여 이들 모델계의 melanoidin과 항산화제인 BHT, TBHQ, ascorbic acid, ${\alpha}$-tocopherol, lecithin을 각각 linoleic acid에 소정량 첨가하고 $50^{\circ}C$에서 일정기간 저장하여 linoleic acid의 산화 안정성을 비교 검토하였으며 또한 이들을 혼합 사용하였을 경우의 상승효과를 조사한 결과는 다음과 같다. Melanoidin의 항산화성은 비분획성보다 고분자 melanoidin인 비투석성의 경우가 전반적으로 항산화성이 큰 것으로 나타났다. 그리고 아미노산의 종류에 따른 항산화작용에 있어 비분획성의 경우는 glycine과 histidine이 산성아미노산인 aspartic acid를 사용한 경우보다 항산화성이 더 큰 것으로 나타났으녀, 비투석성의 경우는 아미노산의 종류에 따른 차이는 크지 않은 것으로 나타났다. 한편 melanoidin의 농도가 높을수록 항산화 효과는 크게 나타났다. Melanoidin과 항산화제의 항산화성의 비교에 있어서는 비분획성 melanoidin계는 합성 항산화제인 BHT, TBHQ, ascorbic acid보다는 항산화성이 떨어졌으나 천연 항산화제인 ${\alpha}$-tocopherol과 lecithin보다는 항산화성이 우수한 것으로 나타났다. 반면에 비투석성 melanoidin계에 있어서는 합성 항산화제의 항산화성과 거의 동일하게 인정되었으며, 천연 항산화제 보다는 항산화성이 매우 우수한 것으로 나타났다. 항산화제와의 상승효과는 천연 항산화제인 ${\alpha}$-tocopherol과 lecithin에 melanoidin 모델계 6종류를 각각 병용하여 사용한 결과 fructose-aspartic acid계 및 fructose-glycine계 비분획성 melanoidin을 제외한 4종류는 그 상승효과가 매우 큰 것으로 나타났다. 한편 합성 항산화제인 BHT, TBHQ, ascorbic acid와 melanoidin을 병용사용한 경우는 상승효과를 측정하기가 곤란하였는데, 이것은 합성 항산화제만으로도 강력한 항산화 효과를 나타내었기 때문이라 생각한다.

• International Journal of Oral Biology
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• 제39권4호
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• pp.169-176
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• 2014

A positional scanning synthetic peptide combinatorial library (PS-SCL) was screened in order to identify antimicrobial peptides against the cariogenic oral bacteria, Streptococcus mutans. Activity against Streptococcus gordonii and Aggregatibacter actinomycetemcomitans was also examined. The library was comprised of six sub-libraries with the format $O_{(1-6)}XXXXX-NH_2$, where O represents one of 19 amino acids (excluding cysteine) and X represents equimolar mixture of these. Each sub-library was tested for antimicrobial activity against S. mutans and evaluated for antimicrobial activity against S. gordonii and A. actinomycetemcomitans. The effect of peptides was observed using transmission electron microscopy (TEM). Two semi-mixture peptides, RXXXXN-$NH_2$ (pep-1) and WXXXXN-$NH_2$ (pep-2), and one positioned peptide, RRRWRN-$NH_2$ (pep-3), were identified. Pep-1 and pep-2 showed significant antimicrobial activity against Gram positive bacteria (S. mutans and S. gordonii), but not against Gram negative bacteria (A. actinomycetemcomitans). However, pep-3 showed very low antimicrobial activity against all three bacteria. Pep-3 did not form an amphiphilic ${\alpha}$-helix, which is a required structure for most antimicrobial peptides. Pep-1 and pep-2 were able to disrupt the membrane of S. mutans. Small libraries of biochemically-constrained peptides can be used to generate antimicrobial peptides against S. mutans and other oral microbes. Peptides derived from such libraries may be candidate antimicrobial agents for the treatment of oral microorganisms.

