모래잠입 어류는 모래 하상에 잠입하여 살아가는 생물로, 잠입을 통해 포식자 회피, 먹이 포획, 에너지 보존 등 생존에 이득이 있다. 국내에 서식하는 흰수마자는 전형적인 모래잠입 특성을 보임에도 불구하고 지속적인 개체군 감소로 인해 멸종위기종으로 지정되어있다. 본 연구에서는 흰수마자의 감소원인 파악을 위하여 모래크기 선호도 및 잠입 행동을 평가하였다. 전반적으로 1 mm 이하의 모래를 선호하는 것으로 확인되었으며, 유량에 따라 모래크기의 선택이 차이가 발생하였다. 또한 수온이 낮아짐에 따라 모래에 보다 깊이 잠입하였고, 잠입하는 깊이는 흰수마자의 크기별로 차이가 있는 것으로 나타났다. 흰수마자의 모래 선호도 연구 결과 전반적으로 개체군이 감소하는 원인은 댐, 보 등의 건설로 인한 물리적인 하상구조의 변화로 사료되었다. 특히, 구조물 건설 상류부의 정수역 형성으로 인한 실트와 진흙의 하상 내 축적과 하류부에 세립질 퇴적물 유입 감소 및 침식으로 인한 장갑화로 서식처 변형이 발생하여 잠입에 문제가 발생한 것으로 판단되었다. 흰수마자를 비롯한 모래잠입 어류는 모래 하상 구조가 생존 및 서식에 중요한 역할을 하기 때문에 이를 관리할 수 있는 효율적 전략 수립 및 서식지 관리가 필요하다.
Glycosylated polyphenol oxidase was purified from potato tuber using ammonium sulfate fractionation, Sephadex G-100, and concanavalin A Sepharose column chromatography. Two or three types of polyphenol oxidase were separated on concanavalin A Sepharose. Type I and II polyphenol oxidases did not bind to concanavalin A Sepharose. Type I seemed to be an aggregated form of polyphenol oxidase. Type III polyphenol oxidase, which is presumed to be glycosylated because it was bound to concanavalin A Sepharose and eluted with $\alpha$-D-methyl glucopyranoside, was further purified by chromatography on Econo-Pac Q and Superose 12. Glycosylated polyphenol oxidase was purified 130-fold from the dissolved ammonium sulfate pellet resulting in about $6\;{\mu}g$ of the enzyme from 100 g of potato tuber periderm. The molecular weight of the glycosylated enzyme determined by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis was about 64,000. Optimum temperature and pH of both II and type III potato polyphenol oxidases were $20^{\circ}C$ and pH 7.0, respectively. Glycosylated form of polyphenol oxidase (type III) preferred catechol to catechin as a substrate, whereas type II enzyme showed the reverse substrate preference.
본 연구는 북한강 수계에 연계되어 있는 사기막천 및 조종천의 4개 지점을 대상으로 저서 대형 무척추동물을 1년간(1993) 하상별로 채집, 분류하였으며, 이들 저서 대형무척추동물의 출현빈도율 및 종내의 상대 빈도율에 따른 각 분류군의 하상 선호도를 살펴보고자 하였다. 채집된 대부분의 대형 무척추동물들은 cobble과 pebble 하상 선호성을 보였으며, Ephemera orientalis, Davidius lunatus, Tipula KUb, Isonychica japonica and Tabanus amaenus등은 gravel/sand 하상 선호성임을 확인할 수 있었다. 일면, 본 연구를 통하여 cobble과 pebble 하상에서 채집된 대형 무척추동물군의 종수는 gravel/sand 하상에서 채집된 종 수에 비해 현저히 많음을 알 수 있었다.
Bogoyevitch, Marie A.;Thien, Marilyn;Ng, Dominic C.H.
BMB Reports
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제34권6호
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pp.517-525
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2001
Six renaturable protein kinases that utilize the myelin basic protein (MBP) as a substrate were activated during prolonged exposure of cardiac myocytes to okadaic acid (OA). We characterized the substrate preference and activation of these kinases, with particular emphasis on 3 novel kinases-MBPK-55, MBPK-62 and MBPK-87. The transcription factors c-Jun, Elk, ATF2, and c-Fos that are used to assess mitogen-activated protein kinase activation were all poor substrates for these three kinases. MAPKAPK2 was also not phosphorylated. In contrast, Histone IIIS was phosphorylated by MBPK-55 and MBPK-62. These protein kinases were activated in cultured cardiac fibroblasts, H9c2 cardiac myoblasts, and Cos cells. High concentrations (0.5 to $1\;{\mu}M$) of OA were essential for the activation of the protein kinases in all of the cell types examined, whereas calyculin A [an inhibitor of protein phosphatase 1 (PP1) and PP2A], cyclosporin A (a PP2B inhibitor), and an inactive OA analog all failed to activate these kinases. The high dose of okadaic acid that is required for kinase activation was also required for phosphatase inhibition, as assessed by immunoblotting whole cell lysates with anti-phosphothreonine antibodies. A variety of chemical inhibitors, including PD98059 (MEK-specific), genistein (tyrosine kinase-specific) and Bisindolylmaleimide I (protein kinase C-specific), failed to inhibit the OA activation of these kinases. Thus, MBPK-55 and MBPK-62 are also Histone IIIS kinases that are widely expressed and specifically activated upon exposure to high OA concentrations.
During the fermentative production of 1,3-propanediol under high substrate concentrations, accumulation of intracellular 3-hydroxypropionaldehyde will cause premature cessation of cell growth and glycerol consumption. Discovery of oxidoreductases that can convert 3-hydroxypropionaldehyde to 1,3-propanediol using NADPH as cofactor could serve as a solution to this problem. In this paper, the yqhD gene from Klebsiella pneumoniae DSM2026, which was found encoding an aldehyde reductase (KpAR), was cloned and characterized. KpAR showed broad substrate specificity under physiological direction, whereas no catalytic activity was detected in the oxidation direction, and both NADPH and NADH can be utilized as cofactors. The cofactor binding mechanism was then investigated employing homology modeling and molecular dynamics simulations. Hydrogen-bond analysis showed that the hydrogen-bond interactions between KpAR and NADPH are much stronger than that for NADH. Free-energy decomposition dedicated that residues Gly37 to Val41 contribute most to the cofactor preference through polar interactions. In conclusion, this work provides a novel aldehyde reductase that has potential applications in the development of novel genetically engineered strains in the 1,3-propanediol industry, and gives a better understanding of the mechanisms involved in cofactor binding.
본 연구는 반응표면분석법(response surface methodology, RSM)을 적용하여 소맥 글루텐 산 가수분해물의 염 농도와 기질인 ribose와 소맥 글루텐 산 가수분해물의 농도가 MRP의 갈변도와 항산화 활성, 기호도에 미치는 영향을 분석하여 기질조건을 최적화 하고자 하였다. 종속변수 회귀식의 결정 계수($R^2$)는 각각 0.975, 0.960, 0.854로 나타났으며 반응모형에서 갈변도와 항산화 활성은 모두 ribose와 소맥 글루텐산 가수분해물의 농도가 증가함에 따라 증가하여 두 기질 농도에 영향을 크게 받았다. 그러나 갈변도는 소맥 글루텐산 가수분해물의 염 농도가 높아짐에 따라 감소하는 경향을 보였고 DPPH radical 소거활성은 염 농도의 영향을 받지 않았다. 관능적 기호도로 평가된 고기향미에 대한 향 특성은 소맥 글루텐의 염 농도가 낮으며 ribose의 농도에 비해 소맥글루텐 산 가수분해물의 농도가 높을 때 발현되었다. 본 실험에서 ribose와 소맥 글루텐 산 가수분해물을 이용한 MRP의 높은 DPPH radical 소거활성과 관능적으로 고기향미에 근접한 향 특성을 나타내는 최적조건으로서, 소맥 글루텐산 가수분해물의 염 농도가 3%, ribose 농도 6.2%와 소맥글루텐 산 가수분해물의 농도 13.27%로 나타났다. 이때 DPPH radical 소거활성은 700(DF)과 관능점수 8.42점을 만족시킬 수 있는 MRP를 얻을 수 있었다. 따라서 ribose와 소맥 글루텐 산 가수분해물로 제조된 MRP의 저염화에 따른 갈변도와 항산화 효과 및 관능적 기호도에 대하여 두 기질의 농도를 조절하여 최적화함으로써 이를 향상시킬 수 있을 것으로 판단된다.