• 생명과학회지
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• 제28권3호
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• pp.284-292
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• 2018

멜라닌 농축 호르몬(melanin-concentrating hormone, MCH)은 17개의 아미노산으로 구성된 환형의 시상하부 펩티드로 색소 침착의 조절인자로서 연어에서 처음 분리되었다. 포유동물의 MCH는 19개의 아미노산으로 구성되어 있으며 섭식 및 에너지 항상성을 조절하는데 관여한다. 본 연구에서는 양식넙치의 다양한 조직에서 MCH 유전자의 발현 분포, 멜라닌 함유 세포의 집적, 포유동물 MCH 수용체와 양식넙치 MCH의 상호작용을 조사하였다. Real-time qPCR을 이용하여 뇌, 정소, 난소에서 MCH 유전자의 발현이 나타나는 것을 확인하였고, 수정 후 발달 단계에서도 MCH 유전자의 발현을 확인할 수 있었다. 합성된 연어 sMCH, 포유류 hMCH, 양식넙치 fMCH, dN-fMCH, dC-fMCH를 양식 넙치의 표피에 처리했을 때 다양한 농도에 따라 멜라닌 함유 세포의 집적이 다양하게 나타났다. 연어 sMCH, 포유류 hMCH에 비해 양식넙치 fMCH의 멜라닌 함유세포의 집적도가 36~99.85%로 비역가를 나타났으나 양식넙치 dN-fMCH, dC-fMCH를 처리한 경우 양식넙치 fMCH에 비해 높은 농도에서 집적이 나타나고 짧은 시간에 분산되었다. 또한, 인간 MCH 수용체와 쥐 MCH 수용체가 발현된 포유동물의 세포주에 양식넙치 fMCH를 처리하여 각 수용체와 결합하는 것을 확인하였다. 이러한 결과는 어류에서 발현되는 MCH가 포유동물의 MCH와 유사한 구조를 가지고 있어 MCH 수용체에 대한 새로운 리간드로서 제공될 수 있으며, 향후 어류의 MCH 수용체에 확대 적용할 수 있을 것이다.

• Bulletin of the Korean Chemical Society
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• 제33권5호
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• pp.1707-1714
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• 2012

Grb2 is an adapter protein involved in the signal transduction and cell communication. The Grb2 is responsible for initiation of kinase signaling by Ras activation which leads to the modification in transcription. Ligand based pharmacophore approach was applied to built the suitable pharmacophore model for Grb2. The best pharmacophore model was selected based on the statistical values and then validated by Fischer's randomization method and test set. Hypo1 was selected as a best pharmacophore model based on its statistical values like high cost difference (182.22), lowest RMSD (1.273), and total cost (80.68). It contains four chemical features, one hydrogen bond acceptor (HBA), two hydrophobic (HY), and one ring aromatic (RA). Fischer's randomization results also shows that Hypo1 have a 95% significant level. The correlation coefficient of test set was 0.97 which was close to the training set value (0.94). Thus Hypo1 was used for virtual screening to find the potent inhibitors from various chemical databases. The screened compounds were filtered by Lipinski's rule of five, ADMET and subjected to molecular docking studies. Totally, 11 compounds were selected as a best potent leads from docking studies based on the consensus scoring function and critical interactions with the amino acids in Grb2 active site.

• 대한화학회지
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• 제42권2호
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• pp.214-219
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• 1998

Dynorphin B유도체들인 $[Arg^{11},\;D-Ala^{12}]$ dynorphin B, $[D-Ala^2,\;Ala^6,\;Arg^{11},\;D-Ala^{12}]$ dynorphin B 및 dynorphin B (1-11)를 고상법으로 합성하였다.에탄올 용액에서 2%의 디비닐벤젠으로 교차결합된 파라-염화메틸폴리스티렌 수지와 Thr을 반응시켜 수지 1g당 1.20 mmol의 Thr을 치환시켰다. 모든 아미노산의 아미노기는 t-Boc기로 보호하였으며 Tyr과Arg의 곁사슬은 2,6-디클로로벤질기와 니트로기로 각각 보호하였다. 각 유도체는 DCC와HOBT를 짝지음 시약으로 사용하여 단계적 합성법으로 합성하였으며 생성물은 MeOH/MeCN (3/1)을 전개용매로 하여 Sephadex LH-20 column (2${\times}$50 cm)으로 정제하였으며 HPLC와 아미노산 분석기로 확인하였다.

• Journal of Microbiology and Biotechnology
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• 제25권7호
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• pp.1070-1083
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• 2015

A gene (GT-SM3B) encoding a thermostable secreted oligoendopeptidase (GT-SM3B) was cloned from the thermophile Geobacillus thermoleovorans DSM 15325. GT-SM3B is 1,857 bp in length and encodes a single-domain protein of 618 amino acids with a 23-residue signal peptide having a calculated mass of 67.7 kDa after signal cleavage. The deduced amino acid sequence of GT-SM3B contains a conservative zinc metallopeptidase motif (His⁴⁰⁰-Glu⁴⁰¹-X-XHis⁴⁰⁴). The described oligopeptidase belongs to the M3B subfamily of metallopeptidases and displays the highest amino acid sequence identity (40.3%) to the oligopeptidase PepF_Ba from mesophilic Bacillus amyloliquefaciens 23-7A among the characterized oligopeptidases. Secretory production of GT-SM3B was used, exploiting successful oligopeptidase signal peptide recognition by Escherichia coli BL21 (DE3). The recombinant enzyme was purified from the culture fluid. Homodimerization of GT-SM3B was determined by SDS-PAGE. Both the homodimer and monomer were catalytically active within a pH range of 5.0–8.0, at pH 7.3 and 40℃, showing the K_m, V_max, and k_cat values for carbobenzoxy-Gly-Pro-Gly-Gly-Pro-Ala-OH peptidolysis to be 2.17 ± 0.04 × 10^-6 M, 2.65 ± 0.03 × 10^-3 µM/min, and 5.99 ± 0.07 s^-1, respectively. Peptidase remained stable at a broad pH range of 5.0–8.0. GT-SM3B was thermoactive, demonstrating 84% and 64% of maximum activity at 50℃ and 60℃, respectively. The recombinant oligopeptidase is one of the most thermostable M3B peptidase, retaining 71% residual activity after incubation at 60℃ for 1 h. GT-SM3B was shown to hydrolyze a collagenous peptide mixture derived from various types of collagen, but less preferentially than synthetic hexapeptide. This study is the first report on an extracellular thermostable metallo-oligopeptidase.

• BMB Reports
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• 제29권4호
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• pp.386-392
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• 1996

A Saccharomyces cerevisiae Protein Tyrosine Phosphatase, PTP1, was expressed from an Escherichia coli expression system and milligram quantities of active PTP1 were purified chromatographically. The substrate specificity of the recombinant PTP1 was probed using synthetic phosphotyrosine-containing peptides corresponding to the regulatory phosphorylation sites of the yeast MAP kinase homologues $Fus3_{176-186}$, $Kss1_{179-189}$, and $Hog1_{170-180}$. Peptide sequences derived from the MAP kinase homologues were chosen arbitrarily as starting points for sequence variation studies even though they are not likely to be candidates for physiological substrates of PTP1. Phosphotyrosyl-$Hog1_{170-180}$ peptide showed a $K_M$ value of 877 ${\mu}M$ and phosphorylated $Kss1_{179-189}$ and $Fus3_{176-186}$ peptides showed lower $K_M$ values of 74 ${\mu}M$ and 51 ${\mu}M$ each. To study the effect of sequence variations of the peptide, amino acids of the undecapeptide $Hog1_{170-180}$ (DPQMTGpYVSTR) were sequentially substituted by an alanine residue. More extensive variations of each amino acid revealed positional importance of each amino acid residue. Based on these results, we derived a peptide sequence (DADEpYDA) that is recognized by PTP1 with an affinity ($K_M$ is 4 ${\mu}M$) significantly higher than that of the peptides derived from the phosphorylation sites of Fus3, Kss1, and Hog1.

• 생명과학회지
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• 제21권5호
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• pp.761-765
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• 2011

효소의 염에 대한 안정성은 식품산업 응용에 있어서 중요한 인자이다. 이전에, leucine aminopeptidase (LAP)은 Bacillus sp. N2에서 정제되었다. 본 연구에서는, LAP효소의 염 효과에 관한 연구를 수행했다. LAP은 고농도의 NaCl (4 M)에서 L-leucine-${\rho}$-nitroanilide의 가수분해활성을 가지고 있지만, 다른 중성 염들(LiBr, LiCl, NaBr, KBr, KCl)에서는 활성이 없었다. 그 효소는 0-4 M NaCl 농도에서 C-말단 Xaa쪽에 소수성 아미노산과 친수성 아미노산을 가진 여러 di-peptide 합성 기질들을 가수분해하였는데, 이러한 결과는 LAP의 가수분해성은 기질의 Scissile bond에 있는 아미노산 사이드 체인의 소수성과는 관련이 없다라는 것을 의미한다. 또한, LAP의 가수분해활성은 4.5 M NaCl 농도에서 다른 LAP와 Aminopeptidase의 활성 보다 1-3배가 높다라는 것을 보여주었다. 이러한 결과들은 NaCl에 내성을 지닌 LAP을 치즈와 멸치 젓갈과 같은 식품 산업에 응용될 수 있다는 것을 보여준다.