환경부 생물측정망 ('08~'18) 조사결과를 이용하여 저서성 대형무척추동물인 멸종위기 2급 염주알다슬기 (연체동물문, 복족강)의 물리적 서식생태 특성을 분석한 결과 다음과 같은 결론을 얻었다. 첫째, 적정 수심범위는 0.53~17.17 cm였으며, 중위값은 16.73 cm, 평균값은 21.32 cm, 최빈값은 5.17 cm였다. 둘째, 적정 유속범위는 48.40~81.03 cm s-1였으며, 중위값은 65.23 cm s-1, 평균값은 65.65 cm s-1, 최빈값은 64.77 cm s-1였다. 셋째, 적정하상입경 (𝜱m) 범위는 -4.36~-2.26이었으며, 중위값은 -3.51, 평균값은 -3.63, 최빈값은 -3.24였다. 넷째, 염주 알다슬기의 하천 내 물리적 미소서식처 특성은 여울구간의 조립질 하상으로 확인되었다.
An ${\alpha}$-L-arabinofuranosidase (TmAFase) from Thermotoga maritima MSB8 is a highly thermostable exo-acting hemicellulase that exhibits a relatively higher activity towards arabinan and arabinoxylan, compared with other glycoside hydrolase 51 family enzymes. In the present study, we carried out the enzymatic characterization and structural analysis of TmAFase. Tight domain associations found in TmAFase, such as an inter-domain disulfide bond (Cys306 and Cys476) in each monomer, a novel extended arm (amino acids 374-385) at the dimer interface, and total 12 salt bridges in the hexamer, may account for the thermostability of the enzyme. One of the xylan binding determinants (Trp96) was identified in the active site, and a region of amino acids (374-385) protrudes out forming an obvious wall at the substrate-binding groove to generate a cavity. The altered cavity shape with a strong negative electrostatic distribution is likely related to the unique substrate preference of TmAFase towards branched polymeric substrates.
Photosynthesis is a highly robust process allowing for rapid adjustment to changing environmental conditions. The efficient acclimation depends on balanced redox metabolism and control of reactive oxygen species release which triggers signaling cascades and potentially detrimental oxidation reactions. Thiol peroxidases of the peroxiredoxin and glutathione peroxidase type, and ascorbate peroxidases are the main peroxide detoxifying enzymes of the chloroplast. They use different electron donors and are linked to distinct redox networks. In addition, the peroxiredoxins serve functions in redox regulation and retrograde signaling. The complexity of plastid peroxidases is discussed in context of suborganellar localization, substrate preference, metabolic coupling, protein abundance, activity regulation, interactions, signaling functions, and the conditional requirement for high antioxidant capacity. Thus the review provides an opinion on the advantage of linking detoxification of peroxides to different enzymatic systems and implementing mechanisms for their inactivation to enforce signal propagation within and from the chloroplast.
black sea bass 치어(이하 치어라 칭함)의 기질 선택성을 수조 내부의 바닥을 굴 껍질 관련 기질과 모래 기질을 덮어 이등분 한 원형수조(1.5 m 직경${\times}$0.4 m 깊이)에서 조사하였다. 실험어는 1개체를 수조에 넣는 단독수용과 5개체를 넣는 그룹으로 하였다. 모든 치어의 기질 선택행동 실험은 20분간 비디오에 녹화하여 모니터 상에서 관찰하였고 수조 내에서 치어의 위치와 각 기질에서 체류한 시간을 기록하였다. 굴 껍질 관련 기질에서 치어가 보낸 평균시간은 1개체 수용구에서 $18.1{\pm}2.0$분과 5개체 수용구에서 $17.5{\pm}1.7$분으로 나타났다. 한편, 모래기질 위에서는 1개체 수용구에서 $2.0{\pm}1.0$분과 5개체 수용구에서 $2.5{\pm}1.7$분으로 나타났다. 1개체와 5개체의 치어로 수행한 실험 모두에서 모래 기질보다는 굴 껍질 관련 기질에 대해 유의한 선택성을 나타냈다(paired t-test, P<0.05). 굴 껍질 관련 기질 아래 체제시간은 1개체 수용구에서 $16.6{\pm}2.0$분과 5개체 수용구에서 $10.7{\pm}2.3$분으로 나타났다. 굴 껍질 관련 기질 사이를 이동한 횟수는 1개체 수용구에서 $1.1{\pm}1.0$회와 5개체 수용구에서 $11.5{\pm}3.1$회로 나타났다. 치어는 1개체 수용구보다는 5개체 수용구에서 굴 껍질 관련 기질 아래 머무는 시간이 유의하게 적고, 또한 움직임이 많은 것으로 나타났다(paired t-test, P<0.05). 은신처 확보를 위한 치열한 경쟁으로 인해 5개체 수용구의 치어가 굴 껍질 관련 기질 아래 머무는 시간이 적고 움직임이 많은 것으로 추측된다.
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[게시일 2004년 10월 1일]
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